Citologia - proteine e membrane

Proteine

Parliamo ora di un altro componente fondamentale delle membrane biologiche: le proteine. Le proteine sono macromolecole da cui dipendono in pratica tutte le attività della cellula. Esse sono costituite da catene lineari di amminoacidi legati mediante legame peptidico. Il legame peptidico si forma dall'unione del gruppo carbossilico di un amminoacido con il gruppo amminico dell'amminoacido contiguo, con eliminazione di una molecola d'acqua; tale legame è caratterizzato da una particolare resistenza e rigidità.

La catena laterale o gruppo R legata al carbonio α degli amminoacidi varia molto tra i 20 amminoacidi ed è proprio questa variabilità che fornisce alle proteine le loro diverse strutture ed attività. Gli amminoacidi vengono classificati sulla base delle proprietà dei gruppi R, in particolare della loro polarità, cioè la tendenza ad interagire con l'acqua a pH fisiologico.

Classificazione degli amminoacidi

Usando questo criterio si possono distinguere 5 classi di amminoacidi:

• Amminoacidi con gruppi R alifatici non polari
• Amminoacidi con gruppi R aromatici
• Amminoacidi con gruppi R polari, non carichi
• Amminoacidi con gruppi R carichi positivamente, basici
• Amminoacidi con gruppi R carichi negativamente, acidi

Livelli di organizzazione strutturale delle proteine

Le proteine sono molecole estremamente complesse, ma i biochimici hanno distinto più livelli di organizzazione strutturale delle proteine:

• Struttura primaria: è la sequenza degli amminoacidi, specificata dalle informazioni genetiche.
• Struttura secondaria: è generata dal ripiegamento della catena polipeptidica in regioni specifiche; tra i motivi strutturali ricorrenti menzioniamo l'α-elica e il foglietto β.
• Struttura terziaria: è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina quando si ripiega per acquistare la sua natura nativa.
• Struttura quaternaria: è presente in proteine che sono costituite da due o più catene polipeptidiche o subunità.

Dettagli sulla struttura secondaria

La struttura secondaria delle proteine è la capacità della sequenza amminoacidica di conformarsi tridimensionalmente assumendo determinate conformazioni; sono strutture abbastanza ricorrenti, che si trovano nella maggior parte delle proteine. Possono essere:

Tipi di strutture secondarie

1. α-elica: si ha quando la sequenza di amminoacidi si dispone secondo un'elica che fa un giro completo ogni 3,6 residui. La struttura è stata identificata per la prima volta con cristallografia a raggi X da L. Pauling. L'elica è mantenuta da legami H che si vengono a formare tra H del gruppo amminico e O del gruppo carbossilico dell'amminoacido posto dopo quasi un giro di elica. La catena è mantenuta stabile nella sua forma dal legame peptidico tra COOH e NH.
2. Foglietto β (β-sheet): è mantenuto da legami H formati sempre tra H gruppo amminico e O gruppo carbossilico della catena adiacente; il foglietto consiste in una serie di catene polipeptidiche adiacenti che rimangono allineate.