Proteine
Più del 50% in peso secco di gran parte dei viventi è costituito da proteine e solo nelle piante tale percentuale scende sotto la metà per l'elevato contenuto di cellulosa. Tali importanti macromolecole biologiche svolgono quindi una elevata varietà di funzioni in tutti gli esseri viventi:
- Componente delle membrane cellulari o citoplasmatiche, del citosol e delle membrane interne cellulari, della membrana nucleare delle cellule eucarioti
- Proteine di trasporto (es. l'emoglobina)
- Enzimi nelle reazioni metaboliche
- Tessuti epiteliali, connettivi, muscolari e nervosi
Dal punto di vista strutturale le proteine sono tutte dei polimeri di molecole, con scheletro carbonioso e contenenti azoto, disposte in sequenza, gli aminoacidi (AA). Ogni AA è costituito da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto ed è il monomero che costituisce la struttura di base con cui è costruito il polimero proteina. Ciascun amminoacido contiene un gruppo carbossilico (–COOH) e un gruppo amminico –NH2 legati allo stesso atomo di carbonio. Si conoscono 20 tipi diversi di AA con cui sono sintetizzate tutti i tipi di proteine presenti negli organismi viventi; ciascuno dei 20 AA ha una peculiare catena laterale (il gruppo R) che conferisce alla molecola caratteristiche particolari.
Tipologie di proteine e loro funzioni
| Tipo di proteina | Funzione | Esempi |
|---|---|---|
| Proteine strutturali | Supporto | Il collagene e l'elastina forniscono una trama fibrosa ai tessuti connettivi degli animali, quali tendini e legamenti. La cheratina è la proteina dei peli, dei corni, delle penne, delle piume e di altre appendici cutanee. |
| Proteine di deposito | Deposito di aminoacidi | L'ovalbumina è la proteina dell'albume delle uova utilizzata dall'embrione come riserva degli aminoacidi durante lo sviluppo. La caseina, la proteina del latte, è la principale fonte di aminoacidi per il lattante. Le piante depositano aminoacidi nei loro semi. |
| Proteine di trasporto | Trasporto di altre sostanze | L'emoglobina, la proteina ematica contenente ferro, trasporta l'ossigeno dai polmoni alle altre parti dell'organismo. Altre proteine trasportano molecole attraverso le membrane cellulari. |
| Proteine ormonali | Coordinamento attività corporee | L'insulina, un ormone secreto dal pancreas, contribuisce alla regolazione concentrazione del glucosio nel sangue. |
| Proteine recettoriali | Risposta della cellula a stimoli chimici | I recettori presenti nella membrana di una cellula nervosa rispondono ai segnali chimici liberati da altre cellule nervose. |
| Proteine contrattili | Movimento | L'actina e la miosina sono responsabili del movimento dei muscoli. Altre proteine contrattili sono responsabili del movimento ondulatorio di organelli noti come ciglia e flagelli. |
| Proteine di difesa | Protezione contro le malattie | Gli anticorpi combattono batteri e virus. |
| Proteine enzimatiche | Accelerazione selettiva di reazioni chimiche | Gli enzimi digestivi idrolizzano le molecole polimeriche contenute negli alimenti. |
Classificazione degli aminoacidi
I 20 AA sono distinti in base al tipo di gruppo R in:
- Non polari: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano, metionina
- Polari ma neutri: glicina, serina, treonina, cisteina, tirosina, asparagina, glutamina
- Acidi con carica negativa: acido aspartico, acido glutammico
- Basici con carica positiva: istidina, lisina, arginina
Viene detto peptide l'unione di due o più aminoacidi e legame peptidico il legame covalente che si instaura fra il gruppo carbossilico di un AA e il gruppo amminico dell'AA accanto e che tiene insieme i due AA. Dall'unione in sequenza di un numero elevato di AA, in modo da formare polimeri lineari, si formano i polipeptidi. Le proteine sono quindi sostanze composte da una o più catene polipeptidiche (variamente intrecciate) che contengono da un minimo di 50 a un massimo di 2000 aminoacidi e che presentano un peso molecolare superiore a circa 6000-7000. Ogni variazione nel numero e nella sequenza degli AA porta alla formazione di una proteina differente; ciascuna proteina sarà perciò caratterizzata dal tipo di sequenza assunta dai 20 AA lungo la catena polipeptidica. Si distinguono proteine fibrose e globulari.
Tipi di proteine
Le proteine fibrose sono disposte a “corde intrecciate” (struttura secondaria elicoidale), hanno funzione strutturale e conferiscono ai tessuti grande resistenza; ne sono esempi il collagene contenuto nei tessuti connettivi (come tendini, ossa) e la cheratina presente nelle unghie, nei peli e nei capelli. Le proteine globulari hanno una conformazione tridimensionale molto specifica (struttura terziaria complessa) e funzionale alle reazioni a cui partecipano; ne sono esempi gli anticorpi e gli enzimi.
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