Basi biologiche dell'attività psichica

Il legame covalente

Il legame covalente si forma quando due atomi mettono in comune una coppia di elettroni, se i due atomi sono identici il legame è covalente puro. Il legame covalente può essere singolo (se è condivisa una sola coppia di elettroni), doppio (se sono condivise due coppie di elettroni), triplo (se sono condivise tre coppie di elettroni). Per esempio, la reazione tra sodio e cloro permette ad entrambi di ottenere una condizione stabile con otto elettroni nel guscio esterno tramite la condivisione di un elettrone. Il legame ionico avviene quando la differenza di elettronegatività tra gli atomi è molto grande. In questo modo l'atomo più elettronegativo strappa l'elettrone all'altro atomo, assumendo su di sé l'intera carica negativa, mentre l'atomo che ha perso l'elettrone acquisisce una carica positiva. In questo modo diventano stabili ed acquisiscono una carica (ione). Il legame covalente polare si presenta quando...

Atomi di natura diversa possono mettere in compartecipazione i loro elettroni di valenza, ma esercitano sugli elettroni di legame una diversa forza attrattiva (elettronegatività), come l'acqua. Essendo un dipolo, l'acqua è un ottimo solvente sia degli anioni che dei cationi. Il legame a idrogeno si trova nelle molecole in cui l'idrogeno forma un legame covalente con il fluoro, con l'ossigeno o con l'azoto. In questi legami, l'elettrone condiviso dell'idrogeno con gli altri atomi lascia carica positivamente l'estremità dell'idrogeno, che attrae fortemente l'estremità negativa di un'altra molecola. Quindi H fa da ponte tra due ioni di due molecole polari. In presenza di altre molecole d'acqua, essa si ionizza dando origine ad uno ione idronio ed uno ione ossidrile. Essendo un liquido polare, l'acqua quando si dissocia rilascia un identico numero di ioni idrogeno e di ioni ossidrile.

Normalmente soltanto poche molecole di acqua sono nello stato dissociato. La concentrazione degli ioni idrogeno (H+) è uguale a quella degli ioni ossidrile (OH-) e corrisponde a 10 elevato alla -7 moli/litro. Quindi l'acidità è un eccesso di ioni idrogeno: se il pH è minore di 7 la soluzione è acida (H+>OH-); se il pH è maggiore di 7 la soluzione è basica (H+

Il carbonio può completare il suo strato esterno condividendo gli elettroni di quattro atomi di idrogeno, così forma una molecola di metano. Gli atomi di carbonio possono legarsi tra loro dando origine a molecole policarboniose di grandi dimensioni e di forma varia, sia lineare che ciclica.

Gli aminoacidi (molecole organiche che nella loro struttura recano sia il gruppo funzionale amminico, sia quello carbossilico) si differenziano tra loro solo per la natura del gruppo R definito residuo amminoacidico. Poiché gli aminoacidi dispongono sia di un

centro acido che di un centro basico si va incontro ad una reazione acido-base intramolecolare che porta alla formazione di un sale interno chiamato ione doppio (zwitterione). Gli aminoacidi non hanno un'attività biologica particolare. Tuttavia, alcuni aminoacidi sono potenti agenti neuroattivi, che agiscono sia come neurotrasmettitori che come ormoni, tipo: il GABA (prodotto dalla decarbossilazione dell'acido glutammico), il glutammato, l'aspartato, l'istamina (derivato dell'istidina), la serotonina (derivato del triptofano) e l'epinefrina (derivato della tirosina).

Le proteine sono macromolecole biologiche costituite da catene di amminoacidi legati l'uno all'altro da legami peptidici. Il legame peptidico è il legame chimico responsabile dell'unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di peptidi e proteine. Si tratta di un legame covalente.

Le proteine svolgono una vasta gamma di funzioni.

all'interno degli organismi viventi, tra cui la catalisi delle reazioni metaboliche, funzione di sintesi come la replicazione del DNA, la risposta agli stimoli e il trasporto di molecole da un luogo ad un altro. La struttura primaria di una proteina è la sequenza di amminoacidi che la compongono, a partire dal gruppo -NH2 iniziale (N terminale) sino al gruppo -COOH terminale (C terminale). Le interazioni tra amminoacidi fanno ripiegare la struttura primaria in una struttura secondaria, che può essere alfa-elica (in cui le catene di amminoacidi sporgono all'esterno con dei legami idrogeno intracatenari) o beta-foglietto (stabilizzata dalla presenza di legami idrogeno trasversali). Più strutture secondarie si ripiegano ulteriormente in una struttura terziaria, che associandosi tra loro formano la struttura quaternaria. Molte malattie, come l'anemia falciforme, sono dovute al difettoso ripiegamento di una proteina. Le modificazioni covalenti delle

Le proteine dopo la traduzione includono la proteolisi, ovvero la rottura del polipeptide che permette di ripiegarsi assumendo forme differenti; la glicosilazione, ovvero l'aggiunta di zuccheri, fondamentale per il riconoscimento della proteina; e la fosforilazione, che altera la forma di una proteina con l'aggiunta di gruppi fosfato. Specifici segnali contenuti nella sequenza amminoacidica, le dirigono alle loro destinazioni cellulari finali.

Le proteine possono essere semplici o coniugate. Le proteine semplici sono costituite solo da una o più catene polipeptidiche, le proteine coniugate invece contengono anche parti non proteiche, ad esempio le glicoproteine e le lipoproteine.

I lipidi, o grassi, costituiscono un gruppo eterogeneo di sostanze accomunate dalla proprietà fisica dell'insolubilità nei solventi polari (come l'acqua), quindi l'idrofobicità; e dalla solubilità nei solventi organici (come il cloroformio o l'etere).

quindi la lipofilicità. Da un punto di vista fisiologico sono distinguibili in lipidi di deposito e lipidi strutturali. I primi hanno una funzione energetica e protettiva e sono rappresentati principalmente dai trigliceridi. I secondi invece sono costituenti fondamentali delle membrane cellulari e intracellulari come i fosfolipidi, i glicolipidi e il colesterolo. I lipidi si dividono in due macro gruppi: i lipidi neutri e i lipidi polari. I lipidi neutri si dividono in steroli e gliceridi, che a loro volta si dividono in monogliceridi, digliceridi e trigliceridi. I lipidi polari si dividono invece in fosfolipidi e glicolipidi. I fosfolipidi possono essere glicerofosfolipidi e sfingolipidi; i glicolipidi invece possono essere sfingolipidi. In una molecola fosfolipide la testa (polare) corrisponde al gruppo fosfato e al glicerolo, mentre la coda è rappresentata dalle catene di due acidi grassi (apolari). In acqua le interazioni delle code idrofobe e delle teste idrofile generano

un doppio strato fosfolipidico. Le teste sono verso l'esterno, dove interagiscono con l'acqua che le circonda, le code invece sono rivolte verso l'interno.

Il colesterolo ha un ruolo molto importante all'interno della membrana plasmatica, ovvero quello di diminuire la fluidità della membrana a temperature elevate, quello di aumentare la fluidità a basse temperature e di diminuire la permeabilità della membrana.

Le membrane hanno cinque funzioni principali: contorno e barriera di permeabilità, organizzazione e localizzazione della funzione, processi di trasporto, rilevamento del segnale e comunicazione cellula-cellula.

Il trasporto di membrana media l'assunzione di sostanze nutrienti essenziali (come il glucosio), la regolazione di concentrazioni esterne ed interne di ioni (come il Na+, K+, Cl-, Ca2+) e l'eliminazione dei prodotti metabolici di rifiuto (come il CO2).

Trasporto nella membrana

La diffusione semplice è uno dei

metodi con cui può avvenire il trasporto di membrana. È un trasporto passivo nel quale solo le piccole molecole parzialmente polari e molecole più grandi apolari possono attraversare liberamente il doppio strato fosfolipidico della membrana cellulare, come ad esempio l'acqua, gli ormoni steroidei e i gas molecolari (CO2, O2). In questi casi il trasporto non si serve di alcun apparato di membrana e le sostanze si diffondono liberamente per osmosi. L'osmosi è la diffusione del solvente (es. acqua) attraverso una membrana semipermeabile. Il movimento del solvente avviene in modo da equilibrare la concentrazione nei due compartimenti, ovvero il solvente passa dal compartimento a minore concentrazione di soluto verso una regione a maggior concentrazione di soluto. Questo movimento nelle cellule avviene senza dispendio di energia. La diffusione facilitata è un trasporto passivo attraverso la membrana cellulare che riguarda ioni e molecole polari, che a

causa della loro carica e del loro ingombro non riescono ad attraversare il doppio strato di fosfolipidi. Anche la diffusione semplice avviene a favore del gradiente di concentrazione, e quindi non richiede energia, tuttavia in questo caso il trasporto necessita di proteine transmembrana selettive e modulabili che ne permettono il passaggio, chiamate proteine canale. Dunque si differenzia il trasporto attivo dal trasporto passivo. Il trasporto attivo è quando alcune proteine di trasporto agiscono come pompe, trasportando sostanze attraverso la membrana contro il gradiente di concentrazione. L'energia necessaria per questo tipo di lavoro è normalmente fornita dall'ATP. Un esempio di trasporto attivo è la pompa ionica sodio-potassio. Il trasporto passivo è quando le sostanze si diffondono spontaneamente seguendo i loro gradienti di concentrazione, attraversando la membrana senza spesa di energia da parte della cellula. Quindi gli ioni, piccole e grandi.molecole possono attraversare la barriera della membrana plasmatica mediante il trasporto passivo (diffusione semplice o facilitata, secondo gradiente di concentrazione o elettrochimico); il trasporto attivo (contro il gradiente di concentrazione o elettrochimico); endocitosi-esocitosi (avviene mediante la formazione di vescicole – macromolecole). Alcune molecole sono in grado di attraversare liberamente la membrana. Acqua e ioni, a causa della loro polarità, passano solo attraverso canali proteici dedicati. Il passaggio di molte sostanze è consentito dalla presenza di proteine vettori che, modificando la loro conformazione, traghettano le molecole da un lato all'altro della membrana. Molecole voluminose come le proteine non possono attraversare la membrana. Esistono due tipi di proteine dedicate al trasporto: le proteine carrier e quelle canale. Le prime legano il soluto da un lato della membrana e lo trasportano dall'altro lato con un cambiamento di conformazione.

conformazione della proteina. Esse possono mediare sia un trasporto attivo che passivo. Le seconde formano pori idrofili nella membrana attraverso cui certi ioni possono diffondersi. Esse mediano il trasporto passivo. I canali ionici sono sistemi