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Biochimica II – Lezione 6 – Slides

Slides di Biochimica II sulla Lezione 6 del prof. Camici. Nello specifico gli argomenti trattati sono i seguenti: la reazione catalizzata dal complesso della piruvato deidrogenasi è irreversibile per la specie umana, Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi (PDH), ecc.

Esame di Biochimica II docente Prof. G. Camici

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ESTRATTO DOCUMENTO

Complesso multienzimatico della

piruvato deidrogenasi (PDH)

Enzyme Abbreviated Prosthetic Group

Pyruvate Thiamine

E

1

Dehydrogenase pyrophosphate (TPP)

Dihydrolipoyl Lipoamide

E

2

Transacetylase

Dihydrolipoyl FAD

E

3

Dehydrogenase O

O

C

H −

3 CH O P O P O

CH 2

2

+ −

− O

O

CH N

2

N S

C +

acidic H

H

H C N

3 NH

2 thiamine pyrophosphate (TPP)

S CH

2 CH

2 NH

O

S CH lipoic acid lysine

CH CH CH CH C NH (CH ) CH

2 2 2 2 2 4

lipoamide C O

+

In E. coli il “

core ”

contiene 24 monomeri

di E2, ognuno legato a

3 molecole di acido

Lipoico

.

Inoltre il complesso

contiene 24 monomeri

di E1 e 12 di E3

Ha un diametro di 45

nm (5 volte pi ù grande

di un ribosoma

).

6

×

Mr = 4,5 10 Complesso della Piruvato deidrogenasi

C

- C C

- C

- C

- C

- C

- C

C

- C

- C

- C C

- C

- C

- C

- C

- C

C

- C

- C

- C C

- C

- C

- C

- C

C

- C

- C

- C C

- C

- C

- C

C

- C

- C

- C HSCoA

Ciclo di Krebs acetil-CoA HSCoA

citrato

ossalacetato

isocitrato

NAD

NADH

H

NAD

L-malato +

+ H NAD CO

2

+

NADH

H + H

NAD

FADH

H

FAD 2

fumarato +

NADH

H + H

NAD

citrato sintasi FAD NAD

aconitasi α -chetoglutarato

isocitrato deidrogenasi HSCoA

α

-chetoglutarato deidrogenasi

succinil-CoA sintetasi CO

succinato deidrogenasi 2

succinato succinil-CoA

fumarasi GDP + P i GTP

P

GT

malato deidrogenasi

a

1 tappa -Il ciclo di Krebs inizia con una reazione di condensazione catalizzata

dalla citrato sintasi (enzima condensante) che unisce il Cα (*) dell’acetil-CoA con

l’ossalacetato formando citrato (l’anione di un acido tricarbossilico: il ciclo di Krebs

viene anche detto Ciclo degli Acidi Tricarbossilici).

*

+ −

δ δ + H O

2

citrato sintasi

Ossalacetato Citrato

2a tappa -Il secondo enzima detto aconitasi catalizza una reazione di

isomerizzazione del citrato trasformandolo in isocitrato. Nel sito attivo si forma

l’intermedio di reazione cis-aconitato deivato dalla eliminzione di una

molecola di H O dal citrato. La successiva addizione di una molecola di H 0

2 2

+

avviene con l’attacco di un ione H al Cβ e dell’OH (dell’acqua) al Cα porta

alla formazione dell’isomero isocitrato.

- H O + H O

2 2

aconitasi aconitasi

cis-Aconitato

Citrato Isocitrato

a

3 tappa -Il terzo enzima (isocitrato deidrogenasi) catalizza sia una

reazione redox sia una decarbossilazione (decarbossilazione ossidativa),

formando -chetoglutarato (in questa reazione si forma la prima molecola

α

di NADH e la prima molecola di CO ).

2

NADH + H+ CO

NAD 2

Isocitrato Isocitrato

deidrogenasi deidrogenasi -Chetoglutarato

α

Isocitrato Ossalsuccinato

a

4 tappa - -Il quarto enzima (α

-chetoglutarato-deidrogenasi) è un

α

complesso multienzimatico analogo a quello della piruvato deidrogenasi. E’

formato da 3 enzimi (E1, E2 ed E3) e richiede 5 coenzimi (TPP, lipoamide,

HS-CoA, NAD e FAD). Esso catalizza la decarbossilazione ossidativa dell’α-

chetoglutarato trasformandolo in succinil-CoA e formando anche la seconda

molecola di NADH e la seconda molecola di CO del ciclo.

2

NADH + H+ CO

NAD 2

α

-Chetoglutarato

deidrogenasi

-Chetoglutarato

α Succinil-CoA

a

5 tappa - Il quinto enzima (succinil-CoA sintetasi ovvero succinato-tio-

cinasi) catalizza la reazione del succinil-CoA con GDP e Pi (fosfato

inorganico) formando succinato e GTP, una sostanza che è energeticamente

equivalente all’ATP. Durante questa reazione, nel sito attivo viene inizialmente

formato succinil-fosfato (un composto ricco di energia); questo fosforila

l’enzima che poi trasferisce il fosfato al GDP formando GTP (fosforilazione a

livello del substrato). GTP HS-CoA

GDP + Pi

Succini-CoA

sintetasi

Succinil-CoA Succinato

a

6 tappa - Il sesto enzima (succinato-deidrogenasi) ha come coenzima il

FAD che accetta 2 atomi di idrogeno dal succinato trasformandolo in fumarato

(un composto insaturo) e producendo 1 molecola di FADH .

2

La succinato deidrogenasi è l’unico catalizzatore del ciclo (in effetti è il

complesso-II) localizzato nella membrana interna del mitocondrio, e quindi

trasferisce direttamente gli elettroni al CoQ.

FADH2

FAD Succinato

deidrogenasi Fumarato

Succinato

a

7 tappa - il settimo enzima (fumarasi) catalizza l’addizione di una molecola di

H O al doppio legame C=C trans presente nel fumarato, producendo L-malato.

2

(La reazione è stereospecifica) H O

2

Succinato

deidrogenasi

Fumarato L-Malato

8 tappa - l’ottavo ed ultimo enzima (malato deidrogenasi) ossida il malato

utilizzando il NAD come ossidante e rigenera la molecola di ossalacetato,

producendo anche la terza molecola di NADH e chiudendo il ciclo. Infatti

questa molecola di ossalacetato, rigenerata alla fine del ciclo, può iniziare un

nuovo ciclo reagendo con una seconda molecola di acetil-CoA, e così via fino a

che la cellula ha necessità di bruciare le sue molecole di acetil-CoA per

ricavarne energia. NADH + H+

NAD

Malato

deidrogenasi

L-Malato Ossalacetato

HSCoA

Ciclo di Krebs acetil-CoA HSCoA

citrato

ossalacetato

isocitrato

NAD

NADH

H

NAD

L-malato +

+ H NAD CO

2

+

NADH

H + H

NAD

FADH

H

FAD 2

fumarato +

NADH

H + H

NAD

citrato sintasi FAD NAD

aconitasi α -chetoglutarato

isocitrato deidrogenasi HSCoA

α

-chetoglutarato deidrogenasi

succinil-CoA sintetasi CO

succinato deidrogenasi 2

succinato succinil-CoA

fumarasi GDP + P i GTP

P

GT

malato deidrogenasi 1 NADH = 2,5 ATP

1 FADH = 1,5 ATP

2 Resa energetica del ciclo di

Krebs (accoppiato con la

fosforilazione ossidativa)


PAGINE

56

PESO

6.70 MB

AUTORE

Sara F

PUBBLICATO

+1 anno fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in Biotecnologie mediche e farmaceutiche
SSD:
Università: Firenze - Unifi
A.A.: 2012-2013

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Sara F di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica II e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Firenze - Unifi o del prof Camici Guido.

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