Anteprima
Vedrai una selezione di 13 pagine su 56
Citologia Pag. 1 Citologia Pag. 2
Anteprima di 13 pagg. su 56.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Citologia Pag. 6
Anteprima di 13 pagg. su 56.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Citologia Pag. 11
Anteprima di 13 pagg. su 56.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Citologia Pag. 16
Anteprima di 13 pagg. su 56.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Citologia Pag. 21
Anteprima di 13 pagg. su 56.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Citologia Pag. 26
Anteprima di 13 pagg. su 56.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Citologia Pag. 31
Anteprima di 13 pagg. su 56.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Citologia Pag. 36
Anteprima di 13 pagg. su 56.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Citologia Pag. 41
Anteprima di 13 pagg. su 56.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Citologia Pag. 46
Anteprima di 13 pagg. su 56.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Citologia Pag. 51
Anteprima di 13 pagg. su 56.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Citologia Pag. 56
1 su 56
D/illustrazione/soddisfatti o rimborsati
Disdici quando
vuoi
Acquista con carta
o PayPal
Scarica i documenti
tutte le volte che vuoi
Estratto del documento

RETICOLO ENDOPLASMATICO RUGOSO

Al microscopio elettronico, il reticolo endoplasmatico si distingue dal reticolo endoplasmatico liscio perché queste cisterne appiattite e a ancate rivestite da membrane appiattate in quello liscio sono prive di 'puntini', che sono invece molto marcati in quello ruvido, che rappresentano i ribosomi.

Le membrane del RER sono in continuità con l'involucro nucleare e questo diretto contatto si nota dal fatto che la parte più esterno dell'involucro nucleare possiede anch'esso dei ribosomi adesi alla sua superficie. Il RER è coinvolto principalmente nella sintesi proteica, ovvero l'unione degli amminoacidi per creare una catena polipeptidica. I ribosomi sono organelli sferici che generalmente si trovano sul RER, però all'interno della cellula eucariotica troviamo anche i 'ribosomi liberi', ovvero non attaccati al RER ma nel citoplasma. Ci sono delle differenze tra ribosomi liberi e

quelli del RER. Entrambi entrano in gioco nel produrre proteine, ma le proteine che producono sono diverse. Quelli strutturali, liberi nel citoplasma, producono le proteine che servono alla cellula specifica. I ribosomi associati al RER sintetizzano invece diverse tipologie di proteine, ovvero proteine non utilizzate dalla cellula stessa ma che verranno usate da altre cellule dopo essere liberate all'esterno mediante un processo che prende il nome di secrezione. Le proteine derivanti dal RER possono anche rimanere strutturali all'interno della cellula come proteine della membrana, del glicocalice, residenti nel R.E.R., enzimatiche e nel Golgi, o proteine come gli enzimi lisosomiali. I ribosomi liberi fanno tutte le altre proteine di tutti gli altri organelli. Per portare le diverse proteine alle giuste destinazioni, il RER produce delle vescicole, ovvero strutture sferiche rivestite da membrana contenenti la proteina. Prima di andare alla destinazione finale, la proteina prodotta nel RER passa.

prima nell'apparato del Golgi, attraverso il quale subisce delle modi che no ad arrivare alla sua destinazione nale. Generalmente le vescicole hanno un diametro di 30-70 nm che staccandosi dal RER si portano verso l'apparato del Golgi in cui riversano il loro contenuto. Queste fanno parte del reticolo endoplasmatico Liscio di transizione.

RIBOSOMI

Dimensioni: 15-30 nm

Microscopi: TEM, SEM

I ribosomi (sia in procarioti che eucarioti) si trovano anche nei mitocondri, le cellule vegetali possono contenere i cloroplasti al cui interno si trovano ribosomi. I ribosomi sono degli organuli non rivestiti da membrana (per questo non si chiamano organelli) di natura ribo-nucleoproteica: è fatto in parte da acidi ribonucleici (RNA) e in parte da proteine. Il ribosomi sarà quindi costituito da una parte di RNA, un particolare tipo di RNA detto ribosomiale (rRNA). Sono formati da 2 subunità, generalmente una

più piccola dell’altra (subunità maggiore e minore), che sono libere tranne al momento dellasintesi proteica, dove si associano , all’arrivo quindi dell’mRNA. Al momento della sintesi proteica ipolisomi.ribosomi associati si allinaeano lungo il lamento di mRNA a formare dei I ribosomi deglisvedberg (S),eucarioti si distinguono grazie ad un’unità di misura detta unità di misura dellacostante di sedimentazione, ovvero per calcolare questa unità di misura basta prelevare ribosomidalle cellule, inseriti poi in provetta e centrifugati. Lo svedberg ci dice in quanto tempo i ribosomisedimentano nel fondo della provetta (più pesanti sono, più velocemente sedimentano): mitocondri eeucarioti=80 S.cloroplasti = 55 S, procarioti= 70 S, Nel caso degli eucarioti le due sub unità sonodiseguali:- (40 S) S rRNA)+ 33la minore contiene 1 rRNA (18 proteine strutturali ribosomiali- (60 S) rRNA, 28 S rRNA, 5,8S rRNA)+ 49La

maggiore contiene 3 rRNA (5S proteine strutturali ribosomiali. Ricorda: i ribosomi possono trovarsi liberi nel citoplasma o adesi al RER! Tra le due subunità c'è un solco in cui passa l'mRNA che arriva per la sintesi. Queste due subunità sono leggermente diverse tra procarioti ed eucarioti: il 70 S è fatto da due subunità una da 50 e l'altra da 30 S e l'rRna che va a fare la subunità maggiore è composto da 2 molecole (5S rRNA, 23S rRNA) a cui si associano 34 proteine; la subunità minore ha un'unica unità di rRNA (16 S) a cui sono associate 21 proteine. Il ribosomi eucarioti cambia. nucleolo Dove viene prodotto (trascritto) l'rRNA? A livello sempre nucleare, ma in particolare nel cui è presente un DNA ribosomiale, una struttura sferica leggermente spostata all'interno del nucleo, deputato a prodotte quasi tutti gli rRNA (in realtà il 5S viene prodotto nel

Poliribosomi I ribosomi si associano quasi sempre in gruppi da 3-30 ribosomi detti poliribosomi o polisomi legati ad un lamento di mRNA che servirà per leggere l'informazione per la sintesi proteica. Possono essere: - liberi: proteine liberate nel citoplasma e verso l'organello meta- adesi al RER: le proteine rimangono adese alla membrana del RER, rimangono nel lume del reticolo endoplasmatico e poi col distacco di vescicole all'apparato del Golgi Il RER produce tutte le proteine che servono alle cellule. Gli attori della sintesi proteica sono: - i ribosomi - mRNA (rna che porta l'informazione genetica per speci care una particolare sequenza amminoacidica, quindi una particolare proteina) - tRNA (trascritti nel nucleo che portano gli amminoacidi al ribosoma) - amminoacidi (mattoni delle catene polipeptidiche catturate dal tRNA) - amminoacidi-tRNA sintetasi Due enzimi importanti: (deputati a legare lo speci co amminoacidopeptidil-transferasial)

tRNA in base al suo codone), (che permette di unire i vari amminoacidi fradi loro tramite legami peptidici)IL tRNA: molecola di tRNA di ribonucleotidi (60-95 nucleotidi), a struttura a 'trifoglio' che si generaperché le basi azotate dei ribonucleotidi sono in grado di creare del legami a idrogeno con altre basiazotate della molecola stessa,le parti che non hanno complementarietà creano dei loop che hannoimportanti funzione. In particolare una porta l'anticodone, una sequenza di tre nucleotidi con 3 basicodone.azotate complementari a 3 nucleotidi dell'mRNA che prendono il nome di I due quindihanno la funzione di trasportare il corretto amminoacido, a seconda della tripletta di nucleotidi verrà22fi fi fi fiCITOLOGIA E ISTOLOGIA 23 di 56legato al tRNA uno speci co amminoacido: l'anticodone GAA porterà legato la fenilalanina e troveràcodone-anticodonesull'mRNA la sequenza CUU. C'è quindi un riconoscimento

tra tRNA e mRNA che passa in mezzo alle due subunità del ribosoma. Esistono tanti tRNA, perché le proteine sono fatte da una combinazione di 20 amminoacidi. L'amminoacido si attacca al proprio tRNA grazie all'enzima, in particolare grazie ad una reazione enzimatica che utilizza energia ricavata dall'idrolisi dell'ATP, scisso in AMP+2 gruppi fosfati. Le possibili tRNA che trasportano i nostri 20 amminoacidi sono rappresentate da un codice genetico perché alcuni amminoacidi sono specificati da più di una tripletta: ci sono più triplette di quanti sono gli amminoacidi. Una combinazione a tre di 4 possibili basi azotate abbiamo 4^3 possibili combinazioni (64 triplette possibili, 64 tRNA), solo la Metionina è specificata solo da AUG (tutte le nostre proteine cominciano con AUG). Esistono poi dei condoni di stop o di non senso che terminano la sintesi proteica quando al livello dell'mRNA.

Troviamo questi condoni il tRNA non porta nessun amminoacido quindi la sintesi è bloccata. C'è una notevole differenza tra i processi di traduzione e trascrizione dei procarioti e degli eucarioti. I primi non hanno un proprio nucleo, quindi il DNA è libero nel citoplasma, non esiste il RER dove può avvenire sintesi proteica ma solo ribosomi liberi, i processi di duplicazione, trascrizione e traduzione sono quasi simultanei perché non c'è suddivisione dei vari compiti in diversi siti della cellula e generalmente i geni e mRNA vengono trascritti come strutture poligeniche, ovvero attaccate le une alle altre, caratterizzate da un codone di inizio, un codone di stop a ripetizione per produrre diversi geni tutti insieme che vengono poi tradotti per formare proteine. Le due subunità del ribosoma generalmente nel citoplasma risultano essere libere, l'mRNA da uno stimolo per unirle e far passare in mezzo il lamento. A livello delle

Le subunità ribosomiali esistono dei siti che servono per alloggiare il tRNA e permettere il legame degli amminoacidi tra di loro. La sintesi delle proteine è un processo molto complesso. Il ribosoma con le sue subunità ha 3 siti a partire da sinistra verso destra: il sito E (sito di exit o vuoto), il sito P (sito peptidilico, che permette di legare insieme i vari amminoacidi), sito A (vuoto, occupato successivamente da un altro tRNA in base al riconoscimento codone-anticodone). All'inizio però il primo tRNA, portante Met, si posiziona nel sito. Arriva grazie all'aiuto di diverse molecole energetiche il secondo amminoacido nel sito A (ha inizio l'allungamento) e si ha il trasferimento del secondo amminoacido sulla Met sul sito P con un legame peptidico tra i 2 amminoacidi. A questo punto il tRNA viene passato nel sito E, dove verrà rilasciato e arriva un altro amminoacido nel sito A legato al tRNA, che si lega agli altri 2 aa nel sito.

Con la peptidil-transferasi. Così procede l'allungamento fino a che sull'mRNA non viene letto un codone di stop che non viene riconosciuto da alcun tRNA e quindi si ha il blocco della sintesi.

Indirizzamento delle proteine

Dopo la sintesi, le proteine devono essere indirizzate alla loro meta funzionale finale. Il meccanismo per correttamente indirizzarle è regolato da una sequenza segnale. Le cellule hanno escogitato un modo per dirigere in maniera corretta se quella proteina diventerà una proteina, per esempio, di membrana o avrà un'altra destinazione. Questa è infatti segnata da determinati segnali, ovvero particolari aa iniziali presenti nelle nostre proteine, mano a mano che vengono sintetizzate, che prende il nome appunto di sequence/signal peptide, e che hanno determinate caratteristiche chimico-siche: per esempio la LS può essere rappresentata da una

sequenza che si trova all'estremità

Dettagli
Publisher
A.A. 2020-2021
56 pagine
SSD Scienze biologiche BIO/06 Anatomia comparata e citologia

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher aaur di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Citologia e istologia laboratorio e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli studi di Genova o del prof Candiani Simona.