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BIOCHIMICA 1!

GLI ENZIMI!

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Gli enzimi sono delle proteine e fungono da catalizzatori biologici, abbassano quindi l’energia di

attivazione e velocizzano la reazione. essi vengono classificati in 6 famiglie principali:!

ossidoriduttasi!

• transferasi!

• idrolasi!

• isomerasi!

• ligasi!

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la maggior parte degli enzimi sono citologici e hanno una struttura fondamentale comune. sono

dotati di un sito catalitico, ovvero la zona che riconosce e lega il substrato. Un enzima essendo

una proteina è sensibile alle variazioni del pH, generalmente nell’organismo umano gli enzimi

funzionano in modo ottimale quando il pH si aggira attorno a 7, mentre quelli digestivi riescono a

lavorare anche a pH più estremi. gli enzimi subiscono denaturazione anche se sottoposti a livelli di

temperatura o troppo alti o troppo bassi.!

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delta G= variazione dell’energia libera, con questo simbolo si indica la quantità di lavoro

macroscopico che il sistema può compiere sul’ambiente a temperatura costante. tutte le reazioni

che presentano tale valore minore di zero sono spontanee. il fatto che siano spontanee non

implica che siano anche veloci, quindi una reazione spontanea potrebbe impiegare molto tempo

per avvenire, questo dipende dal fatto che il substrato deve andare incontro ad una modificazione

di forma per raggiungere uno stato di transizione a livello energetico molto alto —> una volta

raggiunto questo inizia la formazione dei prodotti.!

Più quest’energia è alta, più la reazione è lenta. gli enzimi quindi abbassano questa energia e

fanno in modo che la probabilità di formazione dei prodotti sia più alta.!

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Sono state fatte una serie di ipotesi sul come il sito catalitico potesse riconoscere il substrato; la

prima è l’ipotesi chiave serratura, ovvero la chiave riconosce la serratura come il sito catalitico

riconosce il proprio substrato. In realtà gli studi successivi hanno dimostrato che il sito catalitico

non è speculare al substrato come si pensava, ma è speculare alla conformazione che il substrato

ha quando raggiunge la conformazione ad alta energia. L’enzima accelera la conformazione ad

alta energia e quindi la formazione del prodotto.!

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Ci sono inoltre delle formule matematiche che ci permettono di calcolare quanto sia veloce un

enzima (cinetica enzimatica)!

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Aumentando la concentrazione del substrato, l’enzima velocemente trasforma il substrato in

prodotto, con l’aumento della concentrazione del substrato però la velocità dell’enzima si

stabilizza. L’enzima va a saturazione e tende a una velocità detta Vmax(più veloce di così non può

trasformare il substrato in prodotto). In una cellula la concentrazione degli enzimi è limitata per cui

la velocità non arriverà mai a Vmax. Il simbolo Km indica invece la concentrazione di substrato per

far andare la reazione a metà della velocità massima di trasformazione (se un enzima

nell’organismo raggiunge già la 1/2Vmax, ha già raggiunto un buon valore di velocità). !

L’enzima più veloce è quello che con poca concentrazione di substrato va immediatamente a metà

della velocità massima; il valore di Km ci dice quindi anche quanto un enzima è efficiente. La Km è

inversamente e proporzionale all’affinità per il substrato!

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INIBIZIONE ENZIMATICA!

Gli enzimi possono essere inibiti; l’inibizione enzimatica può essere:!

irreversibile= l’enzima non funzionerà mai più (es. aspirina o cianuro)!

• reversibile= la molecola inibitrice si lega con legami deboli all’enzima impedendone l’attività,

• tuttavia una volta staccatasi, l’enzima riprende la regolare attività!

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L’inibizione reversibile può essere:!

competitiva= l substrato e l’inibitore competono per il sito catalitico; se ci sono tanti inibitori il

• substrato non si lega all’enzima che non può così catalizzare la reazione. In presenza di

inibitorie diminuisce l’affinità e aumenta la Km!

non competitiva= la molecola che inibisce agisce su un altro sito enzimatico detto sito di

• regolazione, questo provoca una deformazione dell’enzima e quindi anche il substrato è legato,

l’efficienza è minore comunque. Diminuisce qui il valore di Vmax ma l’affinità e la Km rimangono

uguali!

acompetitiva= è un tipo di inibizione molto complessa nella quale cambiano sia la Km che

• l’affinità.!

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REGOLAZIONE ENZIMATICA!

COSTITUTIVI / INDUTTIVI= gli enzimi costitutivi sono quelli presenti in ogni cellula sin dal

• momento della formazione e sono necessari per lo svolgimento delle funzioni cellulari. A livello

genico posso però andare ad aumentare la produzione di determinati enzimi che prendono il

nome di induttivi.!

variazione del pH= variando il pH posso andare a favorire o sfavorire l’attività do determinati

• enzimi!

ASSOCIAZIONE / DISSOCIAZIONE= un esempio di associazione dissociazione è quella dei

• ribosomi, se le due subunità ribosomiali sono unite si ha il funzionamento dell’organo cellulare,

altrimenti no!

(queste tipologie di controllo avvengono a livello locale)!

Esiste poi un altro tipo di inibizione che è quella da prodotto, ovvero quando nella cellula la

molecola finale è stata prodotta in maniera sufficiente, la produzione della stessa viene bloccata

—> la molecola si lega infatti al sito di regolazione impedendo l’attività enzimatica (regolazione a

feedback, non competitiva)!

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una via metabolica non è mai bloccata ma solo fortemente ridotta!

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PRECURSORI INATTIVI!

Ci sono degli enzimi come quelli coinvolti nella digestione e nella coagulazione che presentano dei

precursori inattivi. Gli enzimi digestivi per esempio, vengono fatti funzionare solo in presenza di

cibio da digerire. l’organo che sintetizza gli enzimi digestivi è il pancreas, che li produce e li

incamera in vescicole sotto forma di enzimi non funzionanti. questi enzimi inattivi presentano il sito

catalitico nascosto e sono quindi non funzionanti. Sulle pareti dell’intestino è presente una proteina

chiamata enterochinasi che taglia il “coperchio” di questi enzimi e rende visibile il sito attivo

attivandoli. Questi enzimi, una volta finita la loro funzione, vengono inattivati per degradazione

vicendevole.!

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MODIFICAZIONE COVALENTE!

L’enzima può essere modificato covalentemente, ovvero fosforilato o defosforilato.!

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Le chinasi permettono il processo di fosforilazione (passaggio di un gruppo fosfato da ATP a

proteina), mentre le fosfatasi permettono la reazione inversa. A regolare chinasi e fosfatasi ci

pensano gli ormoni es. in presenza di insulina si ha defosforilazione, mentre con la presenza di

glucagone si ha la fosforilazione.!

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ade1994

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DETTAGLI
Esame: Biochimica
Corso di laurea: Corso di laurea in infermieristica
SSD:
A.A.: 2013-2014

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher ade1994 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Milano Bicocca - Unimib o del prof Palestini Paola Noverina Ada.

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