SISTEMA IMMUNITARIO
IMMUNITÀ
- INNATA
- ACQUISITA SPECIFICA
Contro elementi estranei in relazione alla formazione di anticorpi. Proteine + calco 104 gr/tempo
ANTIGENI
- EPITOPI: Porzione dell'antigene che interagisce con l'anticorpo
- APTENI: Grassi naturali organiche antigeniche legati danno molecola incomplete
IMMUNOGLOBULINE - ANTICORPI
Effetto barriere preventivo. Prevenzione reazioni malevola e patologica
Collegamento chi di Re reagente
LINFONI
- T: Riconoscimento e attivazione cellule immunitarie. Cellule citotossiche
- B: Immunità umorale (mediata da anticorpi)
Ponti disolfuro, REGIONI VARIABILI. Catena leggera. Regioni costanti catene pesanti
5 classi principali
- Ig G
- Ig E
- Ig D
- Ig M
- Ig A
Regione variabile, costante molecolare unitarie delle Ig. Effettori di dettaglio (capacità). Risposte umorali. Azione dei filari. Risposte H. Risposte allergiche.
SISTEMA IMMUNITARIO
IMMUNITÀ
innata
acquisita specifica
linfociti NK
ANTIGENI
elementi estranei che portano alla formazione di anticorpi.
epitopo
apteni
IMMUNOGLOBULINE - ANTICORPI
catene Pesanti
catena Leggera
regione variabile (dove c'è l'antigeno, il cibo, allergeni)
regione costante, regioni ipervariabili
5 classi principali
- IgG
- IgE
- IgD
- IgM
- IgA
Composto di 4 catene pesanti e leggere
Enzimi
- catalizzatori
- specifici
- controllano e sono controllati in modo cellulare
Oloenzima = con forma funzionale
- cofattori - non organici
- coenzimi - organici
Caratteristiche:
- non cambiano con le reazioni
- efficienti
- non cambia il constant di equi delle reazioni (reagenti/prodotti)
- specifici per il substrato e lo stato di transizione
Substrato
- interazione debole
- Ossidoreduttasi
- Transferasi
- Idrolasi
- Liasi
- Isomerasi
- Ligasi
Determinabilità delle reazioni:
A + B ⇌ C + D
Enzimi Allosterici
Sistema quaternario
- Forma attivata
- Forma disattivata
- Meccanismo a feedback
Regolazione covalente
Enzimi regolati dall'ossido-riduzione attraverso modificazioni delle loro catene laterali.
Effettori positivi e negativi interagiscono con il sito allosterico per favorire o impedire la reazione.
Stimolo proveniente da condizioni cellulari interne o esterne.
Inibizione retroattiva o temporanea per garantire l'omeostasi cellulare.
Meccanismi di Induzione e Repressione
- Regolazione di induzione
- Controllo degli enzimi
Bilancio energetico ottenuto tramite le reazioni cellulari.
Enzimi Costitutivi
- Presenza costante nella cellula
- Produzione di prodotti
- Costituzione essenziale delle cellule
Enzimi Inducibili
- Produzione in presenza di certi metaboliti
- Risposta a necessità specifiche
Cinetica Enzimatica pt.1
E + S ⇌ ES ⇌ E + P
E = enzimaS = substratoP = prodotto
Keq = [C]c [D]d / [A]a [B]b
Costante di Michaelis-Menten
KM = K1 + K2 / K1
Concentrazione di substrato [S] t.c.la reazione avvenga a v = 1/2 vmax
KM basso = maggiore efficienza enzimaticaalta affinità E+S
Costante Catalitica
Numero di turnover
kcat = vmax / [Etot]
Numero max di molecole di S convertite in Pnell’unità di tempo da una molecola di enzima
Efficienza catalitica derivata dafrequenza di formazione ESefficienza decomposizione ES
Equazione di Michaelis-Menten
V0 = Vmax [S] / KM + [S]
vr
Cinetica Enigmatica pt. 2
Velocità di Reazione
V = ΔS/Δt
V = Km [E] / [S]
CQ di Michaelis-Menten
Temperatura
Teoria delle Collisioni
Concentrazione dei Reagenti
pH
pH ottimale
Inibizioni
Inibitore
- Interferiscono con l'attività enzimatica
- Bloccano la reazione catalizzata
Fisici → inibizioni Reversibili → E + I ↔ EI
Chimici → inibizioni Irreversibili → E + I ← EI
Movimenti erranti
Controllo omeostatico
Controlli tossici
E+2
FEROSO
FERRO
Fe
4 anelli
PIRROLICI
senso
EME
8 OH
azoto
covalente
Fe
istidina prossimale
HIS F8
azoto
covalente
legame
equilibrio
legame
irreversibile
trasporto
CO2
O2
legame
irreversibile
DIMINUISCE
EFFICIENZA
carico
CO
centro
dell'EME
zona della globina
al centro
proteina
nelle
strutture
simili
con
con l'elisir
STRUTTURA globulare
Beta proteica GLOBINA
Gruppo prostetico EME
MONOMERICA (1 subunità)
1 EME
Equame NON COOPERATIVO con O2
Struttura supersecondaria ELICHE
regione COOH
MIOGLOBINA
FUNZIONE
Trasporto e riserva di O2
Immagazzina O2 ceduto da Hc nei muscoli, per renderlo in riserva al consumo
Mb 26 volte piu affime e O2 rispetto a Hc
O2 ceduto solo in seguito a forte stim usinele :alta[CO2]
CURVE DI SATURAZIONE
100%
Mb ⇒ iperbolica
Hc ⇒ sigmoide
pO2 = Ossigeno parziale (concentra)
TRASPORTO
O2
CO2
H+
FUNZIONE
LEGAME COOPERATIVO
cambio della struttura
interagisce con ambiente (Ca DFG)
numerosi con ambiente (Ca DFG)
EMOGLOBINA
STRUTTURA
STATI DELLA STRUTTURA QUATERNARIA
GLOBINA
TETRAMERICA
(4 subunita)
2α + 2β
4 EME
ALTERAZIONE AFFINITA’ PER O2
EME NON PLANARE
HIS F8
DESOSSIGENATA
scarsa affinità O2
FORTE INTERAZIONE ELETTROSTATICA tra F e H
FORMA T "TENSA"
EME PLANARE
HIS F
OSSIGENATA
elevata affinità O2
FORMA R
"RILASSATA"
EFFETTO BOHR
Ipertoni tra globulina + O2
affinità Hb per O2 α pH
basso nel muscolo
CO2 + H+ + HCO3-
altre globuline CO2 + HCOO-
2-3 BPG
ACIDI NUCLEICI
Struttura primaria
cellule div.
Z = DESOSSIRIBOSIO
STRUTTURA PRIMARIA
B = A, G, C, T
direzionalità 5'-->3'
filamenti
complimentare
al 3' complementare
5'-->3'
STRUCTURA SECONDARIA
2 filamenti antiparalleli
complementari
Nei solchi
si legano
Orticaria
Elica
(watson e crick)
scalogetto
G+C --> 3 legami
Depotio
Scheletro idrosol., nucleotidi e
interno
Osserva fosfati, idrogeno
RNA
NUCLEOSIDE
Zucchero pentoso (5C)
NUCLEOTIDI
Gruppo Fosfo (PO43-)
Base azotata
PURINE
2 anelli coniugati
A G
PIRIMIDINE
1 anello
C T U
GENE
Unità fondamentale
cod. informazione genetica
I geni = proteine
ESONI codificanti
INTRONI non codificanti
eucarioti
alternati
CROMOSOMI
Centromero, genetico-cellare
contenuti
Cellule umane decedute
46 = 23 copie - DIPLOIDE
Codice genoma codificanti
Gene 23 c. APLOIDE
Meiosi
centralmente non carattere
producono vite o prodotti diversi
ALLELI
2 o più forme alternative dello
stesso gene, risolvibile
nella stessa posizione
del carattere sui cromosomi omologhi
certo allele
Genotipo
OMOGOZOTE alleli =
ETEROGOZOTE alleli ≠ - recessivo
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