Biochimica - proteine

STRUTTURA TRIDIMENSIONALE PROTEINE

Le configurazioni di una proteina sono la disposizione spaziale degli atomi che la compongono incluse gli eventuali legami multipli, anelli, strutture di legami covalenti.

Sono poche quelle che predominano nei composti biologici e ne favoriscono la stabilità: legami covalenti (ponti disolfuro), deboli (legami a idrogeno) e forze Vanderwaals e idrofobiche che si spiegano a formazione quadratica di una molecola idrofolica in acqua: l'assetto delle molecole in acqua (legame uno all'altro in emoglobina)

(Svolge un aumento di entropia (disordine) che fa diminuire la superficie dell'idratazione di soluzioni idrofobiche (legami di NH3 intorno alla molecola)). In questo modo la proteina può assumere la conformazione ripiegata.

STRUTTURA SECONDARIA

Descrive l'organizzazione parziale della proteina. È regolare quando si crea uno schema ripetitivo che si visualizza invariato nell'interno del segmento le principali sono:

• α-ELICA

Struttura elicoidale in cui lo scheletro polipeptidico si avvolge intorno a un asse immaginario e i gruppi R si sporgono de fuori. I residui amminoacidi di dieci hanno un angolo che corrisponde a:

ϕ = 57° ψ = -47° ad ogni giro dell'elica contiene 3.5 residui

È la struttura che si forma più facilmente perché la disposizione del legami tra amminoacido. Le migliori si formano fra H e O di due aminoacidi successivi in direzione dell'orientamento amminoacido.

Limiti alla formazione dell'α-elica

1. Interazioni tra gruppi R stericamente ingombranti:
2. Presenza di prolina e glicina
3. Interazioni tra residui aminoacidi che si trovano alla fine del segmento dell'elica e la presenza di dipoli

β-Foglietto

Catene polipeptidiche distese, a zigzag (piane legami peptidici): idrogeno avvengono tra le catene polipeptidiche adiacenti (2 gruppi R) Propio a formare un foglietto. Sogno stabili

• Fasci avvolti una disposizione
• parallela
• antiparallela

Gli angoli peptidici riscontrati spesso in questa conformazione paralele sono ¡= -119° Y = + 113° e antiparallela sono ¡= -139° Y = +135°

Con la prolina, per l'anello piccolo e fissato la catena assume configurazione conformazione cis che e la più favore

-trans:

R - H

-cis:

Grafico di Ramachandran

+180

+120

0

-180

Le proteine globulari e le loro propriet_à

le proteine globulari si sono evolute per funzionare negli ambienti...

1. segregati dedicati nello struttura primaria sono in contatto tra loro
2. le connessioni non possono ne' incrociarsi, ne' formare nodi
3. le connessioni avvengono in modo da formare anelli taurini o triple golgi facilmente formabili dagli ² piccoli anquinti svantasti e ovt

ANSIA 8-9-18

Il processo che porta alla perdita della struttura terziaria è chiamato DENATURA

e l'estato implica in necessità ristruttutoibento tale!

• CALORE se la temp. aumenta gradualmente, la configurazione tetraitatata protina non può essere idratato infatti filu il punto del volubilite idrossimete
• DETERGENTI UREA (rompere le interazioni idrophobic) apertu retions
• pH altera carica elettrica della proteina caesando loppole elettrostatico che tuttavia vengono idrata subitas/>

La denaturazione è reversibile? SI’! il processo inverso è chiamato RINATURA.

ZIONO ed è la dismetrazione di come la struttura primaria determina quella terziaria! L’esempio è l’esperimento sulla RIBONUCLEASI!