Citoscheletro

CITOSCHELETRO

La struttura della cellula eucariotica è rapida, mentre la – è a crescita lenta. Questo

sostenuta da una rete di filamenti proteici avviene perché all’estremità + è più veloce

che formano il citoscheletro.

È anche responsabile di movimenti della

cellula stessa che avvengono usando ATP.

Tre tipi di proteine che polimerizzano

formando strutture filamentose:

- Microfilamenti di actina

- Microtubuli

- Filamenti intermedi

Microfilamenti e microtubuli sono simili in

tutte le cellule eucariotiche, mentre i

filamenti interni sono diversi. La dinamicità

caratterizza solo microfilamenti e

microtubuli, poiché i filamenti intermedi

sono statici. l’incorporazione dei monomeri rispetto

Actina—>Proteina all’idrolisi dell’ATP, mentre a quella – i

globulare di 375

amminoacidi. Nel citosol ce n’è un discreto monomeri vengono aggiunti più lentamente

rispetto all’idrolisi di ATP. ATP stabilizza i

MICROF IL AMENT I: POL IMERI legami dei monomeri all’estremità +

formando una zona che si può definire

DI ACT INA (G-ACT INA) cappuccio di G-actina con l’ATP. L’ATP si

idrolizza più velocemente ad ADP

all’estremità- destabilizzandola facendo

quantitativo in forma libera; presenta una

incisura (dominio) a cui sono associate una prevalere la depolimerizzazione.

molecola di ATP e un catione bivalente. Altri - FASE DI EQUILIBRIO:

domini per interazioni con altre proteine. La in questa fase

g-actina è una ATPasi. Polimerizza in lunghe dinamica non c’è allungamento del filamento

catene lineari unite in coppie e formanti una ma c’è scambio costante di monomeri fra le

spirale: microfilamenti o F-actina (legami estremità del filamento e i monomeri in

idrofobici e altri non covalenti). La lunghezza soluzione. In questa situazione si assiste ad

del polimero è variabile, anche tutta la un continuo flusso di G-actina lungo il

cellula. I monomeri vengono incorporati nei

filamenti solo se sono legati all’ATP. filamento da + a – detto mulinello.

Poiché i monomeri sono orientati tutti nella La concentrazione di monomeri nel citosol

stessa direzione il filamento risulta alla quale si raggiunge l’equilibrio è detta

polarizzato (non nel senso di carica) cioè le concentrazione critica: se la concentrazione

due estremità sono diverse e dette estremità è superiore il filamento si allunga, se è

+ e -. Le estremità + sono rivolte verso la inferiore depolimerizza.

membrana. ISOFORME DI ACT INA

POLIMERIZZAZIONE: PROCESSO A TAPPE Esistono più isoforme di actina codificate da

- FASE LENTA: formazione del primo dimero. più geni (6 nell’uomo) con piccole differenze

Fase di latenza. Polimerizzazione controllata. strutturali ma stesso ruolo biologico; ad

esempio, le isoforme muscolari sono diverse

FASE DI CRESCITA: con l’aggiunta del terzo da quelle citoplasmatiche delle altre cellule.

monomero si forma un centro di nucleazione Anche nelle piante esistono più isoforme di

che provoca l’aumento della velocità di actina.

polimerizzazione che avviene con l’aggiunta

di monomeri ad entrambe le estremità. Dopo ABP= ACTIN BINDING PROTEIN proteine

l’incorporazione della G-actina nel filamento associate all’actina che ne modificano il

l’ATP viene idrolizzata ad ADP. La velocità di comportamento. Alcune proteine associate

incorporazione dei monomeri è dieci volte all’actina agiscono sulla G-actina impedendo

superiore all’estremità +, che è a crescita o promuovendo la polimerizzazione.

Molte proteine agiscono sui filamenti:

proteine di taglio, blocco, collegamento.

FILAMENT I DI ACT INA

Li troviamo in abbondanza sotto la

membrana plasmatica, formando una cortex

(rete corticale) e qui hanno dunque una

funzione di sostegno. Qui sono associati a

proteine che li collegano alla membrana<