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-

GLICOLISI a

1 Reazione (fosforilazione)

Enzima: esocinasi H

H ATP ADP C=O

C=O H-C-OH

H-C-OH HO-C-H

HO-C-H H-C-OH

H-C-OH H-C-OH

H-C-OH 32-

CH -O-PO

2

CH -OH

2 Glucosio-6-fosfato

glucosio -

GLICOLISI a

2 Reazione (isomerizzazione)

Enzima: esosofosfato isomerasi

H CH -OH

2

C=O C=O

H-C-OH HO-C-H

HO-C-H H-C-OH

H-C-OH H-C-OH

H-C-OH 32-

CH -O-PO

2

32-

CH -O-PO

2

Glucosio-6-fosfato fruttosio-6-fosfato

-

GLICOLISI a

3 Reazione (fosforilazione)

Enzima: fosfofrutto cinasi 32-

CH -OH CH -O-PO

2 2

ATP ADP

C=O C=O

HO-C-H HO-C-H

H-C-OH H-C-OH

H-C-OH H-C-OH

32- 32-

CH -O-PO CH -O-PO

2 2

fruttosio-6-fosfato fruttosio-1,6-fosfato

GLICOLISI-

a

4 Reazione (scissione aldolica del legame C-C)

Enzima: aldolasi di-idrossiacetone fosfato

CH -OH

32- 2

CH -O-PO

2 C=O

C=O 32-

CH -O-PO

2

HO-C-H +

H-C-OH H

H-C-OH C=O

32-

CH -O-PO

2 H-C-OH 32-

fruttosio-1,6-fosfato CH -O-PO

2

Gliceraldeide 3-fosfato

GLICOLISI a

- 5 Reazione (isomerizzazione)

N.B anche la molecola di di-idrossiacetone fosfato si

trasforma in gliceraldeide 3-fosfato

Enzima: triosofosfato

isomerasi H

CH -OH

2 C=O

C=O H-C-OH

32-

CH -O-PO

2 32-

CH -O-PO

2

di-idrossiacetone fosfato Gliceraldeide 3-fosfato

-

GLICOLISI a

6 Reazione

(ossidazione e fosforilazione a livello di substrato)

Enzima: gliceraldeide 3-fosfato deidrogenasi

+

2 NADH + 2 H

2 NAD O

H || 32-

C=O C-O-PO

2 2

H-C-OH H-C-OH

2 Pi

32- 32-

CH -O-PO CH -O-PO

2 2

Gliceraldeide 3-fosfato 1,3-bis-fosfoglicerato

-

GLICOLISI a

7 Reazione

(trasferimento del fosfato su ADP e formazione dell’ATP)

Enzima: 3-fosfoglicerato cinasi

O 2 ATP

2 ADP

|| 32-

C-O-PO -

COO

2 2

H-C-OH H-C-OH

32-

CH -O-PO

2 32-

CH -O-PO

2

1,3-bis-fosfoglicerato 3-fosfoglicerato

GLICOLISI- a

8 Reazione

(trasferimento del fosfato dal carbonio-3 al carbonio-2)

Enzima: fosfoglicerato mutasi

-

COO -

COO

2 2 2-

H-C-OH H-C-O-PO 3

32-

CH -O-PO

2 CH -OH

2

3-fosfoglicerato 2-fosfoglicerato

GLICOLISI- a

9 Reazione

(eliminazione di acqua)

Enzima: enolasi 2 H O

2

-

COO -

COO

2 2- 2

H-C-O-PO 32-

C-O-PO

3

CH -OH

2 CH 2

2-fosfoglicerato Fosfoenol-piruvato

GLICOLISI- a

10 Reazione

(trasferimento del fosfato all’ADP e formazione di ATP)

Enzima: piruvato cinasi

2 ADP 2 ATP

-

COO -

COO

2 2

32-

C-O-PO C=O

CH 2 CH 3

Fosfoenol-piruvato piruvato

Nell ’ ultima reazione della glicolisi è termodinamicamente

favorita la generazione della forma chetonica del piruvato

a

Nella 1 fase della glicolisi la cellula “ investe

” energia.

Infatti, vengono consumate 2 molecole di ATP a

Nella 2 fase della glicolisi aerobia ,

la cellula “ recupera

” l

’ energia spesa

e ne guadagna altra come ATP e

NADH

Infatti, vengono prodotte 4 molecole

di ATP (e 2 molecole di NADH)

Considerando che quelle spese sono

2 il guadagno netto in ATP è :

4 – 2 = 2

Resa

ATP

GLUCOSIO ATP -1

ADP

GLUCOSIO 6-FOSFATO

FRUTTOSIO 6-FOSFATO -1

ATP

ADP

FRUTTOSIO 1,6-bis-FOSFATO Resa energetica della

DIIDROSSIACETONE FOSFATO glicolisi

GLICERALDEIDE 3-FOSFATO GLICERALDEIDE 3-FOSFATO 4 2 2 (ATP)

+ - = +

NAD NAD

+Pi +Pi

NADH NADH

1,3-bis-FOSFOGLICERATO 1,3-bis-FOSFOGLICERATO

ADP ADP +2

ATP ATP

3-FOSFOGLICERATO

3-FOSFOGLICERATO

2-FOSFOGLICERATO 2-FOSFOGLICERATO

FOSFOENOLPIRUVATO FOSFOENOLPIRUVATO

ADP ADP +2

ATP ATP

PIRUVATO PIRUVATO

LOCALIZZAZIONE DELLA GLICOLISI

Nel citoplasma di tutti i tipi di cellule.

FUNZIONI DELLA GLICOLISI

Aerobia: serve a convertire il glucosio in piruvato ed

ATP. Il piruvato viene successivamente “bruciato”

(ossidato a CO ed H O) per produrre energia (vedi ciclo

2 2

di Krebs) oppure convertito in grassi (vedi biosintesi

degli acidi grassi). GLUCOSIO

glicolisi

condizioni anaerobie

2 LATTATO 2 PIRUVATO

fermentazione lattica condizioni

condizioni 2 CO

(muscolo-eritrociti) aerobie

2

anaerobie 2 ACETIL-CoA

2 ETANOLO + 2 CO 2

fermentazione alcolica

(lieviti) ciclo

di

Krebs 4 CO + 4 H O

2 2

Quando nel citoplasma

avviene la glicolisi

il coenzima

anaerobia,

NADH prodotto nella

reazione della glicolisi

catalizzata dalla

gliceraldeide-fosfato

viene

deidrogenasi

riossidato a NAD dalla

reazione catalizzata

dalla lattato

deidrogenasi

GLICOLISI ANAEROBIA

Il muscolo di piccoli animali produce ATP mediante vie

aerobie (fosforilazione ossidativa), anche in condizioni di

attività prolungata.

Quando l’attività contrattile è intensa, gli animali di grandi

dimensioni (tra questi l’uomo) hanno un sistema circolatorio

che non è in grado di sostenere un rifornimento di ossigeno

adeguato alle necessità energetiche del muscolo.

In tali situazioni il muscolo ricorre alla glicolisi anaerobia

(

fermentazione lattica), consumando anche le sue riserve di

lattica

glicogeno

Gli eritrociti ricorrono alla fermentazione lattica come unica

via per ricavare ATP dai carboidrati, poiché non contengono

mitocondri

Le cellule di tumori solidi captano il glucosio dal sangue e lo

degradano medante la glicolisi anaerobia con una velocità 10

volte maggiore delle cellule non cancerose (effetto Warburg)

Alligatori, coccodrilli e

molti altri animali di

grandi dimensioni usano

la fermentazione lattica

( glicolisi anaerobia ) per

sostenere l ’ attivit à

muscolare.

Per questo, durante

l ’ esercizio fisico, tali

animali contraggono un

“ debito di ossigeno ” che

sar

à pagato con un

periodo di riposo pi ù o

meno lungo in cui

aumentano sia la

frequenza respiratoria

che il consumo effettivo

dell ’ ossigeno

Il muscolo scheletrico:

: usa frequentemente la glicolisi anaerobia per ricavare energia ( ATP)

)

scheletrico ATP

“ gluconeogenesi”

nel sangue preso dal fegato

] gluconeogenesi

L

’ esercizio produce [

acido lattico

CICLO DI CORI

SANGUE

glucosio glucosio FEGATO

MUSCOLO lattato lattato


PAGINE

51

PESO

4.78 MB

AUTORE

flaviael

PUBBLICATO

+1 anno fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in Biotecnologie mediche e farmaceutiche
SSD:
Università: Firenze - Unifi
A.A.: 2012-2013

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher flaviael di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica II e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Firenze - Unifi o del prof Camici Guido.

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