Domande e Risposte Esame Biochimica Generale Mod.1 Primo Parziale

Biochimica generale - domande esame

Modulo 1 - Prof. Bonomi Francesco

Forme di energia negli esseri viventi

1. Quali sono le forme di energia la cui interconversione caratterizza gli esseri viventi?

Le varie forme di energia che caratterizzano gli esseri viventi sono:

• Chimica chimica (catabolismo e anabolismo): Si parla di anabolismo quando a partire da un composto si ottiene energia. Si parla di catabolismo quando a partire da energia si forma un composto.
• Chimica termica (omeostasi termica): Alcuni esseri viventi sono in grado di termoregolare la propria temperatura corporea.
• Chimica meccanica (movimento)
• Chimica informazionale (organizzazione di materiale): Energia informazionale è tutto ciò che è necessario al fine di trasformare una struttura disordinata in una struttura molto ordinata. È molto importante in quanto, il 30% circa del nostro dispendio energetico è dedicato interamente alla trasmissione di informazioni e al loro utilizzo. Ad esempio, in caso di duplicazione della cellula, la cellula deve essere in grado di duplicare il proprio materiale genetico, di conseguenza per permetterle la duplicazione, deve essere utilizzata energia informazionale. Un caso clinico di disfunzione di controllo informazionale è il tumore.
• Luminosa chimica (luminescenza e visione)
• Chimica elettrica (trasmissione nervosa): Con energia chimica si intende energia associata alla rottura o alla formazione di un legame.

Peculiarità termodinamiche di un sistema vivente

2. Qual è la principale peculiarità di un sistema vivente per quanto riguarda la termodinamica?

Un sistema vivente risulta essere un sistema lontano dall'equilibrio, le cui concentrazioni dei composti sono determinate da costanti di equilibrio delle singole reazioni e dalle velocità con cui esse avvengono. Per quanto riguarda la relativa vicinanza o meno all'equilibrio, essi risultano lontani dall'equilibrio in modo tale per cui, il sistema è energeticamente vivo, ovvero c'è produzione e scambio di energia (se il sistema fosse all'equilibrio, avremmo che il sistema sarebbe energeticamente morto, ovvero, non vi sarebbe scambio e produzione di energia).

I parametri termodinamici in gioco sono: ΔG = ΔH - TΔS

• ΔG: Variazione dell'energia libera, permette di conoscere se la reazione è spontanea, non spontanea o spontanea nel verso opposto oppure all'equilibrio.
• ΔH: Legata alla quantità di legame.
• T: Temperatura.
• ΔS: Variazione dell'ordine del sistema, dove lo stato più disordinato è il preferito.

Controllo delle specie chimiche

3. Come viene controllata la concentrazione delle specie chimiche in un essere vivente?

La concentrazione delle specie chimiche è controllata anche da un controllo “cinetico”. Le concentrazioni dipendono sia dalla termodinamica delle singole reazioni sia dalla loro velocità. Il controllo è solitamente gestito da enzimi.

Concetti chiave di biochimica

4. Cosa si intende per energia informazionale?

Con energia informazionale si intende tutto ciò che è necessario al fine di trasformare una struttura disordinata in una struttura molto ordinata.

5. Cosa intendiamo per compartimentalizzazione?

Con compartimentalizzazione intendiamo la suddivisione della cellula in comparti intercomunicanti. I vari comparti sono: intracellulari, cellulare, tissutali. La compartimentazione è molto importante in quanto alcune tipologie di trasferimento non potrebbero avvenire in caso di mancata compartimentalizzazione, come la pompa potassio. Se essa non vi fosse, non potremmo sfruttare il rientro di protoni nella cellula e non avremmo la possibilità di formare energia.

1. Cosa si intende per legame idrofobico?

Con legame idrofobico si intende l'insieme delle forze di natura entropica che tendono a minimizzare la superficie di contatto con il solvente e le molecole idrofobiche (o regioni idrofobiche).

Comportamento chimico delle sostanze

2. Quale frazione delle molecole di soluto avrà una carica negativa in una soluzione di acido acetico a pH = 5,5 e pKa = 4,5?

3. Perché l'isopropanolo si mescola con l'acqua in tutte le sue proporzioni e l'n-butanolo si scioglie solo al 15%?

Affinché una molecola si sciolga in acqua, le interazioni tra le molecole di acqua e il soluto devono essere maggiori rispetto alle interazioni che si creano tra le molecole del solvente. Affinché una molecola non si sciolga in acqua, devono prevalere le interazioni tra molecole del soluto. Fino all'isopropanolo, riesco a formare legami idrogeno con l'acqua in qualsiasi proporzione, in quanto la parte idrofobica è relativamente piccola e disposta simmetricamente rispetto al gruppo ossidrilico. L'n-butanolo ha una coda idrofobica lunga (catena idrocarburica), e prevalgono le interazioni tra il soluto.

Calcolo della concentrazione e legami chimici

4. Qual è il numero di ioni H⁺ in un mitocondrio a pH = 8 assumendo che il mitocondrio abbia una struttura sferica con diametro di 0,002 mm e ricordando che il numero di Avogadro è 6 * 10²³?

5. Quanti legami di idrogeno si possono formare tra una funzione aldeidica e acqua?

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6. A cosa è dovuto il fatto che il punto di fusione e di ebollizione dell'acqua sono di gran lunga più elevati di quelli di un composto simile?

L'acqua, a causa dei suoi legami H, presenta un elevato calore specifico e un elevato calore latente. È necessario fornire molto calore al fine di aumentare la temperatura ed una volta arrivati alla T di 100° bisogna fornire ulteriore calore al fine di permettere il cambiamento di stato, e di conseguenza rompere i legami. Es. l'h₂o bolle a 100° a 101300 Pa mentre H₂S bolle a -61 a 101300 Pa, questo è dettato dal fatto che l'ossigeno è molto più elettronegativo dello zolfo e quindi rompere il legame è più complesso. I legami idrogeno sono legami deboli, ma aumentando la quantità di legami H diventa un legame molto forte. In generale i legami deboli sono caratterizzati da una bassa energia di legame, ovvero richiede poca energia per formarsi e poca energia per rompersi. In genere i legami deboli si formano in modo cooperativo, ovvero la presenza di un legame favorisce la formazione di un altro legame.

Struttura delle micelle e solubilità

7. Qual è la struttura di una micella di detergente al termine di un ciclo di lavaggio?

Le micelle sono strutture formate da molecole anfifiliche, ovvero contenenti una porzione polare, in grado di interagire con il solvente, e una apolare, che sfugge al solvente; stabilizzate da interazioni idrofobiche. Quando esse vengono a contatto con la molecola di acido grasso da inglobare, esse rivolgono le teste polari verso il solvente e le code apolari verso l'acido grasso inglobato. La molecola di acido grasso non può più ritornare sulla superficie, ad esempio di un piatto, in quanto esso è stabilizzato all'interno della micella.

8. Perché il glucosio si scioglie in acqua e l'amido no?

Affinché una molecola si sciolga in acqua, essa deve essere in grado di formare legami H con essa. La molecola è solubile nel momento in cui, in soluzione, le interazioni tra soluto e solvente prevalgono rispetto alle interazioni tra le molecole di soluto. La molecola è insolubile quando, invece, prevalgono le interazioni tra le molecole del soluto stesso. L'amido è un polisaccaride, una lunga catena di monosaccaridi di glucosio, formato da amilosio (20%, solubile in H₂O) e amilopectina (80%, insolubile in H₂O); in questo caso prevalgono le interazioni tra solvente. Il glucosio è un monosaccaride aldeidico, dove in questo caso le interazioni con il solvente prevalgono e permettono di formare legami H.

Importanza degli amminoacidi nelle proteine

1. Perché la glutammina rappresenta uno degli amminoacidi più importanti nelle proteine dei cereali?

La glutammina rappresenta uno degli amminoacidi più abbondanti nelle proteine di cereali in quanto, (così come l'asparagina) essa è neutra. Ha strutture simili all'acido glutammico ma presenta neutralità. L'effetto direttamente collegato alla neutralità sta nel fatto che il legame con l'acqua sarà meno presente rispetto a strutture che invece presentano cariche, il motivo sta nel fatto che l'acqua tende a interagire maggiormente con molecole cariche. Il glutammato lega fino a 100 molecole di acqua. La glutammina lega al massimo 3 molecole di acqua. Inoltre, un altro motivo è da ricercare anche nella massa atomica diversa. La glutammina ha circa il doppio di azoto del glutammato. L'azoto è importante per la crescita.

2. Qual è il punto isoelettrico dell'istidina?

P.I- Istidina: (9.2 + 6)/2 = 4,8

• Aspartico (2.1+3.9)/2 = 3
• Glutammico (2.2 + 4,3) = 3,25
• Tirosina
• Cisteina (1,7+ 8,1)/2 = 4,9
• Arginina (9 + 12,5)/2 = 10,75
• Lisina (9 + 10,6)/2 = 9,8
• Altri AA neutri (2 + 9,2)/2=5,6

3. Quale sarà il pH di una soluzione di lisina monocloridrato?

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Ordine di idrofobicità degli amminoacidi

4. Disporre i seguenti AA in ordine di idrofobicità: Val, Ala, Phe, etc.

Valina, Isoleucina, Leucina, Cisteina, Metionina, Alanina, Glicina, Treonina, Tirosina, Serina, Triptofano, Prolina, Istidina, Asparagina, Glutammina, Acido Aspartico, Acido Glutammico, Lisina, Arginina.

Idrossiamminoacidi nelle proteine

5. Quali sono gli idrossiamminoacidi presenti nelle proteine e le loro caratteristiche?

Gli idrossiamminoacidi nelle proteine sono: Serina, Treonina, Tirosina. Sono definiti idrossiamminoacidi in quanto presentano un gruppo OH nella loro struttura molecolare. Tale struttura conferisce polarità al composto.

6. Quale sarà la carica di un tripeptide Ala-Glu-Leu a pH 7?

AA neutri:

• Indifferenti = Glicina, Alanina, Prolina (PAG)
• Idrofilici = Glutammina, Asparagina, Serina, Treonina, Cisteina (GluAspSeTreCi)
• Idrofobici = Alifatici (ValIsoLeuMet) Valina, Isoleucina, Leucina