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ogni catena unità omologhe ripetute sequenze simili ma non identiche

 presenta , cioè , formate

~ 110 a.a. ognuna delle quali corrisponde ad una regione

ciascuna da (sequenze conservate)

discreta della proteina , detta domino proteico immunoglobulinico.

estremità N-terminale delle catene pesanti e leggere presenta un’elevata variabilità

 l’ ; la

sequenza variabile è limitata ai primi 110 residui a.a. corrispondente al primo dominio Ig

, ,

altri domini sono costanti tra catene Ig dello stesso isotipo

mentre gli .

ogni dominio

Bisogna ricordare che

proteico Ig struttura

presenta una

ripiegata in modo simile , in

particolare ogni dominio presenta

forma a barile

una tipica , detta

barile β 2

(β-barrel), composta da

foglietti β-planari costituiti da 3-5

filamenti polipeptidici ad

andamento antiparallelo,

impacchettati tra loro , detti

filamenti β legati

(β-strand) che sono

tra loro da un legame disolfuro . I

nastri adiacenti sono connessi da

brevi anse sequenza

dotate di una

a.a. importante per il

riconoscimento dell’Ag catena

. La

leggera è formata da 2 domini Ig ,

catena pesante è formata

mentre la

da 4 domini Ig .

La differenza principale tra i domini

dominio V è più

V e C è che il

grande un’ansa in più

, ha , cioè ha

due filamenti C’ e C” in più

, ,

rispetto al dominio C .

anse flessibili dei domini V

Le

formano il sito di legame con l’Ag .

Immunoglobuline Ig perché all’ elettroforesi sieroproteica

Gli Ab sono anche detti le

albumine globuline

glicoproteine plasmatiche solubilità

sono distinte in e in base alla loro : le

globuline velocità di migrazione elettroforetica separano in gruppi maggior

in base alla si , e la Ig

parte degli Ab migra nelle globuline del 3° gruppo , dette , tra cui abbiamo le .

gammaglobuline

immunoglobulin-like domains domini simili alle regioni

Poi abbiamo le , cosiddette perché presentano

variabili delle Ig capaci di riconoscere e legare gli Ag presenti in molte proteine del

, . Sono

sistema immunitario proteine coinvolte nel riconoscimento cellula-cellula nel sistema

e in immunoglobulins-like domains Ig recettori TCR

nervoso e in altri tessuti . Le , insieme alle e ai

superfamiglia delle Ig

costituiscono la .

variabilità della sequenza della regione V dell’Ab non è distribuita uniformemente lungo la

La confrontando le sequenze a.a. di molte regioni

regione V concentrata solo in alcuni tratti

ma è :

V 3 segmenti di particolare variabilità nei domini V e V

, sono stati identificati , detti regioni

H L

3 brevi segmenti della regione V 3 brevi segmenti

costituite da e

ipervariabili HV1, HV2 e HV3 H

della regione V costituite da ~ 10 a.a. diversi cosentono di differenziare gli Ab si

, che e che

L sito combinatorio o di legame per l’Ag

assemblano formando il .


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AUTORE

kalamaj

PUBBLICATO

+1 anno fa


DESCRIZIONE APPUNTO

Appunti di Immunologia sui seguenti argomenti: struttura molecolare degli anticorpi o immunoglobuline, glicoproteine secrete dalle plasmacellule nella risposta immunitaria umorale, struttura: catena leggera L e catena pesante H, regione variabile V, regione costante C, Fab frammenti leganti l’Ag, frammento cristallizzabile Fc, regione cerniera (flessibilità), immunoglobuline Ig.


DETTAGLI
Esame: Immunologia
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in medicina e chirurgia (a ciclo unico - 6 anni)
SSD:
Università: Foggia - Unifg
A.A.: 2013-2014

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher kalamaj di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Immunologia e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Foggia - Unifg o del prof Conese Massimo.

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