Biologia animale

Sostanze di interesse biologico

Carboidrati (CH O)_2n

Detti anche glucidi comprendono zuccheri, amidi e cellulosa. Hanno funzione di riserva energetica. Per quanto riguarda la loro struttura, si dividono in due categorie:

• Aldosi: quando presentano un gruppo aldeidico (COH);
• Chetosi: quando presentano un gruppo chetonico (CO).

Per quanto riguarda il numero dei loro atomi di carbonio, si classificano in:

• Triosi (3C): gliceraldeide;
• Tetrosi (4C);
• Pentosi (5C): ribosio e desossiribosio;
• Esosi (6C): glucosio e fruttosio.

Per quanto riguarda i loro legami, si classificano in:

• Monosaccaridi: uno zucchero da solo;
• Disaccaridi: due zuccheri legati tramite un legame glicosidico;
• Oligosaccaridi: pochi zuccheri legati;
• Omopolisaccaridi: più zuccheri uguali legati insieme. Ci sono anche gli eteropolisaccaridi;
• Polisaccaridi: più zuccheri legati insieme.

Lipidi

• Semplici: Trigliceridi (o triacilgliceroli): hanno funzione di riserva energetica;
• Complessi:
  • Fosfolipidi: Si trovano nelle membrane cellulari;
  • Sfingolipidi;
• Steroidi: sono ormoni lipidici e fungono funzione di regolazione;
• Terpeni: contenuti nelle resine.

Trigliceridi

Formati da una molecola di glicerolo e tre molecole di acidi grassi, uniti per condensazione (con liberazione di acqua).

Acidi grassi:

• Saturi: acido palmitico o stearico, omega 3;
• Insaturi: acido linoleico, omega 6.

Fosfolipidi:

Una molecola di glicerolo, due molecole di acidi grassi, un gruppo fosfato e una parte variabile. I due acidi grassi formano le due code idrofobiche; glicerolo, fosfato e parte variabile formano la testa idrofilica. Uniti fra loro da legami estere.

Sfingolipidi

Una molecola di sfingosina, un acido grasso e una cerammide che legandosi ad acido fosforico e colina forma la sfingomielina, legandosi a mono o oligosaccaridi forma cerebrosidi e gangliosidi.

Steroidi

Il loro precursore è il colesterolo (ciclopentanoperidrofenantrene) e si trovano quasi sempre legati a proteine che inibiscono il loro effetto. Sono formati da tre cicli da sei atomi di carbonio e un ciclo da cinque, uniti fra loro, e da una parte variabile.

Enzimi

Sono catalizzatori biologici. Aumentano la velocità delle reazioni chimiche abbassando i valori di energia di attivazione dei substrati (reagenti) di cui catalizzano la reazione. Ogni reazione enzimatica termina con il suffisso -asi (ossidasi, idrogenasi, chinasi, perossidasi, catalasi, glicosilasi).

Un esempio di reazione che avviene tramite l’ausilio di enzimi è la fosforilazione, cioè l’aggiunta di gruppi fosforici a un substrato. Solitamente la fosforilazione viene effettuata dall’enzima chinasi per attivare una proteina o un qualunque substrato, ma esistono anche reazioni in cui la fosforilazione serve a disattivare un substrato.

Il meccanismo degli enzimi è del tipo feedback: feedback inibitorio qualora riguardi l’inibizione dell’enzima coinvolto nella sintesi del prodotto, feedback eccitatorio qualora riguardi l’attivazione di un enzima disattivato da altre molecole.

Acidi nucleici

Sono polimeri di nucleotidi, a loro volta formati da un gruppo fosfato e da un nucleoside, a sua volta formato da una base azotata (adenina, timina, citosina o guanina e uracile) e un acido nucleico (acido ribonucleico o desossiribonucleico).

Adenina e guanina hanno una struttura a sei atomi di carbonio e sono dette purine, timina, citosina e uracile hanno una struttura da cinque atomi di carbonio legati ad altri sei e sono dette pirimidine. I nucleotidi hanno un ruolo nella formazione di ATP e GTP, partecipando come molecole singole.

La cellula e gli esseri viventi

Essere vivente

È un’unità genetica organizzata, caratterizzata da metabolismo e capace di riprodursi ed evolversi, adattandosi all’ambiente e agli stimoli esterni. L’essere vivente non contraddice alcun sistema fisico o chimico.

Il metabolismo si compone di due fasi:

• Anabolismo: detto anche biosintesi, è l’insieme di reazioni che creano molecole organiche;
• Catabolismo: è l’insieme di reazioni che degradano le sostanze complesse in sostanze più semplici;

Il metabolismo necessita di energia (ATP).

Ogni essere vivente è costituito da un’unità di base, chiamata cellula. A darle questo nome fu Robert Hooke che, osservando al microscopio una fettina di sughero, notò delle piccolissime aperture vuote, come cellette (cellus) dai contorni definiti lasciate dalle cellule ormai morte. Allora pensò che ogni essere vivente come lo era in origine il sughero dovesse avere la stessa struttura microscopica.

Più tardi, Schleiden, Schwann e Virchow formularono la teoria cellulare:

• Tutti gli esseri viventi sono costituiti da cellule;
• La cellula è l’unità strutturale e funzionale dei viventi;
• Ogni cellula deriva da altre cellule.

Ad appoggiare questa tesi fu proprio Pasteur, che con un esperimento dimostrò che non è ammissibile una generazione spontanea di un vivente (come anche molto tempo prima affermò Francesco Redi, padre della biologia sperimentale).

Esperimento di Pasteur

1. Iniziò l’esperimento prendendo un recipiente con un collo lungo. Lo piegò ad “S” in modo da consentire l’ingresso dell’aria impedendo la contaminazione esterna;
2. Proseguì riscaldando un terreno nutritivo (brodo di carne bovina) per uccidere i microrganismi;
3. Dopodiché lasciò raffreddare il brodo e si accorse che non aveva generato batteri. Pertanto, le cellule possono originarsi solo da altre cellule.

Origine della vita

Ci sono solo diverse teorie riguardo a come sia arrivata la vita sulla Terra. Infatti, il pianeta era inospitale dopo la sua formazione, diversi terremoti ed eruzioni vulcaniche lo affliggevano, nonché piogge acide e di meteoriti.

Una cosa che è certa ed è stata appurata è che al momento della sua formazione e nei millenni a seguire, non era presente Ossigeno. Tuttavia, era presente un’atmosfera inospitale, formata idrogeno, ammoniaca e vapore acqueo, e i raggi solari giungevano con tutta la loro intensità sul pianeta.

L’elemento che invece era in buona parte presente era l’acqua. L’acqua ha la proprietà di schermare molte radiazioni ultraviolette, che per un essere vivente sarebbero mortali. Questa osservazione ha spinto molti biologi a ipotizzare che la vita sia nata nell’acqua per questo motivo.

Esperimento di Miller-Urey (1953)

1. Riempirono un recipiente isolato con i gas che ritenevano fossero presenti nell’atmosfera primordiale, quindi idrogeno, ammoniaca, metano e vapore acqueo;
2. Fecero passare attraverso questa miscela una scarica elettrica che simulasse un fulmine, dopodiché lasciarono condensare i gas raffreddando il sistema;
3. Raccolsero il tutto in soluzione acquosa. Ne derivò una sorta di brodo primordiale, l’oceano di 4 miliardi di anni fa;
4. Dopo pochi giorni, la miscela arrivò a contenere amminoacidi, purine e pirimidine. La materia organica poteva nascere dalla materia inorganica.

Esperimento di Sidney Fox

Era convinto, al contrario di Oparin e Miller, che la vita fosse nata sulla terra anziché in acqua.

1. Fox partì da una miscela di amminoacidi che si pensava fossero presenti nel brodo primordiale. Li pose su pezzi di lava riscaldati a temperature fra 75°C e 175°C e ottenne dei proteinoidi, lunghe catene di amminoacidi;
2. Pose i proteinoidi in acqua simulando un’azione di dilavamento delle lave e ottenne delle microsfere (o protocellule) che presentavano caratteristiche simili a quelle delle cellule (idrolisi di ATP, assimilazione di altri proteinoidi o gemmazione di vescicole, si riproducono per scissione binaria).

Si pensa che i primi esseri viventi, le prime cellule, fossero eterotrofe e che ricavassero energia dalla fermentazione aerobia. I primi organismi autotrofi si pensa fossero i solfobatteri (che riducevano lo zolfo contenuto nell’acqua di mare del brodo primordiale). I primi autotrofi fotosintetizzanti (ossigenici o anossigenici) si pensa fossero i cianobatteri: potrebbe essere proprio grazie ad essi che l’ossigeno sulla Terra ha cominciato ad accumularsi, dato che questo tipo di batterio fissa l’azoto presente in atmosfera ed emette ossigeno durante la sua vita. Potrebbe essere dovuta proprio a loro la nascita degli organismi aerobi.

Destino delle proteine

Le proteine sono polimeri di amminoacidi uniti da un legame peptidico (COOH - NH₃⁺). Sono dotate di:

• Una struttura primaria (che evidenzia il tipo di legame e l’ordine degli amminoacidi coinvolti);
• Una struttura secondaria (che determina la forma della proteina a seconda del numero di legami a idrogeno, che può essere α-elica o β-foglietto ripiegato. Ogni proteina di solito è ricca di α-elica e povera di β-foglietto ripiegato);
• Una struttura terziaria (che determina il raggomitolamento della proteina nello spazio e dipende dalle caratteristiche chimico-fisiche dell’ambiente in cui si trova); i ponti disolfuro (SH-SH) sono tipi di strutture terziarie, che per esempio determinano l’arricciamento del capello;
• Una struttura quaternaria (facoltativa, formata dall’associazione di più catene proteiche globulari, esponendo esternamente gruppi polari e all’interno gruppi apolari; l’emoglobina è un tipo di proteina formata da 4 catene globulari (ciascuna con un sito di legame per il ferro) che determina la struttura del globulo rosso).

La funzione della proteina è determinata dalla sua struttura e viceversa. Una proteina avrà quindi una specifica funzione e l’alterazione di una delle sue strutture può causare complicanze: ad esempio, se la proteina fosse ricca di β-foglietto ripiegato e povera di α-elica, essa formerebbe ammassi proteici che potrebbero scatenare l’insorgere di una qualche malattia; ne è un esempio la malattia da prioni.

Dopo essere state sintetizzate dai ribosomi nel citoplasma, le proteine vengono smistate in diverse parti:

• Alcune vanno all’apparato di Golgi, dove vengono modificate con reazioni di fosforilazione, solfatazione, maturazione proteolitica (modificare la proteina scindendola e riarrangiandola come per l’insulina), sintesi di glicolipidi e sfingomielina, glicosilazione (aggiunta di zuccheri alla proteina);
• Alcune, dall’apparato di Golgi, sono destinate alla membrana plasmatica, dove vanno a costituire le proteine di membrana;
• Alcune vanno al nucleo, a comporre i pori nucleari attraverso i quali far uscire il materiale genetico (porine e chaperone (esportine e importine));
• Alcune proteine mal formate vengono digerite dai lisosomi tramite gli enzimi proteasi;
• Alcune, prima di arrivare all’apparato di Golgi, vengono inviate al reticolo endoplasmatico dove possono avvenire reazioni di n-glicosilazione e o-glicosilazione;
• Alcune vanno a comporre elementi del citoscheletro.

Proteine di membrana

Alcune proteine, come detto, giungono alla membrana plasmatica. Essa è costituita da un doppio strato fosfolipidico, con disposizione “testa-coda-coda-testa”. Le proteine si muovono nella membrana secondo un modello “a mosaico fluido”. Le proteine di membrana possono essere monopasso (attraversano solo in parte la membrana, ancorate o all’esterno o all’interno) o multipasso, che attraversano completamente la membrana. Esse possono anche attraversare più volte la membrana: per esempio, nel reticolo endoplasmatico ruvido la proteina (con struttura lineare) viene riconosciuta dal recettore per SRP ed entra completamente se è solubile. Se non è solubile, il canale di traslocazione del RER lega più zone dette TMD (domini transmembrana). Quando i TMD sono finiti, la proteina è correttamente “fissata” sulla membrana del RER.

Hanno spesso funzione di comunicazione con l’ambiente esterno o di regolazione di quello interno. La comunicazione può avvenire tramite trasporto passivo e trasporto attivo.

Il trasporto passivo può avvenire in due diversi modi:

• Diffusione semplice: le molecole di piccole dimensioni passano autonomamente secondo gradiente (come l’acqua o l’ossigeno);
• Diffusione facilitata: le molecole di piccole dimensioni, anche molecole ioniche, entrano nella cellula per mezzo di determinati canali (per gli ioni si chiamano canali ionici) che avranno diametro fisso a seconda delle molecole per cui sono predisposte. Essa può essere anche mediata da vettore: esso cambia la sua conformazione a seconda della molecola che vi si lega.

Il trasporto attivo invece è un tipo di trasporto che richiede energia per funzionare, cioè ATP. Funziona tramite pompe della categoria ATPasi (scindono l’ATP staccando i gruppi fosfato). Possono essere di:

• Tipo P: Fosforilazione
  • Pompa sodio-potassio: produce un potenziale elettrico, pompa fuori gli ioni sodio che entrano per osmosi e pompa dentro ioni potassio contro gradiente;
  • Pompa del calcio: si trova sulla membrana del reticolo sarcoplasmatico. Il segnale elettrico alla cellula muscolare cambia la conformazione della proteina, che libera ioni calcio nell’ambiente extracellulare. Quest’ultimo si lega alla tropomiosina, facendo sì che il legame della miosina per l’actina sia libero;
  • Pompa protonica (o a idrogeno): espelle contro gradiente gli ioni H⁺.
• Tipo V: Vacuolizzazione. Si trovano sulle membrane degli organelli intracellulari.
• Tipo F: Fattore
• Tipo ABC (ATP Binding Cassette): Funziona per ioni e piccole molecole. Il tipo di trasporto può essere:
  1. Uniporto: un solo tipo di molecola in una sola direzione;
  2. Siimporto: due tipi di molecole nella stessa direzione;
  3. Antiporto: due tipi di molecole in direzioni opposte.

Citoscheletro

Alcune proteine, come precedentemente detto, sono destinate a formare strutture del citoscheletro. In particolare, le proteine:

• Actina: 2 protofilamenti di actina formano i microfilamenti. I nucleatori dell’actina sono: Formina (filamento lineare) e ARP 2/3 (filamento ramificato);
• Tubulina: 13 protofilamenti di tubulina formano i microtubuli;
• Flagellina: Proteina presente nei flagelli batterici o di spermatozoi;
• ERM: (Ezrin, Radixin, Moesin) attaccano l’actina e la tubulina alla membrana plasmatica;
• Merlina: (Schwannomina o Moesin-Ezrin-Radixin-Like-proteiN) è una proteina repressore dei tumori, coinvolta nella neurofibromatosi II (Schwannoma). Si comporta come le ERM;
• Miosina 1 e 2: si muovono lungo i filamenti di actina e contribuiscono alla contrazione muscolare;
• Chinesine e dineine (citoplasmatiche o assonemali): legano e muovono i microtubuli. Le chinesine si muovono verso l’estremità a polarità positiva e le dineine si muovono verso l’estremità negativa del filamento, permettendo allungamenti o accorciamenti;
• Tau, MAP 1-2-3-4: Stabilizzano i microtubuli;
• Stamina, Katanina, Spastina: destabilizzano i microtubuli.

Eteropolimeri di proteine (ad esempio cheratine) formano anche strutture dette filamenti intermedi.

Proteine di giunzione cellulare

Esistono proteine che si occupano di formare saldi o blandi legami fra le cellule, favorendo in un caso l’isolamento e nell’altro l’interazione fra le cellule.

• Claudine, Occludine e JAM: sono proteine che si associano con le proteine periferiche ZO (Zonula Occludens) e permettono l’ancoraggio fra i filamenti di actina del citoscheletro delle cellule. La mancanza di JAM è stata riscontrata nei pazienti con il morbo di Crohn: questa mancanza o deficit comporta una non efficace adesione fra le cellule della mucosa gastrica;
• CAM (Cell Adhesion Molecule): proteine di membrana che permettono la formazione di giunzioni GAP o ancoranti. Possono essere:
  • Calcio-dipendenti: Caderine, Integrine e Selettine. Formano giunzioni ancoranti. Le caderine formano giunzioni ancoranti aderenti, le integrine formano giunzioni ancoranti focali. Esperimenti sui topi con mutazione per le caderine hanno confermato che essa porta alla morte. Le selettine agiscono con le integrine e legano i neutrofili lungo i vasi sanguigni fino a una lesione;
  • Calcio-indipendenti: N-CAM (tipo immunoglobulinico). Esperimenti sui topi con mutazione per N-CAM hanno confermato che essa provoca difetti neurali, pur lasciando in vita i topi.
• Connessine: formano canali di comunicazione, detti connessoni, nelle giunzioni GAP.

Proteine della matrice extracellulare

Nella matrice extracellulare sono presenti proteine dette fibrose, che contribuiscono assieme agli altri componenti ad attutire urti meccanici o sollecitazioni di stress, a favorire l’interazione cellulare e a garantire il nutrimento delle cellule. Le più importanti proteine fibrose sono:

• Collagene: È una proteina altamente glicosilata, organizzata in fibrille composte da fasci a tripla elica ricco di glicina e prolina. Fornisce supporto e resistenza ed essendo formato da catene molto rigido è quasi anelastico. Ad oggi ne sono stati identificati 25 diversi tipi. Un deficit di collagene è una causa attribuita alla sindrome di Ehlers-Danlos, di cui ne soffriva James Morris, conosciuto anche con il soprannome di “The Rubber Man”;
• Elastina: A differenza del collagene, non è glicosilata, è altamente idrofobica ed è molto più elastica. Interagisce con la fibrillina nei vasi sanguigni per conferire elasticità.