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20/12/2009

Gruppi “R” Apolari o idrofobi (alifatici)

Glicina Alanina Valina Prolina

Leucina Metionina Isoleucina

Gruppi “R” Polari o idrofili (non carichi)

Serina Treonina Cisteina

Asparagina Glutammina 6

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Gruppi “R” con carica positiva (idrofili)

Lisina Arginina Istidina

Gruppi “R” con carica negativa (idrofili)

Aspartato Glutammato 7

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Gruppi “R” Aromatici

Fenilalanina Tirosina Triptofano

Triptofano

Glicina

Alanina

La catena laterale ( R ) dei diversi amino acidi è

caratterizzata da volumi di ingombro sterico

molto differenti tra amino acido e amino acido 8

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FORMAZIONE DEL LEGAME PEPTIDICO

(reazione di condensazione)

Ser Gly Tyr Ala Leu 10

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Emoglobina – StrutturaPrimaria

-Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-

H N

2

Lys-Ser-Ala-Val-Thr-Ala-Leu-Trp-

Gly-Lys-Val-Asn-Val-Asp-Glu-Val-

Gly-Gly-Glu-…..

subunità beta - sequenza degli amino acidi

– Struttura Primaria

• Transtiretina, proteina

trasporto nel sangue 12

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- elica

α

Ogni gruppo – NH

forma un ponte a

idrogeno con un

gruppo – C=O

(legami intra-

intra -catena) 5,4 Å = 0,54 nm

Passo = 5,4 Å

Ogni spira

contiene 3,6

amino acidi 15

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Una -

elica è un cilindro compatto le cui pareti sono fatte dalla catena polipeptidica

α

avvolta a spirale. I gruppi “R” (catene laterali) stanno all’esterno del cilindro e, a

seconda del tipo di catena, conferiscono particolari proprietà alla superficie

α-elica

Una -

elica è un cilindro compatto le cui pareti sono fatte dalla catena polipeptidica

α

avvolta a spirale. I gruppi “R” (catene laterali) stanno all’esterno del cilindro e, a

seconda del tipo di catena, conferiscono particolari proprietà alla superficie 16

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Passo = 7 Å β

Struttura :

Ogni spira

contiene 2

amino acidi

Struttura :

β piu catene con struttura che si affiancano in

β

modo parallelo o antiparallelo formano un piano ( -

sheet).

β β

Le varie catene sono legate tra loro da legami a ponte

d’idrogeno inter-

inter

-

catena. 17

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Struttura terziaria

Protein structure – introduction

“Bioinformatics: genes, proteins and computers” Orengo, Jones and Thornton (2003). 18

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STRUTTURE QUATERNARIE

Protein - Protein Interactions

A protein with just one

• binding site can form a

dimer with an identical

protein.

Identical proteins with

• two different binding sites

can form a long helical

filament.

If the two binding sites

• are located appropriately

to each other, the protein

subunits can form a

closed ring instead of a

helix. 19


PAGINE

33

PESO

7.88 MB

AUTORE

Sara F

PUBBLICATO

+1 anno fa


DETTAGLI
Esame: Biochimica I
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in Biotecnologie mediche e farmaceutiche
SSD:
Università: Firenze - Unifi
A.A.: 2013-2014

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Sara F di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica I e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Firenze - Unifi o del prof Camici Guido.

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