Biochimica - proteine

Struttura tridimensionale proteine

Le configurazioni di una proteina sono la disposizione spaziale degli atomi che è poi per rotazione intorno ai c o nel legame semplice, successi rotazioni lungo i conofus. Sono poche quelle che predominano nei composti biologici e ne favoriscono la stabilità: legami covalenti (ponti disfi), deboli – soprattutto d legami o ibdoggi – e forze di interazioni idrofobiche. Si ro= l’ ia quando una molecola viene posta in acqua, l’avvolto delle molecole in acqua – ζorcia, non aumenter il tipo (localiz) che fa diminuire la superficie dis di hensi ===> (ep minimu alla nucleari). Il ripiega Il = proteina o = o nello più compansa la onforme a ripiegato="/ ").

Struttura secondaria

Descrive l’organizzazione spaziale della proteina. È regolare quando vi sia ogni elego di 0 e usuale invariato all’interno dei seguenti tre princip c:

• 2 - Elica: Struttura elica o in cui lo scheletro polipeptidico si avvolge intorno a un assi immaginario e piani == propor======== ogni=========le abbiamo un angolo = placé dì = ogni giro dell’elica＝＝5ズ3レズ2. È lo struttura che si forma più facilmente perché? la disposizione dell’odi a

Struttura terziaria

Rappresenta la disposizione nello spazio degli atomi di una proteina. Compresi vengono l'esistente di interazioni deboli che covalenti.

Struttura quaternaria

È una struttura definita dall'insieme di due o più subunità che possono essere uguali o diverse. Due gruppi principali:

• Fibrose: Catene disposte compatti fasci costituite da più fili strutture proteica determinano la resistenza, forma e l'estate externe delle cellule. Esempi includono α-cheratina e collagene.
• Globulari: Catene ripiegate coo forma globulosa costitutivi dei principali trasporto secondarie rappresentano un parte fondamentale della cellule (enzimi). Esempi includono mioglobina.

α-Cheratina

Rappresenta la quasi totalità del peso dei capelli, unghie, corne, piume ecc... e fa un parte delle famiglia dei filamenti intermedi (IF). Costituito da un elica destorsia che si svolge con un altro in modo da formare un superavvolgimento sinistroso detto coiled coil. Restagenerare l'abitudine chiusata proteggibilmente. Due polipeptidici formano la protegibilitare e 4 protegibile formano un filamento intermedio. Coiled coil: 2 elice Le forze che vengono a contato tra le due eliche sono composte da amminici idrofobici, occorre avvicinare il più possibile i gruppi R, in questo modo l'avvolgimento risulta favorito, anche perché c'è la presenza dei ponti disolfuro.

Collagene

Presente nel tessuto connettivo. È composto da una struttura secondaria diversa da quella dell'α-elica. 3 catene polipeptidiche chiamate collane e ci sono sintesterosi si avvolgono le une sulle altre in modo destroso. Nei vertebrati è formato da:

• Gly (35%)
• Pro (X + 4-Hypro (21%))
• Ala (11%)

Lo scheletro amminacidico è il seguente: Gly-X-Y dove X è spesso la prolina e Y è spesso la idrossiprolina. 3 catene polipeptidiche [tropocollagene]. Le molecole di collagene all'interno di una fibra sono unite fra loro dei legami covalenti crociate, fra lisina e idrossilisina oppure isetidina.

Mioglobina

È una proteina che lega l'ossigeno in modo da renderlo disponibile a livello muscolare. È costituita da 153 amminoacidi con un gruppo EME (=protoporfirina). Lo scheletro è formato da 8 α-eliche destrose intrarotte da ripiegature β.