Biologia – Lezione 12 – Slides

Destino post traduzione delle proteine

Proteine sono molecole composte da una o più catene polipeptidiche. Esistono diversi tipi di proteine, tra cui:

Tipi di proteine

• Proteine monomeriche
• Proteine multimeriche (struttura quaternaria)
• Proteine eteromultimeriche (diversi tipi di polipeptidi)
• Proteine omomultimeriche (stesso tipo di polipeptide)

Processi principali delle proteine

1. Ripiegamento delle proteine
2. Smistamento delle proteine
3. Modificazioni post-traduzionali
4. Degradazione delle proteine

1. Il ripiegamento delle proteine

Studi di Anfinsen sulla ribonucleoproteina hanno mostrato la denaturazione e rinaturazione spontanea di una piccola proteina. In vivo, il ripiegamento delle proteine è assistito dagli chaperoni molecolari:

• Chaperoni della famiglia Hsp70
• HSP60s, conosciute come chaperonine, si dividono in due gruppi principali:
  • Chaperonine di gruppo I, espresse negli Eubatteri, nei mitocondri, nei cloroplasti e in alcuni Archeobatteri
  • Chaperonine di gruppo II, nel citosol degli Eucarioti e degli Archeobatteri

Nei batteri, l’85% delle proteine si ripiega spontaneamente o con l’aiuto delle Hsp70. Le restanti proteine necessitano di un ambiente più isolato per il loro ripiegamento, come la chaperonina GroEL/GroES.

2. Meccanismi e vie di smistamento delle proteine

Possiamo distinguere due principali percorsi:

• Proteine destinate al citoplasma, ai mitocondri, ai cloroplasti, al nucleo, ai perossisomi
• Proteine destinate al RE, al Golgi, alla membrana, alla secrezione, ai lisosomi

Il peptide segnale guida queste proteine lungo:

• Via citoplasmatica
• Via secretoria o vescicolare

Proteine destinate al nucleo

Sequenza di segnale: Pro-Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val

Proteine destinate al reticolo endoplasmatico

Il core idrofobico è costituito da 6-12 residui idrofobici preceduti da uno o più residui basici. Il meccanismo di trasporto coinvolge il complesso associato nascente (NAC) e la particella di riconoscimento del segnale (SRP).

Sintesi di una proteina transmembrana e risposta alle proteine non ripiegate.

3. Modificazioni post-traduzionali delle proteine

• Proteolisi
• Modificazione di specifici aminoacidi:
  • Idrossilazione
  • Metilazione
  • Acetilazione
• Glicosilazione
  • N-glicosilazione
  • O-glicosilazione
• Formazione di ponti S-S
• Aggiunta di lipidi di ancoraggio alla membrana:
  • Aggiunta di acido miristico
  • Aggiunta di acido palmitico
  • Prenilazione
  • Aggiunta di glicosil fosfatidil inositolo

La via vescicolare e le modificazioni post-traduzionali

• N-glicosilazione (Asn): Prima fase nel RER e seconda nel Golgi
• O-glicosilazione (Ser, Thr): Golgi