Livelli di organizzazione proteica

Livelli di organizzazione proteica

Le proteine presentano tre o quattro livelli di organizzazione e complessità strutturale. La struttura primaria di una proteina è rappresentata dalla sequenza lineare degli amminoacidi nella catena polipeptidica; lo scheletro della catena polipeptidica viene considerato parte della struttura primaria. Ciascun tipo di polipeptide ha una propria sequenza amminoacidica che dipende dalla sequenza nucleotidica del gene che codifica per la sua sintesi.

Struttura secondaria

Una volta assemblata la catena polipeptidica, iniziano a formarsi interazioni tra i vari AA della catena che la fanno ripiegare su se stessa ad assumere una configurazione semplice detta struttura secondaria. La configurazione secondaria più comune è quella dell’avvolgimento lungo l’asse maggiore nello spazio per assumere la struttura a spirale (o α elica), la cui forma è stabilizzata (mantenuta) da legami a idrogeno; tali proteine risultano elastiche perché i legami a idrogeno si spezzano e riformano facilmente per le interazioni degli amminoacidi che sono alquanto ravvicinati l’uno all’altro sulla catena polipeptidica. Ne sono esempi la miosina (componente del tessuto muscolare) e la cheratina (proteina dei capelli).

Un altro tipo comune di struttura secondaria è quella detta a “foglio ripiegato” costituita da lunghe catene polipeptidiche allineate in file parallele unite fra loro da legami a idrogeno; questo tipo di proteine sono lisce e soffici ma non elastiche, ne sono esempi i fili di seta dei bozzoli, i fili delle tele di ragni.

Struttura terziaria e quaternaria

Il polipeptide con le sue strutture primaria e secondaria tende a ripiegarsi su se stesso o a organizzarsi in uno spazio lungo tre assi in modo da assumere una più complessa forma tridimensionale. Questo livello di organizzazione rappresenta la struttura terziaria delle proteine alla cui formazione contribuiscono gli amminoacidi disposti a maggior distanza l’uno dall’altro sulla catena polipeptidica. Le strutture secondaria e terziaria sono esempi di conformazione, una disposizione spaziale della molecola che può essere modificata dalla rotazione intorno al legame covalente senza che questo venga necessariamente interrotto.

Quando una proteina contiene più di una catena polipeptidica, ciascuna catena con la propria struttura primaria, secondaria e terziaria si associa con le altre catene in modo da formare la molecola finale. Questo livello superiore di organizzazione spaziale costituisce la struttura quaternaria della proteina. La conformazione ultima di una proteina viene infine determinata dalla sequenza amminoacidica delle sue catene polipeptidiche. In condizioni opportune, un polipeptide non completamente ripiegato, subirà un avvolgimento fino a ottenere la sua normale forma definitiva senza alcun tipo di assistenza.

Forze non covalenti

La struttura proteica secondaria, terziaria e quaternaria viene prevalentemente determinata e stabilizzata da molte forze non covalenti di tipo debole come i legami a idrogeno e i legami ionici. Per tale motivo la forma della proteina risulta spesso instabile e facilmente modificabile. Questa instabilità risulta un fattore importante nella funzione proteica e nella regolazione dell’attività enzimatica; contribuisce inoltre al fatto che la proteina può facilmente perdere la forma originaria e la propria attività biologica in presenza di condizioni avverse.

Legami disolfuro e denaturazione

L’unico tipo di interazione covalente presente di norma nelle strutture secondaria e terziaria è il legame disolfuro che si forma tra i gruppi -SH di due residui dell’AA cisteina. I legami disolfuro in genere conferiscono una maggiore stabilità alla struttura proteica, senza tuttavia rivestire grande importanza nel determinare direttamente la conformazione della proteina stessa.

Le proteine possono andare incontro a denaturazione quando subiscono alterazioni marcate a causa di temperatura, pH o concentrazione di ioni; in questo processo irreversibile perdono la forma caratteristica, si svolgono a causa della rottura dei legami a idrogeno e non risultano più funzionanti. Un esempio di denaturazione delle proteine è dato dall’albumina dell’uovo (la proteina della parte chiara dell’uovo) che con il calore (cottura) si denatura, cambia cioè di forma, diventa bianca e insolubile.