La biochimica

ALCUNI ORMONI SONO DERIVATI LIPIDICI

1. Essi sono molecole organiche prodotte dalle ghiandole endocrine che vengono riversate nel sangue

2. Agiscono legandosi a specifici recettori posti su cellule bersaglio

3. La funzione di queste sostanze è di evocare una risposta di tali cellule

4. Hanno ruolo di messaggeri

5. Sono implicati nella regolazione dell'ambiente interno in risposta di stimoli esterni e interni

6. Le principali ghiandole endocrine sono ipofisi/tiroide/Pancreas/gonadi/surrene/paratiroide/epifisi/ipotalamo sono di natura lipidica gli ormoni tiroidei

7. Gli ormoni prodotti dalle gonadi hanno funzione di sviluppare i caratteri sessuali di entrambi i generi e sviluppare la gravidanza

LE PROTEINE SVOLGONO NUMEROSE FUNZIONI

1) Fanno parte di una vasta famiglia di biomolecole, diffuse in natura e rappresentano una buona parte della massa del corpo

2) Sono presenti in tutte le cellule e tutti gli organuli intracellulari e partecipano a numerosi processi fisiologici

Funzioni:

• Conferisce resistenza meccanica alla pelle, ai muscoli e ai tendini (funzione contrattile)
• Alcune formano la matrice su cui organizzano i componenti minerali delle ossa e dei denti
• Agiscono come catalizzatori e molecole segnale (funzione catalitica)
• Trasportano l'ossigeno e altre sostanze nel sangue (funzione di trasporto)
• Favoriscono l'eliminazione dei prodotti di rifiuto del metabolismo e svolgono funzioni difensive (funzione di difesa)

1. Sono l'unico gruppo a possedere una gamma ampia di funzioni diverse nei sistemi viventi
2. VEDI TABELLA PAG 303
3. Gli enzimi: catalizzatori biologici aumentano la velocità delle reazioni chimiche (pepsina)
4. Gli ormoni portano un messaggio alle cellule bersaglio (insulina)
5. Proteine di difesa: anticorpi
6. P.contrattili: costituiscono i tessuti contrattili dell'organismo (actina e miosina)
7. P.di attacco: veleni
8. P.strutturali: impalcatura extra e intracellulare (collagene contenuto del derma conferisce resistenza)

1. P.di struttura: costituzione di tessuti e organi (collagene)
2. P.di difesa: difesa dell'organismo da agenti patogeni (anticorpi)
3. P.enzimatiche: catalisi di reazioni chimiche (amilasi)
4. P.di trasporto: trasporto di sostanze anche nelle cellule (emoglobina)
5. P.di deposito: riserva di principi nutritivi (ovalbumina nutre l'embrione)
6. P.recettoriali: funzioni di recettori sulla membrana cellulare e citosol (recettore dell'insulina)
7. Le proteine sono fatte da unità strutturali di base chiamati ALFA-amminoacidi
8. Gli amminoacidi si associano a formare catene polipeptidiche (polipeptide costituito da 10-20 amminoacidi)
9. Le proteine hanno piccole molecole organiche e/o ioni metallici che consentono lo svolgimento di una specifica funzione
10. Le proteine solo con componente polipeptidica sono PROTEINE SEMPLICI
11. Quelle che contengono anche gruppi prostetici sono PROTEINE CONIUGATE
12. VEDI TABELLA PAG 31
13. Le proteine che svolgono la propria funzione in soluzione hanno una struttura compatta, una forma rotondeggiante e sono chiamate P.GLOBULARI
14. Quelle che svolgono funzioni strutturali sono quasi sempre insolubili, hanno struttura allungata

e sono P.FIBROSE20) Quelle immerse nel doppio strato fosfolipidico delle membrane cellulari, hanno caratteristiche specifiche e sono P.DI MEMBRANA 6

GLI AMMINOACIDI COSTITUISCONO LE PROTEINE

1. Le unità strutturali di base delle proteine sono 20 amminoacidi che hanno caratteristiche strutturali comuni
2. Hanno almeno 1 gruppo carbossile (-COOH) e 1 gruppo ammino (-NH2)
3. I due gruppi funzionali sono legati allo stesso atomo di carbonio in posizione ALFA per questo motivo vengono definiti ALFA-amminoacidi e hanno formula generale (noprolina) vedi figura pag 32
4. C'è una parte comune a tutti gli amminoacidi e poi c'è il gruppo R chiamato catena laterale che differiscono per la loro natura chimica 7
5. Tranne glicina tutti hanno 4 sostituenti diversi legati al carbonio ALFA (quindi carbonio asimmetrico)
6. Di conseguenza ogni amminoacido esiste sotto forma di due isomeri diversi (D/L)
7. Quelli nelle proteine appartengono alla serie L
8. Solo nei batteri si trovano

quelli della serie D che hanno rilevanza limitata in campo biologico

L'amminoacido più semplice è l'acido amminoacetico o glicina: la sua catena laterale è un semplice atomo H (Non esiste sotto forma di due isomeri ottici)

Al valore di pH fisiologico (7,4) l'amminoacido è uno ione dipolare (interazioni che avvengono a crearsi tra uno ione e molecola polare) perché avviene una neutralizzazione a causa del trasferimento di un protone dal gruppo acido -COOH al il gruppo basico -NH2

A valori di pH acido ha una carica positiva del gruppo -NH3+ e il gruppo -COOH nella forma indissociata

Al pH basico ha carica negativa del gruppo -COO(meno) e mostra il gruppo -NH2 nella forma indissociata

Ogni amminoacido ha il proprio punto isoelettrico (valore di pH a cui amminoacido è neutro). Per la maggior parte il p.isoelettrico è prossimo a pH 7 ma non coincide con la neutralità

GLI ALFA-L-AMMINOACIDI POSSONO ESSERE CLASSIFICATI IN

BASE ALLA LOROSTRUTTURA

1. I 20 alpha-L-amminoacidi sono classificati in base alla polarità della catena laterale
2. NB Alcuni possiedono una catena apolare e altri con catena polare
3. Gli apolari o sono alifatici (glicina, alanina) oppure aromatici (fenilalanina)
4. Negli amminoacidi polari hanno un gruppo ionizzabile nella catena laterale: ci sono quelli basici con carica positiva aggiuntiva (lisina). Mentre ci sono amminoacidi acidi con carica negativa aggiuntiva (glutammato)
5. Infine ci sono gli polari con catena non ionizzabile che sono serina, cisteina
6. Vedi figure pag 347
7. 8 dei 20 amminoacidi delle proteine non possono essere sintetizzati dall'organismo e sono definiti quindi essenziali, devono essere introdotti con la dieta (gr al giorno, fenilalanina)

L'UNIONE DI PIÙ AMMINOACIDI FORMA UNA CATENA POLIPEPTIDICA

1. Nelle giuste condizioni il gruppo carbossile di un amminoacido si lega al gruppo alpha-ammino di un secondo amminoacido con una perdita di una

molecola d'acqua (condensazione) 2) il legame ammidico formato è noto come legame peptidico 3) Si genera una nuova molecola chiamata dipeptide 4) Ogni dipeptide in forma ionica ha un gruppo -NH3+ a un'estremità e un gruppo -COO- all'altra 5) Entrambe le estremità possono formare un altro legame peptidico con uno qualsiasi dei venti alfa-amminoacidi 6) ESEMPIO: se l'alanliserina si combina con la tirosina e seguisse la stessa direzione di un allungamento delle cellule si ottiene un tripeptide 7) Il tripeptide continuerebbe a presentare un gruppo -NH3+ e un -COO- alle due estremità che potrebbero eventualmente formare un tetrapeptide 8) NB il Dna stabilisce la sequenza degli amminoacidi 9) NB Dopo la formazione di tutti i legami peptidici gli unici gruppi ionizzabili presenti in una catena polipeptidica sono quelli nella catena laterale 10) E rimangono sempre il gruppo alpha-ammino e alpha-carbossile liberi alle due estremità della

molecola11) Per convenzione questi due gruppi e i relativi amminoacidi sono definiti N-terminale e C-terminale

12) Ogni unità amminoacidica viene indicata come residuo

13) Qualsiasi polipeptide presenta sempre una catena principale (scheletro covalente) costituita dalla successione di legami peptidici con catene laterali disposte esternamente

LA STRUTTURA PRIMARIA DELLE PROTEINE CORRISPONDE ALLA SEQUENZA DEGLI AMMINOACIDI

1) La proteina, dopo che è stata sintetizzata sui ribosomi della cellula in base alle informazioni contenute nel RNA messaggero, deve assumere una struttura tridimensionale per poter svolgere la propria funzione biologica

2) Questa struttura è unica e caratteristica per ciascun tipo di proteina e prende il nome di conformazione nativa

3) Il processo cellulare con cui la catena polipeptidica assume la propria conformazione nativa viene definito folding (è un processo assistito da chaperoni molecolari)

4) La cellula possiede una serie di strumenti molecolari noti

come chaperoni (proteine) che consentono alle catene polipeptidiche di ripiegarsi correttamente evitando di assumere conformazioni errate e pericolose. 5) Infatti, esistono numerose malattie chiamate amiloidosi e sono caratterizzate dalla deposizione di materiale proteico fibrillare ad azione tossica per le cellule, tessuti e organi (morbo di Alzheimer e Parkinson). 6) Nella struttura di una proteina ci sono più livelli di organizzazione che vanno in base a una gerarchia e possono essere suddivisi in 4 tipologie. LA STRUTTURA PRIMARIA: 1) Essa non è altro che l'ordine in cui gli amminoacidi si susseguono nella catena polipeptidica, quindi la struttura primaria si identifica con la sequenza amminoacidica delle proteine. 2) Essa è codificata da un gene sotto forma di triplette di nucleotidi che trovano corrispondenza con un specifico amminoacido. 3) Il dogma centrale della biologia formulato da Crick afferma che il flusso delle informazioni procede dal DNA all'RNA messaggero per terminare con la sintesi delle proteine.

sintesi(info rnamessaggero convertite in proteine)della proteina4) Infatti le proteine sono le molecole che realizzano gli obiettivi contenuti nei geni delDNA dei cromosomi5) Ne consegue che l'ordine degli amminoacidi non è casuale ma è rigorosamente immutabile per ogni particolare proteina(es albumina)ALFA-ELICA E FOGLIETTO-BETA SONO I DUE PRINCIPALI TIPI DI STRUTTURASECONDARIA1) Essa è il livello più semplice di ripiegamento nello spazio di brevi tratti della catenapolipeptidica e regioni si avvolgono nello spazio tridimensionale in maniera ordinata aformare elementi di struttura secondaria molto regolari(NB alfa-elica e foglietto-beta)2) La conformazione di questi brevi tratti di struttura secondaria viene stabilizzata dellaformazione di numerosi legami a idrogeno fra i gruppi C=O e N-H della catenaprincipale3) I vari elementi di struttura secondaria sono collegati fra loro da tratti meno ordinatidella catena polipeptidica che assumono un andamento

ad ansa e prendono il nome di turn se costituiti da pochi amminoacidi altrimenti loop se di lunghezza maggiore 4)

In base al contenuto di struttura secondaria, le proteine possono essere raggruppate in 3 grandi classi: alfa, beta e alfa/beta

Nella proteine alfa (citocromo c) predomina la struttura ad alfa-elica

Nella proteine beta (fibroina seta) predomina foglietto-beta

Nella proteine alfa/beta c'è una miscela dei due tipi e sono le più diffuse in natura

NB I diversi elementi di struttura sono collegati fra loro da turn e loop

LA STRUTTURA TERZIARIA E LA CONFORMAZIONE DELLA CATENA POLIPEPTIDICA

1. Essa è la specifica conformazione complessiva della polipeptidica
2. La struttura è il risultato del ripiegamento nello spazio tridimensionale dell'interacatena polipeptidica e comprende l'