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Il ripiegamento delle proteine

Studi di Anfinsen sulla ribonucleoproteina A

Denaturazione e rinaturazione spontanea di una piccola proteina

In vivo il ripiegamento delle proteine è assistito giornalmente da chaperoni molecolari:

  • Chaperoni della famiglia Hsp70
  • HSP60s, conosciute anche come chaperonine, possono essere distinte in due gruppi principali. Le chaperonine di gruppo I sono espresse negli Eubatteri, nei mitocondri, nei cloroplasti e in alcuni Archeobatteri, mentre le chaperonine di gruppo II si trovano nel citosol degli Eucarioti e degli Archeobatteri.

Nei batteri, l'85% delle proteine si ripiega spontaneamente o con l'aiuto delle Hsp70. Le restanti proteine necessitano di un ambiente più isolato per il loro ripiegamento.

La chaperonina GroEL/GroES

MECCANISMI E VIE DI SMISTAMENTO DELLE PROTEINE

POSSIAMO DISTINGUERE DUE PRINCIPALI PERCORSI:

  • Proteine destinate al citoplasma, RE, al Golgi, alla membrana, alla nucleo,
  • Proteine destinate ai mitocondri e ai cloroplasti.
ai perossisomi secrezione, ai lisosomi Il peptide segnale VIA CITOPLASMATICA VIA SECRETORIA O VESCICOLARE PROTEINE DESTINATE AL NUCLEO Pro-Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val PROTEINE DESTINATE AL RETICOLO ENDOPLASMATICO Core idrofobico costituito da 6-12 residui idrofobici preceduti da uno più residui basici Meccanismo di trasporto citoplasma RER NAC = nascent associated complex SRP = signal recognition particle Sintesi di una proteina transmembrana Risposta alle proteine non ripiegate Riassumendo… 3 Modificazioni Post-traduzionali delle proteine Proteolisi Modificazione di specifici aminoacidi - Idrossilazione - Metilazione - Acetilazione Glicosilazione - N-glicosilazione - O-glicosilazione Formazione di ponti S-S Aggiunta di lipidi di ancoraggio alla membrana - di acido miristico - Aggiunta - Aggiunta di acido palmitico - Prenilazione di glicosil fosfatidil inositolo - Aggiunta LA VIA VESCICOLARE E LE MODIFICAZIONI POSTTRADUZIONALI N-glicosilazione (Asn) Prima fase nel RER e seconda nel

GolgiO-glicosilazione (Ser, Thr)

GolgiFosforilazione del mannosio in Golgiproteine N-glicosilate

Formazione dei ponti S-S RER

Idrossilazione di Lys e Pro RER

Aggiunta di glicosil fosfatidil RERinositolo

Rimozione di sequenze interne RER

4 DEGRADAZIONE DELLE PROTEINE

La emivita delle proteine varia da giorni (ad es. gli enzimi glicolitici) a minuti (ad esempio le proteine coinvolte nella regolazione del ciclo cellulare

I fattori che regolano l'emivita di una proteina non sono del tutto noti, ma un ruolo fondamentale è rivestito dall'aminoacido Nterminale

Le proteine cellulari vengono prevalentemente degradate tramite il sistema ubiquitina-proteasoma

Dettagli
Publisher
Sara F
A.A. 2012-2013
25 pagine
SSD Scienze biologiche BIO/11 Biologia molecolare
I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Sara F di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biologia e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Firenze o del prof Modesti Alessandra.