Biochimica I – Amminoacidi e proteine – Slides

Gruppi "R" Aromatici

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Fenilalanina Tirosina Triptofano

Triptofano

Glicina Alanina

La catena laterale ( R ) dei diversi amino acidi è caratterizzata da volumi di ingombro stericomolto differenti tra amino acido e amino acido 8

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FORMAZIONE DEL LEGAME PEPTIDICO(reazione di condensazione)

Ser Gly Tyr Ala Leu 10

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Emoglobina – Struttura

Primaria-Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-H N2

Lys-Ser-Ala-Val-Thr-Ala-Leu-Trp-Gly-Lys-Val-Asn-Val-Asp-Glu-Val-Gly-Gly-Glu-…subunità beta - sequenza degli amino acidi– Struttura Primaria

Transtiretina, proteina trasporto nel sangue 12

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α-elic

Ogni gruppo – NH forma un ponte a idrogeno con un gruppo – C=O (legami intra-intra - catena) 5,4 Å = 0,54 nm

Passo = 5,4 Å

Ogni spira contiene 3,6 amino acidi 15

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Una α-elica è un cilindro compatto le cui pareti sono fatte dalla catena polipeptidica α avvolta a spirale.

I gruppi “R” (catene laterali) stanno all’esterno del cilindro e, aseconda del tipo di catena, conferiscono particolari proprietà alla superficieα-elica

Una -elica è un cilindro compatto le cui pareti sono fatte dalla catena polipeptidicaαavvolta a spirale. I gruppi “R” (catene laterali) stanno all’esterno del cilindro e, aseconda del tipo di catena, conferiscono particolari proprietà alla superficie

1620/12/2009Passo = 7 Å βStruttura :Ogni spiracontiene 2amino acidiStruttura :β piu catene con struttura che si affiancano inβmodo parallelo o antiparallelo formano un piano ( -sheet).β βLe varie catene sono legate tra loro da legami a ponted’idrogeno inter-inter-catena. 1720/12/2009Struttura terziariaProtein structure – introduction“Bioinformatics: genes, proteins and computers” Orengo, Jones and Thornton (2003). 1820/12/2009STRUTTURE QUATERNARIEProtein - Protein

Interactions

A protein with just one• binding site can form a dimer with an identical protein.

Identical proteins with• two different binding sites can form a long helical filament.

If the two binding sites• are located appropriately to each other, the protein subunits can form a closed ring instead of a helix.

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I legami a ponte di solfuro stabilizzano le strutture terziarie (e quaternarie)

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Ponti di solfuro (S-S)

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Tipi di strutture proteiche

Globulari di Membrana

Fibrose

- (es: Cheratina, - Solubili in acqua (es: pompa sodio-collageno, elastina) (es: mioglobina, potassio) tripsina)

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• Structure determines function

• Elasticity results from coiling and uncoiling of silk fibers

• 5 times stronger than steel

• Industrial applications

– Surgical thread

– Fishing line

– Bulletproof vests

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Denaturazione e Rinaturazione delle proteine

Emoglobina

Mioglobina

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Il gruppo EME è

Il gruppo eme è formato da un nucleo tetrapirrolico complessato con un ione ferro. Nella mioglobina e nella emoglobina il ferro ione è sempre nella forma 2+ (Fe2+). Se il Fe dell'emoglobina si ossida a 3+, si forma la metemoglobina che non funziona più come trasportatore di ossigeno.

Nelle Globine, il gruppo eme è contenuto in una tasca idrofobica, e viene legato con il ferro mediante un legame covalente di coordinazione con l'istidina detta F8.

L'emoglobina è trasportata dai globuli rossi del sangue. Lega l'ossigeno (O2) negli alveoli polmonari e lo trasporta ai tessuti, cedendolo alle cellule.

Nei globuli rossi umani, la concentrazione del 2,3-BPG aumenta con l'adattamento ad alta quota (vedi grafico alla quota di 4500 m).

Il 2,3-BPG si lega solo alla forma T dell'emoglobina (forma de-ossigenata) e sposta l'equilibrio tra le due forme favorendolo verso la forma de-ossigenata.

Effetto Bohr

Negli alveoli polmonari il pH è più alto: il legame Hb con O è favorito!

A livello dei tessuti il pH è più basso: è favorito il rilascio di O!

CO2 → pH• 2– Alcuni gruppi laterali rimangono protonati a pH più basso.

– Stabilizza lo stato T e favorisce il rilascio di O2 ai tessuti attivi.

– Il legame di CO2 stabilizza anche lo stato T.