Che materia stai cercando?

Citologia - proteine e membrane

Appunti di Citologia per l’esame della professoressa Zavan. Gli argomenti trattati sono i seguenti: proteine: legami e strutture, modificazioni allosteriche, ancore lipidiche, struttura secondaria, struttura primaria, struttura terziaria, dominio proteico.

Esame di Citologia docente Prof. V. Zavan

Anteprima

ESTRATTO DOCUMENTO

PROTEINE

PROTEINE

Parliamo ora di un altro componente fondamentale delle membrane biologiche : le proteine.

Le proteine sono macromolecole da cui dipendono in pratica tutte le attività della cellula, esse sono costituite da catene

lineari di amminoacidi legati mediante legame peptidico. Il legame peptidico si forma dall’unione del gruppo

carbossilico di un amminoacido con il gruppo amminico dell’amminoacido contiguo, con eliminazione di una molecola

d’acqua; tale legame è caratterizzato da una particolare resistenza e rigidità.

La catena laterale o gruppo R legata al carbonio α degli amminoacidi varia molto tra i 20 amminoacidi ed è proprio

questa variabilità che fornisce alle proteine le loro diverse strutture ed attività. Gli aa vengono classificati sulla base

delle proprietà dei gruppi R, in particolare della loro polarità, cioè la tendenza ad interagire con l’acqua a pH

fisiologico.

Usando questo criterio si possono distinguere 5 classi di aa:

• Amminoacidi con gruppi R alifatici non polari

• Amminoacidi con gruppi R aromatici

• Amminoacidi con gruppi R polari, non carichi

• Amminoacidi con gruppi R carichi positivamente, basici

• Amminoacidi con gruppi R carichi negativamente, acidi

Le proteine sono molecole estremamente complesse, ma i biochimici hanno distinto più livelli di organizzazione

strutturale delle proteine:

• Struttura primaria: è la sequenza degli amminoacidi, specificata dalle informazioni genetiche;

• Struttura secondaria: è generata dal ripiegamento della catena polipeptidica in regioni specifiche; tra i motivi

strutturali ricorrenti menzoniamo l’ α-elica e il fogliettoβ;

• Struttura terziaria: è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina quando si ripiega per

acquistare la sua natura nativa;

• Struttura quaternaria: è presente in proteine che sono costituite da due o più catene polipeptidiche o

subunità.

La struttura secondaria delle proteine è la capacità della sequenza amminoacidica di conformarsi tridimensionalmente

assumendo determinate conformazioni; sono strutture abbastanza ricorrenti, che si trovano nella maggior parte delle

proteine.

Possono essere:

1. α-elica: si ha quando la sequenza di amminoacidi si dispone secondo un’elica che fa un giro completo ogni 3,6

residui. La struttura è stata identificata per la prima volta con cristallografia a raggi X da L.Pauling. L’elica è mantenuta

da legami H che si vengono a formare tra H del gruppo amminico e O del gruppo carbossilico dell’amminoacido posto

dopo quasi un giro di elica. La catena è mantenuta stabile nella sua forma dal legame peptidico tra COOH e NH.

2. foglietto β (ß-sheet): è mantenuto da legami H formati sempre tra H gruppo amminico e O gruppo carbossilico della

catena adiacente; il foglietto consiste in una serie di catene polipeptidiche adiacenti che rimangono allineate.

a) possono essere allineate nello stesso verso: incominciano dalla parte dell’estremità NH terminale e finiscono con il

COOH terminale dalla stessa parte.

b) la più tipica invece è quella degli strand (filamenti) antiparalleli, disposti con andamento opposto

(se uno ha estremità NH---COOH, il filamento adiacente è COOH---NH)

3. Si possono aggiungere a queste anche altre strutture, per esempio l’Hairpin Loop, ovvero una piega nella sequenza

amminoacidica. Questa conformazione permette di formare un foglietto β (il quale richiede che almeno due catene

polipeptdiche si associno tra loro) con una singola catena che si piega su se stessa. Anche le α-eliche possono essere

unite da dei loop.

Questo tipo di strutture va oltre il concetto di “struttura secondaria delle proteine”, pertanto si può parlare di dominio

proteico, ovvero una porzione di proteina che in soluzione assume conformazione relativamente stabile. Il loop ad

esempio è un dominio proteico presente in molti fattori di trascrizione, che va cioè ad influire nella produzione di m-

RNA da parte del nucleo.

Le strutture secondarie si possono combinare tra loro nello spazio: due α-eliche si possono unire nell’elica superavvolta

(coiled coil) in modo da formare una singola elica. È un tipico dominio di dimerizzazione: due catene polipeptidiche si

associano in maniera stabile tra di loro perché se ne formi una unica, creando un dimero.

Anche i foglietti β si combinano tridimensionalmente per formare strutture complesse, una delle quali è il β barile

(barrel), in cui i foglietti β antiparallleli si chiudono ripiegandosi ad anello. È una conformazione ideale per formare

strutture a canale o che “inglobino” molecole più grandi o ioni.

I domini delle proteine si combinano a formare strutture sempre più complesse: tipicamente le proteine contengono vari

domini che sono caratterizzati da foglietto β/ α-elica/loop uniti da zone non conformate in maniera stabile, le quali

conferiscono una certa flessibilità. Ovvero esse continuano ad avere zone stabili (domini) e zone che vanno incontro a

modificazioni più o meno rapide nel tempo. La regolazione allosterica degli enzimi è garantita proprio da questa

proprietà strutturale.

Esempio: i domini si dispongono in maniera diversa a seconda della presenza di un'altra proteina, un ligando che si lega

a questi 2 domini, e alla presenza di gruppi fosfato. Questo aspetto all’interno di cellula è spesso modificato mediante

fosforilazione: ciò significa che i residui amminoacidici, in particolare serina, treonina, tirosina, se fosforilati da chinasi

subiscono modificazioni allosteriche. Il gruppo fosfato è grande e carico negativamente: questi due aspetti modificano


PAGINE

5

PESO

1.58 MB

AUTORE

peppotta

PUBBLICATO

+1 anno fa


DETTAGLI
Esame: Citologia
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in medicina e chirurgia 1 (ordinamento U.E. - 6 anni)
SSD:
Università: Padova - Unipd
A.A.: 2015-2016

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher peppotta di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Citologia e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Padova - Unipd o del prof Zavan Valeria.

Acquista con carta o conto PayPal

Scarica il file tutte le volte che vuoi

Paga con un conto PayPal per usufruire della garanzia Soddisfatto o rimborsato

Recensioni
Ti è piaciuto questo appunto? Valutalo!

Altri appunti di Citologia

Citologia - motori proteici dei microtubuli
Appunto
Citologia - microfilamenti e i filamenti intermedi
Appunto
Citologia - microscopia
Appunto
Citologia - chimica della cellula
Appunto