Le proteine

PROTEINE

In un soggetto sano medio corrispondono circa al 12-16% del peso totale ->muscolo scheletrico e in livelli minori nel fegato, reni, intestino, cuore e plasma.

Sono macromolecole formate da catene di amminoacidi legati da legamipeptidici.

Struttura amminoacidi -> carbonio centrale a cui sono legati un gruppoamminico (-NH -> richiede una digestione più lenta rispetto ai CHO), un2gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo –R variabile e un atomo di H.

Le catene proteiche sono costantemente in movimento -> catabolismo eanabolismo -> turnover proteico.

Gli amminoacidi sono 20 -> si suddividono in:

• Essenziali -> introdotti con l’alimentazione -> fenilalanina, isoleucina, istidina (primi sei mesi di vita), leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina e (taurina -> nel latte materno).
• Semi essenziali -> sintetizzati a partire da amminoacidi essenziali -> cisteina (sintetizzata dalla metionina) e tirosina (sintetizzata

dallafenilalanina)Non essenziali -> acido aspartico, acido glutammico, alanina, arginina, asparagina, glicina, glutammina, prolina e serina.

BCAA -> valina, leucina ed isoleucina -> amminoacidi ramificati -> gli altri amminoacidi vengono metabolizzati dal fegato, mentre i BCAA vanno direttamente nel muscolo -> il fegato manca dell'enzima BCAA amino-transferasi.

Sono importanti durante uno sforzo prolungato e in caso di digiuno prolungato -> azione anti-catabolica sul muscolo.

Sono amminoacidi essenziali -> assunti tramite alimenti proteici -> carne, pesce, uova o integratori specifici.

Spesso consumati post-WO.

Taurina -> contenuta spesso nelle bibite energetiche -> non ha di per sé effetto energizzante, ma proprietà anti-ossidanti -> combatte i radicali liberi.

Può avere un effetto benefico sulle persone predisposte a infarto -> aumenta l'efficienza delle contrazioni del muscolo cardiaco.

Classificazione delle proteine:

Semplici

1. Se idrolizzate danno solo amminoacidi -> es. albumine, globuline ecc.
2. Coniugate -> se idrolizzate danno amminoacidi e gruppi prostetici -> molecole non proteiche -> es istoni, glicoproteine, lipoproteine ecc.

Funzioni delle proteine:

1. Strutturale -> mantengono e riparano le cellule e i tessuti -> costituzione delle membrane.
2. Deposito, accrescimento e gravidanza -> funzioni strutturali e di deposito di nutrienti.
3. Sintesi di ormoni ed enzimi.
4. Produzione di muco, latte materno e liquido spermatico.
5. Sintesi di proteine ematiche e di trasporto.
6. Sintesi di immunoglobuline.
7. Energetica -> 4 kcal/grammo.
8. Contribuiscono al senso di sazietà.
9. Fonte di azoto -> 100 grammi di proteine contengono 16 grammi di azoto -> fattore di conversione = 6,25.

In soggetti sani la perdita/introduzione di azoto deve essere pari a zero -> l'azoto che perdo (feci, urine, sudore, unghie, capelli, ciclo mestruale ecc.) deve essere reintegrato.

con la stessa quantità di azoto -> questo perché le proteine non vengono accumulate -> se assunte in eccesso vengono eliminate. L'eccesso di proteine deve essere eliminato -> affaticamento dei reni. Turnover proteico -> continuo processo di degradazione e sintesi di proteine -> consente all'organismo di avere sempre a disposizione proteine specifiche per il proprio stato/esigenze. Pool di amminoacidi: Flusso in entrata: - Amminoacidi assunti con la dieta (a). - Amminoacidi derivanti dal catabolismo di proteine presenti nel corpo (b). Flusso in uscita: - Amminoacidi eliminati sotto forma di urea (c). - Amminoacidi utilizzati per la sintesi di altre proteine (d). Condizioni di equilibrio -> il turnover proteico deve essere pari a 0 -> ciò che si perde deve essere reintrodotto -> a + b = c + d. Anabolismo (stimolato da GH, insulina, testosterone ecc.) -> bilancio in positivo -> a + d > c + b -> da mantenere durante l'accrescimento.

gravidanza,aumento massa magra e allattamento.Catabolismo (stimolato da ormoni tiroidei, citochine ecc.) -> bilancio innegativo -> c + b > a + d -> avviene in caso di perdita muscolare, causata daun ridotto apporto di proteine oppure in casi patologici.

Caratteristiche del turnover proteico:

• È esteso -> tutte le proteine sono soggette a turnover.
• È eterogeneo -> avviene con velocità diverse a seconda delle proteine.
• È intracellulare.
• È regolato secondo processi di natura ormonale.
• Velocità -> si riduce con l’età.
• Varia per diversi organi e tessuti.
• Richiede energia -> circa il 20% del metabolismo basale.
• Quantitativamente elevata -> coinvolge circa 3-4- volte la quantità di proteine introdotte con la dieta.

Qualità proteica -> capacità di una proteine di andare a soddisfare le esigenzemetaboliche dell’organismo di amminoacidi e azoto -> stimata

Secondo alcuni parametri:

Indice chimico -> rapporto tra quantità di un dato amminoacido essenziale in 1 grammo di proteina in esame e la quantità dello stesso amminoacido in 1 grammo di proteina dell'uovo (alimento di riferimento perché contiene tutti gli amminoacidi essenziali). Le proteine animali hanno indici chimici maggiori rispetto alle proteine vegetali -> definite nobili.

Es. pasta e fagioli, riso e piselli, polenta e lenticchie -> completo a livello amminoacidico e inoltre mi permettono di non assumere troppi grassi saturi (grassi in generale).

Digeribilità -> rapporto tra azoto assorbito e azoto ingerito -> le proteine animali hanno maggiore digeribilità rispetto a quelle vegetali -> questo perché non possiedono fibre.

Valore biologico -> esprime il grado di completezza di una proteina in termini di amminoacidi essenziali utilizzabili dal corpo -> valore di riferimento =100, cioè quello

dell'uovo -> si trova rapportando il valore di azoto trattenuto fratto l'azoto assorbito il tutto moltiplicato per 100.

Le proteine animali hanno un valore biologico maggiore di quelle vegetali -> dette anche proteine nobili.