Chimica e biochimica dello sport

CHIMICA

• PROPRIETÀ
• TRASFORMAZIONI

MATERIA

= CIÒ CHE

1. OCCUPA SPAZIO
2. POSSEDIE MASSA

• MASSA ≠ PESO

• FORZA DA APPLICARE X MODIFICARE LO STATO DI MOTO

• MASSA • POSIZIONE ED EFFETTO CAMPO GRAVITAZIONALE

SOSTANZE PURE

• A. ELEMENTI ATOMI DELLO STESSO TIPO, NON SCOMPONIBILI IN SOSTANZE + SEMPLICI es. AZOTO, OSSIGENO
• 2. COMPOSTI 2 O PIÙ ELEMENTI IN RAPPORTO FISSO. POSSONO ESSERE SCOMPPOSTI es. OSSIDO DI CARBONIO

MISCELE

• 1. OMOGENEE [SOLUZIONI] PROPRIETÀ IDENTICHE IN OGNI PUNTO es. URINA, PLASMA
• 2. ETEROGENEE PROPRIETÀ NON IDENTICHE. SI POSSONO DISTINGUERE 2 FASI es. SANGUE, LATTE

LA MATERIA È COMPOSTA DA ATOMI

PARTICELLA ELEMENTARE

FORMAREMO MOLECOLE

+ PICCOLA PARTE DI UN ELEMENTO CHE NE CONSERVA PROPRIETÀ FISICHE E CHIMICHE

NUCLEO

• NEUTRONI (0)
• PROTONI (+)

{MASSA SIMILE}

ELETTRONI (-)

MASSA TRASCURABILE

L'ATOMO ALLO STATO FONDAMENTALE È NEUTRO

n° PROTONI = n° ELETTRONI

NUMERO DI MASSA (A)

{_n¹H}

SIMBOLO ATOMICO (X)

NUMERO ATOMICO (Z)

n° PROTONI = n° ELETTRONI

Isotopi

— Molecole stessa sostanza ➔ Differente numero di massa

• N° di neutroni

• Stesse proprietà chimiche (definite da Z)
• Proprietà fisiche diverse

Gli isotopi hanno la stessa reattività

Esempio

Idrogeno: ¹₁H

Deuterio: ²₁H

Trizio: ³₁H

Quando n° neutroni > n° protoni, l'elemento può essere radioattivo

Ioni

— Molecole stessa sostanza ➔ Differente numero di elettroni

• Cambio carica atomo
  • Se positivo catione
  • Se negativo anione

Orbitale

— Regione attorno al nucleo in cui la probabilità di presenza di un elettrone è alta (90-99%)

Numeri quantici

1. Numero quantico principale (n) [1-7]
   • Livello energetico orbitale
     • n = + energia ➔ distanza dal nucleo
2. Numero quantico secondario (l) [0...n-1]
   • Sottolivelli energetici
     • s(l=0); p(l=1); d(l=2); f(l=3)
3. Numero quantico magnetico (m_l) [-l...0...+l]
   • Orientamento orbitale nello spazio
4. Numero quantico di spin (m_s) [-1/2 o +1/2]
   • Senso di rotazione elettroni

REAZIONE CHIMICA

1. ROTTURA LEGAMI → REAGENTI
2. CREAZIONE NUOVI LEGAMI → PRODOTTI

LEGGE DI LAVOISIER (CONSERVAZIONE DELLA MASSA)

MASSA PRODOTTI = MASSA REAGENTI

COSTANTE DI EQUILIBRIO

REAGENTI

A + B ↔

PRODOTTI

C + D

EQUILIBRIO DINAMICO

K_eq = [C]^c[D]^d / [A]^a[B]^b

SE K_eq > 1 = REAZIONE VA A COMPIMENTOSPOSTATA VERSO PRODOTTI

A + B ↔ C + D

REAGENTI PRESENTI IN TRACCIA

SE K_eq < 1 = REAZIONE NON VA A COMPIMENTOSPOSTATA VERSO REAGENTI

A + B ↔ C + D

REAGENTI SEMPRE PRESENTI

PRINCIPIO DI LE CHATELIER

SE IN UN SISTEMA IN EQUILIBRIO AVVIENE UNA PERTURBAZIONE,IL SISTEMA SI SPOSTERÀ VERSO UN NUOVO STATO DI EQUILIBRIO

VARIABILI CHE POSSONO MODIFICARE L'EQUILIBRIO:

1. TEMPERATURA
2. PRESSIONE
3. CONCENTRAZIONE REAGENTI/PRODOTTI

Cicloalcani

• Alcani con concatenamento ciclico di atomi di carbonio
• Formano vari stereoisomeri conformazionali
• Atomi di carbonio liberi di ruotare attorno al legame singolo

Formula generale C_nH_2n

Esempio: C₃H₆ ciclo propano

Alcheni

• Presentano almeno un doppio legame
• Formula generale C_nH_2n
• Suffisso ene
• Atomi di C non possono ruotare → sono composti planari

Esempio:

2-butene C₄H₈

Isomeri Cis/Trans

Cis

Trans

Idrocarburi Aromatici

• Formula generale C_nH_n

Esempio: Benzene (C₆H₆)

Formule limite

G. Quaternaria

• Disposizione spaziale di due o piu catene polipeptidiche (subunita)

Le forze che stabilizzano la struttura delle proteine

• Interazioni idrofobiche (forze di London)
• Interazioni elettrostatiche
  • Legami a idrogeno
  • Legami salini (tra aa acidi e aa basici)
  • Legami chimici trasversali (ponti disolfuro)

Denaturazione

• Perdita conformazione nativa
  • A causa di agenti denaturanti
    • Calore
    • pH estremi
    • Detergenti

L’organismo puo riavvolgere le proteine tramite molecole chiamate chaperoni

Una loro disfunzione puo causare le malattie di disfolding proteico

• Alzheimer / Parkinson
• Encefalopatie spongiformi
• Amiloidosi

Turnover proteico

• Il costante processo di eliminazione e rimpiazzo delle proteine

Enzimi

1. Proprieta'

   • Specificita' di reazione
   • Specificita' di substrato (reagenti)
   • Velocita' elevate
   • Condizioni di reazione piu' blande (pH/temperatura)
   • Possibilita' di regolazione
   • Funzionare devono essere nella conformazione native

2. Classificazione

   • Ossidoreduttasi
     • Ossidioriduzione
   • Transferasi
     • Trasferimento gruppi tra molecole
   • Idrolasi
     • Idrolisi (scissione legami covalenti con H2O)
   • Liase
     • Addizione a doppi legami
   • Isomerasi
     • Trasferimento gruppi intramolecolare
   • Ligasi
     • Formazione legami con consumo ATP

Catalisi enzimatica

• Enzima si lega al substrato in modo transiente
  • Legame debole
  • Tempo limitato
• Gli enzimi non vengono modificati dalla reazione
  • Immediatamente disponibile x catalisi successiva
• Gli enzimi non modificano K_eq
  • Reazione rimane spontanea/non spontanea
  • con o senza enzima

Il numero di enzimi / siti attivi e' finito

Velocita' massima = saturazione

Sito attivo

• Tasca tridimensionale
  • Aminoacidi - formazione legami
  • Proteina
• Piccola parte dell'enzima
  • Microambiente unico
• Enzima + substrato
  • Legami deboli
    • Idrogeno
    • Van der Waals
    • Ponti salini
• Specificita' substrato
  • Disposizione atomi