Biochimica - Proteine e Amminoacidi

Proteine e amminoacidi

Proteine

Le proteine sono composte da una o più sequenze polipeptidiche diverse a seconda delle catene laterali costituite da carboidrati e altri gruppi chimici. Le catene polipeptidiche sono polimeri formati da una sequenza lineare di unità che si ripetono, dette amminoacidi che presentano un gruppo amminico carico positivamente e un gruppo carbossilico carico negativamente, collegati da un atomo di carbonio centrale al quale è attaccata una catena laterale, specifica per ciascun amminoacido.

Amminoacidi

Gli amminoacidi sono distinti in base alla natura delle catene laterali, cioè:

• Amminoacidi basici: presentano una catena laterale con una carica netta +; a pH fisiologico, un gruppo amminico NH₂ nella catena laterale o l’anello dell’istidina acquistano uno ione H⁺. Tra gli amminoacidi basici abbiamo la lisina (Lys), arginina (Arg) e istidina (His).
• Amminoacidi acidi: presentano una catena laterale con una carica netta − a pH fisiologico, un gruppo carbossilico COOH nella catena laterale perde uno ione H⁺ diventando COO⁻. Tra gli amminoacidi acidi abbiamo l’acido aspartico o aspartato (Asp) e l’acido glutammico o glutammato (Glu).
• Amminoacidi polari non carichi: sono amminoacidi con carica elettrica neutra ma dotati di catene laterali con gruppi chimici polari distinti tra loro perché hanno cariche elettriche parziali, δ⁻ e δ⁺. Ad esempio, l’atomo di H sia nel gruppo ossidrile OH che nel gruppo sulfidrile SH ha una parziale carica positiva, mentre gli atomi di ossigeno e zolfo hanno una parziale carica negativa, per cui sono indicati in questo modo: δ⁺OH δ⁻ e δ⁻S δ⁺H. Tra gli amminoacidi polari non carichi abbiamo l’asparagina (Asn) e la glutammina (Gln).
• Amminoacidi neutri non polari: amminoacidi idrofobici, come la glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), prolina (Pro), metionina (Met), fenilalanina (Phe), triptofano (Trp).

La stabilità delle proteine dipende da forti legami covalenti che connettono gli atomi costituenti i loro scheletri lineari, mentre i legami non covalenti sono 10 volte più deboli rispetto ai legami covalenti anche se sono importanti nelle associazioni intermolecolari e nella stabilizzazione delle strutture. La forza dei legami non covalenti deriva dalle molecole di H₂O che stabiliscono tra loro una rete di legami non covalenti che si modifica rapidamente.