Biochimica generale mappe concettuali

Sito attivo

Combinazione Reazione chimica Legame covalente transitorio Catalisi covalente Reazioni transitorie Legame del substrato Molecola intermedia che stabilizza lo stato di Adattamento indotto Cationi metallici Catalisi mediata da ioni metallici transizione Stereospecifici Stato pre-stazionario Formazione del complesso ES Tappa veloce Specificità assoluta Equazione di Michaelis-Menten -> linearizzazione dell'equazione: equazione di Lineweaver-Burk Trasformazione di un substrato in un prodotto Riarrangiamento dei legami Favoriscono Reazioni Ioni metallici Andamento iperbolico Velocità iniziale V0 Cinetica enzimatica Richiedono l'attività di cofattori Coenzimi N° molecole convertite in prodotto in 1s alla Numero di turnover Kcat Vmax Riduzione entropica Possono esserci degli elementi che variano la Ulteriori aumenti di substrato non hanno Velocità massima di reazione Vmax velocità di reazione quindi si tiene conte dei Stato stazionario

1. Complesso ES rimane costante
2. Tappa lenta
3. Catalizzatori biologici
4. Abbassano l'energia di attivazione
5. Stabilizzazione stato di transizione
6. Desolvatazione substrato
7. Effetto primi momenti della reazione
8. Adattamento indotto: cambiamento
9. Alta affinità per Km bassa
10. Concentrazione del substrato a 1/2 della conformazionale
11. Indica l'affinità per un substrato Km
12. Vmax
13. Bassa affinità per Km alta
14. Legame covalente
15. Non alterano la Keq
16. Efficienza di un enzima
17. Costante di specificità Kcat/Km
18. Rimangono inalterati
19. Monomerici
20. Mette i reagenti in concentrazione tale da
21. Enzimi
22. Enzima nel suo complesso è un oloenzima
23. Oligomerici
24. Avere più probabilitá di reazione
25. Gruppo prostetico
26. Complessi multienzimatici
27. Catalisi coordinata
28. Meno specifici
29. Parte proteica è un apoenzima
30. Inattivazione dell'enzima
31. Inibizione irreversibile
32. Catalizzatori chimici
33. Minore efficienza
34. Km aumenta
35. Si lega al sito attivo
36. Competitiva
37. Vmax inalterata
38. Molecola di RNA che catalizza

una reazione

Ribozimi

Regolazione dell'attività enzimatica

Inibitori chimica

Ki = Ki'Km inalterata Si lega a un sito ≠ all'E o a ES Non competitiva

Vmax diminuisce Inibizione reversibile Ki ≠ Ki'Km aumenta Si lega a un sito ≠ sia ad E che a ES Mista

Vmax diminuisce Km diminuisce Si lega ad un sito ≠ solo a ES Incompetitiva

Vmax diminuisce Regolazione espressione genica Ore

Regolazione degradazione proteolitica Minuti

Controllo quantitativo: se necessaria la funzione dell'enzima o meno e le quantità

Taglio proteolitico di un pro-enzima Secondi

Compartimentalizzazione Sequestro dell'enzima

K0,5 = Km: effettore positivo abbassa la k0,5 senza variare Vmax (e viceversa il negativo), mentre un effettore positivo aumenta Vmax senza variare K0,5 (e viceversa il negativo)

Omotropica Substrato è un modulatore

Regolazione allosterica Eterotropica Effettore è una molecola diversa

Controllo qualitativo:

Il funzionamento dell'enzima dipende da un altro agente. La regolazione avviene tramite modificazione covalente, con l'aggiunta di gruppi chimici reversibili. Se avviene una riduzione e si forma un precipitato, il risultato è positivo se l'aldeide o i semiacetali si ossidano e diventano rossi. Questo si verifica nei zuccheri riducenti nel saggio di Fehling e Benedict. Al contrario, se il chetone o l'acetale non si ossidano, il risultato è negativo e si forma un precipitato blu. La riduzione avviene sul gruppo aldeidico o chetonico, trasformando il suffisso -oso in -itolo. I monosaccaridi possono possedere semiacetali sul C1 e possono subire reazioni di ossidazione sul C6, formando acidi uronici o acidi arici. Possono anche subire sostituzione di gruppi OH, formando amminozuccheri. Gli stereoisomeri dei monosaccaridi sono determinati dal numero di atomi di carbonio asimmetrici e possono essere epimeri, differenziandosi per la configurazione attorno a un solo carbonio. I monosaccaridi possono assumere una forma ciclica, con forme in equilibrio tra la forma piranica a 6 atomi di carbonio e la forma furanica a 5 atomi di carbonio. Il legame tra due monosaccaridi per formare un disaccaride è chiamato legame glicosidico, mentre per gli oligosaccaridi si parla di legame N glicosidico.

anomerico con C-OH in posizioniα

Amilosio 1-4 lineare diverse

Amido α

αAmilopectina 1-4 e 1-6 ramificata

Nutrizionali α α1-4 e 1-6 Ramificata Alcuni C non formano legami Zuccheri riducenti

Classificazione Glicogeno Glicogenina nel nucleo

Sottoforma di granuli nel fegato e muscoli

Omopolisaccaridi β

Cellulasi: enzima litico che scinde i legami 1-6

Stabilizzata da legami H che formano unaβ

Cellulosa 1-4 fibra molto resistente α

Amilasi: enzima litico che scinde i legami 1-4

Strutturali Gruppo OH del C2 è sostituito da unaminoacido acetilato

Chitina (esoscheletro) Residui di N-acetilglucosamina β

Uniti da legami 1-4

Polisaccaridi β

Peptidoglicani Formati da NAG e NAM uniti da legami 1-4 Mureina

Cartilagini Condroitin 4 solfato NAG 4-solfato + acido D glucoronico

Eparina Cheratan solfato NAG 6-solfato + D-galattosio

Carboidrati Unitá disaccaridiche di N-acetil-glicoconiugati Glicosamminoglicani Mantiene il grado di idratazione e non

è legato aglucosammina (NAG) e altri proteine

Eteropolisaccaridi Acido ialuronico Acido D-glucoronico + NAG

Glicoproteine O-glicosidico OH con residuo di Ser o Thr

Glicosilazione Molecole segnaleN-glicosidico OH e l’N ammidico di Asn

Glucosamminoglicani + proteine legatecovalentemente Glicazione N terminale o Lys e fruttosio/glucosio Emoglobina glicata Parametro fisio-patologico (glicemia)

Proteoglicani Associazione con proteine fibrose Supporto di adesione per le cellule

EnergeticaStrutturaleFunzione DepositoCostituzioneFunzione Unico filamento conStruttura andamento elicoidaledestrorso

RNA messaggero StampoComponenti per la sintesi diRNA ribosomiale proteineElementi essenziali per la sintesi Adattatori per aminoacidi (triplette)

RNA RNA transfer Struttura terziaria a trifoglio AdeninaPurina Guanina ATPBase azotata Trasportatori di energia chimicaUracile GTPPirimidinaCatene complementari CitosinaRibonucleotidi Unità base: nucleotide Messaggeri chimici AMP ciclicoZucchero

Ribosio Legame N-glicosidico NAD

Gruppo fosfato Legame fosfodiesterico Componenti di alcuni cofattori enzimatici FAD

Ibridi Adenina Purina Catene complementari Guanina

Base azotata Acidi nucleici Timina Pirimidina Citosina

DNA Deossiribonucleotidi Zucchero Deossiribosio Legame N-glicosidico

Gruppo fosfato Legame fosfodiesterico NAD+/NADH

NADP+/NADPH Trasportatori dielettroni FMN/FMNH2

FAD/FADH2 Estremità 5'-fosfato Ruolo strutturale

Scheletro esterno idrofilico Molecole lineari di nucleotidi uniti da legame

iPrimaria fosfodiesterici Ruolo funzionale Basi azotate interne idrofobico

Estremità 3'-OH (polare) 2 filamenti Filamento codificante

antiparalleli con Associate tra loro con legami

Strutture Secondaria Replicazione semiconservativa

strutturale elicoidale, H tra le basi complementari Filamento non codificante

doppia elica destrorsa

Forma B Stabile in condizioni fisiologiche

Varianti strutturali Forma A Favorita con poca acqua

Forma Z Sinisrorsa andamento a zig-zag

Dogma centrale

Aggiunge un nuovo dNTP all'estremità 3'-OH unito con legame fosfodiesterico. ^{Leading strand} Filamento continuo. ^Direzione 5'-3'. ^{Filamento discontinuo} Frammenti di Okazaki. ^{Lagging strand} Si forma un loop per permettere alla polimerasi di sintetizzare nella giusta direzione. ^DNA trasmette il suo codice genetico per la replica di sé stesso. ^{DNA polimerasi} Richiede filamento stampo. ^{Sintesi delle proteine} Richiede primer. ^{Estremità 3'-OH} da cui iniziare. ^{Attività esonucleasica} 5'-3'. ^{Nick translation}: sostituisce i primer. ^{Unione DNA con ligasi}. ^{DNA pol I} Attività polimerasica 5'-3'. ^{3 tipologie DNA pol II}. ^{Replicazione del DNA} Complesso γ. ^{Media interazione con DnaB}. ^{DNA pol III} Processività data dall'associazione con Pinza subunità β che circonda il DNA. ^{Rimozione di errori} Proofreading: attività esonucleasica 3'-5'. ^Inizio Origine di replicazione bidirezionale. ^{3 fasi} Allungamento.

Continua/discontinuaTerminazione Incorporato e unito con legame diestereo delAggiunge un nucleotide all'estremità 3'-OH fosfato in 5' MaturazioneDirezione 5'-3' Capping all'estremità 5'Trascrizione del DNA RNA polimerasi Richiede stampo Produzione dell'mRNA Modificazioni post-trascrizionali Poliadenilazione all'estremità 3'Sistema apertoInizia a livello di sequenze Splicing Rimozione introni e legame esoniNo primer Riconosciute dalla subunità σpromotoriali (promotori) Sistema chiusoNo attività esonucleasica Degenerato 1 aa specificato da più codoniCodice genetico Codone-anticodone Triplette Appaiamento della terza base è oscillante Rapida dissociazioneComplementarietà di basi Proteina Modificazioni post-traduzionali AttivazioneTraduzione Sintesi proteica guidata dall'mRNA tRNA Adattatore tra i due codiciLegame peptidico fra gli aa RibosomiRiservaFunzioni

Struttura delle membrane

Molecole segnale

Esterificazione fra i gruppi OH del glicerolo e 3 acidi grassi e 1 glicerolo

Perdita polarità quelli carbossilici degli acidi grassi

Lipidi di riserva

Trigliceridi (grassi neutri)

Apolari, idrofobiche, insolubili in acqua

Gocce oleose

Adipociti

Isolamento termico

Lipidi strutturali

Membrane biologiche

Barriera semipermeabile

Organelli

C1 e C2 acidi grassi

Fosfolipidi

Glicerofosfolipidi

C3 gruppo carico o polare con ponte fosfodiestereo

Coda idrofobica

Strutture simili

Interazioni con l'acqua

Lipidi di membrana

Anfipatici

Struttura a foglietto a doppio strato

Si classificano in:

Glicolipidi

Galattolipidi

Testa idrofilica

Acido grasso legato al C2: Ceramide (unità base)

Lipidi con legami etere

Sfingolipidi

Derivato: sfingosina

C1, C2 e C3 analoghi al glicerolo

Gruppo X legato al C1

Unità ripetute di isoprene

Classificazione

Lipidi prenolici

Coinvolti in eventi biologici diversi

Glucosammina

Saccarolipidi

Lipidi

Acidi grassi

Insieme di

da unapunto di vista strutturale e funzionale idrogenatiIdrogenazione di acidi grassi insaturi parziale degli acidi grassi transAumento del rischio cardiovascolare Principali componentiInsaturi Diverso impacchettamento Diminuizione temperatura di fusione grassi Coda apolareSaturi Flessibili Interazioni di Van Der Waals Testa polare la fluidità4 anelli fusi Rigido Associazione con le code dei fosfolipidi steroideo Estremità polare OH Interazione con le teste dei fosfolipidi Colesterolo S