Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
vuoi
o PayPal
tutte le volte che vuoi
L'utilizzazione degli inibitori nella catena respiratoria e nella fosforilazione ossidativa
L'utilizzazione degli inibitori ha avuto un ruolo molto importante nella definizione dei meccanismi che sono alla base della catena respiratoria e della fosforilazione ossidativa. Dalla membrana mitocondriale interna sono stati isolati e purificati complessi proteici.
Esistono forme biologicamente importanti del Coenzima Q: FMN, FMNH2, UBICHINONE (CoQ), SEMICHINONE (CoQ), UBICHINOLO (CoQH2).
I gruppi eme contenuti in alcuni citocromi permettono l'identificazione dei differenti citocromi grazie agli spettri di assorbimento della luce visibile. Le forme ridotte mostrano differenze spettrali rispetto a quelle ossidate.
Esistono diverse tipologie di Centri Ferro/Zolfo che partecipano alla catena di trasporto degli elettroni.
RESPIRATORIACatena Respiratoria
Localizzazione cellulare: membrana mitocondriale interna
CICLO DEL CoQ NEL COMPLESSO III
Sito lato N a2 fase
a1 fase Sito lato P a -
La prima molecola QH si lega al sito sul lato N della matrice mitocondriale (1 fase), cede un solo e al centro Fe/S di2 - -Rieske trasformandosi nella forma semichinonica radicalica (Q ). Quindi il centro Fe/S trasferisce l'e ricevuto al Cyt--che infine lo cede al Cyt-c riducendolo. Il "ciclo del CoQ" inizia con il trasferimento del 2° e al gruppo eme del cyt-c 1b che subito lo trasferisce all'eme del Cyt-b , determinado la formazione di Q (ossidato!). Quindi Q ritorna sul lato NL H- -della membrana accettando l'e da Cyt-b con la formazione di un semichinone (Q ) sul lato N.H -Una seconda molecola di QH si posiziona sul sito del lato N, cede anch'essa uno dei due e al centro Fe/S e, anche2 a -questo, via Cyt-c , andrà a ridurre una seconda molecola di Cyt-c (2 fase). Il secondo e
della seconda molecola QH1 2+viene invece ceduto al Cyt-b , poi a Cyt-b e quindi al semichinone sul lato N riproducendo, insieme a 2 H catturatiL H +dalla matrice, una molecola QH , che viene riciclata. Solo 2 de 4 ioni H “pompati” sul lato P vengono dalla matrice!23 subunit à essenziali della citocromo -c ossidasiCentro binucleare detto Cu ACuCu membranamitocondrialeesterna+4 + +H 4 2H H compartimento+H intermembranaCyt-c aCyt--Cyt+ + ++ + + ++ Cu-- ACu+ +Cyt-- c +Cyt c1 +FoFe/S/SFe Q III IVFe/S/SFeFMN 3I aCyt--Cyt F1Cu-- BCu- - -- - -- -- -II -+3 H½ O2+2 HNAD +NADHFAD 2 H OFADH 2 ATPADP + PiMatriceADP + P ATPi F +1 43 H matrix− − − Fo+ + + intermembranespace∆ ∆ΨATP synthesis with pH &Da 1 mole di NADH + H+ = 2,5 moli di ATP [3 – 0,5]Da 1 mole di FADH = 1,5 moli di ATP [2 – 0,5]2 +∆ G = 20 kJ/mole di ioni HDato che per ogni NADH ossidato dalla catena respiratoria ci sono+10 ioni H pompati nello spazio intermembrana,
200 kJ dei 220 disponibili dalla ossidazione del NADH sono conservati dal potenziale elettrochimico.
Meccanismo chemio-osmotico
Cianuro sintetizzato consumato ADP + Pi
Substrato ossidabile ATP2O Tempo
OH NO 2NO2 2,4-DNP
2,4-dinitrophenol sintetizzato oligomicina
DNP, disaccoppiante consumato Substrato ossidabile disaccoppiati
ADP + Pi ATP2O Tempo
DISACCOMPIANTINATURALI: Termognina (ormoni tiroidei)