Biochimica

Struttura e funzione dei nucleotidi

I nucleotidi sono filamenti singoli ripiegati più volte. Il Rna ribosomiale è composto da due filamenti avvolti tra di loro con polarità opposta. Ha una funzione strutturale nella composizione dei ribosomi ed è caratterizzato da una elica destrorsa.

Struttura e funzione del Dna

Il Dna contiene l'informazione genetica ed è presente come doppia elica. Ha un passo di 3,4 nm e ogni giro della doppia elica contiene 10,4 nucleotidi. Il Dna svolge un ruolo centrale nella sintesi delle proteine a livello dei ribosomi.

Struttura e funzione del mRna

Il mRna è sintetizzato nel nucleo e poi si sposta ai ribosomi. Ha una struttura a due solchi e svolge un ruolo centrale nella traduzione dell'mRna in proteina. La sua unione tra i due filamenti è mediata dagli legami idrogeni tra le basi azotate. I due filamenti sono complementari.

Struttura e funzione del tRna

Il tRna ha una struttura caratterizzata da basi grandi accoppiate con basi piccole. La sua omogeneità nella struttura permette la codifica del codice genetico. Ogni tRna lega un amminoacido diverso in base alla sua sequenza di basi, permettendo così la sintesi proteica.

biochimica alla sequenza riconosciuta basi azotate portano l'informazione geneticamRna è la molecola deputata alla zucchero e fosfato formano lo scheletro trasmissione dell'informazione genetica daltrascrizione zucchero -fosfatoRnaDna alle proteinelRna polimerasi trascrive un gene in un trascritto sintesi componente dei ribosomiprimario di Rna ne costituisce i 2/3solo per eucarioti maturazione viene prodotto nel nucleoil trascritto primario subisce delle trasformazioni per diventare mRna maturo vennero osservati per la prima volta nel 1953 nei procarioti non avviene ribosomi maggiore 50 s migrazione nel citoplasma fasi della vita negli eucarioti una volta maturo esce attraversocomplesso del poro nucleare un PORO NUCLEARE 2 subunità minore 30 sRna ribosomiales truttura grande

Che permette il passaggio selettivo ‎vengono identificate attraverso i coefficienti‎delle molecole attraverso la membrana nucleare ‎di sedimentazione espressi in Svedberg (s)‎u na volta fuoriuscito dal nucleo prende ‎ha un ruolo importante nell'avvio della‎traduzione ‎lettura del messaggio‎contatto con i ribosomi ‎traduzione‎mRna e codice genetico‎accorciamento della coda di poli-A ‎l'mRna raggiunge la subunità 30s e vi si aggancia‎rimozione del cappuccio in 5' ‎degradazione della molecola ‎sequenza Shine -Dalgarno ‎mRna procarioti‎traduzione‎dissemblazione della molecola ‎composta da A e G‎I° trattoi‎l messaggio portato dall'mRna corrisponde all' ‎sequenza di Icozac ‎posta all'inizio dell'mRna‎informazione genetica presente sul gene‎Choose Align Floating Topics ‎appaiamento di due tratti complementari di‎trascritto ‎Rna

solo eucariotiRna (1)permettono di codificare per 64 amminoacidi s equenza estremamente conservata situataraggruppato in TRIPLETTE di basi sul Dna II^° tratto subunità 30ssul 3' dell' rRnaanaloghe suddivisioni sull'mRna importante molecola implicata nel decifrare ilcodoni codice genetico durante la sintesi proteicavale per tutti gli organismi viventi che siano universale legare chimicamente un particolare aaessi eucarioti o procarioti 2 funzioni a ppaiarsi in modo complementare ad unad un singolo amminoacido corrispondono codone dell'mRnapiù triplette, ma una tripletta corrisponde ad degenerato codice geneticoun singolo amminoacido ogni amminoacido si lega ad un determinatotRna che varia per una TRIPLETTAAUG complementarecodone di iniziocorrisponde alla metionina Rna transfer

anticodone UGA essendo il codice genetico degenerato più UAG tRna possono trasportare uno stesso aa codoni di stop UAA si tratta di una molecola piuttosto piccola non codificano per nessun amminoacido struttura 2° struttura a trifoglio struttura a "L" braccio accettore sito di aggancio dell'aa struttura 3° il filamento 3' termina con una tripletta detta CODA CCA attaccata al resto della molecola di tRna attraverso una base purinica sono molecole che possiedono la funzione di rendere più durante le reazioni NON si consumano veloci le reazioni chimiche che si sviluppano all'interno/esterno dell'organismo sono catalizzatori biologici devono essere presenti ed efficaci anche in piccole è costituito tridimensionalmente da gruppi chimici di quantità aminoacidi appartenenti a parti diverse della

proteina alla fine della reazione non devono metodo chiave-serratura riscontrare modifiche 1890 caratteristiche Fisher non devono influenzare l'equilibrio di una reazione chimica reversibile adattamento indotto devono mostrare un certo grado di a forma del sito attivo si modifica specificità nei confronti del substrato sito attivo 1958 definizione e caratteristiche profondamente quando si lega al substrato le molecole che si legano all'enzima vengono dette substrato Koshland prima della reazione, prodotto dopo legami deboli il sito attivo è l'area sulla superficie dell'enzima dove si lega il substrato per effettuare la catalisi a prodotto legame E-S specifico parte proteica apoenzima dipende dalla precisa disposizione degli atomi nel sito attivo parte NON proteica cofattore enzima enzima completo

1. oloenzima: l'enzima che catalizza una reazione chimica
2. molecole dei reagenti: le sostanze che partecipano alla reazione chimica
3. zimogeni: enzimi sintetizzati dalla cellula in forma inattiva
4. definizioni: spiegazioni o descrizioni di concetti o termini
5. urto: collisione tra le molecole dei reagenti
6. enzima: proteina che abbassa l'energia di attivazione di una reazione chimica
7. numero di UI di enzima per mg di proteina: quantità di unità internazionali di enzima presente in un milligrammo di proteina
8. attività specifica: misura della capacità di un enzima di catalizzare una reazione chimica
9. enzima si lega al substrato formando un complesso: l'enzima si lega alla molecola del substrato per formare un complesso enzima-substrato
10. [c] di un enzima nel campione: concentrazione di un enzima nel campione analizzato
11. intermedio (ES): complesso enzima-substrato
12. numero di moli di prodotto che si forma in un dato intervallo di tempo
13. velocità di reazione: misura della velocità con cui si formano i prodotti di una reazione chimica
14. meccanismo d'azione: processo attraverso il quale l'enzima catalizza la reazione chimica
15. il substrato si trasforma in prodotto: il substrato viene convertito in prodotto
16. secondo: in base a
17. liberazione dell'enzima dal prodotto: l'enzima viene rilasciato dal prodotto della reazione
18. misurata in attività molecolare: misurata in termini di attività catalitica dell'enzima
19. efficienza catalitica: capacità di un enzima di catalizzare una reazione chimica in modo efficiente
20. quando il substrato si lega al sito attivo, la molecola viene orientata in modo tale che gli urti permettano la sua trasformazione in prodotto
21. numero di molecole di substrato in cui una molecola di enzima può catalizzare la reazione

trasformazione nei prodotti nell'unità di tempo e in condizioni ottimali di reazione gli enzimi il frazionamento dell'energia di attivazione fa si che la velocità di reazione aumenti uffisso "ASI" al substrato al quale l'enzima si prima lega e tipo di reazione la velocità di una reazione chimica aumenta all'aumentare della concentrazione es. pepsina suffisso "INA" al nome dell'enzima dopo dei reagenti catalizzano l'addizione di gruppi a doppi equazione di Michaelis -menten liasi legami o inverso classificazione e nomenclatura il suo valore è legato al tipo di substrato e catalizzano le reazioni di isomerizzazione isomerasi alle condizioni ambientali quando [s] è bassa, la V0 aumenta in modo concentrazione del substrato quasi lineare con l'aumento di [s] catalizzano la formazione di

legami costante di Michaelisligasiaccoppiati all'idrolisi di ATP esprime l'affinità dell'enzima per il substrato6 classi suddivise in sottoclassi ecatalizzano le reazioni di ossidoriduzione ossidoreduttasi classificazione IUBsotto-sotto classi quando [s] è più elevata, V0 aumenta in misura sempre minore con l'aumento di [s],catalizzano il trasferimento di gruppi avvicinandosi sempre di più alla V maxtransferasifunzionali r addoppiando la concentrazione dell'enzimacatalizzano la rottura di legami con l'aggiunta la velocità raddoppiaidrolasidi acqua concentrazione dell'enzima enzima e velocità sono direttamenteproporzionaligli enzimi possiedono una specificità dispecificità alta o bassa concentrazione dei cofattorisubstrato specificità

L'incremento della temperatura fa aumentare la specificità di reazione. I fattori che influenzano le reazioni sono le reazioni NON enzimatiche. L'energia cinetica, una volta legati al substrato, possono catalizzare solo una determinata reazione. Aumentando la temperatura, gli enzimi si denaturano. La temperatura aumenta l'energia cinetica con conseguente aumento della velocità di reazione, ma può anche causare la denaturazione delle proteine riducendo la velocità di reazione. Il pH ottimale è un intervallo ristretto per garantire l'efficienza massimale. Il pH influisce sulla geometria del sito attivo e sulle cariche elettriche, possibili legami covalenti E-S. L'attivazione e/o lo spegnimento di un enzima possono dipendere da modificazioni come la fosforilazione e possono essere regolate tramite modificazione.