Anteprima
Vedrai una selezione di 7 pagine su 27
Appunti biochimica per esame Fondamenti biomolecolari della vita Pag. 1 Appunti biochimica per esame Fondamenti biomolecolari della vita Pag. 2
Anteprima di 7 pagg. su 27.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Appunti biochimica per esame Fondamenti biomolecolari della vita Pag. 6
Anteprima di 7 pagg. su 27.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Appunti biochimica per esame Fondamenti biomolecolari della vita Pag. 11
Anteprima di 7 pagg. su 27.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Appunti biochimica per esame Fondamenti biomolecolari della vita Pag. 16
Anteprima di 7 pagg. su 27.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Appunti biochimica per esame Fondamenti biomolecolari della vita Pag. 21
Anteprima di 7 pagg. su 27.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Appunti biochimica per esame Fondamenti biomolecolari della vita Pag. 26
1 su 27
D/illustrazione/soddisfatti o rimborsati
Disdici quando
vuoi
Acquista con carta
o PayPal
Scarica i documenti
tutte le volte che vuoi
Estratto del documento

Biochimica

Studio della chimica della vita

  • Composizione chimica
  • Trasformazioni chimiche

Tutti gli esseri viventi obbediscono alle leggi della chimica

  • 61.7% O
  • 9.3% C
  • 5.7% N

C - N - O - H

  • Interagiscono
  • Termodinamica
  • Scambio di elettroni
  • Cinetica
  • Formano legami covalenti forti

Atomi e atomismo nel corpo umano

  • Ca - P - K - S - Cl - Na = Mg
  • Fosforo
  • Zolfo

Idrogeno → Sono i più piccoli atomi che raggiungono una configurazione stabile

Ossigeno

Carbonio

Molecole

Costitutive della materia vivente

  • 20 amminoacidi
  • 5 basi nucleotidiche
  • Meno di 10 tipi di zuccheri
  • Lipidi

Energia

Capacità di un corpo di compiere un lavoro

Acqua

70%

Molecola polare → Legame covalente che può formare legami a idrogeno

CARBONIO

4a Gruppo / 2o Periodo 6 elettroni

ORBITALE

  • zona dello spazio in cui è più probabile trovare un elettrone
  • in un orbitale ci stanno max 2 elettroni

Configurazione elettronica

C: Z=6

interni

  • 1s2 2s2 2p2

STATO ECCITATO

2sp2

  • 1s2 2s2
  • 1o livello en...

Le proprietà chimiche di un elemento dipendono dagli elettroni presenti nel livello elettronico esterno (config. elet. esterna)

C può formare 4 legami -> SEMPRE

  • IBRIDAZIONE sp3
  • Mescolare degli orbitali x ottenere degli altri
    • tra un orbitale S e P

Geometria

  • Tetraedrica
    • S formano 4 orbitali atomici ibridi sp3 isoelectronici (TETRAEDRO)

Se fa 4 legami semplici l'atomo di C è ibridato sp3

Ibridazione tipica degli Alcanil

Sp2, legame doppio

orbitali piani a 120° nello stesso piano

IBRIDAZIONE

  • Legame SEMPLICE = Sigma -> SP3 o Triplo
  • Doppio legame = pi greco -> SP2

Ibridazione sp -> 2sp

Forma legami o con se stesso o con O, N, H

  • legami semplici
  • o doppi (SP2)
  • Triplo sp

Dall'ossidazione dei comp. ossigenati l'organismo ricava la maggior parte dell'energia

ossidazione -> reazione dove si cedono/acquistano elettroni

Numero di ossidazione -> è una carica formale che posso attribuire a ogni atomo

Scala di ossidazione

  • Idrocarburo + alcol primario
  • Aldeide
  • Acido carbo
  • Anidride

-4

-2

0

+2

+4

ossido

tolto atomi di idrogeno -> ossido

aggiunta atomi: " "

-> nuoco

alchene (idratazione)

Primario

Secondario

alcol

alcol

= etere (-O)

OH + OH -> O

+ H2O

aldeide

chetone

acido carbossilico

Proteine

1. Fibrose

  • Lunghe catene peptidiche disposte in modo lineare, es: collagene

2. Globulari

  • Hanno catene peptidiche disposte in lunghi fasci, o in foglietti
  • Hanno in genere 1 unico tipo di struttura 2aria
  • Sono insolubili in H2O x la presenza di tanti aa idrofobici
  • Hanno nuovi strutturati

Collagene

  • 25% del tot. delle proteine del corpo umano
  • Proteina fibrosa

Funzione del collagene

Funzione primaria: parenchima

  1. 1/3 glicina
  2. 2 aa: idrossiproline e idrossilisina

Rete di collagene → sinstrorsa con 3 residui aa per giro strutura secondaria

  • Residui di prol. e idrossiproline sono ogni l'altro

Tropocollagene è una strutura elicoidale superiore (cafe' in oe)

La strutura della tripla elica

Vitamina C

  • Scorbuto → malattia dovuta alla formazione della strutura del collagene & la mancanza di vitamina C

Idrossiproline → marcatore del collagene

  1. Contengono vari tipi di struttura secondaria
  2. Funzioni devono diversificare nella cellule:

(Hb) (Hb) non solubile in H2O

Mioglobina ed emoglobina: Proteine che legano l’ossigeno

Si trova nei globuli rossi (RBC) e muscoli

Trasporto anche CO2 e H+

Vitamine liposolubili

A, D, E e K

Danni da accumulo

Ogni enzima ha una costante Km rispetto ad un substrato

  • Km piccolo → alta affinità dell'enzima x il substrato
  • Km grande → bassa affinità dell'enzima x il substrato

Indica la quantità di substrato con la quale si ottiene la metà della Vmax di un enzima

Posso regolare l'attività enzimatica a seconda delle esigenze metaboliche

  • Variando la conc. del substrato
  • Variando la conc. dell'enzima attivo
  • Sintesi proteica
  • Controllo della disponibilità della forma attiva dell'enzima (Zimogeni)
  • Degradazione degli enzimi

Variamo l'affinità di un enzima

PH e temperatura

Regolazione dell'attività enzimatica → modificazioni covalenti della proteina enzimatica

Fosforilazione / Defosforilazione

Effettori allosterici:

  1. Si legano all'enzima in un sito ≠ del sito attivo

Inibitori

  1. Si legano agli enzimi formando "complessi" che non sono ± in grado di legare il substrato e condurre la reazione

Reversibili - irreversibili

Lipidi

  • La digestione inizia nello stomaco → lipasi
  • Si associano con le proteine → lipoproteine
  • Principale modo a trasporto dei lipidi
    • Chilomicrone
  • Rimangono in sospensione in fase acquosa

In base alla densità si dividono in → chilomicroni

  • Hanno dei recettori che vengono riconosciuti dalle cellule
  • Se non li prendono aumentano la loro concentrazione nel sangue (arteriosclerosi)
  • Vengono o depositati nel tessuto adiposo o metabolizzati x ricavare energia
  • Trasportati dagli adipociti nel citoplasma
    • Vengono trasformati in Acetil coenzima A
  • Ossidazione degli Acidi Grassi (nel mitocondrio)
  1. In un acido grasso a 8 atomi di C ottengo 16 Acetil Coenzima A

Essere trasportato dal citoplasma al mitocondrio sfrutta la Carnitina

  • Vengono attivati (forma un legame a alta energia)
    • E legato al CoA formando AcetilCoA
  • AcetilCoA - forma attiva vitamina B5
  • Passa nella membrana → Acetil-CoA viene rilasciato nella membrana

Carenza o minor attività ve GP6 deidrogenasi è un deficit ereditario, causato da X.

Carenza di NADPH → soggetti a danni ossidativi.Es: ANEMIA EMOLITICA (danni ossidativi alla membrana eritrocitaria).

Glicolisi

Glucosio → Piruvato (2)           ↓        2 NADH        2 CO22 Acetil-CoA

Decarbossilazione del Piruvato

(Perde il gruppo carbossile sotto forma di CO2)

Ciclo di Krebs

2 GTP4 CO26 NADH2 FADH2

O2 accettore finale di elettroni → riossida NADH e FADH2 e si riduce a H2O.

Complesso mitocondriale interno impermeabile ai metaboliti.Fosforilazione ossidativa(Produzione di ATP)

Entrano nella catena respiratoria raggiungendo O2Non sono trasportati direttamente e si.O2 ha l'Ossigeno.

All'interno del Complesso, inviando energia forniscono energia libera.

Abbiamo un controllo respiratorio.

I substrati non vengono ossidati in O2, se non c'è bisogno di ATP.

Vengono pompati H+ dalla matrice mitocondriale nello spazio intermembrana,quindi si crea un potenziale di membrana.

Pistoni ritornano nel mitocondrio e ossidano mediante ATP sintesi di ADP.Con sintesi di ATP.

Dettagli
Publisher
A.A. 2021-2022
27 pagine
SSD Scienze biologiche BIO/11 Biologia molecolare

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher giulia3100 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Fondamenti biomolecolari della vita e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Verona o del prof Mariotto Sofia Giovanna.