Biochimica delle trasformazioni alimentari

glucosio e fruttosio vengono fosforilati a dare gluicosio-6P e fruttosio-6P che poi vengono trasformati in glucono-lattone e NADPH.

Si può decidere di fare saggio nella stessa cuvetta e quindi si ha già l'esochinasi e anche la gluicosio-6P DH e anche PGI e quindi l'esochinasi li fosforila a glu-6P e fru-6P, dove il glucosio-6P viene convertito in glucono-lattone e NAPDH che è quindi derivante dal glucosio del saccarosio, però si ha la presenza anche della fosfo-fruttosio-isomerasi e quindi l'incremento di NADPH deriva dal glucosio e fruttosio e quindi sono il doppio delle moli di saccarosio perché da questo si liberano glucosio e fruttosio.

Oppure questi saggi vengono fatti in sequenza e poi si fa la determinazione solo del saccarosio e le moli di NADPH sono uguali a quelle di saccarosio sottratte dell'eventuale glucosio determinato precedentemente.

Oppure si può fare un primo saggio per determinare il glucosio e poi si passa

direttamente adeterminare il saccarosio e in questo caso l'incremento di NADPH è uguale alle moli di saccarosio.Con una solo cuvetta si può fare la determinazione di tre zuccheri. L'enzima ausiliario è il glucosio-6P deidrogenasi.Questi saggi sono ampiamente impiegati e possono essere fatti direttamente nella matricealimentare.Per quanto riguarda i sensori basati su enzimiper determinazioni rapide un esempio è quellodella determinazione con biosensori delglucosio per la determinazione della glicemiama anche per seguire le conversionienzimatiche fermentative da parte dimicrorganismi (consumo di glucosio). Ilbiosensore è basato sulla reazione dellaglucoso-ossidasi che è un enzima chetrasforma il glucosio in acido glucoronico el'ossigeno in acqua ossigenata, quindi si ha ilconsumo di 1 mole di ossigeno per 1 mole diglucosio che viene ossidato. L'enzima èapplicato tra due membrane fatte di un sottile gel

semipermeabile appoggiate su un elettrodo di oroplatinato; il glucosio e l'ossigeno si fondono nel gel e avviene la reazione catalizzata dell'enzima, dove quello che viene misurato con l'elettrodo specifico è la produzione di acqua ossigenata. L'acqua ossigenata viene determinata attraverso un elettrodo portando alla formazione di ossigeno e acqua e poi si ha il segnale per cui la quantità di elettroni prodotti è correlata con la quantità di glucosio consumata. Questo segnale è correlato con una scala di glicemia e quindi si ha un'immediata determinazione, oppure si ha l'associazione alla quantità di glucosio presente. Oppure l'acqua ossigenata può essere misurata ricorrendo a un altro enzima accessorio come la perossidasi che trasforma l'acqua ossigenata in acqua e si ha la produzione di un composto colorato, oppure fluorescente. Il gruppo OH viene ossidato e un composto incolore diventa colorato.

Il legame peptidico è responsabile della formazione delle proteine. Questo legame unisce gli amminoacidi tra loro, ma può essere modificato dai gruppi R degli amminoacidi. Se il legame peptidico si rompe, la sequenza proteica viene interrotta, altrimenti ci sono trattamenti che possono modificare i gruppi R, creando categorie di prodotti diversi.

Il tipo di trattamento determina la produzione di peptidi e amminoacidi. Questa produzione può avvenire solo tramite l'azione di un enzima, chiamato proteasi, presente nelle normali trasformazioni alimentari. Nessun trattamento è in grado di rompere il legame peptidico in modo non enzimatico.

L'utilizzo di proteasi ha diversi scopi, come la coagulazione, la produzione di prodotti da forno e birra, la produzione di idrolizzati proteici, il disosso delle carni, la produzione di sostituti e nuovi prodotti, o la produzione di isopeptidi come l'aspartame. L'utilizzo di proteasi è finalizzato all'ottenimento di specifici prodotti. Esistono diverse proteasi che possono essere utilizzate per vari processi.

• In base all'azione sulla proteina:
  • Endo-proteasi: agiscono all'interno della sequenza come tripsina e chimostripsina.
  • Eso-proteasi: agiscono sull'amminoacido C-terminale o N-terminale come le cabossipeptidasi.
• Ogni proteasi ha un amminoacido specifico dove rompe il legame peptidico e inoltre dopo che ha riconosciuto l'amminoacido specifico rompe il legame peptidico dalla parte N-terminale o C-terminale; le proteasi che sono ammino-peptidasi rompono il legame peptidico sulla parte N-terminale e tutte le altre agiscono sul C-terminale. Questo è importante per capire quali amminoacidi o peptidi vengono a essere liberati. Un enzima ha due siti ben strutturati: si ha una zona che

è il sito di riconoscimento dell’amminoacido bersaglio e se l’enzima taglia sulla zona idrofobica si ha il sito di riconoscimento; dopo che ha riconosciuto l’amminoacido bersaglio taglia dalla parte C-terminale o N-terminale e questa reazione di taglio è molto complessa in quanto prevede l’intervento di una serie di residui che comportano il taglio e questi sono dei residui chiave che vengono anche utilizzati per classificare gli enzimi proteolitici. Un idrogeno viene trasferito sul residuo di serina dell’enzima che si trova nella zona del sito catalitico dell’enzima; dalla serina poi viene trasferito all’istidina e infine si ha la produzione di una molecola d’acqua e la rottura del legame.

Si ha sito di riconoscimento del substrato e il sito catalitico dove avviene fisicamente la reazione di rottura, non coincide con il sito di riconoscimento e in base ai residui presenti nel sito catalitico si classificano gli enzimi in

baseall'amminoacido che ha un ruolofondamentale. Ad esempio, sihanno le serine proteasi I, II doveil ruolo chiave è svolto da residuidi ASP, SER, HIS e sonochimotripsina, tripsina, elastasi ma la serina non è l'amminoacido che rompono sul legame peptidico.Questa classificazione è molto usata ed è legata all'amminoacido che ha un ruolo chiave nella rotturadel legame peptidico. Ci sono poi le cysteine proteasi come papina, ficina, bromelaina, le aspartico-proteasi come chimosina e pepsina, o le metallo proteasi.

• Possono essere classificate anche inbase alla specificità di substrato: cisono substrati basici come tripsina ecarbossi-peptidasi B, oppure acidicome endoproteasi, idrofobici,aspecifici I, aspecifici II. Sono detteproteasi aspecifiche perché agisconosulla maggior parte degliamminoacidi anche se ad esempio lapapaina ha una preferenza persubstrati basici.
• Inoltre, le proteasi possono essere classificate in

per indicare un nuovo paragrafo e il tag per evidenziare una parola o una frase in grassetto. Ad esempio, puoi scrivere:

In base all'optimum di pH, ovvero il valore di pH ideale per il corretto funzionamento di un determinato processo o organismo.