Domande e Risposte Esame Biochimica Generale Mod.1 Primo Parziale

4. COSA SI INTENDE PER ENERGIA INFORMAZIONALE?

Con energia informazionale intendiamo tutto ciò che è necessario al fine di trasformare una

struttura disordinata in una struttura molto ordinata.

5. COSA INTENDIAMO PER COMPARTIMENTAZIONE?

Con compartimentalizzazione intendiamo, la suddivisione della cellula in comparti

intercomunicanti.

I vari comparti sono: intracellulari, cellulare, tissutali.

La compartimentazione è molto importante in quanto alcune tipologie di trasferimento non

potrebbero avvenire in caso di mancata compartimentalizzazione, come la pompa potassio. Se essa

non vi fosse non potremmo sfruttare il rientro di protoni nella cellula e non avremmo la possibilità

di formare energia.

1. COSA SI INTENDE PER LEGAME IDROFOBICO?

Con legame idrofobico si intende l’insieme delle forze di natura entropica che tendono a

minimizzare la superficie di contatto con il solvente e le molecole idrofobiche (o regioni

idrofobiche).

QUALE FRAZIONE DELLE MOLECOLE DI SOLUTO AVRA’ UNA CARICA NEGATIVA

2. IN UNA SOLUZIONE DI ACIDO ACETICO A pH = 5,5 e pKa = 4.5?

PERCHE’ L’ISOPROPANOLO SI MESCOLA CON L’ACQUA IN TUTTE LE SUE

3. PROPORZIONI E L’ n- BUTANOLO SI SCIOGLIE SOLO AL 15%?

Affinché una molecola si sciolga in acqua, le interazioni tra le molecole di acqua e il soluto devono

essere maggiori rispetto alle interazioni che si creano tra le molecole del solvente.

Affinché una molecola non si sciolga in acqua, devono prevalere le interazioni tra molecole del

soluto.

Fino all’isopropanolo, riesco a formare legami idrogeno con l’acqua in qualsiasi proporzione, in

quanto la parte idrofobica è relativamente piccola e disposta simmetricamente rispetto al gruppo

ossidrilico.

L’ n – butanolo, ha una coda idrofobica lunga (catena idrocarburica), e prevalgono le interazioni

tra il soluto.

4. QUALE è IL NUMERO DI IONI H+ IN UN MITOCONDRIO A pH = 8 ASSUMENDO CHE

IL MITOCONDRIO ABBIA UNA STRUTTURA SFERICA CON DIAMETRO DI 0,002 MM

E RICORDANDO CHE IL N° DI AVOGADRO E’ 6* 10^23

5. QUANTI LEGAMI DI IDROGENO SI POSSONO FORMARE TRA UNA FUNZIONE

ALDEIDICA E ACQUA? 1

A COSA E’ DOVUTO IL FATTO CHE IL PUNTO DI FUSIONE E DI EBOLLIZIONE

6. DELL’ACQUA SONO DI GRAN LUNGA PIU’ ELEVATI DI QUELLI DI UN COMPOSTO

SIMILE?

L’acqua a causa dei suoi legami H, presenta un elevato calore specifico e un elevato calore latente.

È necessario fornire molto calore al fine di aumentare la temperatura ed una volta arrivati alla T di

100° bisogna fornire ulteriore calore al fine di permettere il cambiamento di stato, e di conseguenza

rompere i legami.

Es. l’h20 bolle a 100° a 101300 Pa mentre H2S bolle a -61 a 101300 Pa, questo è dettato dal fatto

che l’ossigeno è molto più elettronegativo dello zolfo e quindi rompere il legame è più complesso.

I legami idrogeno è un legame debole ma aumentando la quantità di legami H diventa un legame

molto forte.

In generale il legami deboli sono caratterizzati da una bassa energia di legame, ovvero richiede

poca energia per formarsi e poca energia per rompersi.

In genere i legami deboli si formano in modo cooperativo, ovvero la presenza di un legame favorisce

la formazione di un altro legame.

QUALE E’

7. LA STRUTTURA DI UN MICELLA DI DETERGENTE AL TERMINE DI UN

CICLO DI LAVAGGIO?

Le micelle sono strutture formate da molecole anfifiliche, ovvero contenenti una porzione polare, in

grado di interagire con il solvente, e una apolare, che sfugge al solvente; stabilizzate da interazioni

idrofobiche.

Quando esse vengono a contatto con la molecola di acido grasso da inglobare, esse rivolgono le

teste polari verso il solvente e le code apolari verso l’acido grasso inglobato.

La molecola di acido grasso non può più ritornare sulla superficie, ad es. di un piatto, in quanto

esso è stabilizzato all’interno della micella.

PERCHE’ IL GLUCOSIO SI SCIOGLIE IN ACQUA E L’AMIDO NO?

8. Affinché una molecola di sciolga in acqua, essa deve essere in grado di formare legami H con essa.

La molecola è solubile nel momento in cui, in soluzione, le interazioni tra soluto e solvente,

prevalgono rispetto alle interazioni tra le molecole di soluto.

La molecola è insolubile quando, invece, prevalgono le interazioni tra le molecole del soluto stesso.

L'amido è un polisaccaride, una lunga catena di monosaccaridi di glucosio, formato da amilosio

(20%, solubile in H2O) e amilopectina (80%, insolubile in H2O) in questo caso prevalgono le

interazioni tra solvente.

Il glucosio è un monosaccaride aldeidico, dove in questo caso le interazioni con il solvente

prevalgono e permettono di formare legami H.

PERCHE’ LA GLUTAMMINA RAPPRESENTA UNO DEGLI AA PIU’ IMPORTANTI NELLE

1. PROTEINE DEI CEREALI?

La glutammina rappresenta uno degli AA più abbondanti nelle proteine di cereali in quando,

(cosi come l’asparagina) essa è neutra. Ha strutture simili all’acido glutammico ma presenza la

neutralità.

Effetto direttamente collegato alla neutralità sta nel fatto il legame con l’acqua sarà meno

nel fatto che l’acqua

presente rispetto strutture che invece presentano cariche, il motivo sta

tende a interagire maggiormente con molecole cariche.

Il glutammato lega fino a 100 molecole di acqua. La glutammina lega al massimo 3 molecole di

acqua.

Inoltre, un altro motivo è da ricercare anche nella massa atomica diversa.

glutammina ha circa il doppio di azoto del glutammato. L’azoto è importante per la crescita.

La

QUALE E’ IL PUNTO ISOELETRICO DELL’ISTIDINA?

2. P.I

- ISTIDINA : (9.2 + 6)/ 2 = 4,8

- ASPARTICO (2.1+3.9)/2 = 3

- GLUTAMMICO (2.2 + 4,3) = 3,25

- TIROSINA

- CISTEINA (1,7+ 8,1)/2 = 4,9

- ARGININA (9 + 12,5)/2 = 10,75

- LISINA (9 + 10,6)/2 = 9,8

- ALTRI AA NEUTRI (2 + 9,2)/2=5,6

QUALE SARA’ IL pH DI UNA SOLUZIONE DI LISINA MONOCLOROIDRATO?

3. 7 ORDINE DI IDROFOBICITA’: Val – –

4. DISPORRE I SEGUENTI AA IN Ala Phe

– –

Val Phe Ala IsoVaLeFeCiMeAlGliTreSeTriTrPrIsAsGluAsGluLiAr

Isoleucina Valina Leucina Cisteina Metionina Alanina Glicina Treonina Tirosina Serina

Triptofano Prolina Istidina Asparagina Glutammina Acido Aspartico Acido Glutammico Lisina

Arginina.

5. QUALI SONO GLI IDROSSIAMMINOCIDI PRESENTI NELLE PROTEINE E LE

LORO CARATTERISTICHE?

Gli idrossiamminoacidi nelle proteine sono: SERINA TREONINA TIROSINA.

–OH

Sono definiti idrossiamminoacidi in quanto presentano un gruppo nella loro struttura

molecolare. Tale struttura conferisce polarità al composto.

STT

QUALE SARA’ LA CARICA DI UN TRIPEPTIDE Ala – –

6. Glu Leu a pH 7?

AA NEUTRI:

- Indifferenti = Glicina Alanina Prolina (PAG)

- Idrofilici = Glutammina Asparagina Serina Treonina Cisteina (GluAspSeTreCi)

- Idrofobici = 1. ALIFATICI (ValIsoLeuMet) Valina Isoleucina Leucina Metionina

2. AROMATICI (FenTirTip) Fenilalanina Tirosina Triptofano

AA CARICHI NEGATIVAMENTE (ACIDI)

- Acido aspartico

- Acido glutammico

AA CARICHI POSITIVAMENTE (BASICI)

Arginina Lisina Istidina (ALI)

QUALE SARA’ LA CARICA DI UNA MOLECOLA DI ISTIDINA A pH 7?

7.

8. CONSIDERANDO ASPARAGINE E GLUTAMMINA, QUALE DEI SEGUENTI HA

PIU’ CARATTERE APOLARE E PERCHE’?

Asparagina e glutammina sono le forme ammidiche dell’acido aspartico e dell’acido

glutammico.

Le loro catene laterali sono polari e formano legami idrogeno con l’acqua ma non sono

protonabili.

Non sono AA idrofobici, però la catena idrocarburica della glutammina è più lunga quindi è più

idrofobica".

In sostanza ognuno dei due ha la funzione ammidica polare.

Quello che cambia è la dimensione della catena idrocarburica che è apolare.

QUALE AA E’ PIU’ BASICO TRA ARGININA pKa 3 = 12.5 E LISINA pKa 3 = 10.5?

9. Quella con pKa più alta è più basico. – –

10. CARICA APPROSSIMATA DI Glu Ala Ser A pH 7?

Carica -1.

QUALE E’ IL MOTIVO PER CUI UN PEPTIDE FORMATO DA SOLO LYS FORMA

11. STRUTTURE SECONDARIE CON pH 12 MA NON INFERIORI?

Perché a pH 12 il peptide ha cariche negative, e si può formare il legame H

12. COSA DIFFERENZIA LE STRUTTURE B- SHEET PARALLELE E

ANTIPARALLELE? – –

In base alla disposizione delle estremità N terminali e C terminali possiamo notare:

- Paralleli, se le estremità coincidono

- Antiparalleli, se le estremità non coincidono

La struttura degli antiparalleli è estremamente più stabile poiché i legami idrogeno sono

planari, (orientamento preferito).

Nei paralleli i legami non sono planari.

Quando ho un arrangiamento anti-parallelo necessito di una curva stretta, B- turn (es. prolina).

Quando ho un arrangiamento parallelo, necessito di una curva più lunga, B- loop.

13. MOTIVO PER IL QUALE UN PEPTIDE FORMATO DA SOLO GLY FORMA

STRUTTURE SECONDARIE IN TETRAIDROFURANO E IN ACQUA NO.

La glicina è incompatibile con la formazione di una struttura secondaria a- elica in acqua in

quanto, per formare una struttura di questo genere è necessario che i legami H vengano

schermati dalla competizione con l’acqua. La glicina, in acqua, fa legami H con essa e quindi i

suoi legami H sono impegnati.

Nell’etere ciclico THF questo non avviene.

MOTIVO PER CUI LA PROLINA E’ ABBONDANRE NELLE PROTEINE

14. ALIMENTARI.

La prolina, risulta essere è un IMMINOACIDO, in quanto il gruppo amminico non ha la

possibilità di ruotare, è inglobato in una struttura. Ha dunque un punto di rigidità.

Questa peculiarità conferisce maggiore digeribilità alla proteina.

(Inoltre essa è in grado di far passare un a- elica in un b- foglietto)

– –

15. CARICA DI UN TRIPEPTIDE Ala Glu Leu A pH 7?

Carica 0.

16. EVENTI CHE FANNO SI CHE LA STRUTTURA PRIMARIA DI UNA PROTEINA

NON CORRISPONDA A QUELLE DETERMINATE GENETICMENTE.

Non sempre le proteine hanno sequenze esattamente identiche quelle scritte nel DNA. Questo

avviene per diversi motivi come:

- Mancato processo –

- Modificazioni post traduzionali,

es. INSULINA, nasce con un peptide formato da 4 parti.

– –

La PRE PRO INSULINA nota di una sequenza leader che le permette di essere

trasportata fino al pancreas per poi essere preparata (esempio di sequenza funzionale).

Raggiunta il pancreas, viene scissa. Dopo la scissione, si ripiega in una conformazione più

stabile dando origine ai ponti disolfuro, avvicinando le funzioni tioliche delle cisteine, in

–

presenza di un ossidante. A questo punto ottengo la PRO INSULINA.

Perché vi sia INSULINA MATURA, viene rimossa la catena di connessione.

Queste modificazioni portano quindi alla rottura di legami peptidici e alla formazione di

ponti disolfuro.

17. QUALI SONO LE CARATTERISTICHE GENETICHE DI UN LEGAME PEPTIDICO?

La struttura primaria, caratterizzata da legami peptidici, determina la formazione di strutture di

ordine superiore che ne determineranno la funzione.

Modificando anche una sequenza, cambio dunque le caratteristiche di un alimento e allo stesso

tempo ottengo risposte positive o negative all’alimento, (es. allergeni alimentari, proteine

tossiche…).

Eventuali variazioni si traducono in mutazioni a carico di:

- Evoluzione, dove le alterazioni sono casuali

- Ingegneria genetica, dove le alterazioni sono mirate

Le mutazioni possono essere:

- Conservative, gli AA intercambiati hanno caratteristiche simili

- Non conservative, gli AA hanno funzioni diverse

18. QUALI INTERAZIONI STABILIZZANO LA STRUTTURA SECONDARIA?

Le interazione che stabilizzano la struttura secondaria è il LEGAME IDROGENO tra CO e NH

che partecipano al legame peptidico.

Se il legame H si genera tra il residuo carbossilico di un AA e il residuo amminico del quarto

AA successivo denotiamo una struttura a- elica. Se questa condizione non è rispettata abbiamo

la struttura B- sheet.

Nelle a- elica le piastrine sono adagiate sulla superficie di un cilindro. Non ci sono legami

all’interno del cilindro. Tutti i gruppi R sono esposti verso l’esterno del cilindro.

Nelle B-sheet, i legami sono nel piano. –

19. QUALI SONO GLI AA INCOMPATIBILI CON a ELICA?

Gli AA incompatibili con la struttura a- elica sono:

- PROLINA: non può formare né a- elica, ne b-sheet a causa del suo Ca che non può ruotare.

Essa è un sito di passaggio tra a e b.

- AA CARICHI: se ho AA con la stessa carica ho repulsione elettrostatica, le catene laterali si

respingono e destrutturo la proteina. Se invece hanno cariche opposte, possono se alternati.

AA CARICHI POSITIVAMENTE = BASICI = Arginina, Lisina, Istidina

AA CARICHI NEGATIVAMENTE = ACIDI = Acido glutammico, Acido Aspartico.

- AA RAMIFICATI: hanno problemi di ingombro sterico (ES. VALINA E ISOLEUCINA)

- GLICINA: per formare a- elica devo poter schermare i legami H dalla competizione con

l’acqua. l’acqua, di conseguenza i suoi legami H sono impegnati.

La glicina fa legami H con

20. QUALI AA POTRANNO FORMARE LEGAMI IONICI CON UN RESIDUO DI

GLUTAMMATO NELLA STRUTTURA TERZIARIA DI UNA PROTEINA?

L’alanina nella alanina – transaminasi.

Con azione del piruvato a dare glutammato + piruvato.

Appartiene alla classe delle transferasi.

PERCHE’ LO IONE CA ++ STABILIZZA LA STRUTTURA DI ALCUNE PROTEINE?

21. Lo ione Ca ++ rientra nelle interazioni con ioni, le quali stabilizzano la struttura terziaria delle

proteine.

Aumentando la forza ionica, ho una scrematura delle cariche e la possibilità che interagiscano è

minore.

Mettendo ioni bivalenti, formo un ponte tra regioni che altrimenti noterebbero repulsione.

22. COSA SI INTENDE PER CORE IDROFOBICO?

Con core idrofobico intendiamo la parte apolare, più interna, e idrofobico di una

macromolecola, che in acqua, organizza strutture ordinate (es. proteine globulari, micelle.)

Nelle acidi nucleici, ad es. DNA, il core è formato da basi nucleotidiche impilate a dare la

struttura idrofobica, rivestita da zuccheri e fosfati che sono la parte polare.

23. PER QUALI RAGIONI ALCUNI PEPTIDI SI UNISCONO IN MODO PERMANENTE A

DARE UNA STRUTTURA QUATERNARIA?

Le proteine si associano per ragioni:

1. SFRUTTARE IL PRINCIPIO DEI DOMINI INTERCAMBIABILI (aumentano la flessibilità)

2. REALIZZARE FUNZIONI CHE ALTRIMENTI SAREBBERRO IMPOSSIBILI

(es. complessi supermacromelecolari

Es. la FERRITINA, presente nel fegato e nella milza necessità di una struttura quaternaria

per rispondere alle esigenze di accumulo)

CONNETTERE DIVERSE ATTIVITA’ BIOLOGICHE

3. CONSENTE UNA REGOLAZIONE DELL’ATTIVITA’

4.

PER QUALI RAGIONI IL LEGAME DI METALLI PUO’ STABILIZZARE LA

24. STRUTTURA TERZIARIA?

Il legame con specie metalliche è definito legame di coordinazione.

Il cosiddetto legame di coordinazione è rilevante nelle proteine coniugate.

Es. le proteasi, sono metallo-dipendenti.

Le proteine coniugate sono sensibili ad agenti chelanti, che sequestrano i metalli, come EDTA e

ACIDO FOSFORICO, con risultato conservante.

Rubo metalli a proteine che degraderebbero la proteina.

COSA E’ IL DOMINIO?

25. Il dominio è una unità di struttura terziaria ed è:

- INTRINSECAMENTE STABILE

- RESPONSABILE DI CATALISI

- RESPONSABILE DI RICONOSCIMENTO MOLECOLARE

UTILIZZABILE CON ALTRE UNITA’ IN

- MODO INTERSCAMBIABILE

COSA E’ IL DISULFIDE EXCHANGE?

26. Con disulfide exchange abbiamo la transizione del legame disolfuro da INTRA e INTER

molecolare. Collego più molecole. Con legame disolfuro, il tiolo di una cisteina, interagisce con

altro tiolo di un’altra cisteina, in presenza di un ossidante.

Il numero di disolfuri è rimasto invariato perché è una redox interna.

Ecco perché l’albume si rassoda.

27. QUALI LEGAMI STABILIZZANO LA STRUTTURA QUATERNARIA?

E’ stabilizzata da interazioni tra le catene laterali degli AA.

I legami che la stabilizzano sono gli stessi che stabilizzano la struttura ternaria e sono:

- Legami covalenti (disolfuro)

- Legami idrofobici

- Legami di coordinazione

- Legami ionici (tra residui con carica opposta o stesso segno oppure con ioni)

- Legami (tutti quelli citati) con cofattori organici o inorganici

PERCHE’ L’AGGIUNTA DI SUCCO DI LIMONE MODIFICA IL COLORE DELLA

28. CARNE?

Essendo l’acido citrico una sostanza che in acqua libera ioni H+, quindi un acido, esso reagisce

con le proteine della carne, le denatura e reagisce con il gruppo eme, con conseguenze sul

colore.

CON QUALI MECCANISMI PUO’ AVVENIRE IL PROCESSO DI FOLDING?

29. Il folding è un processo di ripiegamento che consente di formare strutture di ordine superiore.

Esistono due tipologie di folding:

1. Folding SPONTANEO,

Gli eventi sono favoriti dal p.v termodinamico. La struttura deve rispondere alle condizioni

di massima stabilità possibile.

2. Folding ASSISITITO

A. SENZA BISOGNO DI ENERGIA

Di due tipologie:

 TRA GRUPPI DELLA CATENA CHE NON LEGANO,

La proteina DISOLFURO ISOMERASI:

- Forma un ponte disolfuro con la proteina

- Avviene il disulfide exchange

Raddrizza e salda.

 RIPARAZIONE DELLE PROTEINE MIS-FOLDED,

Quando le proteine non si ripiegano in modo corretto, entra in gioco la PROLINA

ISOMERASI, essa:

- Disallinea le proteine, dovuto al fatto che comporta un ripiegamento della struttura

secondaria

Disfunzioni di questo genere riguardano ENCEFALOPATIA SPONGIFORME BOVINA,

ALZHEIMER, PARKINSON.

B. CON BISOGNO DI ENERGIA,

Grazie allo CHAPERONE MOLECOLARE:

STRUTTURA PROTEICA FORMATA DA 3 ANELLI.

Esso, ancora l proteina alla struttura, i due anelli inferiori ruotano in modo da

ripiegare in modo corretto la proteina e dunque mettere in contatto, far incontrare

regioni idrofobiche della proteina.

Quando essa è nella forma corretta, lo chaperone si apre e libera la proteina.

Questa attività di rotazione consuma ATP (ENERGIA CHIMICA).

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Esempio di conversione tra E chimica meccanica informazionale