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USCITA DI PROTONI DALL’INTERNO DEL MITOCONDRIO VERSO L’ESTERNO.

SPECIE CHIMICHE INDISPENSABILI PER IL FUNZIONAMENTO DELLA CATENA DI

TRASPORTO.

2 specie INDISPENSABILI:

1. UBICHINONE, o COENZIMA Q

MOLECOLA LIPOSOLUBILE.

Si muove nella regione A PALIZZATA della membrana e non esce da quella zona.

2. CITOCROMO C

EMOPROTEINA associata ELETTROSTATICAMENTE alla parte

ESTERNA

della membrana mitocondriale INTERNA.

–EME.

CONTIENE IL GRUPPO

Il Fe ASSORBE ELETTRONI E LI TRASFERISCE.

E’ UN TRASPORTATORE DI ELETTRONI

Con un punto isoelettrico alto, pH fisiologico,

ASSOCIATO A FOSFOLIPIDI CARICHI POSITIVAMENTE.

LE PROTEINE DELLA CATENA DI TRASPORTO MITOCONDRIALE DI ELETTERONI SONO

ORGANIZZATE IN COMPLESSI FUNZIONALI NELLA MEMBRANA MITOCONDRIALE

INTERNA.

I COMPLESSI I E II SONO AFFACCIATI SULLA MATRICE.

IL COMPLESSO III SI AFFACCIA SULLO SPAZIO INTERMEMBRANA.

IL COMPLESSO IV ATTRAVERSA L’INTERA MEMBRANA MITOCONDRIALE INTERNA.

ALTRI COMPONENTI SONO ALL’INTERNO DELLA MEMBRANA [IL COENZIMA Q O CoQ]

O

ADESI AL SUO ESTERNO [CITOCROMO C].

I COMPLESSI DELLA CATENA MITOCONDRIALE CONTENGONO PORZIONI NON

PROTEICHE.

I QUATTRO COMPLESSI CHE TRASFERISCONO ELETTRONI.

1. COMPLESSO NADH-DEIDROGENASI

SI OCCUPA di:

RIOSSIDARE IL NADH a NAD+

per fa PROSEGUIRE il ciclo di Krebs.

NADH H+ ENTRA NEL COMPLESSO.

INTRODUCIAMO:

- 2 PROTONI

- -2 ELETTRONI

Sulla flavina.

Il PERCORSO DEGLI ELETTRONI E’

NADH FLAVOPROTEINAPROTEINA Fe-S.

Il Fe SI RIDUCE e poi si RIOSSIDA per

TRASFERIRE GLI ELETTRONI AL

COENZIMA Q.

AL COENZIMA Q ARRIVANO i 2 DUE PROTONI.

SI DIRIGE NELLA MEMBRANA MITOCONDRIALE INTERNA VERSO

IL COMPLESSO III.

Il TRASFERIMENTO DI ELETTRONI PORTA ALLA FUORIUSCITA DI PROTONI

DALLA MATRICE VERSO LO SPAZIO INTERMEMBRANA.

IL COMPLESSO I E’ ANCHE UN POMPA PROTONICA.

FORMATO DA:

- diverse PROTEINE Fe-S

- FLAVOPROTEINA CONTENENTE FMN.

2. COMPLESSO SUCCINATO- DEIDROGENASI

SIMILE AL COMPLESSO I.

Quello che VARIA E’:

I PROTONI E GLI ELETTRONI PROVENGONO DAL FADH2.

È il più piccolo dei 4 complessi.

NON ATTRAVERSA COMPLEAMENTE LA MEMBRANA MITOCONDRIALE INTERNA.

Gli ELETTRONI del FADH2

PASSANO ALLE PROTEINE Fe-S

POI

AL COENZIMA Q.

I PROTONI PASSANO AL COENZIMA Q.

NON E’ UNA POMPA PRORONICA.

3. COMPLESSO CITOCROMO-REDUTTASI

Quello successo fino ad ora è che:

gli ELETTRONI LEGANDOSI alle PROTEINE Fe-S producevano una:

SOTTRAZIONE DI PROTONI DALLA MATRICE

E

LA LORO ESPULSIONE VERSO LO SPAZIO INTERMEMBRANA.

In tal modo si è CREATO UN GRADIENTE DI CONCENTRAZIONE DI PROTONI

tra lo spazio intermembrana e la matrice.

[dentro meno, fuori di piu’] Il COENZIMA QH2

[ridotto dai protono ed elettroni nella membrana mitocondriale]

Viene

RIOSSIDATO nel COMPLESSO III.

Il COMPLESSO RICEVE GLI ELETTRONI DAL COENZIMA Q.

E’ UNA POMPA PROTONICA

I CITOCROMO sono PROTEINE che hanno un

ANELLO TETRAPIRROICO

CON UN Fe AL CENTRO.

Simili all’emoglobina.

La differenza, sta nel fatto che,

il LORO COMPITO è quello di

CONSENTIRE AL Fe DI CAMBIARE STATO DI OSSIDAZIONE.

Questo non è consentito dall’emoglobina.

DIFFERENZE STRUTTURALI:

CITOCROMI:

FERRO è coordinatamente SATURO.

NELLA PARTE SUPERIORE ABBIAMO UN AA CHE LEGA DIRETTAMENTE IL FERRO.

EMOGLOBINA:

FERRO ha 4 piroli nel piano dell’eme, un ISTIDINA SOTTO, UN OSSIGENO SOPRA quando si

attaccava

4 piroli nel piano dell’eme, un istidina sotto e un ossigeno sopra

aveva Il COMPLESSO III è FORMATO DA:

- 1 PROTEINA Fe-S

- 3 CITOCROMI,

I FERRI DEI CITOCROMI si RIDUCONO a vicenda

PROVOCANDO LA FUORIUSCITA DI UN PROTONE PER OGNI RIDUZIONE.

IN TOTALE 4.

FUORI dal COMPLESSO III troviamo il

CITOCROMO C,

che si muove sulla parte ESTERNA della membrana mitocondriale interna,

la cui FUNZIONE è DI

TRASFERIRE GLI ELETTRONI AL COMPLESSO IV.

4. COMPLESSO CITOCROMO OSSIDASI

IL CITOCROMO C arriva RIDOTTO al COMPLESSO IV.

Il COMPLESSO IV CONTIENE:

- 2 CITOCROMI

- 2 PROPROTEINE RAME-ZOLFO [CuA e CuB]

GLI ELETTRONI SONO TRASFERITI DALL’O2 CHE SI RIDUCE AD H20 TRAMITE:

2O2+ 4H+ 2 H2O

In questo processo ho CREATO una serie di

MODIFICAZIONI CONFORMAZIONALI

Che si sono TRADOTTE in

ESPULSIONE DI PROTONI.

GLI ELETTRONI SONO PASSATI DAL NADH AL COENZIMA Q, AL COMPLESSO II, PER

ARRIVARE AL COMPLESSO IV E ALL’O2.

IN TUTTO QUESTO SI E’ CREATO UN POTENZIALE ELETTROCHIMICO DOVUTO ALLA

DIFFERENZA DI CONCENTRAZIONE DI PROTONI.

QUESTO POTENZILE POSSO TRADURLO IN UNA FORZA PROTON MOTRICE.

HO CREATO UN ELEVATO POTENZIALE ELETTRO-CHIMICO TRA INTERNO ED ESTERNO.

LA SOMMA TRA LA DIFFERENZA DI pH + LA DIFFERENZA DI POTENZIALE E’

ENERGIA,

OVVERO

FORZA PROTONMOTRICE.

I PROTONI VOGLIONO RITORNARE NEL MITOCONDRIO E QUESTO RIENTRO VIENE

SPINTO DALLA FORZA PROTONMOTRICE.

Posso considerare un

COMPLESSO V

quello dell’

–ASI

ATP MITOCONDRIALE,

Un insieme di proteine che consente il

PASSAGGIO DEI PROTONI,

sfruttandolo per

PRODURRE ATP,

grazie a delle modificazioni conformazionali.

DOTATA di:

- PARTE MOBILE [F1]

- PARTE FISSA [FO]

QUANDO ARRIVA IL PROTONE,

LA PARTE MOBILE GIRA,

rispetto a quella FISSA,

LA ROTAZIONE PERMETTE LA SINTESI DEL LEGAME ESTERE TRA ADP E FOSFATO

A DARE

ATP.

LA PRODUZIONE DI ATP A LIVELLO MITOCONDRIALE E’ CONSEGUENZA DEL RIENTRO

NEI MITOCONDRI DEI PROTONI ESPLULSI IN PRECEDENZA QUANDO ABBIAMO

TRASFERITO GLI ELETTRONI DAL NADH O DAL SUCCINATO FINO ALL’OSSIGENO.

RIENTRANO PASSANDO DAL COMPLESSO V E FORMANO ATP.

RISULATO FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA:

OTTENGO QUINDI

- 3 ATP PER OGNI NADH

- 2 ATP PER OGNI FADH2

BILANCIO COMPLESSIVO NELLA COMPLETA OSSIDAZIONE AEROBIA DA GLUCOSIO A

CO2:

ATP DI SINTESI DIRETTA 4

DA OSSIDAZIONE DI FADH2 2*2 4

DA OSSIDAZIONE DI NADH 3*10 30

TOTALE 38.

Se il sistema non funziona, il flusso di elettroni e la produzione di ATP sono disaccoppiati.

Esistono tessuti specializzati in cui i mitocondri sono disaccoppiati, che bruciano ATP ma non la

ricreano. Questi tessuti producono calore per mantenere la temperatura corporea costante.

Il grasso bruno è consumato per regolare la temperatura.

IL COMPLESSO I [NADH DEIDROGENASI] ED IL COMPLESSO II [SUCCINATO DEIDROGANI

DEL CICLO DI KREBS] ACCETTANO DUE ELETTRONI E DUE PROTONI DAI RISPETTIVI

SUBSTRATI.

GRAZIE ALLA PRESENZA DI SPECIFICI COFATTORI, GLI ELETTRONI VENGONO SEPARATI DAI

PROTONI: I PROTONI VENGONO ESPULSI AL DI FUORI DELLA MATRICE E GLI ELETTRONI

VENGONO UTILIZZATI PER RIDURRE [USANDO PROTONI CHE VENGONO DALLA MATRICE]

UN COMPOSTO CHINONICO [IL COENZIMA Q O UBIQUINONE] PRESENTE SOLO NELLA

REGIONE IDROFOBICA ALL’INTERNO DELLA MEMBRANA.

IL COMPLESSO III [SUL LATO ESTERNO DELLA MEMBRANA] TRASFERISCE GLI ELETTRONI

DAL COENZIMA Q RIDOTTO AL CITOCROMO C, CHE TRASPORTA UN SOLO ELETTRONE

USANDO LA TRANSIZIONE FeII/FeIII NEL SUO GRUPPO EME.

GLI ELETTRONI PROVENIENTI DAL COMPLESSO III VENGONO TRASFERITI UNO ALLA VOLTA

AL CITOCROMO C, UNA EMOPROTEINA BASICA ASSOCIATA AI FOSFOLIPIDI ACIDI SUL LATO

ESTERNO DELLA MEMBRNA MITOCONDRIALE INTERNA.

IL CITOCROMO C SCARICA UN ELETTRONE ALLA VOLTA SUI CITOCROMI E GLI ATOMI DI

RAME NEL COMPLESSO IV, CHE NE ACCUMULA QUATTRO PER RIDURRE O2 A H2O.

IL FLUSSO DI ELETTRONI NELLA MEMBRANA MITOCONDRIALE INTERNA RISULTA QUINDI

ASSOCCIATO ALLA ESPULSIONE DI PROTONI NELLO SPAZIO INTERMEMRNA CHE SI

ACIDIFICA.

SI VIENE COSI A CREARE UN’ENERGIA POTENZIALE DOVUTA SIA AL GRADIENTE DI

CONCENTRAZIONE DI H+ [ACIDO FUORI, BASICO DENTRO] SIA AD UNA DIFFERENZA DI

POTENZIALE ELETTRICO [POSITIVO FUORI, NEGATIVO DENTRO].

QUESTA FORZA PROTONMOTRICE FA RIENTRARE I PROTONI NELLA MATRICE PASSANDO

ATTRAVERSO IL COMPLESSO V [ATPASI MITOCONDRIALE] CHE GENERA ATP.

IL PASSAGGIO DEI PROTONI ATTRAVERSO IL COMPLESSO V FA RUOTARE LA PARTE MOBILE

[F1] DEL COMPLESSO RISPETTO ALLA PORZIONE FISSA NELLA MEMBRANA [FO].

QUESTA MODIFICAZIONE STRUTTURALE VIENE UTILIZZATA PER LA SINTESI DI ATP.

L’ENERGIA OTTENIBILE DALL’OSSIDAZIONE DI NADH DA PARTE DI O2 E’ IN TEORIA

SUFFICIENTE A PRODURRE 5 MOLI DI ATP PER OGNI NADH OSSIDATO, MENTRE PARTENDO

DA SUCCINATO SE NE OTTEREBBERO 3.

IN PRTAICA SI SITIMA CHE L’OSSIDAZIONE MITOCONDRIALE DI UNA MOLE DI NADH

PRODUCA CIRCA 3 MOLI DI ATP E

L’INGRESSO DI ELETTRONI A LIVELLO DEL COENZIMA Q [ES. IL FADH2 PRODOTTO

DALL’OSSIDAZIONE SUCCINATO/FUMARATO] PRODUCA CIRCA 2 MOLI DI ATP.

CATABOLISMO DEGLI ACIDI GRASSI

TRIGLICERIDI ED ACIDI GRASSI LIBERI SONO, NEI MAMMAIFERI:

1. UNA IMPORTANTE SORGENTE ENERGETICA PER I MUSCOLI

LA PIU’ ABBONDANTE “SCORTA” DI ENERGIA.

2.

Nei mammiferi, i TRIGLICERIDI e gli ACIDI GRASSI LIBERI sono:

Un’ importante SORGENTE ENERGETICA PER I MUSCOLI

1. 2. La più ABBONDANTE SCORTA DI ENERGIA.

LA LORO DEPOSIZIONE NEL TESSUTO ADIPOSO OD IL LORO CONSUMO A LIVELLO

MUSCOLARE SI POSSONO AVVALERE DI DUE VIE DISTINTE:

A. ESOGENA

B. ENDOGENA

La loro DEPOSIZION nel TESSUTO ADIPOSO o il loro CONSUMO a livello MUSCOLARE si

possono avvalere di 2 VIE DISTINTE:

1. ENDOGENA

2. ESOGENA.

L’ASSUNZIONE ESOGENA PARTE DAL CHILOMICRONE. ED AVVIENE GRAZIE ALL’ENZIMA

“LIPOPROTEINA LIPASI”, RILEVANTE ANCHE PER LA VIA ENDOGENA, CHE AGISCE

ANCORATO ALLA SUPERFICIE DELLE CELLULE BERSAGLIO, RILASCIANDO ACIDI GRASSI

LIBERI DAI TRIACILGLICEROLI.

VENGONO GENERATI NELL’INTESTINO PER AZIONE

NELLA VIA ESOGENA, GRASSI LIBERI

DELLE LIPASI PANCREATICHE SU MICROEMULSIONI STABILIZZATE DAI COSIDDETTI “SALI

BILIARI” [DERIVANTI DAL COLESTEROLO ED ACCUMULATI NELLA CISTIFELLEA].

QUESTI ACIDI GRASSI SONO TRASPORTATI AI TESSUTI DALL’ALBUMINA SERICA.

L’ASSUNZIONE ENDOGENA parte dal

CHILOMICRONE

ed avviene grazie all’

ENZIMA LIPOPROTEINA LIPASI,

che agisce ancorato sulla superficie delle cellule bersaglio,

LIBERANDO ACIDI GRASSI dal TRACILGLICEROLO.

dall’ INTESTINO per azione delle

GLI ACIDI GRASSI LIBERI vengono GENERATI

LIPASI PANCREATICHE

su

MICROEMULSIONI

di grasso stabilizzate dai

SALI BILIARI

[DERIVATI DAL COLESTEROLO ED ACCUMULATI NELLA CISTIFELLEA].

La LIPASI PANCREATICA produce

ACIDI GRASSI sotto forma di:

SAPONI,

che circolano e vengono invece ASSORBITI sotto forma di:

MICELLE.

Vengono ASSORBITI dall’

EPITELIO INTESTINALE,

arrivano nei

CA

Dettagli
Publisher
A.A. 2017-2018
102 pagine
SSD Scienze biologiche BIO/10 Biochimica

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Pages di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica generale e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Milano o del prof Bonomi Francesco.