Chimica degli alimenti - proteine

H N C H

2 R

Gruppo basico A PH DECRESCENTE

Punto Isoelettrico: caratterizzato dalla solubilità minore, dipende dal tipo di R che c’è.

 Amminoacidi alifatici monoammino-monocarbossilici , non hanno gruppi aromatici sulla catena

laterale

Glicina : non è otticamente attiva, è una molecola molto piccola e può essere presente in elevata

quantità nelle proteine, non è essenziale.

Valina, leucina, isoleucina : amminoacidi essenziali, è stato rivalutato il loro fabbisogno, è

aumentato.

 Amminoacidi monoammino-dicarbossilici e relative ammidi, aa alifatici con due gruppi carbossilici o

ammide con gruppo carbossilico. Nessuno è essenziale . L’acido glutammico è presente nelle

proteine alimentari come glutammato

monosodico, nei prodotti

preconfezionati per esaltare la sapidità

(sale dell’acido glutammico) molto

discusso perché molte persone dopo

cena dal cinese avevano crisi ipertensive (sindrome da ristorante cinese)il problema è che ci porta

del sodio che è un elemento con effetto ipertensivo. Potrebbero esserci persone con un certo tipo

di intolleranza dovuta a carenza di enzimi. I dadi da brodo alcuni ne sono ricchi, si usano altri

esaltatori che non abbiano questi effetti. Nell’industria viene ancora usato.

 Amminoacidi diammino-monocarbossilici

La lisina non è presente in tutti gli alimenti in quantità sufficienti. Avendo il

gruppo amminico è più reattivo e può essere compromesso nelle

trasformazioni e processi termici.

 Idrossiamminoacidi monoammino-monocarbossilici

La treonina è essenziale ma è abbastanza ben distribuita negli alimenti.

 Amminoacidi solforati La metionina per la presenza dello S messo a ponte può formare solfone o

solfossido per aggiunta di ossigeno per i processi ossidativi.

La cisteina ha un gruppo sulfidrilico non è essenziale se ci riferiamo ad un

adulto, perché può crearla dalla metionina. Il neonato non ha questa

capacità quindi bisognerà stare attenti agli alimenti di tipo 1: per la prima

fase del bambino e inserire la cisteina. Gruppo SH ha notevole attività, si può avere ponte disolfuro

tra due cisteine poste in posizioni diverse della proteina.

 Amminoacidi aromatici La fenilalanina ha anello benzenico, la tirosina ha anello fenolico. La

tirosina possiamo ottenerla dalla fenilalanina. La fenilchetonuria è una

intolleranza alla fenilalanina per carenza di diversi enzimi, porta

all’impossibilità di trasformare Phe in Tyr. È precursore di molecole

importanti. Il bambino piccolo non riesce a sintetizzare la Tyr che viene

fornita dagli alimenti.

 Amminoacidi eterociclici Imminoacidi

Il triptofano ha anello indolico,

l’istidina ha anello imidazolico.

LISINA: è quella che ha il punteggio chimico più basso, è poco presente nei cereali e derivati

METIONINA: non presente in quantità soddisfacenti nei legumi.

Tra lisina e metionina l’uno compensa l’altro.

SOLFORATI : nel latte sono presenti in quantità soddisfacenti, se isoliamo le caseine (proteine del latte) per

esempio per fare i formaggi, si ha carenza.

TRIPTOFANO: non è presente in quantità soddisfacenti nei cereali.

Amminoacidi che non entrano nella frazione proteica del nostro organismo, ma svolgono importanti

funzioni: citrullina e ornitina (ciclo dell’urea), GABA(neurotrasmettitore),β-alanina (acido pantotenico),

taurina (SNC, meccanismi di detossificazione…)

Gli amminoacidi essenziali sono 9 :

Leucina, Isoleucina, Valina, Treonina, Triptofano, Fenilalanina, Lisina, Metionina, Istidina

Devono essere introdotti con gli alimenti, l’organismo non li sintetizza o li sintetizza in quantità non

sufficienti. Non tutti gli aa essenziali sono ben distribuiti negli alimenti e per alcuni (es. lisina, solforati)

esiste il problema di una possibile carenza aggravato dalla possibilità che alcuni trattamenti industriali sugli

alimenti ne compromettano la biodisponibilità.

CONDIZIONATAMENTE ESSENZIALI: Possono essere sintetizzati solo se sono presenti altri aa (es. Tyr Phe)

LEGAME PEPTIDICO: tra gruppo amminico e gruppo carbossilico, con eliminazione di una molecola d’acqua.

OLIGOPEPTIDI : numero di aa è < a 10

POLIPEPTIDI: numero di aa è tra 10 e 50

PROTEINE : numero di aa è > 50

Dato che la funzione delle proteine è darci gli aa quello che ci interessa in campo alimentare è la struttura

primaria. È importante che nelle trasformazioni alimentari si riesca a salvaguardare tutti gli aa . in un

alimento perdere tutto ciò che è connesso con la struttura funzionale a volte è utile. Se inibiamo l’attività

degli enzimi questo ci può servire per la conservazione degli alimenti.

- Struttura primaria: è la sequenza degli amminoacidi in una catena polipetidica. E’ sempre lineare.

- Struttura secondaria: la planarità del legame CONH e la possibilità di formazione di legami idrogeno tra

catene adiacenti portano la molecola proteica a disposizioni geometricamente ben definite (α-elica,

foglietto ripiegato…) che ne costituiscono la struttura secondaria.

- Struttura terziaria: descrive l’organizzazione spaziale complessiva della catena polipetidica, stabilizzata da

ponti disolfuro legami ionici e idrofobici. E’ importante per l’attività delle proteine.

- Struttura quaternaria: descrive la disposizione spaziale delle proteine costituite da più subunità

(emoglobina, enzimi, etc…..).

DENATURAZIONE PROTEINE: E’ la perdita della loro organizzazione spaziale, non della loro struttura

primaria. In alcuni casi è reversibile. E’ causata dal calore (spesso già a 60-70°C, ad es. nella cottura), dal

pH, da ossidanti, riducenti, raggi UV e metalli pesanti, che alterano i legami idrogeno e le altre forze che la

stabilizzano.

- Una proteina denaturata perde parzialmente o totalmente la sua attività biologica (es. enzimi e alcuni

allergeni)

-Una proteina alimentare denaturata non perde la possibilità di fornire gli amminoacidi in essa presenti,

anzi, può divenire più digeribile.

Tra le attività delle proteine negli alimenti c’è la possibilità di scatenare reazioni allergiche. Sono scatenate

da un numero ridotto di alimenti, possono portare alla morte. In alcuni casi le proteine denaturandosi

perdono l’attività allergenica. Ci sono svantaggi nella denaturazione? Si ed è riguarda il fatto che le proteine

denaturate possono diminuire la solubilità e precipitare.

Nel latte UHT a lunga conservazione il trattamento termico provoca una certa denaturazione che già

avviene nel latte pastorizzato che però viene consumato subito. Il latte a lunga conservazione tenuto per

tre mesi nello scaffale fa si che le proteine precipitino, quindi agitare il cartone.

Proteine : - globulari : quando il rapporto lunghezza altezza è < 10 (perdono struttura se denaturate)

- fibrose : rapporto lunghezza altezza è > 10

-semplici: sono quelle proteine che non hanno parte non proteica, hanno solo amminoacidi.

Le proteine semplici vengono classificate in base alla solubilità, la maggior parte sono globulari :

- albumine (G), - globuline (G), -gluteline (G), -prolammine (G), protammine (G), -scleroproteine (F)

-coniugate: hanno un gruppo prostetico

- cromoproteine, -lipoproteine, -glicoproteine, -nucleoproteine, -enzimi