Biochimica

Struttura degli aminoacidi e le loro forme

SEMPIOCH COOH H + CH COO con pKa=4.76 e pH=7+ -3 3In questo caso, 7 > 4.76, quindi ci troviamo nella 3° condizione, diconseguenza prevale la forma A (CH COO ), la forma HA (CH COOH) è in una- -3 3minima quantità.E 2:SEMPIONH H + NH con pKa=9.24 e pH=74+ + 3In questo caso 7 < 9.24, quindi siamo nella 2° condizione, di conseguenza sial’ammoniaca, che le ammine, a pH=7 saranno presenti soprattutto in formaNH .4+________________________________________________________________________________gruppo acidoGli aminoacidi sono molecole in cui sono presenti un (COH) e ungruppo amminico (NH2); prendono il nome dalla loro struttura chimica e sonodistinti in aminoacidi proteici (20 costituiscono le proteine: sono L-alfa-aminoacidi) e aminoacidi non proteici (metabolici o fisiologici; sono anche D-aminoacidi).Gli aminoacidi si trovano in diverse forme: solubiliLiberi: non sono legati ad altri aminoacidi o molecole; sono in acqua; non attraversano lemembrana biologiche se non con un trasportatore, in questo modo la cellula regola quanti aminoacidi entrano o escono dalla cellula;

Peptidi: catene brevi composte da aminoacidi legati. Ad esempio, l'ossitocina e la vasopressina sono composti da 9 aminoacidi, presenti in piccola quantità;

Proteine: le proteine vengono scomposte tramite idrolizzazione.

La molecola che si considera il punto iniziale della vita è l'aminoacido:

Ruoli biologici

Gli aminoacidi liberi svolgono specifici (es. glutammato è un neurotrasmettitore) metaboliti. Sono i precursori di altri (neurotrasmettitori, eme, fosfolipidi, ammine, sfingolipidi, catecolamine, etc.), molti di questi sono detti biogene. Alcaloidi (es. caffeina) e vitamine non sono metaboliti dell'organismo, vengono introdotti dall'alimentazione. Gli aminoacidi sono, quindi, tutti i precursori dei composti azotati nell'organismo animale. energetico. Ha anche un ruolo diverso a seconda del tipo di

animale è stato metabolico. In questo caso, l'utilizzo dell'aminoacido ha come necessità quello di togliere l'atomo di azoto e vengono utilizzati (ossidati) gli atomi di C della molecola. L'azoto diventa urea, ciò comporta un grande dispendio di energia e comporta un carico metabolico sul fegato e sul rene. Di conseguenza gli aminoacidi non sono le prime dispense energetiche, anche perché l'organismo non riesce ad immagazzinare gli aminoacidi, come succede per i lipidi. Gli atomi di C derivanti dagli aminoacidi vengono riutilizzati come riserva di glucosio o acidi grassi.

Aminoacidi liberi

Sia il carbossile che il gruppo amminico sono legati al Cα, il quale è legato a un H ed è legato ad una catena laterale (R).

Una molecola così nella realtà non esiste, la vera forma è → Gli aminoacidi nelle proteine sono tutte L.

Metonina: aminoacido solforato; meno abbondante negli alimenti;

Valine, leucine e

isoleucine: aminoacidi ramificati.

Prolina: ha una catena laterale chiusa

La cisteina, presenta un legame SH, quando sono presenti 2 molecole di cisteina, si vengono a creare dei ponti disolfuro formando la molecola cistina.

Esistono aminoacidi che l'organismo non è in grado di produrre, vengono essenziali. In parte variano a seconda delle specie e dell'età dell'animale. Alcuni aminoacidi invece, vengono sintetizzati da altri aminoacidi non essenziali o utilizzando atomi di C che derivano dal metabolismo dei carboidrati (glucosio) + un atomo di N che deriva dal glutammato.

Nei peptidi e nelle proteine gli aminoacidi sono legati con il legame peptidico. La formazione di questo legame avviene nei ribosomi, è un tipo di legame ammidico e avviene con il carbossile di un aminoacido e il gruppo amminico di un altro aminoacido, eliminando acqua. Il dipeptide che si viene a creare presenta un gruppo amino terminale.

aminoacido) e uncarbossile terminale gruppo (-, è l'ultimo aminoacido). Le catene laterali (mai ramificate, sempre lineari) consentono alla molecola di disporre nello spazio e di esporre dei gruppi chimici tridimensionalmente in modo da determinare la funzione vi sarà un'interazione tra i gruppi chimici che consentirà alla molecola di essere riconosciuta da altre proteine o amiacidi. L'informazione e alcune molecole utili a sintetizzare le proteine si trovano all'interno del nucleo. L'informazione si trova nel gene la complessità di un organismo deriva non dal numero di geni ma da quante proteine si riescono a sintetizzare da un solo gene. Tra il DNA e il ribosoma, vi è l'mRNA, una molecola che si forma nel nucleo ed è una copia di uno dei due filamenti del DNA. Peptidi: brevi catene formate da aminoacidi legati tra loro con il legame proteolisipeptidico. Si formano per da precursori proteici (anche durante

La digestione di proteine alimentari. Esempi: Ossitocina o vasopressina (ADH, ormone antidiuretico) derivano da peptidi di 9 aminoacidi secreti da neuroipofisi; Glutatione sintetizzato come tale, non da precursori, contiene il legame isopeptidico.

Proteine: Le proteine sono macromolecole funzionali costituite da polimeri di aminoacidi legati tra loro con legame peptidico (polipeptidi). Nonostante siano costituite dagli stessi 20 aminoacidi, possiedono proprietà chimico-fisiche e biologiche molto diverse tra di loro: l'insulina (Subunità, dimensioni è considerata la proteina più piccola con 51 aminoacidi con 2 legami peptidici), solubilità in acqua, carica elettrica ad un certo pH (a pH 7 ha carica negativa) e forma; Necessità di cofattori/porzioni non proteiche per funzione molte proteine per essere biologicamente attive devono possedere una parte non proteica (cofattore). Es. glicoproteine, metallo proteine, lipoproteine, etc.; Stabilità.

localizzazione (il genoma è identico in tutto l'organismo, cambia l'uso delle informazioni e quante proteine sono espresse),

semivita (quanto tempo passa a una molecola per diventare la metà -> la maggior parte hanno una semivita di qualche minuto o ore), quantità relativa nell'organismo;

Digeribilità;

Funzione strutturali (extracellulare, come il collagene, e intracellulare, -> come la tubulina);

enzimi; trasporto (emoglobina, albumina, trasportatori di membrana); contrazione (miosina); ormoni (insulina, ormone della crescita), prodotti in una o più cellule; recettori (ACE2, recettore adrenergico); canali ionici; trasduzione del segnale (proteine G, chinasi); fattori di crescita e differenziamento; modulazione attività di altre proteine; riserva (ovalbumina); fattori di trascrizione; proteine ribosomiali; struttura cromatina e controllo dell'espressione del DNA (istoni); riconoscimento cellulare; anticongelamento

(proteine nel plasmadei pesci); protezione e lubrificanti (mucine). Struttura delle proteine Le proteine presentano 4 livelli di struttura delle proteine: Struttura primaria (sequenza amminoacidica): ordine con cui si succedono gli aminoacidi a partire dall'estremità N-terminale (gruppo amminico libero e posizione legami disolfuro). Codificata da geni; Struttura secondaria: disposizione spaziale ordinata di porzioni della catena polipeptidica stabilizzata da legami H che coinvolgono gruppi N-H e C=O della catena principale (tipi principali: α-elica e β-foglietto); Struttura terziaria: struttura tridimensionale della proteina. Ogni proteina ha una propria struttura tridimensionale che corrisponde alla forma biologicamente attiva (struttura nativa). Quando la proteina perde anche in parte la sua struttura nativa diventa biologicamente inattiva (proteina denaturata); Struttura quaternaria: relazione tra le diverse subunità (stabilizzata da legami

intersubunità);

Struttura primaria:

La proteina nel suo complesso presenta la carica delle sue catene laterali(albumina negativa a pH7). Quasi tutte le proteine, una volta prodotte,vengono modificate; la prima metionina non c’è.

Il valore nutritivo delle proteine differisce in base al numero di aminoacidicontenuti.

citocromo c

Il bovino (primo segnale dell’apoptosi) è unaproteina presente nel bovino contenente 105 aminoacidi; ilchimotripsinogeno A è una proteina contenente 246aminoacidi. A parità di numero di residui (stessa quantità),queste due molecole non contengono lo stesso numero dimolecole (il citocromo avrà più molecole, perché più piccola)la proteina migliore è quella contente un numero aminoacido essenzialimaggiore di (non riusciamo a produrli!). In questo caso laproteina migliore è il citocromo c bovino, il quale contiene il 49.4% diaminoacidi essenziali.

Il citocromo c bovino e

umano possiedono 95 aminoacidi identici su 105, nonostante svolgano la stessa funzione. Gli aminoacidi che differiscono tra ledue proteine non servono per la funzione in sé della proteina. Questedifferenze comportano il fatto che il nostro organismo le riconosce e produceanticorpi (es. vaccino produce una proteina che l'organismo non riconosce e faanticorpi).

Struttura secondaria

Ogni proteina ha una forma ben precisa, differendo dalle altre. Nonostante ciò,vi sono parti di proteine diverse che si ripiegano nello stesso modo e siregioni di struttura secondaria. chiamano È una disposizione spaziale ordinatadi porzioni della catena polipeptidica, stabilizzata da legami a H, che noncoinvolgono le catene laterali. La proteina, ripiegandosi nello spazio, assumedelle forme particolari:

β-foglietto regioni lontane della catena, tramite legami a H, si avvicinano. Ad esempio, la proteina della seta (fibroina) presentaquesta struttura;

α-elica la catena

principale si ripiega, formando una struttura solida. Ad esempio, la cheratina presenta questa struttura.

Struttura terziaria

Se la proteina nello spazio non presenta la corretta forma, cioè se non è ripiegata correttamente, il nostro organismo le idrolizza e riutilizza gli aminoacidi per formare altre proteine in forma corretta. Le malattie neurodegenerative sono caratterizzate dal fatto che le proteine nel cervello non hanno la giusta struttura e l'organismo non è in grado di ripararla. La proteina denaturata è una proteina inattiva (sbagliata). Questo tipo di struttura