Che materia stai cercando?

Biochimica, Fondamenti Biomolecolari

Riassunto personale che ho fatto per preparami all'esame. Ho seguito dispense e appunti. Appunti basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni del prof. Spisni dell’università degli Studi di Parma - Unipr. Scarica il file in formato PDF!

Esame di Fondamenti biomolecolari docente Prof. A. Spisni

Anteprima

ESTRATTO DOCUMENTO

Riassunto Biochimica

Le Cellule

Le cellule rappresentano l’elemento che accomuna tutti gli organismi viventi.

Grazie all’uso di microscopi sempre più potenti, si è potuto constatare che ne

esistono di due tipi fondamentali: Eucariotiche e Procariotiche.

Le cellule eucarioti

Le cellule eucarioti posseggono un nucleo delimitato e definito e altri organelli

sub-cellulari, come mitocondri e lisosomi. Alcuni eucarioti sono unicellulari

come ad esempio il lievito, altri come animali e piante, sono pluricellulari.

Le cellule procarioti

Nelle cellule procarioti il nucleo non è ben definito e mancano molte delle

diverse compartimentazioni che ritroviamo nella cellula eucariote. I procarioti,

a loro volta, possono essere suddivisi in due grandi categorie: i batteri e gli

archea; i primi vivono in condizioni normali, i secondi (archea) sono batteri che

vivono in condizioni estreme, come alte temperature, alto grado di salinità,

basse profondità oceaniche e valori estremi di pH.

L’acqua

Quale componente essenziale per la vita, l’acqua è il composto più abbondante

delle cellule. Tutto ciò che accade all’interno delle cellule, anche a livello

enzimatico, è influenzato dalla chimica dell’acqua. La sua molecola si presenta

con una forma simile a una V, con un angolo di legame H-O-H di 104.3 e

una diversa distribuzione degli elettroni tra l’atomo di ossigeno e i due di

idrogeno. Questa diversa ridistribuzione delle nubi elettroniche fa si che tra le

legame a idrogeno,

molecole di acqua si venga a stabilire un cioè un legame

tra un atomo di H di una molecola e un atomo di O di quella vicinale.

H2O è un solvente, ottimo per sostanze cariche e polari.

Soluzioni

Una soluzione è una miscela omogenea di più sostanze pure, possono formarsi

sciogliendo gas, solidi o altri liquidi in un liquido chiamato solvente. È composta

da soluto e solvente: il soluto è il componente presente in quantità minore, il

solvente è il componente presente in quantità maggiore. La concentrazione di

una soluzione è data dalla quantità di soluto disciolta in una certa quantità di

soluzione o di solvente puro.

Massa percentuale: grammi di soluto contenuti in 100g di soluzione [(P / P

Soluto

) x 100].

Soluzione

Massa-volume percentuale: grammi di soluto in 100mL di soluzione [(m / V

Soluto

) x 100].

Soluzione

Volume percentuale: mL di soluto in 100mL di soluzione [(V / V ) x

Soluto Solvente

100].

Numero di moli: [m / PM ].

(g) (g/mol)

Molarità: numero di moli di un soluto contenuto in un litro di soluzione [n/V]

Il volume di una soluzione dipende dalla temperatura, di conseguenza anche la

molarità dipende dalla temperatura.

Diluizione: mescolamento di due o più soluzioni. Quando una soluzione viene

diluita si aggiunge del solvente. Se aggiungiamo ad una soluzione di molarità

nota del solvente in più, noi NON modifichiamo il numero di moli, ma

M V = M V

modifichiamo il volume: 1 1 2 2

Ionizzazione dell’acqua

L’acqua è in grado di accettare e cedere protoni, ed esiste un equilibrio; il

grado di ionizzazione dell’acqua all’equilibrio è molto basso K = 10 (costante

-14

w

del prodotto ionico dell’acqua).

Se [H O ] > 10 M l'ambiente è acido

+ -7

o 3

Se [H O ] = 10 M l'ambiente è neutro

+ -7

o 3

Se [H O ] < 10 M l'ambiente è basico

+ -7

o 3

pH, acidi e basi

Una molecola d’acqua può subire una blanda ionizzazione scindendosi in H e

+

OH . La concentrazione del protone in una soluzione viene misurata col pH,

-

definito come il logaritmo decimale negativo della concentrazione molare di H :

+

pH = -log[H ]

+

In base al valore della scala pH, una sostanza viene classificata acida o basica.

Il termine acido è riservato a quei composti che quando vengono disciolti in

acqua rilasciano il protone, mentre invece vengono definite basi quando,

disciolte in acqua, accettano il protone. Sia gli acidi che le basi possono essere

forti o deboli in una scala da 0 a 14.

I sistemi tampone

Una soluzione si dice tampone quando resiste a cambiamenti di pH rilasciando

H (nel caso di acidi deboli) oppure OH (nel caso di basi deboli) per

+ -

compensare gli uni o gli altri che hanno reagito con la base forte o acido forte

rispettivamente.

Un classico sistema tampone consiste in una soluzione nella quale è presente

una coppia coniugata, ovvero una coppia di composti che si differenziano solo

per un protone e che di norma sono rappresentati da un acido debole e dalla

sua base coniugata.

Tamponi fisiologici

I sistemi tampone rivestono un ruolo molto più importante negli organismi

viventi. La coppia H PO / HPO è il principale tampone delle cellule, ma nel

4- 24-

2

sangue le concentrazioni di tali specie non sono molto adeguate a svolgere il

loro effetto, pertanto nel sangue un maggior contributo al mantenimento del

valore di pH 7,4 viene offerto dalla dissociazione dell’acido carbonico (H CO ).

2 3

Osmosi

Fenomeno per cui si ha un flusso di solvente (in genere acqua) tra due soluzioni

separate da una membrana semipermeabile; Il fenomeno è generalmente

dovuto a differenze di concentrazione, e in tal caso il solvente fluisce dalla

soluzione meno concentrata a quella più concentrata, ma può anche essere

determinato da differenze di potenziale elettrico tra due elettrodi immersi nelle

(termosmosi).

due soluzioni (elettrosmosi), o da differenze di temperatura

Proteine

Le proteine sono le macromolecole più abbondanti presenti nelle cellule, e

svolgono molteplici compiti in base alla loro struttura chimica. Le unità

fondamentali delle proteine sono gli amminoacidi, ovvero le macromolecole

che presentano la più varia collezione di proprietà chimiche. I 20 amminoacidi

più importanti sono:

- Acido aspartico

- Acido glutammico

- Alanina

- Arginina

- Asparagina

- Cisteina

- Fenilalanina

- Glicina

- Glutammina

- Isoleucina

- Istidina

- Leucina

- Lisina

- Metionina

- Prolina

- Serina

- Tirosina

- Treonina

- Triptofano

- Valina

Sebbene tutti gli amminoacidi risultino solubili in acqua, l’interazione della loro

catena laterale con l’acqua differisce significativamente. Ciò è molto

importante in quanto la diversità fra gli amminoacidi risiede a livello della

catena laterale. Di conseguenza, guardando alla catena laterale, possiamo

suddividere i 20 amminoacidi che troviamo nelle proteine in:

- Apolari, non polari o idrofobici (Leucina, alanina, prolina, valina,

glicina, metionina, isoleucina, cisteina, fenilalanina, triptofano)

- Polari senza carica (serina, asparagina, glutammina, treonina, tirosina)

- Aromatici (triptofano, fenilalanina, tirosina)

- Basici o carichi positivamente (istidina, lisina, arginina)

- Acidi o carichi negativamente (acido aspartico, acido glutammico)

I singoli amminoacidi possono legarsi tra loro mettendo a reagire il gruppo -

carbossilico dell’amminoacido che precede, con il gruppo -amminico

dell’amminoacido che segue. Nel processo viene eliminata una molecola

d’acqua e un legame così formato è detto legame peptidico e ciò porta a una

importante semplificazione riguardo alla struttura delle proteine, infatti nel

determinare la struttura è sufficiente considerare la posizione del gruppo R

rispetto al legame peptidico.

In base al numero di residui degli amminoacidi possiamo avere:

- Oligopeptidi: polimeri di pochi amminoacidi, fino a 20

- Polipeptidi: polimeri costituiti da più di 20 amminoacidi

Le strutture delle proteine

Nelle proteine sono riconoscibili diversi livelli di struttura: primaria, secondaria,

terziaria e quaternaria.

Struttura primaria

La struttura primaria delle proteine, rappresenta la più semplice delle quattro.

Essa è bidimensionale, a differenza delle altre che, formando ripiegamenti,

adottano una struttura tridimensionale. Questa struttura è semplicemente una

catena di amminoacidi legati tra loro mediante legame peptidico (tra il

carbonio carbossilico di un amminoacido e l’atomo di azoto del gruppo

amminico dell’amminoacido successivo).

Struttura secondaria

Per struttura secondaria si intende una parte di catena polipeptidica, circa una

decina di amminoacidi, che nello spazio assume, un certo ordinamento come l’

e i

-elica -foglietti.

L’ è il risultato dei legami a idrogeno che si stabiliscono tra un C=O di

-elica

un amminoacido e un N-H del quarto, successivo amminoacido.

I sono considerati come le strutture secondarie più semplici, con

-foglietti,

uno scheletro bidimensionale che si ripiega a formare una struttura ripetitiva a

zig-zag.

Struttura terziaria

Diversamente dalla struttura secondaria che risulta essere stabilizzata da

interazioni tra amminoacidi vicinali, la struttura terziaria è stabilizzata da

interazioni tra amminoacidi che, rispetto alla struttura primaria, non sono molto

distinti tra loro. Affinché ciò possa accadere è necessario che la catena

polipeptidica subisca un avvolgimento su se stessa, generando le cosiddette

proteine globulari, le più abbondanti dal punto di vista qualitativo.

L’avvolgimento è il risultato di più ripiegamenti tra le regioni ad o

-elica -

foglietti e ciò avviene in quanto esiste una incompatibilità, da parte di alcuni

amminoacidi, di far parte di queste strutture secondarie.

È a livello della struttura terziaria che possiamo riscontrare la disposizione degli

amminoacidi idrofobici e idrofilici.

Struttura quaternaria

L’ultimo livello di struttura delle proteine è la struttura quaternaria, presente

solo nelle proteine costituite da due o più sub-unità poiché tale struttura

riguarda la disposizione spaziale, l’una rispetto alle altre, delle singole sub-

unità. Un esempio ci viene offerto dall’emoglobina, la proteina del nostro

sangue destinata al trasporto di ossigeno nell’organismo; la forma adulta (HbA)

è formata da due sub-unità di tipo e due sub-unità di tipo tutte e quattro

 ,

associate in maniera tale da formare un tetrametro globulare dal diametro

medio pari a circa 5,5 nm. Al contrario, la proteina in grado di immagazzinare

ossigeno, la mioglobina, è costituita da una singola sub-unità e di conseguenza

non presenta struttura quaternaria.

La denaturazione

La denaturazione è un fenomeno chimico che consiste nel cambiamento della

struttura proteica nativa con conseguente perdita della funzione originaria

della molecola. La denaturazione è un processo che porta alla perdita di ordine

e quindi a un aumento di entropia. Dopo che una proteina ha cominciato a

denaturarsi diviene sempre più sensibile al processo, quindi la denaturazione è

un processo cooperativo. Non vengono compromessi i legami peptidici, ma solo

i legami non covalenti. La struttura primaria non viene modificata.

La rinaturazione

La rinaturazione è un processo attraverso il quale una proteina che ha perso la

propria struttura terziaria, ritorna al proprio stato nativo. Per alcune proteine è

addirittura possibile ripristinare la loro struttura terziaria, riportando le

condizioni allo stato originario.

I carboidrati

I carboidrati sono generalmente costituiti da zuccheri o derivati zuccherini,

svolgono molte funzioni importanti a livello, per esempio, dell’integrità

cellulare, del riconoscimento cellulare e come riserve energetiche.

Monosaccaridi

Gli zuccheri semplici, noti come monosaccaridi, generalmente possono essere

scritti come C (H O) , con n minimo o uguale a 3 e, di norma massimo uguale a

n 2 n

7. Per convenzione, la desinenza -osio oppure -oso designa questo tipo di

biomolecole, così possiamo avere il glucosio, il galattosio e via dicendo. Per

indicare il numero di atomi di carbonio, vengono utilizzati prefissi quali:

- Tri- = 3 atomi di carbonio

- Tetr- = 4 atomi di carbonio

- Pent- = 5 atomi di carbonio

- Es- = 6 atomi di carbonio

- Ept- = 7 atomi di carbonio


PAGINE

13

PESO

47.37 KB

PUBBLICATO

6 mesi fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in infermieristica
SSD:
Università: Parma - Unipr
A.A.: 2018-2019

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher fabiobrambo di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Fondamenti biomolecolari e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Parma - Unipr o del prof Spisni Alberto.

Acquista con carta o conto PayPal

Scarica il file tutte le volte che vuoi

Paga con un conto PayPal per usufruire della garanzia Soddisfatto o rimborsato

Recensioni
Ti è piaciuto questo appunto? Valutalo!