Biologia animale aa 2014 2015 Costa

Indice dei contenuti

29 settembre 2014 p.1

• Introduzione alla biologia

2 ottobre 2014 p.3

• Le macromolecole biologiche
• Legami nelle macromolecole biologiche
• Proteine
• Funzioni proteiche
• Struttura di un amminoacido
• Legame polipeptidico
• Struttura primaria delle proteine
• Per la struttura delle proteine esiste una gerarchia strutturale
• I carboidrati
• Molecole lipidiche
• I fosfolipidi

6 ottobre 2014 p.12

• Funzioni della membrana plasmatica
• Il colesterolo nella membrana plasmatica
• Proprietà della membrana plasmatica
• Le proteine di membrana
• I carboidrati nella membrana plasmatica
• Diffusione della proteine nella membrana
• Glicocalici
• Ruolo antigenico degli oligosaccaridi

9 ottobre 2014 p.16

• Gli acidi nucleici
• I nucleotidi
• L’appaiamento delle basi
• Differenze tra DNA e RNA
• Reazioni esoergoniche e endoergoniche
• Ciclo idrolisi ATP e ADP
• Formazione dell'ATP
• Organismi unicellulari e pluricellulari
• I procarioti (struttura)
• Gli eucarioti
• Il trasporto attraverso la membrana
• Trasporto passivo: diffusione semplice e facilitata
• I canali ionici
• Uniporto e cotrasporto
• Le acquaporine

13 ottobre 2014 p.25

• Trasporto attivo
• Pompa Na /K⁺
• Trasporto del glucosio nel lume intestinale
• Endocitosi e esocitosi
• Le cellule eucariotiche-tessuti

16 ottobre 2014 p.32

• Organizzazione del DNA
• Gerarchia strutturale della cromatina
• Classificazione dei cromosomi
• Corredo cromosomico umano
• Genoma umano
• La trascrizione: inizio, allungamento e terminazione
• RNA polimerasi procariotica
• RNA polimerasi eucariotica

20 ottobre 2014 p.40

• Promotore procariotico e eucariotico
• Fattori di trascrizione
• Inizio della trascrizione
• Gli enhancer
• Maturazione RNA
• Gli introni
• Lo splicing
• Modificazione chimica degli estremi: Cap in 5’ e coda PoliA

23 ottobre 2014 p.47

• Splicing alternativo
• Maturazione RNA nei batteri
• Il codice genetico
• Caratteristiche del codice genetico
• Traduzione del codice genetico
• Funzionamento degli RNA transfer
• Traduzione nel ribosoma
• Traduzione: inizio, allungamento e terminazione
• Polisoma
• Modifica delle proteine dopo la traduzione
• Editing dell’mRNA

27 ottobre 2014 p.57

• Struttura e funzione degli organuli
• I ribosomi
• Il nucleo
• Il reticolo endoplasmatico
• Glicosilazione delle proteine nel RER
• Formazione ponti disolfuro
• Ancoraggio delle proteine a glicolipidi

30 ottobre 2014 p.63

• Apparato di Golgi
• Secrezione costitutiva e regolata
• I lisosomi
• I mitocondri
• I perossisomi

3 novembre 2014 p.69

• La respirazione aerobica
• La teoria endosimbiotica
• Comunicazione intercellulare negli organismi procarioti
• Comunicazione paracrina, sinaptica e endocrina
• Le giunzioni cellulari
• La risposta cellulare ai segnali
• Classificazione dei recettori
• Canali ionici
• Recettori ad attività proteinchinasica

10 novembre 2014 p.76

• Recettori associati alle proteine G
• La trasduzione del segnale
• I secondi messaggeri (AMP ciclico)
• Amplificazione del segnale
• Recettori intracellulari

13 novembre 2014 p.79

• La moltiplicazione cellulare
• Le cellule staminali
• Il DNA e il suo ruolo nell’ereditarietà
• La modalità semiconservativa
• La DNA polimerasi
• Primer di innesco
• La forcella di replicazione
• Accorciamento dei telomeri
• I meccanismi di riparazione
• Le mutazioni: puntiforme e cromosomica

17 novembre 2014 p.87

• Il ciclo cellulare e la divisione cellulare
• Riproduzione sessuata e asessuata
• Scissione binaria e mitosi
• Fasi della mitosi: profase, pro-metafase, metafase, anafase, telofase
• Citodieresi
• I fattori di crescita
• Chinasi ciclina-dipendenti (Cdk)
• La meiosi
• Il crossing over e l’assortimento indipendente

20 novembre 2014 p.94

• L’unità ereditaria
• La non disgiunzione
• Sindrome di Down, Patau, Edwars, Klinefelter, Turner
• La traslocazione
• La morte cellulare: necrosi e apoptosi
• Punti di controllo del ciclo cellulare

24 novembre 2014 p.98

• Ricerca delle molecole implicate nella regolazione del ciclo cellulare
• Attivazione del complesso APC
• Ereditarietà, geni e cromosomi
• Gli esperimenti di Mendel

27 novembre 2014 p.102

• Il quadrato di Punnet
• La dominanza incompleta
• La codominanza
• L’epistasi
• Alleli multipli
• Terza legge di Mendel
• Effetto dell’ambiente sull’azione genica
• Carattere autosomico dominante
• Carattere autosomico recessivo
• Malattie recessive legate al cromosoma X
• Trasmissione di un carattere dominante legato all’X

Biologia animale: la cellula

29 settembre 2014
Prof Costa bcosta@farm.unipi.it ricevimento martedì dalle 9-11
elisa.zampelli@for.unipi.it
simona.daniele@for.unipi.it

La cellula è l'unità di base degli organismi viventi, formata da una soluzione acquosa di molecole organiche circondata da una membrana. Le strutture della cellula sono fatte da macromolecole. La caratteristica più importante della cellula è quella di contenere il DNA, che, fondamentalmente, serve a far svolgere tutte le attività cellulari; il DNA è scritto sotto forma di geni. I geni guidano i progetti di costruzione di molecole/strutture.

Per far avvenire le reazioni biochimiche dentro alla cellula serve energia, vengono quindi utilizzati degli enzimi che sono molecole che velocizzano le reazioni. L'insieme delle reazioni che avvengono nella cellula viene chiamato metabolismo. L'energia per le reazioni cellulari viene fornita dalla demolizione del glucosio, la forma di energia utilizzabile dalla cellula si dice ATP.

La cellula riesce a rispondere agli stimoli che provengono dall'esterno grazie a dei recettori che si trovano sulla membrana, essi sono delle molecole (o meglio macromolecole). Tutte le cellule possono riprodursi, si possono quindi creare due cellule figlie ma prima della divisione deve avvenire la duplicazione del DNA (poiché una cellula senza DNA non può svolgere tutte le attività).

L’omeostasi è l’insieme dei meccanismi chimico-fisici, biologici e comportamentali che permettono agli esseri viventi di mantenere costante l’ambiente interno, anche se all’esterno avvengono cambiamenti. Per mantenere l'omeostasi serve il DNA. Tutte le cellule concorrono all’omeostasi dell’organismo.

Negli organismi pluricellulari esiste una diversità cellulare:

• Globuli rossi (anucleati): portano O₂ e CO₂ nel sangue.
• Fascio delle cellule nervose
• Cellule muscolari
• Fibroblasti (cellule del tessuto connettivo)
• Osteoblasti (cellule del tessuto osseo)
• Cellule epiteliali dell'intestino
• Cellule adipose

Tutte le cellule comunque derivano dallo zigote (cellula iniziale), quindi inizialmente tutte le cellule sono uguali, soltanto successivamente avremo un differenziamento cellulare. Il DNA è però uguale in tutte le cellule. Le cellule, a seconda degli stimoli, producono sostanze diverse (per esempio: il globulo rosso produce l'emoglobina).

Le macromolecole biologiche

2 ottobre 2014

Le macromolecole biologiche sono molecole di grandi dimensioni di interesse biologico:

• Acidi nucleici
• Proteine
• Polisaccaridi
• Aggregati molecolari lipidici, stanno uniti con legami diversi da quelli delle macromolecole biologiche (peso molecolare più basso rispetto alle altre).

Per definizione una macromolecola è una molecola di grandi dimensioni (Macros=grande). Una macromolecola è costituita da monomeri (componenti di piccole dimensioni, dette unità strutturali) che si uniscono tramite legami covalenti (legami molto forti). Indipendentemente dalla macromolecola i monomeri sono sempre uniti da legami covalenti.

Reazione di condensazione: I monomeri si legano tramite legame covalente e, quando il legame si forma, si ha la liberazione di una molecola di acqua tramite reazione di condensazione (o disidratazione).

Reazione di idrolisi: Esiste anche la reazione inversa, ossia la macromolecola viene degradata nei monomeri costitutivi mediante la reazione di idrolisi (rottura legame covalente).

A seconda del tipo di macromolecola i monomeri hanno diversi nomi e tipi di legame:

• Le macromolecole prendono parte alla costituzione della cellula, per esempio:
• Membrana cellulare → lipidi e proteine
• Parete cellulare → carboidrati

Tipi di legame nelle macromolecole biologiche:

1. Legame covalente tra monomeri (è un legame molto forte)
2. Sono coinvolti anche altri tipi di legame:
   • Legame idrogeno
   • Legame ionico
   • Interazioni idrofobiche: forze di Van der Waals
   • Anche legame covalente (es: ponte disolfuro)

Legame covalente: Il legame covalente è creato dalla condivisione di elettroni, gli elettroni condivisi completano lo strato esterno di entrambi gli atomi, è un tipo di legame molto forte, è richiesta molta energia per romperlo.

Legame covalente polare: L'acqua presenta il legame covalente polare, in corrispondenza di ciascun atomo vi è δ+ o δ-, ossia una parziale carica positiva o parziale carica negativa a seconda dell'elettronegatività dell’elemento. La molecola presenta quindi due cariche opposte, nell'acqua la densità elettronica è maggiore verso l'ossigeno.

Il legame a idrogeno: È una debole attrazione tra due atomi con parziali cariche opposte (1/20 della forza del legame covalente). Il 70% della cellula è costituita da acqua: l'acqua influenza tutte le interazioni tra le macromolecole.

Molecola idrofila: Uno ione (con carica netta) o una molecola (che ha legami covalenti polari e/o cariche nette) interagiscono con la molecola dell'acqua.

Molecola idrofoba: Una molecola idrofoba è una molecola che presenta legami covalenti (non polari) e che non ha cariche nette, essa si aggrega con altre molecole non polari. Le interazioni tra molecole non polari vengono dette forze di van Der Waals (queste interazioni sono deboli, ma la somma di molte di queste forze sull’intera estensione di una grande molecola può produrre una sostanziosa attrazione).

Proteine

La proteina è una molecola formata da amminoacidi legati con legami covalenti detti peptidici. Se gli amminoacidi sono pochi si parla di peptide (circa 10-11 amminoacidi). Se gli amminoacidi sono molti si parla di polipeptide.

Funzioni proteiche

Le funzioni delle proteine sono le seguenti:

• Funzione enzimatica: metabolismo energetico (ATP), biosintesi amminoacidi, nucleotidi, etc.
• Funzione di trasporto: emoglobina
• Funzione strutturale: citoscheletro
• Funzione recettoriale: recettori di membrana
• Funzione ormonale: insulina

Struttura di un amminoacido

I diversi gruppi –R (catene laterali) che distinguono gli amminoacidi (AA) sono anch’essi legati al C- (carbonio alpha) ad eccezione della glicina dove –R=H. Gli amminoacidi sono circa 20, hanno una struttura base con un C alpha a cui è legato un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e un gruppo R.

Caratteristiche strutturali degli amminoacidi:

• Amminoacidi con gruppi non polari (idrofobici), ossia non interagiscono con l'acqua (glicina, alanina, valina, leucina, metionina, isoleucina)
• Amminoacidi polari, ossia interagiscono con l'acqua (serina, cisteina, asparagina)
• Amminoacidi aromatici (con un gruppo aromatico)
• Amminoacidi con carica netta positiva (arginina, lisina)
• Amminoacidi con carica netta negativa (aspartato)

Il legame polipeptidico

Il gruppo amminico e il gruppo carbossilico di due amminoacidi reagiscono formando un legame peptidico. La formazione di questo legame si accompagna alla perdita di una molecola d’acqua (reazione di condensazione). I gruppi coinvolti nella formazione del legame covalente sono il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminoacidico dell'altro amminoacido: dal legame di questi si libera due H- dal gruppo amminico e un O- dal gruppo carbossilico che si legano e vanno a formare una molecola di acqua che verrà eliminata. Esiste una direzionalità nella formazione dei legami: la polimerizzazione avviene dal gruppo amminico al gruppo carbossilico.

Struttura primaria delle proteine

La sequenza degli amminoacidi. L’esatta sequenza degli amminoacidi in una catena polipeptidica costituisce la struttura primaria della proteina. Ciascuna proteina ha una specifica sequenza amminoacidica. Le proteine si distinguono tra loro in base alla loro struttura primaria, basta che anche un solo amminoacido cambi e cambia tutta la proteina. Nella cellula: le porzioni apolari delle proteine interagiscono tra di loro (idrofobe) mentre le porzioni polari vengono esposte all'esterno e interagiscono con l'acqua. Una proteina, all’interno della cellula, non avrà mai sequenza primaria, ma assumerà una forma che gli permetterà di essere solubile in acqua.

Per la struttura delle proteine esiste una gerarchia strutturale

La struttura primaria di una proteina è dovuta a legami covalenti, ma le strutture di ordine superiore sono in larga parte determinate da forze più deboli, tra cui i legami idrogeno e le interazioni idrofobiche e idrofiliche.

1. Struttura primaria: Catenella lineare di amminoacidi
2. Struttura secondaria: Questa struttura dipende da disposizioni spaziali che si ripetono regolarmente in regioni diverse della catena polipeptidica.
   • L’α-elica consiste in un avvitamento della catena intorno al proprio asse, in cui i gruppi –R sporgono all’esterno. La spiralizzazione è dovuta ai legami idrogeno che si formano tra il gruppo N-H di un amminoacido e il gruppo C=O di un altro amminoacido entro lo stesso giro d’elica.
   • Il β-foglietto è formato da due o più catene polipeptidiche che si allineano tra di loro; il foglietto è stabilizzato da legami idrogeno tra i gruppi N-H e i gruppi C=O sulle due catene. Molte proteine presentano sia l’α-elica sia il β-foglietto.
3. Struttura terziaria: Costituisce la forma tridimensionale definitiva della proteina, caratterizzata da un interno separato dall’ambiente e da una superficie esposta all’esterno su cui sono localizzati gruppi funzionali che interagiscono con altre molecole (per esempio i recettori). La struttura terziaria, sostanzialmente, è determinata dalle interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi. A seconda dei gruppi R- nella struttura terziaria possono esserci interazioni di vario tipo, quando ci sono due cariche nette di segno opposto di crea un legame ionico, due gruppi apolari interagiscono idrofobicamente (di solito sono i gruppi aromatici), tra due gruppi polari si formano legami a idrogeno. La cisteina ha come R: CH₂-S-H e, se ci sono due cisteine si viene a creare un legame covalente disolfuro tra i due S (perdendo i due protoni).
4. Struttura quaternaria: Molte proteine contengono due o più catene polipeptidiche, dette subunità, ognuna della quali si ripiega assumendo una specifica struttura terziaria. Il complesso formato da queste subunità, dovuto al modo in cui si legano e interagiscono tra loro, costituisce la struttura quaternaria della proteina. L’emoglobina è un esempio di proteina formata da più subunità.

Proteine native → proteine nella loro conformazione funzionale termodinamicamente più stabile.

Carboidrati

I carboidrati sono una vasta classe di molecole simili per composizione atomica ma molto differenti per grandezza, proprietà chimiche e funzioni biologiche. I monosaccaridi sono molecole semplici (per esempio il glucosio) contenenti fino a 7 atomi di carbonio e differiscono nella disposizione dei loro atomi di carboni, idrogeno e ossigeno. I monosaccaridi si legano tramite legame covalente glicosidico.

Due monosaccaridi → disaccaride

Esempi di disaccaridi:

• Saccarosio (glucosio + fruttosio)
• Maltosio (glucosio + glucosio, si forma dalla digestione dell’amido)

Se vengono legati tramite legame glicosidico più di due monosaccaridi:

• Se sono pochi avremo gli oligosaccaridi
• Se sono molti avremo i polisaccaridi.

Il monosaccaride più frequente è il glucosio (C₆H₁₂O₆), esso partecipa alla formazione di 3 polisaccaridi:

• Cellulosa (nella parete cellulare -funzione strutturale- delle cellule vegetali)
• Amido (funzione di riserva nelle piante)
• Glicogeno (funzione di riserva negli animali)

Il glucosio è anche fonte per la sintesi di ATP (fonte primaria di energia impiegata nella cellula).

Molecole lipidiche

I lipidi sono idrocarburi insolubili in acqua a causa dei legami covalenti apolari, queste molecole quando sono vicine tra loro formano molecole tenute insieme dalle forze di van der Waals. I lipidi svolgono varie funzioni:

• Immagazzinano energia nei legami C-H