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Via di Processazione e Presentazione MHC-I infezione delle cellule
La via di processazione e presentazione MHC-I viene attivata in caso di infezione delle cellule da parte di microrganismi intracellulari come virus e batteri che replicano nel citoplasma. Ag proteici citosolici vengono prodotti, oppure viene attivata in caso di infezione dove le proteine citosoliche sono prodotte da vari geni mutati (piastrine, eritrociti: cellule non nucleate).
I virus sono capaci di infettare qualsiasi cellula nucleata, mentre le cellule non nucleate come gli eritrociti presentano livelli molto bassi di MHC-I. Quindi, all'interno di queste cellule non nucleate si può sviluppare un'infezione sfuggendo ai linfociti T. I virus non possono replicarsi all'interno dei globuli rossi (eritrociti) e ciò non ha conseguenze.
Dato che i virus non possono replicarsi all'interno dei globuli rossi, questo permette al Plasmodium (agente della malaria) di sopravvivere in caso di infezione virale, mentre il sistema immunitario riesce a eliminare il virus nelle altre cellule.
rossi. citoplasmadegradazione dell’Ag proteico citosolico. La avviene nel ad opera del,proteasomacomplesso enzimatico multicatalitico citoplasmatico enzimi proteoliticicioè un costituito da che sigrosso cilindro 28 subunità assemblate in 2 anelli interni e 2presenta come un costituito daanelli esterni coassiali ogni anello è formato da 7 subunità, dove , tra cui abbiamo le subunitàcodificate dai geni LMP localizzati nel locus MHC vicino ai geni TAP, , , , ecatalitiche LMP2 e 7codificata al di fuori della regione MHCla.subunità MECL-1geni LMP MHC TAP MECL-1 indotti dagli IFNI , , e sono.3 subunità inducibili sostituiscono altre 3 subunità costitutive cambioQueste determinando undi specificità del proteasoma clivaggio a valle dei residui idrofobici e basici rispetto a, con ,immuno-proteasomaquelli acidi, per cui si parla di .condizioni normali subunità catalitiche degradazione delle proteineIn le favorisconoLa marcatedanneggiate non assemblate in maniera corretta inutili, o , che sono primadall’ubiquitina sottoposte a proteolisi, poi .infezione proteasoma degrada le proteine citosoliche peptidiIn caso di il in che spesso sonotroppo lunghi per essere legati alle molecole MHC-I ulteriormente, per cui devono essereframmentati .In pratica, l’estremità C-terminale del peptide deriva dal taglio eseguito dal proteasoma, mentrel’estremità del peptide deriva dal taglio eseguito da un’aminopeptidasi.N-terminalepeptidi troppo lunghi sono trasportati dal citoplasma nel lume del R.E.Infatti, i , attraverso unmeccanismo attivo ATP-dipendente, , mediato dai trasportatori associati alla processazionedell’Ag (TransporterTAP1 e TAP2Associated with Antigen Processing),proteine codificate nel locus MHCdai geni TAP indotti dall’IFN .R.E. peptide interagisce inNel ilmaniera non covalente con laproteina e vienetapasinaulteriormente frammentata
dalla aminopeptidasi del R.E. associata con il processamento dell'Ag (ERAP) attivata dall'IFN- rimuove i γ, che residui a.a. in più all'estremità N-terminale peptidi di piccole dimensioni 8-10 residui a.a. dando origine a, pari a, contenenti in posizione C-terminale residui basici o idrofobici complementari ai residui della tasca dellamolecola MHC-I chiusa alle estremità che è. catena α β αcatene e della molecola MHC-I sono sintetizzate nel R.E. Le dove la si assembla allecomplesso lega alla catena 2-β, come la, formando un che sichaperonine calnexinamicroglobulina favorendo il corretto ripiegamento delle catene, .molecole MHC-I neosintetizzate si localizzano sul versante interno del R.E. leganoLe dove sicomplesso peptide-MHC di classe Ial peptide tapasina si distacca attraverso le, mentre la, e il
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