Biochimica, mappe concettuali, 3

REPLICAZIONE O DUPLICAZIONE DNA

• Base: SEMICONSERVATIVA
• Origine di duplicazione
• Bolla di replicazione
• Forcella di replicazione

• Ingredienti:
• Filamento DNA stampo
• Nucleotidi
• Proteina inibitrici
• DNA elicasi
• Primasi → Sintetizza frammento RNA primer
• DNA polimerasi

Filamento veloce

• Copia catena leader

Filamento lento

• Primo DNA polimerasi III
• Frammenti di Okazaki

Telomerasi sui telomeri

• Retrotrascrizione allungamento telomeri

Apoptosi

REPLICAZIONE O DUPLICAZIONE DNA

• Interfase:
  • G1
  • Sintesi duplicazione
  • G2

- Base: SEMICONSERVATIVA

- Sintesi BIDIREZIONALE

- ORIGINE DI DUPLICAZIONE

- BOLLA DI REPLICAZIONE

- FORCELLE DI REPLICAZIONE

INGREDIENTI

• Filamento DNA STAMPO
• NUCLEOTIDI
• PROTEINA INIZIATRICE
• DNA ELICASI
• PRIMASI
• DNA POLIMERASI

- DNA polimerasi:

• I = unisce frammenti di DNA
• II = attività esonucleasica 3'->5'
• III = polimerizzazione 5'->3'

FILAMENTO VELOCE

• CATENA LEADER
• 1 Primer
• DNA polimerasi procede continuo

FILAMENTO LENTO

• FRAMMENTI DI OKAZAKI
• Enzimi: primasi - 1...etc

Sui TELEOMERI agiscono le

TELOMERASI

RETROTRASCRIZIONE

APOPTOSI

DNA → RNA → PROTEINA

TRASCRIZIONE

Nucleo

Citoplasma

SUDDIVISIONE FINE DELLA VITA CELLULARE NEGLI EUCARIOTI →? DI CONTROLLO

TRASCRIZIONE

ed ogni stadio avviene

Buona parte delle info contenute nel DNA sono trascritte in

una molecola di RNA complementare

RNA POLIMERASI

RICONOSCE SEQUENZE

in una

elemento STAMPO

PROMOTORI

RNA

intoni   gene   esoni

SEQUENZE NON TRASCRITTE

inizio at rim

DNA → RNA

senza cofidianti

2 tipi vacanti

3 tipi vacuacidi

RICONOSCONO FRAMMENTI

nel DNA

GENE

INTRONI

ESONI

PROCEDIMENTI

ENHANCERS

INTENSIFICATORI dei geni

più elevano le sequenze di

altre proteine gene

SLATTO

DNA-RNA

legame effetto vineto

origine

CHIMUSO/AVRAMINA/

lefttor

INIZIATORE

TERMINATORI

trasversone bullicaone

TERMINAZIONE

CAPPING

aggiunta all’estremità 5’

di METILGUANOSINA 3-fosfo

tramitto immune (immunità)

mRNA

2) TRASCRIZIONE r-RNA e t-RNA

• trascritto primario (pre-rRNA)
• Metilazione
• Taglio
• Nucleasi

CODICE GENETICO

• 64 CODONI
• 20 amminoacidi
• 3 CODONI DI STOP (non codificanti)
• Universale e degenerato (ridondante)
• gene procariotico → regione codificante + sequenze di regolazione (OPERONI) → (DNA circolare)

TRADUZIONE O BIOSINTESI PROTEICA

• Reticolo endoplasmatico
• Citoplasma negli eucarioti

RIBOSOMI

• Costituiti da
  • Subunità maggiore
  • Subunità minore
  • 3 molecole r-RNA
  • Proteine strutturali
• Collocazione su citoscheletro

PROCEDIMENTO

1. Complesso risolubilità e chiarificazione non essendo satelliti
2. Riconoscimento del m-RNA sulla proteina coadiuvia diversione itinerario
3. t-RNA si lega all'acido nucleico, completamento
4. mRNA si incrocia fra proteine
5. t-RNA si avvicina ad A
6. Ribosoma si trova nel centro
7. Introspezione combinata con il ribosoma, fono di emulazione del t-RNA
8. t-RNA si lega all'amminoacido (A)
   • ALLUNGAMENTO
   • TRASLOCAZIONE
   • TERMINAZIONE

MODIFICHE POST-TRADUZIONALI

Eliminazione - eliminazione - riduzione

Stimolo e modificazione attiva

• MODIFICHE AMINO-TERMINALI O CARBOSSI-TERMINALI
  • Rimozione di METIONINA (eucarioti) o altri AA N- o C-terminale
  • Anche endometilasi di Glx
• RIMOZIONE SEQUENZE SEGNALE
  • Brevi 13-36 AA con funzioni
  • Segnala non destinazione come parte interna
  • Destro o funz attore
• MODIFICHE AI SINGOLI AA
  • FOSFORILAZIONE → aggiunta P
  • CARBOSSILAZIONE → aggiunta gruppo carbossile (Glu)
  • METILAZIONE → aggiunta metile → formazione istamina
  • ACETILAZIONE → aggiunta acetile → formazione istamina
• GLICOSIDAZIONE
  • Aggiunta catene laterali glicidiche → glicoproteine
  • Fenomeno → facilitano delle ribitore di membrana
  • Rotazione carico dipendente bioaudience
• N-GLICOSIDAZIONE (CR N-asparagina)
  • Sort. o co-traduzionale isomorismo
• O-GLICOSIDAZIONE (CO di serina, troponina, isomorismo)
  • Sort. traduzionale isomorfismo
• MIRISTIGAZIONE → aggiunta acido miristico → irreversibile
• AGGIUNTA GRUPPI PROSTETICI (non protetic)
• TAGLI PROTEOLITICI → Cromina protein
• SELF-SPLICING → ricalibramento espressione rivedibile laterale (infinità + ectuna)
• PONTI DISOLFURO
  • Interazione tra le catene diverse (profaminale)
  • Esposizione della conformazione
  • Isotono o porzioni extracellulari (chemiotidi)
• AGGIUNTA DI LIPIDI → Ordito aggiunzione aggregazioni sulle membrane
• LEGAME CON UBIQUITINA → segnali di trasferimento e deposizione sulla proteina

MATURAZIONE INSULINA

1. E proinsulina
2. Tavola pro esempio → usitis insulina conversione
3. Taglio peptide → insulina

PATOSALA

INIZION

CPE

INSOLINA

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TRASPORTO DELLE PROTEINE

Ruolo cruciale nell'inclusione delle proteine attraverso le membrane cellulari.

Determinazione finale del ribosoma parziale

SEQUENZA SEGNALE

• 13-36 AA.
• Catena peptidica.
• Sequenze di AA idrofobici (10-15)
• AA polari (1-2) a monte degli idrofobici (inizio dell'estremità N-terminale)
• Sequenze lineari di AA polari (estremità C-terminale)

Specifiche per ogni destinazione.

• Nucleo
• Mitocondri
• Cloroplasti

Condotto da ribosomi integrati nei ribosomi del RETICOLO ENDOPLASMATICO RUGOSO (RE).

Proteine modificate da RE e ribosomi:

• Involucro nucleare
• Lato CIS dell'APPARATO DI GOLGI

Ultime modifiche (O-glicosilazioni).

Passaggio al lato TRANS (vescicole).

• CIS
• TRANS

Conversione ed esporto da vescicole.

Esempio di enzima Timorello.

Sequence:

• NLS
• NES

Citosol → nucleo (locale) → Localizzato all'interno della catena peptidica.

Nucleo → citosol (export) → 4-8 AA

Trasporto tramite proteine trasportatrici.

IMPORTINE α e β

LE PROTEINE CHE POSSIEDONO LE SEQUENZE SEGNALE VENGONO SINTETIZZATE SU RIBOSOMI ATTACCATI A ER

1. La sintesi proteica inizia sui ribosomi liberi
2. La sequenza segnale compare in una fase precoce del processo sintetico
3. La sequenza segnale ed il ribosoma si legano al complesso SRP (Signal Recognition Particle) - sospensione temporanea dell’allungamento
4. SRP dirige il ribosoma e il polipeptide incompleto verso un gruppo di recettori specifici posti sul lato citosolico di ER.Il polipeptide passa al complesso di traslocazione del peptide
5. SRP si dissocia dal ribosoma
6. Riprende l’allungamento del polipeptide che viene introdotto direttamente all’interno di ER
7. La sequenza segnale viene rimossa
8. Il ribosoma si dissocia e viene riciclato

Nel lume di ER le proteine neosintetizzate vengono ulteriormente modificate, assumono il corretto ripiegamento, si formano eventuali ponti disolfuro, N-glicosilazioni

Strategie di regolazione chimica tra le cellule

• MESSAGGERI
• (ormoni)

diffusione nelle cellule BERSAGLIO generando un proprio effetto

• Evoluzione nei diversi organismi

ORMONI

provocano effetto

Equilibrio chimico

GHIANDOLE ENDOCRINE

funzionamento continuazione

SISTEMA ENDOCRINO

• IPOTALAMO - IPOFISI
• TIROIDE
• PARATIROIDI
• PANCREAS
• SURRENALI
• GONADI
• FEGATO

PROTEINE DI TRASPORTO

RISERVA CIRCOLANTE e LUNGA DURATA

regolazione livelli ormonali plasmatici

FEEDBACK DI CONTROLLO

RETROINIBIZIONE

azione nelle circolazioni del segnale nervoso

GHIANDOLE ENDOCRINE

da parte di

eventi post-ricezione ormonale effetto biologico

Ormoni pt 2

Classi Biochimiche

Peptidici

• Catene di AA
• Soluzioni degli idrosolubili
• Insulina
• Glucagone

Steroidei

• Colesterolo ne è il precursore
• Corticosteroidi

Progesterone — > sviluppo predisposto osso e calcitonin

Glucorticoidi — > regolano glucosio

Mineralcorticoidi — > regolano equilibrio ionico

Androgeni — > sviluppo caratteri in _♂ testosterone*

Estrogeni — > sviluppo caratteri in _♀ estradiolo

Cortisolo — > risposta a livelli di glucosio

Aminoacidi

• Derivano da 1 AA
• Tirosina — > ormoni tiroidei
• Catecolamine — > noradrenalina, adrenalina
• Melatonina
• Serotonina

Eicosanoidi

• Derivano da acidi grassi essenziali

Liposolubili

(steroidei)

1. Entrano nella cellula
2. Connessione a membrana con facilità
3. Influenzano l'attività cellulare

Idrosolubili

(aminici e peptidici)

1. Trasmettono il segnale senza entrare nella cellula
2. Ormoni legano il recettore nella membrana
3. Reazione attiva enzima di trasduzione all'interno della cellula
4. Attivazione di catena specifica esempi: mitosi, fisiologiche

Principali ormoni coinvolti nell'omeostasi (equilibrio) glicemia

Glucagone, calcitonina, corticosteroidi, GH, insulina

Iperglicemia vs. Ipoglicemia