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Estratto del documento

LIPIDI

  • macromolecole perché hanno un notevole peso molecolare, tuttavia non sono costituiti come i polimeri
  • composti eterogenei nella struttura chimica, ma accomunati dal avere una scarsa o nulla affinità con H2O (solventi organici: cloroformio e benzene)
  • idrofobo⟶ per la presenza di gr. scarsamente polari (code)
  • anfipatico ⟶ di gr. apolari e polari piccoli ⟶ gr. carbonilico

Dal pt. di vista funzionale i lipidi svolgono principalmente 3 ruoli:

  1. Riserva energetica ⟶ a parità di peso i trigliceridi idrolizzati liberano + energia degli zuccheri
  2. Funzione strutturale ⟶ i fosfolipidi formano l’impalcatura molecolare delle membrane
  3. Trasmissione di segnali chimici ⟶ es: ormoni sessuali sono steroidi, circolano nel sangue e possono arrivare ovunque

Acidi Grassi

Trigliceridi ⟶ riserva

Fosfolipidi ⟶ struttura (membrana)

  • componenti di + classi di lipidi
  • sono lunghe catene idrocarburiche (=carbonio) non ramificate [Apolari]

composte da un n° variabile (12-24) di atomi di C

  • + 1 gr. carbossilico COOH [polare acido] ad un'estremità

Qual è la struttura molecolare di un trigliceride o un fosfolipide?

COOH gr. carbossilico

acido idrofilico

quando perde H+⟶ estere carbossilico

Comportamento anfipatico in H2O:

  • COOH rende idrofila la testa;
  • la coda idrocarburica è invece idrofobica;

ACIDI GRASSI CLASSIFICABILI

per comportamento e struttura

LUNGHEZZA della CATENA CARBONIOSA

PRESENZA / ASSENZA di DOPPI LEGAMI tra gli

ATOMI di C VICINI nella CODA

SATURI

NO DOPPI LEGAMI

  • Ogni C lega 2H
  • Esempio: grassi animali, che solidificano a T° ambiente => ALTA T° di FUSIONE

INSATURI

con 1/+ DOPPI LEGAMI tra C

  • Si formano ANGOLATURE nella molecola che IMPEDISCONO l'IMPACCHETTAMENTO

OLIO di LINO:

  • DOPPI LEGAMI: AC. LINOLEICO
  • AC. OLEICO
  • AC. LINOLENICO

LEGAME DOPPIO RIGIDO che crea un "GOMITO" nella catena, mentre il resto è libero di RUOTARE attorno agli altri legami C-C: NO IMPACCHETTAMENTO INCIOMBRO STERICO

es: oli vegetali, fluidi a T° ambiente => BASSA T° di FUSIONE

DOPPI LEGAMI con configurazione

  • EIS
  • TRANS

IDROGENAZIONE di OLI VEGETALI INSATURI : doppi legami EIS > TRANS, che sono DRITTI anziché angolati

Mobilità delle Proteine di Membrana

Eddin + Frye (1970)

cell. Ibrida Proteine X - Y Mescolate

cell. topo con proteine marcate

fusione incubata a 37°C

t0 = 0 min dalla fusione t1 = 40 min

A T° basse, la viscosità di membrana aumenta -> fosfolipidi + viscosi

proteine - mobili

esperimento FRAP: Fluorescenzo Recovery After Photobleaching

Proteine marcate col colorante fluo

  • fotoimbiancamento puntiforme con un raggio laser
  • smunto segnale fluo
  • ritorno segnale fluo iniziale -> le proteine si sono mosse

La comp. proteica è mobile tanto quanto richiesto dalla cellula:

  • le proteine integrali si muovono lentamente, in modo compatibile al movimento dei fosfolipidi.
  • tuttavia, una frazione (dal 30% al 70%) di proteine integrali non è libera di muoversi

Movimenti tipici delle proteine transmembrana:

  1. A. si muove casualmente attraverso tutta la membrana (la sua velocità può essere limitata);
  2. B. immobilizzata a causa delle interazioni con il citoscheletro sottostante la membrana;
  3. C. si sposta lungo una direzione specifica se è interagisce con una proteina motrice
  4. e a sua volta localizzata sulla sup. interna della membrana
  5. D. si sposta x diffusione: movimento limitato da altre proteine integrali, interazioni con materiale extracellulare
  6. E. si muove entro una palizzata costituita da proteine del citoscheletro *

Se alterate geneticamente, le proteine integrali con una porzione citoplasmatica/extracellulare

coprono distanze maggiori rispetto alla componente intatta

* Citoscheletro fondamentale x curare estroflessioni

* Mediare il movimento

* evitare giunzioni

TRASPORTO di molecole attraverso le MEMBRANE CELLULARI

  • caratteristica essenziale di ogni cell.

GARANZI di mantenimento di GRADIENTI

  • GARANZIA di TRASPORTO (controllato!)
  • puncio la cell. deve SCAMBIARE SOST. NUTRITIVE con l'AMB. ESTERNO (es: sangue)
  • REGOLARE la CONCENTRAZIONE INTRACELLULARE di IONI
  • La membr. cellulare ha però PERMEABILITÀ SELETTIVA
  • Molecole APOLARI (ormoni steroidei)
  • PICCOLE POLARI PRIVE di CARICA
  • NON passerrebbero GROSSE MOLECOLE POLARI + IONI

OSMOSI (SPOSTAMENTO di molecole di H₂O)

  • soluzione ISOTONICA = condiz. FISIOLOGICA x cui conc. salina IN = EX
  • soluzione IPER = ↑ conc. salina EX > IN (FLUSSO NETTO → EX)
  • soluzione IPO = ↓ " " EX < IN (FLUSSO NETTO → IN)
  • DIFUSIONE del SOLVENTE (H₂O) attraverso una MEMBR. SEMIPERMEABILE
  • quindi SECONDO GRADIENTE di CONCENTRAZIONE

AQUAPORINE

  • La membr. fosfolipidica LASCIA PASSARE H₂O SENZA bisogno di PROTEINE
  • 1990: Agre e coll. scoprirono una PROTEINA sulla MEMBRANA degli ERITROCITI
  • AQUAPORINE = fam. di PROTEINE INTEGRALI di MEMBRANA che INCENTIVANO il PASSAGGIO di H₂O

Metabolismo del glicogeno: glicogenolisi nel fegato

Il REL regola il rilascio di glucosio dal sangue agli epatociti:

  • la degradazione è sotto controllo ormonale

La comp. endocrina del pancreas rilascia glucagone e stimola la degradazione del glucosio:

Cella epatica

  • glucogeno
  • Glicogeno fosforilasi:

Cambiamento del sito di fosforilazione da 1a -> 6 affinché sia riconosciuto dall'enzima:

Glucosio-6-fosfatasi

Permeasi (enzima transmembrana)

Glucosio nel sangue

RER Funzioni:

  • P.to di partenza della via biosintetica, cioè la sintesi di proteine con destini ben precisi, non direttamente secrete nel citoplasma

RER = M. citoplasmatica Golgi = E organulo citoplasmatico

Affinché sia completa, la via biosintetica richiede non solo la biosintesi, ma anche la maturazione delle proteine

es: cellulare acinose del pancreas

  • Mucosa cilindrica
  • posta fra gli enterociti

Gamuli di mucinogeno rilasciati nel lume intestinale + H2O = muco di rivestimento dei microvilli

Cell. secernenti polarizzate

Zimogeno = enzima inattivo es: pepsinogeno nello stomaco > pepsina attiva

(B) Modello di MATURAZIONE delle CISTERNE

ogni CISTERNA MATURA nella cisterna seguente

  1. Le CISTERNE sono continuamente FORMATE alla faccia CIS e DISPERSE sul lato TRANS, cambiando COMPOSIZIONE.
  2. L'esistenza stessa del Golgi dipende dal continuo rifornimento di trasportatori dal RE all'ERGIC.
  • Le VESCICOLE si muovono in modo RETROGRADO per riportare gli ENZIMI SPECIFICI alle cisterne in crescita.

(A) TRASPORTO VESCICOLARE (85)

  • ciascuna cisterna ha una popolazione di ENZIMI RESIDENTI;
  • sono state osservate VESCICOLE che GEMMANO dai MARGINI delle CISTERNE;

(B) MATURAZIONE CISTERNE (85-90)

  • il complesso di GOLGI è DINAMICO;
  • è dimostrato che ALCUNI MATERIALI prodotti nel RE viaggiano attraverso il Golgi SENZA MAI USCIRE dalle CISTERNE e non compaiono nelle vescicole (es. nei FIBROBLASTI le FIBRE COLLAGENE NON ESCONO mai dal LUME del GOLGI).
  • esistono VESCICOLE che viaggiano in direzione RETROGRADA (TRANS -> CIS) essenziali a garantire l'OMEOSTASI nella via esocitica perché TRASPORTANO ENZIMI.
Dettagli
Publisher
A.A. 2017-2018
28 pagine
SSD Scienze biologiche BIO/06 Anatomia comparata e citologia

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher ImGiada di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Citologia e istologia e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Milano - Bicocca o del prof Colombo Anita.