Dal DNA alle proteine

LE MOLECOLE DI MRNA ALLA FINE SONO DEGRADATE NEL CITOSOL

In linea di principio una sequenza di RNA si potrebbe tradurre secondo uno qualunque dei 3 moduli di lettura, a seconda del punto in cui inizia il processo di decodificazione. Tuttavia, una sola delle letture possibili del messaggero esprime la proteina funzionale.

LE MOLECOLE DI tRNA ABBINANO GLI AMMINOACIDI AI CODONI DELL'MRNA

I codoni di una molecola di mRNA non riconoscono direttamente gli amminoacidi cui corrispondono.

L'impiegano circa 30 minuti. La traduzione dell'mRNA in proteina dipende invece da sequenze molecolari adattatrici che riconoscono e legano sia il codone, sia l'amminoacido, a siti diversi. Queste adattatori sono composti da una serie di piccole molecole di RNA nota come RNA transfer (tRNA) e sono lunghe circa 80 nucleotidi l'una.

Quattro brevi tratti di tRNA ripiegato sono a doppia elica e la molecola risultante prende la forma di un trifoglio. Il trifoglio si ripiega ulteriormente in una struttura compatta a L, stabilizzata da...

• ulteriori legamia idrogeno in altre regioni della molecola.
• DALL'RNA ALLE PROTEINE
• Due sono le regioni cruciali per la funzione del tRNA nella proteinosintesi, occupate da nucleotidi non appaiati e situate ai poli opposti della molecola nella sua conformazione a L.
• Una di queste regioni forma l'anticodone, una serie di 3 nucleotidi consecutivi, capaci di appaiarsi al codone complementare in una molecola di mRNA.
• L'altra è un breve tratto a singolo filamento posto all'estremità 3' della molecola: è questo il sito dove il tRNA si lega all'amminoacido che corrisponde al codone.
• Per convertire l'informazione del RNA in proteina bisogna proprio tradurre l'informazione in un altro senso, che parecchi codoni diversi specificano un solo gruppo di tre nucleotidi.
• Si è visto che il codice genetico è ridondante, nel senso che parecchi codoni diversi specificano un solo amminoacido.
• L'mRNA ha solo

4 Nucleotidi diversi e le proteine 20 amminoacido. Questa ridondanza implica che vi siano 64 tipi di amminoacido, la traduzione non può avvenire più di un tRNA per ogni amminoacido oppure che facendo corrispondere direttamente un nucleotide alcune molecole di tRNA siano capaci di accoppiarsi all' RNA a un amminoacido della proteina. Le regole più di un codone. Di fatto questi fenomeni si per tradurre la sequenza nucleotidica di un gene, osservano entrambi; alcuni aminoacidi hanno più di tramite la mediazione dell'RNA messaggero, nella un tRNA e alcuni tRNA hanno una struttura tale da sequenza amminoacidica di una proteina sono note 6 richiedere l'appaiamento accurato solo nelle prime entrambi sono formati da una subunità più grande e due posizioni del codone e da tollerare un da una più piccola che si combinano in un ribosoma appaiamento scorretto in terza posizione. Questo completo con una massa di parecchi milioni di

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dalton.appaiamento approssimativo spiega perché spesso i La subunità minore accoppia i tRNA ai codoni dell'codoni alternativi per un amminoacido differiscono mRNA, mentre la subunità maggiore catalizza lasolo al livello del terzo nucleotide; esso rende formazione dei legami peptidici che uniscono glipossibile combinare 20 amminoacidi ai loro 61 codoni amminoacidi tra loro in una catena polipeptidica. Leservendosi di un minimo di 31 molecole di tRNA. due subunità si associano su una molecola di mRNA,Tuttavia il numero esatto dei diversi tRNA differisce da di solito verso l'inizio (l'estremità 5') per cominciare launa specie all'altra. proteinosintesi. Il messaggero viene poi tirato e fatto→scorrere in direzione 5' 3' attraverso il ribosoma,ENZIMI SPECIFICI ACCOPPIANO I tRNA che ne traduce la sequenza nucleotidica in unaALL'AMMINOACIDO GIUSTO sequenza amminoacidica un codone alla volta, usandoil tRNA

come adattatori. Le due subunità ribosomiali finiscono poi per separarsi. Perché una molecola di tRNA svolga il suo ruolo quando la sintesi della proteina è terminata, oltre all'adattatore, deve essere legata, o caricata, con un sito di legame per una molecola di RNA, ognuno l'amminoacido corretto. Il riconoscimento e l'attacco ribosoma contiene 3 siti di legame per le molecole di tRNA, noti come sito A, P ed E. Perché un amminoacido possa legarsi alla catena peptidica con un legame covalente ogni amminoacido al gruppo nascente, il tRNA caricato con l'amminoacido di tRNA che gli corrisponde. Nella maggior parte degli organismi esiste una sintetasi diversa per ogni amminoacido, esistono quindi 20 amminosintetasi in nella molecola dell'mRNA.

L'amminoacido portato daltutto. tRNA viene unito alla catena peptidica rimastaOgni sintetasi individua il tRNA giusto in base a attaccata al tRNA nel sito P adiacente. Dopo l'unità nucleotidi specifici che la molecola presenta sia ribosomiale più grande slitta in avanti e il tRNA ormai sull'anticodone sia sul braccio che fa da accettore per scarico passa al sito E in attesa di essere espulso. Tale l'amminoacido. ciclo di reazioni si ripete ogni volta che un amminoacido si aggiunge alla catena polipeptidica.L'unione dell'amminoacido all'estremità 3' del tRNA fa parte di quel gruppo di reazioni cellulari accoppiate all'idrolisi di ATP e quindi a liberazione di energia. In IL RIBOSOMA È UN RIBOZIMA questa reazione viene prodotto un legame ad alta energia tra il tRNA e il suo amminoacido; questa energia verrà poi consumata nello stadio successivo della sintesi proteica per stabilire un legame covalente.

struttura conferma definitivamente precedenti suditra l'amminoacido stesso e la catena polipeptidica in indicanti che è l'RNA ribosomiale a determinarecrescita. l'architettura complessiva del ribosoma e la suacapacità di coordinare e catalizzare la sintesi proteica.

Gli rRNA sono disposti in una conformazioneL'RNA MESSAGGERO E' DECODIFICATO DAI tridimensionale precisa, molto compatta, cheRIBOSOMI costituisce il corpo centrale del ribosoma. Mentre gliRNA ribosomiali occupano questo nucleo interno, leproteine del ribosoma sono generalmente disposte inSia nei procarioti che negli eucarioti questo superficie, riempiendo le nicchie e le fessure dellemacchinario per la produzione di proteine è il molecole di RNA ripiegate. Pare che la funzione delleribosoma, un grande complesso costituito da decine proteine ribosomiali sia quella di facilitare ildi molecole proteiche diverse e da svariati RNA detti ripiegamento del nucleo centrale del ribosoma,

diRNA ribosomiali (rRNA). I ribosomi eucariotici e procariotici hanno un’architettura molto simile e 7 dell’rRNA, necessarie perché questo RNA catalizzi in modo efficiente la sintesi delle proteine. inizio è diverso. Gli mRNA batterici non hanno cappuccio al 5’ per indicare al ribosoma da dove può cominciare a cercare il punto di inizio della traduzione. I tre siti di legame del tRNA sono costituiti principalmente da RNA ribosomiale, ma non solo: Essi contengono delle sequenze specifiche per legare anche il ribosoma, lunghe fino a 6 nucleotidi, poste pochi nucleotidi più a monte degli AUG dove deve cominciare la traduzione. La proteina ribosomiale più vicina è troppo lontana per entrare in contatto con

l'amminoacil-tRNA in ingresso o con la catena polipeptidica. Il ribosoma procariotico ha la capacità di legarsi in modo specifico a un codone d'inizio posto all'interno del messaggero, purché sia preceduto da un sito di legame opportuno a qualche nucleotide di distanza. Le molecole di RNA che possiedono attività catalitica sono dei ribozimi. Queste sequenze che legano specificatamente i ribosomi segnalano al ribosoma dove cominciare a terminare la proteinosintesi. Gli appositi codoni dell'RNA messaggero sono necessari nei batteri perché gli mRNA procariotici sono spesso policistronici, cioè codificano parecchie proteine diverse, tutte tradotte dalla stessa molecola di mRNA. Il sito di inizio della proteinosintesi sull'mRNA è cruciale, perché stabilisce come deve essere scandito tutto il messaggio. La velocità di inizio, invece, dei codoni di terminazione determina la fine della sintesi proteica.

La terminazione (UAA, UAG o UGA) determina la velocità con cui una proteina viene segnalata la fine del messaggio che codifica la proteina sintetizzata sull'mRNA. Questi segnali di terminazione segnalano al ribosoma di interrompere la traduzione. Proteine note come fattori di rilascio si associano a qualunque codone di stop che raggiunga il sito ribosomiale A e con questo tRNA iniziatore reca sempre legame modificano l'attività peptidil trasferasica dell'amminoacido metionina in modo che tutte le proteine appena sintetizzate abbiano una metionina all'estremità N-terminale (di solito una proteasi specifica provvede a eliminare poi questa metionina).

catena polipeptidica dal suoNegli eucarioti questo tRNA iniziatore, caricato con legame con una molecola di tRNA; dal momento