Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
vuoi
o PayPal
tutte le volte che vuoi
LIPIDI
- macromolecole perché hanno un notevole peso molecolare, tuttavia non sono costituiti come i polimeri
- composti eterogenei nella struttura chimica, ma accomunati dal avere una scarsa o nulla affinità con H2O (solventi organici: cloroformio e benzene)
- idrofobo⟶ per la presenza di gr. scarsamente polari (code)
- anfipatico ⟶ di gr. apolari e polari piccoli ⟶ gr. carbonilico
Dal pt. di vista funzionale i lipidi svolgono principalmente 3 ruoli:
- Riserva energetica ⟶ a parità di peso i trigliceridi idrolizzati liberano + energia degli zuccheri
- Funzione strutturale ⟶ i fosfolipidi formano l’impalcatura molecolare delle membrane
- Trasmissione di segnali chimici ⟶ es: ormoni sessuali sono steroidi, circolano nel sangue e possono arrivare ovunque
Acidi Grassi
Trigliceridi ⟶ riserva
Fosfolipidi ⟶ struttura (membrana)
- componenti di + classi di lipidi
- sono lunghe catene idrocarburiche (=carbonio) non ramificate [Apolari]
composte da un n° variabile (12-24) di atomi di C
- + 1 gr. carbossilico COOH [polare acido] ad un'estremità
Qual è la struttura molecolare di un trigliceride o un fosfolipide?
COOH gr. carbossilico
acido idrofilico
quando perde H+⟶ estere carbossilico
Comportamento anfipatico in H2O:
- COOH rende idrofila la testa;
- la coda idrocarburica è invece idrofobica;
ACIDI GRASSI CLASSIFICABILI
per comportamento e struttura
LUNGHEZZA della CATENA CARBONIOSA
PRESENZA / ASSENZA di DOPPI LEGAMI tra gli
ATOMI di C VICINI nella CODA
SATURI
NO DOPPI LEGAMI
- Ogni C lega 2H
- Esempio: grassi animali, che solidificano a T° ambiente => ALTA T° di FUSIONE
INSATURI
con 1/+ DOPPI LEGAMI tra C
- Si formano ANGOLATURE nella molecola che IMPEDISCONO l'IMPACCHETTAMENTO
OLIO di LINO:
- DOPPI LEGAMI: AC. LINOLEICO
- AC. OLEICO
- AC. LINOLENICO
LEGAME DOPPIO RIGIDO che crea un "GOMITO" nella catena, mentre il resto è libero di RUOTARE attorno agli altri legami C-C: NO IMPACCHETTAMENTO INCIOMBRO STERICO
es: oli vegetali, fluidi a T° ambiente => BASSA T° di FUSIONE
DOPPI LEGAMI con configurazione
- EIS
- TRANS
IDROGENAZIONE di OLI VEGETALI INSATURI : doppi legami EIS > TRANS, che sono DRITTI anziché angolati
Mobilità delle Proteine di Membrana
Eddin + Frye (1970)
cell. Ibrida Proteine X - Y Mescolate
cell. topo con proteine marcate
fusione incubata a 37°C
t0 = 0 min dalla fusione t1 = 40 min
A T° basse, la viscosità di membrana aumenta -> fosfolipidi + viscosi
proteine - mobili
esperimento FRAP: Fluorescenzo Recovery After Photobleaching
Proteine marcate col colorante fluo
- fotoimbiancamento puntiforme con un raggio laser
- smunto segnale fluo
- ritorno segnale fluo iniziale -> le proteine si sono mosse
La comp. proteica è mobile tanto quanto richiesto dalla cellula:
- le proteine integrali si muovono lentamente, in modo compatibile al movimento dei fosfolipidi.
- tuttavia, una frazione (dal 30% al 70%) di proteine integrali non è libera di muoversi
Movimenti tipici delle proteine transmembrana:
- A. si muove casualmente attraverso tutta la membrana (la sua velocità può essere limitata);
- B. immobilizzata a causa delle interazioni con il citoscheletro sottostante la membrana;
- C. si sposta lungo una direzione specifica se è interagisce con una proteina motrice
- e a sua volta localizzata sulla sup. interna della membrana
- D. si sposta x diffusione: movimento limitato da altre proteine integrali, interazioni con materiale extracellulare
- E. si muove entro una palizzata costituita da proteine del citoscheletro *
Se alterate geneticamente, le proteine integrali con una porzione citoplasmatica/extracellulare
coprono distanze maggiori rispetto alla componente intatta
* Citoscheletro fondamentale x curare estroflessioni
* Mediare il movimento
* evitare giunzioni
TRASPORTO di molecole attraverso le MEMBRANE CELLULARI
- caratteristica essenziale di ogni cell.
GARANZI di mantenimento di GRADIENTI
- GARANZIA di TRASPORTO (controllato!)
- puncio la cell. deve SCAMBIARE SOST. NUTRITIVE con l'AMB. ESTERNO (es: sangue)
- REGOLARE la CONCENTRAZIONE INTRACELLULARE di IONI
- La membr. cellulare ha però PERMEABILITÀ SELETTIVA
- Molecole APOLARI (ormoni steroidei)
- PICCOLE POLARI PRIVE di CARICA
- NON passerrebbero GROSSE MOLECOLE POLARI + IONI
OSMOSI (SPOSTAMENTO di molecole di H₂O)
- soluzione ISOTONICA = condiz. FISIOLOGICA x cui conc. salina IN = EX
- soluzione IPER = ↑ conc. salina EX > IN (FLUSSO NETTO → EX)
- soluzione IPO = ↓ " " EX < IN (FLUSSO NETTO → IN)
- DIFUSIONE del SOLVENTE (H₂O) attraverso una MEMBR. SEMIPERMEABILE
- quindi SECONDO GRADIENTE di CONCENTRAZIONE
AQUAPORINE
- La membr. fosfolipidica LASCIA PASSARE H₂O SENZA bisogno di PROTEINE
- 1990: Agre e coll. scoprirono una PROTEINA sulla MEMBRANA degli ERITROCITI
- AQUAPORINE = fam. di PROTEINE INTEGRALI di MEMBRANA che INCENTIVANO il PASSAGGIO di H₂O
Metabolismo del glicogeno: glicogenolisi nel fegato
Il REL regola il rilascio di glucosio dal sangue agli epatociti:
- la degradazione è sotto controllo ormonale
La comp. endocrina del pancreas rilascia glucagone e stimola la degradazione del glucosio:
Cella epatica
- glucogeno
- Glicogeno fosforilasi:
Cambiamento del sito di fosforilazione da 1a -> 6 affinché sia riconosciuto dall'enzima:
Glucosio-6-fosfatasi
Permeasi (enzima transmembrana)
Glucosio nel sangue
RER Funzioni:
- P.to di partenza della via biosintetica, cioè la sintesi di proteine con destini ben precisi, non direttamente secrete nel citoplasma
RER = M. citoplasmatica Golgi = E organulo citoplasmatico
Affinché sia completa, la via biosintetica richiede non solo la biosintesi, ma anche la maturazione delle proteine
es: cellulare acinose del pancreas
- Mucosa cilindrica
- posta fra gli enterociti
Gamuli di mucinogeno rilasciati nel lume intestinale + H2O = muco di rivestimento dei microvilli
Cell. secernenti polarizzate
Zimogeno = enzima inattivo es: pepsinogeno nello stomaco > pepsina attiva
(B) Modello di MATURAZIONE delle CISTERNE
ogni CISTERNA MATURA nella cisterna seguente
- Le CISTERNE sono continuamente FORMATE alla faccia CIS e DISPERSE sul lato TRANS, cambiando COMPOSIZIONE.
- L'esistenza stessa del Golgi dipende dal continuo rifornimento di trasportatori dal RE all'ERGIC.
- Le VESCICOLE si muovono in modo RETROGRADO per riportare gli ENZIMI SPECIFICI alle cisterne in crescita.
(A) TRASPORTO VESCICOLARE (85)
- ciascuna cisterna ha una popolazione di ENZIMI RESIDENTI;
- sono state osservate VESCICOLE che GEMMANO dai MARGINI delle CISTERNE;
(B) MATURAZIONE CISTERNE (85-90)
- il complesso di GOLGI è DINAMICO;
- è dimostrato che ALCUNI MATERIALI prodotti nel RE viaggiano attraverso il Golgi SENZA MAI USCIRE dalle CISTERNE e non compaiono nelle vescicole (es. nei FIBROBLASTI le FIBRE COLLAGENE NON ESCONO mai dal LUME del GOLGI).
- esistono VESCICOLE che viaggiano in direzione RETROGRADA (TRANS -> CIS) essenziali a garantire l'OMEOSTASI nella via esocitica perché TRASPORTANO ENZIMI.