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Appunti Lezione Biologia

Appunti di biologia basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni della prof.ssa Mezzasomma dell’università degli Studi di Perugia - Unipg, dell'Interfacoltà, Corso di laurea in scienze motorie e sportive. Scarica il file in formato PDF!

Esame di Biologia docente Prof. L. Mezzasomma

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ESTRATTO DOCUMENTO

- attaccati al RER, per la sintesi di proteine che fanno parte delle membrane oppure secrete dalla

cellula tramite vescicole.

MITOCONDRI Nella cellula vegetale, la stessa funzione ce l'hanno i CLOROPLASTI.

Ogni cellula può avere un numero diverso di mitocondri.

Forma bastoncellare, delle dimensioni di un batterio --> TEORIA ENDOSIMBIONTICA

TEORIA ENDOSIMBIONTICA: DNA mitocondriale è a singola molecola circolare; il mitocondrio ha

un proprio sistema di trascrizione e traduzione (compresi i ribosomi); sintetizza per proteine e enzimi

utli alla fosforilazione; è dotato di parziale autonomia.

Specializzati nella produzione di energia sottoforma di ATP --> respirazione cellulare: ossidazione

di lipidi e dei carboidrati proveniente dagli alimenti.

Hanno una doppia membrana, separata da uno spazio intermembrana:

 membrana interna: forma le creste mitocondriali (la matrice); costituita per il 70% da

proteine ed è altamente selettiva, non lascia passare quasi nulla; non c'è colesterolo

 membrana esterna: probbista di porine, proteine che fanno passare anche molecole di

grandi dimensioni

COMPLESSO Costituito da pile di sacche membranose appiattite, dette cisterne (ciascuna ha uno spazio interno

DEL GOLGI detto lume; in alcune regioni possono apparire rigonfie in quanto sono piene di prodotti cellulari).

Le pile di cisterne costituisce tre aree:

1. superficie CIS; collocata vicino al nucleo con la funzione di ricevere i materiali contenuti

nelle vescicole di trasporto proveniente dal RE

2. regione mediale; contiene differenti enzimi

3. superficie TRANS; più vicina alla membrana plasmatica, impacchetta le molecole in

vescicole che sono trasportate fuori dal Golgi.

In alcune cellule animali il complesso è localizzato in posizione laterale.

Nelle cellule vegetali e in altri tipi, possono essere presenti più complessi del Golgi, formati da pile

membranose isolate e sparse nella cellula.

Le cellule che secernono grandi quantità di glicoproteine, hanno un gran numero di pile del Golgi.

 nelle cellule animali sintetizzano i lisosomi

 quelli delle cellule vegetali producono polisaccaridi extracellulari (utilizzati come componenti

della parete cellulare)

 processa, smista e modifica le proteine; se assemblate correttamente, sono trasportate dal

RE alla superficie CIS del Golgi con vescicole di trasporto che si formano dalla membrana

del RE; modificate in molti modi, le proteine danno origine a molecole biologiche più

complesse

GLICOPROTEINE: impacchettate in vescicole secretorie nella regione TRANS.

VESCICOLE DI TRASPORTO: si fondono tra loro per formare gruppi che si muovono lungo i

microtubuli verso il complesso del Golgi e dal complesso del Golgi; le vescicole si staccano dalla

membrana del Golgi, trasportanto il contenuto a precise destinazioni; le vescicole che trasportano

prodotti che devono essere esportati dalla cellula, si fondono con la membrana plasmatica (la

membrana delle vescicole diventa parte della membrana plasmatica).

LISOSOMI Organelli separati da una singola membrana.

Piccole vescicole piene di enzimi disperse nel citoplasma (enzimi idrolasi acide, che lavorano con

un pH intorno a 5: fosfatasi, solfatasi, proteasi e peptidasi, nucleasi, lipasi, glicosidasi).

LISOSOMI PRIMARI: si formano per gemmazione dal complesso del Golgi (enzimi idrolitici

sintetizzati nel RER). Quando vengono a contatto con la roba da digerire diventano LISOSOMI

SECONDARI: i componenti digeriti vengono scomposti in modo da poter essere riciclati, ciò che non

viene digerito diventa corpo residuo, che viene esportato fuori la cellula.

CELLULE SPAZZINO: lisosomi che digeriscono i batteri durante i processi immunitari.

PEROSSISOMI Organuli digestivi, simili ai lisosomi, con singola membrana, ma vi si differenziano perchè il loro

prodotto dopo la difestione è molto denso agli elettroni.

Contengono enzimi ossidativi

 per la β-ossidazione degli acidi grassi

 che neutralizzano l'acqua ossigenata trasformandola in acqua e ossigeno

 con attività di detossificazione da alcol e altri prodotti tossici, nel fegato e nei reni

CITOSCHELETRO Determina la forma della cellula e la sua capacità di muoversi; altamente dinamico e cambia

continuamente.

È costituito da una rete di fibre proteiche, o meglio detto, da TRE TIPI di FILAMENTI:

1. MICROTUBULI: sono i filamenti più spessi del citoscheletro, costituiti da α-β tubulina,

◦ strutture cilindriche cave costituite da 13 protofilamenti e vanno dal centrosoma alla

periferia --> un microtubulo si allunga per addizione di dimeri di tubulina.

DIMERI DI TUBULINA: due gruppi di proteine associale ai microtubuli, chiamate

MAP (map strutturali ancorano l'oggetto da trasportare alle map motrici; map

motrici forniscono energia per il movimento)

◦ coinvolti nel movimento dei cromosomi durante la divisione cellulare; mantengono la

forma e danno sostegno.

2. MICROFILAMENTI (filamenti di actina); fibre flessibili e solide, ciascuna formata da due

stringhe intrecciate costituite da filamenti di actina;

◦ responsabili del mantenimento e del cambiamento della forma delle cellule

◦ contribuiscono al movimento della cellula; coinvolti nella citocinesi (divisione in 2 di

una cellula durante la divisione cellulare)

3. FILAMENTI INTERMEDI: resistenti e flessibili, forniscono sostegno meccanico e

mantengono la forma della cellula

◦ variano per composizione proteica e dimensione nei diversi tipi di cellula

◦ connessi ad altri tipi di filamenti mediante alcune proteine; mutazione dei geni che

codificano per le proteine dei filamenti intermedi rendono la cellula più fragile

→ ENZIMI E METABOLISMO: ENERGIA

MITOCONDRI Sono la centrale energetica della cellula: accumulano l'energia che si libera mediante i processi di

catabolismo sotto forma di ATP.

ATP: molecola che è in grado di conservare l'energia libera sotto forma di energia di legame.

I mitocondri sono organuli sferici o allungati, che presentano:

 DNA mitocondriale; una singola molecola circolare, formato da due filamenti (uno spesso e

uno leggero); questo consente al mitocondrio una semi-autonomia perchè riesce a

In chimica le reazioni sintetizzare ribosomi e proteine

che producono  membrana interna; ricca di proteine (che non sono altro che i trasportatori degli elettroni

energia sono reazioni della catena e le pompe F -F ATP-sintetasi) che piegata a formare le creste mitocondriali

REDOX, dove un 0 1

◦ la matrice è lo spazio interno delimitato dalla membrana interna

composto (riducente)

trasferisce elettroni ad  membrana esterna; ricca in lipidi e in enzimi che degradano grassi e amminoacidi

un altro composto ◦ la camera esterna è lo spazio tra le due membrane (spazio intermembrana)

(ossidante).

Gli elettroni si legano Gli alimenti vengono ossidati, i due cofattori NAD e FAD vengono ridotti e diventano NADH+H e

ad un certo livello 2

FADH --> questi grazie a una seire di molecole di intermedie vengono riossidati e cedono i loro

(orbitale); più questo è elettroni all'accettore finale OSSIGENO; l'energia liberata da questa reazione viene utilizzata per

maggiore (cioè +

compiere lavoro, ovvero per trasferire ioni H dalla matrice allo spazio intermembranario; si viene a

esterno) tanto minore + +

è l'affinità che il creare un gradiente protonico che pompe H -ATPasi utilizzano per riportare all'interno gli ioni H ,

composto ha per gli completando il processo di creazione di ATP.

elettroni, e viceversa. Ogni sostanza subirà delle modificazioni prima delle reazioni di ossidazione (nel citoplasma):

Un composto con  carboidrati idrolizzati in monosaccaridi --> glicolisi --> formano PIRUVATO

bassa affinità tende a

cedere gli elettroni ad  lipidi idrolizzati in acidi grassi e glicerolo --> β-ossidazione --> formano PIRUVATO

uno con maggiore  proteine idrolizzate in amminoacidi --> deamminazione --> formano PIRUVATO

affinità: il trasferimento 

è caratterizzato da acidi nucleici idrolizzati in nucleotidi --> formano PIRUVATO

liberazione di energia. Il piruvato formato entra nel Ciclo di Krebs nella matrice mitocondriale.

GLICOLISI --> Processo di ossidazione di un monosaccaride con formazione di 2 molecole di piruvato

GLUCOSIO →(+ATP +ENZIMA) → GLUCOSIO 6-P → (+ENZIMA) → FRUTTOSIO 6-P → (+ATP +ENZIMA) → FRUTTOSIO 1,6-P

→ (+ENZIMA) → DIIDROSSIACETONE + GLICERALDEIDE 3-P

1° FASE DELLA GLICOLISI: "fase di investimento energetico"

- consumo di due molecole di ATP per formare gliceraldeide-3-fosfato e diidrossiacetone-fosfato

- solo la gliceraldeide entra nella fase successiva; quindi grazie ad un altro enzima il diidrossiacetone viene convertito in

gliceraldeide

GLICERALDEIDE 3-P → (+NAD) → 1,3-BISFOSFOGLICERATO + NADH → (+ENZIMA) → 3P-GLICERATO → (+ENZIMA) →

2P-GLICERATO → (+ENZIMA) → FOSFO-ENOL PIRUVATO → (+ENZIMA) → PIRUVATO + 4ATP

2° FASE DELLA GLICOLISI:

- produzione di 2 molecole di piruvato e 4 ATP (con guadagno netto di 2 ATP)

Il destino del piruvato dipende ora dalle condizioni in cui ci troviamo, cioè se in presenza o in assenza di ossigeno.

FERMENTAZIONE Processo che avviene in condizioni di anaerobiosi (assenza di ossigeno).

Nella fermentazione viene riossidato il NADH formatosi nella 1° fase della glicoli.

Due tipi:

1. fermentazione lattica: è tipica delle cellule muscolari; in caso di debito di ossigeno è il

piruvato che agisce da accettore finale e si trasforma in acido lattico

2. fermentazione alcolica: è tipica dei lieviti: il piruvato è sempre accettore finale, ma viene

trasformato in alcol etilico.

RESPIRAZIONE 1° fase: OSSIDAZIONE DEL PIRUVATO

CELLULARE Nella matrice è presente il complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi, costituito da

(nella matrice 3 enzimi che trasformano il pirtuvato in acetile e che poi lo lega al coenzima A formando acetil CoA;

mitocondriale) si produce inoltre NADH

2° fase: CICLO DI KREBS (ciclo dell'acido citrico)

L'acido citrico viene trasformato in insocitrato, in chetoglutarato etc etc., e visto che non conviene

alla cellula coinvolgere così tanti enzimi per produrre ATP, essa utilizza i cofattori NAD e FAD

2

riducendoli a NADH+H e FADH e poi riossidandoli, producendo circa 32ATP.

Il meccanismo di ossidazione è svolto dalla CATENA RESPIRATORIA.

3° fase: CATENA DI TRASPORTO DEGLI ELETTRONI

Avviene a livello della membrana interna dei mitocondri.

La catena è formata da 4 complessi in grado di trasferire all'ossigeno gli elettroni trasportati dalle

2

molecole di NADH+H e FADH : i 4 complessi vengono aiutati da due trasportatori mobili di natura

non proteica che sono ubichinone e citocromo C, che vengono ciclicamente ridotti e ossidati.

COMPLESSO 1: NADH ubichinone deidrogenasi --> trasferisce gli elettroni dal NADH+H

all'ubichinone (coenzima Q): il NADH si ossida a NAD e l'ubichinone diventa ubichinolo.

COMPLESSO 2: succinato deidrogenasi --> è in realtà uno degli enzimi del ciclo di Krebs, che

2

catalizza il passaggio di elettroni dal FADH all'ubichinone, ottenendo FAD e ubichinolo.

COMPLESSO 3: ubichinone citocromo C ossidoreduttasi --> trasferisce gli elettroni

dall'ubichinolo al citocromo C, che si riduce.

COMPLESSO 4: citocromo C ossidasi --> trasferisce gli elettroni dal citocromo C all'ossigeno O,

che si riduce a H O.

2 +

I complessi 1, 3 e 4 sono in realtà delle pompe protoniche in grado di trasportare protoni H nella

camera intermembranaria grazzie all'energia che si libera dalle reazioni redox, e creano ovviamente

un gradiente di concentrazione ad alta energia potenziale.

Sulla membrana interna del mitocondrio è presente un complesso proteico denominato F -F ATP-

0 1

sintetasi, che usa questo gradiente per far rientrare gli ioni H all'interno della matrice e per

sintetizzare ATP da ADP e Pi.

L'ATP ha energia nell'ultimo legame, tra il secondo e il terzo fosfato.

Questo tipo di "aggiunta" viene chiamata FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA.

Quindi il bilancio: Glicolisi --> 2 ATP 2 ATP

4 NADH 8 ATP

2 piruvato --> 8 NADH 20 ATP

2 FADH 3 ATP

2 ATP (ciclo di Krebs) 2 ATP

TOTALE 32 ATP

Per ogni molecola di glucosio, con la respirazione si possono ottenere circa 32 molecole di ATP, che

passano poi al citoplasma.

→ REPLICAZIONE DEL DNA

Corrisponde alla fase S del ciclo cellulare

DNA: molecola depositaria dell'informazione genica, e deve essere ereditata di generazione in

generazione nel modo più fedele possibile. Ovviamente gli errori sono prevedibili e sono quelli che

creano mutazioni e quindi danno variabilità.

Ogni volta che la REPLICAZIONE SEMICONSERVATIVA: ogni filamento determina la sequenza del filamento

cellula si divide, complementare. Ogni singolo filamento della molecola che si apre funge da stampo per dirigere la

l'intero genoma deve sintesi di un nuovo filamento.

essere duplicato Formazione del primer → si crea la bolla di replicazione, a sinistra e a destra due forcelle di replicazione → ogni

forcella avrà:

 un filamento guida (LEADING CHAIN), dove la DNA polimerasi procede in direzione 5-3 senza

interruzioni

 un filamento in ritardo (LAGGING CHAIN), che prevede la presenza di più primasi e DNA polimerasi

che creeranno tanti piccoli filamenti sempre in direzione 5-3; i frammenti sono chiamati frammenti di

Okazaki e saranno legati insieme dalla ligasi

Gruppo di proteine ed enzimi che entrano in gioco nella replicazione:

 enzima primasi: ha il compito di formare un primer (un innesco formato da sequenze ricche

di A e T) da cui poi iniziare la replicazione

 enzima DNA polimerasi: ha il compito di polimerizzare i nuovi filamenti, costruendo la

catena in direzione 5'3'

 enzima elicasi: con l'aiuto della primasi, apre ancora di più la forcella di replicazione e la

molecola di DNA

 proteine SSB: impediscono che i due filamenti si richiudano

 topoisomerasi: allentano il superavvolgimento che si crea dal continuo srotolamento, e

rimettono il DNA in forma rilassata

 enzima ligasi: lega tra loro i vari frammenti della lagging chain

 enzima telomerasi: enzima specializzato della replicazione dei telomeri del cromosoma (le

parti finali): utilizza il suo RNA come stampo per allungare l'estremo 3' dove lavora la

polimerasi. DNA EUCARIOTICO DNA PROCARIOTICO

Più bolle di replicazione per aumentare la velocità (REPLICONI) Una singola bolla di replicazione

La DNA POLIMERASI funge da correttore degli errori: l'instabilità del Uguale.

filamento dovuto ad un appaiamento scorretto, non consente il continuo

della sintesi e la fanno tornare indietro a correggere

CROMATINA: prima la replicazione della eucromatina, poi Assente.

dell'eterocromatina

ISTONI: ne vengono sintetizzati di nuovi che si mischiano con quelli Assente.

vecchi e vanno a formare i nucleosomi.

TELOMERI: replicati grazie alla telomerasi. Assente.

CORREZIONE DEGLI ERRORI dopo la replicazione, spontanei o Uguale.

indotti:

 riparazione per escissione: riconosciuto il danno, si operano

due tagli, uno a monte e uno a valle; la DNA polimerasi ricopia

di nuovo il filamento che era sbagliato e la ligasi lo attacca;

 riparazione per escissione di basi (dovuta alla glicosilasi); un

enzima glicosilasi rimuove la base azotata errata, facendo un

taglio proprio nel nucleotide (a livello tra la base azotata e lo

zucchero) che viene poi rimpiazzata.

→ TRASCRIZIONE E MATURAZIONE RNA

DNA contiene l'informazione genetica, ovvero la sequenza di nucleotidi che permette di avere un RNA.

PROCESSO DI Processo di riscrittura delle sequenze desossiribonucleotidiche in sequenza ribonucleotidiche.

TRASCRIZIONE Avviene nel nucleo, nella zona chiamata nucleolo.

L'RNA sintetizzato viene chiamato trascritto. Tre tipi principali di RNA:

1. mRNA (messaggero)

2. rRNA (ribosomale)

3. tRNA (trasporto)

L'enzima che svolge la polimerizzazione è l'RNA polimerasi.

DIREZIONE POLIMERIZZAZIONE: 5'-3'

DIREZIONE DI LETTURA: 3'-5' sul filamento stampo

È presente un promotore a monte del tratto di DNA (gene) che trascrive per quel RNA.

CELLULE PROCARIOTICHE CELLULE EUCARIOTICHE

RNA polimerasi di un solo tipo RNA polimerasi di 3 tipi:

 1°; sintetizza per gli rRNA

 2°; sintetizza per gli mRNA

 3°; sintetizza per i tRNA

Insieme agli enzimi RNA polimerasi, vengono utilizzate le GTF

(general transcription factors); sono dei fattori che srotolano il

DNA, riconoscendo il promotore, ed interagiscono con altre

proteine.

Promotori: a -35 e -10 dal punto di inizio Promotore:

 RNA polimerasi di 1° tipo: da -35 a +15 rispetto al

punto di inzio della trascrizione (promotore core), più

un altro promotore a -150/-50 (promotore a monte)

 RNA polimerasi di 2° tipo: promotore TATA box e a

volte anche una CAAT BOX. Sono presenti inoltre degli

attivatori a -200 dal sito di inizio, che attivano o

reprimono la sintesi di quel gene. Presenti anche degli

enhancer (-1000) che modulano la trascrizione

incrementandone l'efficenza.

 RNA polimerasi di 3°tipo: promotori intragenici

DIREZIONE LETTURA una volta aperta la DIREZIONE LETTURA una volta aperta la doppia elica del

doppia elica del filamento stampo: 3'-5' filamento stampo: 3'-5'

DIREZIONE DI SINTESI dei nucleotidi: 5'-3' DIREZIONE DI SINTESI dei nucleotidi: 5'-3'

CROMATINA: il nucleo è organizzato in cromatina, in alcuni

punti poco compatta (eucromatina) e in altri punti più compatta

(eterocromatina) e tale organizzazione è importante nel

permettere che un gene sintetizzi o meno per un RNA.

Esempio: corpo di Barr, uno dei cromosomi X della femmina, è

inattivo.

L'imprinting è quel fenomeno che determina quale dei due alleli

debba sempre esprimersi in un clone cellulare e dipende

dall'ereditarietà degli stati attivi o repressi della cromatina.

TERMINATORE: una serie di GC indica il

rilascio del trascritto

Produzione di un trascritto finito. L'RNA prodotto, prima di passare nel citoplasma, subisce delle

modificazioni:

 CAPPING: aggiunta di una GMP sul primo nucleotide

(5'); impedisce che il trascritto venga riconosciuto dalle

ribonucleasi e permette ai ribosomi di posizionarsi nel

modo giusto per una corretta lettura.

 METILAZIONE: il CAP viene metilato, e anche i primi

due nucleotidi vengono metilati.

 POLIADENILAZIONE: viene agiunta al terminale 3'

una coda di adenide (coda di poli A) che contribuisce a

rallentare l'effetto di degradazione delle ribonucleasi.

 SPLICING: consiste nel rimuovere dall'interno del

trascritto sequenze che non hanno significato,

chiamate introni. La perdita di introni determina la

necessità di cucire i pezzi della molecola, cioè ricucire

tra loro gli esoni. La sequenza introne-esone-introne

viene riconosciuta da complessi ribonucleo-proteici,

denominati spliceosomi: essi individuano il punto di

confine con gli esoni, tagliano, formano una specie di

cappio chiamato lariat di soli introni, e ricuce tra loro gli

esoni.

 SPLICING ALTERNATIVO: gli spliceosomi, sun uno

stesso trascritto di RNA, possono fare dei tagli diversi,

magari tagliando gli introni e anche l'esone che era tra i

due. Sembra che dei fattori di splicing alternativo

aiutino gli spliceosomi a riconoscere il sito di taglio.

 EDITING: cambiamento post-trascrizionale delle

sequenze del mRNA; avviene in mitocondri e

cloroplasti delle piante superiori.

RNA --> singolo filamento polimerizzato in direzione 5'-3', utilizzando come stampo il filamento 3'-5'

del DNA

Pronto l'RNA e modificato, esso passa al citoplasma per la TRADUZIONE.

TRADUZIONE: processo di sintesi proteica, effettuata dai ribosomi, utilizzando le informazioni fornite

dal mRNA, che a sua volta è la copia di un gene

L'mRNA viene letto secondo delle regole:

CODICE

GENETICO:  a triplette; ogni 3 basi azotate costituiscono un codone, che codifica per un amminoacido.

insieme delle regole  ridondanza; se gli amminoacidi sono 20, allora vuol dire che il codice genetico è ridondante,

che mi permettono ovvero uno stesso amminoacido può essere codificato da più codoni

la traduzione.  le triplette vanno lette senza virgola né pause

 il ribosoma si attacca al CAP e scende lungo il filamento di mRNA alla ricerca del codone

di inizio AUG

 DIREZIONE DI LETTURA del mRNA: 5'-3'

DIREZIONE DI SINTESI PROTEICA: dall'estremo NH all'estremo COOH.

 la traduzione termina con i codoni UAA, UAG e UGA.

Nel processo di traduzione sono coinvolti 3 tipi di RNA:

1. rRNA; forma, insieme a delle proteine, i ribosomi; ogni ribosoma è formato da due

subunità, una maggiore e una minore

2. mRNA; porta le informazioni

3. tRNA; legge il codone del mRNA e trasporta l'amminoacido corretto ai ribosomi; le cellule

possiedono più di 20 diversi tRNA, è una molecola da più di 80 nucleotidi legati in maniera

da formare una configurazione a trifoglio --> all'estremita 3' si lega l'amminoacido

(reazione catalizzata dall'enzima amminoacil-tRNA-sintetasi con idrolisi si una molecola di

ATP); l'ansa centrale è chiamata anticodone, ed è la zona responsabile del riconoscimento

della tripletta sul mRNA e quindi dell'amminoacido corrispondente.

La traduzione inizia

sempre nel citoplasma, TRADUZIONE EUCARIOTICA, tre fasi:

poi man mano che si

forma la proteina può  INIZIO (ci troviamo nel citoplasma)

capitare che proprio la ◦ la subunità minore si all'estremità 5' del mRNA, dove è presente il cappuccio; scorre giù

stessa sequenza di

amminoacidi blocchi la lungo l'mRNA fino a quando non trova il codone di inizio [5'-AUG-3'].

sintesi e la sposti, La sequenza di mRNA compresa tra il capping e AUG (inizio) è detta regione 5' UTR

attaccando il ribosoma al

RER. (untraslated region).

◦ Il primo tRNA si colloca in modo da appaiarsi al sito del mRNA [AUG = metionina]

MRNA+due subunità ◦ Si forma il complesso di inizio subunità minore – mRNA – primo tRNA. Solo a questo

ribosomali e tRNA

caricato con metionina, punto la subunità maggiore sarà in grado di attaccarsi a quella minore.

sono tenute insieme Il tRNA viene alloggiato in un particolare sito della subunità maggiore, chiamato sito P.

correttamente da un

gruppo di proteine dette  ALLUNGAMENTO

fattori di inizio. ◦ Il secondo codone del mRNA si trova in corrispondenza del sito A: arriva il tRNA

Durante il processo di corrispondente al codone e si posiziona in A.

allungamento, la parte ◦ A questo punto quindi ci sono: due tRNA (uno in P e uno in A) entrambi con attaccati un

iniziale del mRNA che è

gia stata tradotta, è subito amminoacido.

disponibile all'attacco di Si forma il legame peptidico tra gli amminoacidi, rompendo anche il legame che c'era

un altro ribosoma, che

forma un nuovo

complesso di inizio. Può tra il primo tRNA e il suo amminoacido.

così formarsi un gruppo di ◦ Formato il legame il ribosoma scorre avanti di un codone, per cui il primissimo tRNA si

ribosomi, detto viene a trovare in corrispondenza di un terzo sito, il sito E, da cui esce, e rivà nel citosol.

poliribosoma o

polisoma; ciò serve Nel sito P ora si trova il secondo amminoacido. Nel sito A arriverà un nuovo tRNA con un

quando la cellula deve nuovo amminoacido, che andrà a legarsi al dipeptide formatosi prima

sbrigarsi e produrre

grandi quantità di ◦ Il processo si ripete più volte, con l'aiuto di fattori di allungamento.

proteine.  TERMINAZIONE

A mano a mano che la ◦ La sintesi termina in corrispondenza di uno di questi tre codono: UAA, UAG e UGA, detti

proteina viene codoni di stop.

sintetizzata, la catena

polipeptidica si ripiega ◦ Dato che non esistono anticodoni per queste triplette, nel sito A si inserisce una

nella sua forma particolare molecola detta fattore di rilascio (RF, release factor), che consente l'idrolisi

tridimensionale.

Essa può contenere una tra il peptide il tRNA in P.

sequenza di amminoacidi, ◦ La traduzione cessa, le due subunità si separano e l'mRna può essere riutilizzato per

detta segnale, che indica

il punto della cellula in cui una sintesi proteica successiva.

dirigersi. ◦ Il peptide si separa dal ribosoma; l'informazione che stabilisce quale configurazione

debba poiassumere e quale sia la sua destinazione cellulare defitiva, è già contenuta

nella sua sequenza amminoacidica.

TRASCRIZIONE NEGLI EUCARIOTI (come regolazione della traduzione)

La cellula batterica regola l'espressione del gene attraverso il modello dell'operone.

OPERONE: tratto di DNA comprendente sia dei tratti di regolazione (che sono il promotore e

l'operatore) che dei geni strutturali.

Classificazione degli operoni:

- inducibili o reprimibili; se possono essere acceso o spenti

- anabolici o catabolici; se presiedono a processi di sintesi o di degradazione di un substrato

ma spesso

--> gli inducibili sono catabolici (accesi, degradano) come l'operone LAC

--> i reprimibili sono anabolici (spenti, sintetizzano) come l'operone TRP

OPERONE LAC (lattosio)

Il controllo operatore-repressore induce la trascrizione.

Attivano la trascrizione in risposta alla comparsa di un induttore.

La proteina repressone ha due siti legami, uno per l'operatore e l'altro per l'induttore. Gli induttori

nell'operone LAC è il lattosio.

Il legame con il repressore modifica la forma del repressore, che non può quindi legarsi all'operatore,

e dà inizio alla trascrizione dei geni strutturali.

L'mRNA trascritto viene poi tradotto per sintetizzare tre proteine necessarie al metabolismo del

lattosio.

A mano a mano che il lattosio viene metabolizzato, la sua concentrazione si riduce e quindi

l'induttore si stacca dal repressore, e quest'ultimo si riattacca all'operatore bloccando la trascrizione.

- in assenza di induttore, l'operatore è inattivo

- il controllo viene esercitato da una proteina (repressore) che disattiva l'operatore

- l'aggiunrta dell'induttore trasforma il repressore e attiva l'operatore

DNA Funzione

Promotore del regolatore (PI) Controllo della trascrizione del Regolatore

Regolatore (I) Codifica il repressore

Promotore (Plac) Controllo della trascrizione dei geni a valle

Operatore (O) Bersaglio del repressore

lacZ Codifica beta-galattosidasi

lacY Codifica lattosio-permeasi

lacA Codifica transacetilasi

OPERONE TRP (triptofano)

Il controllo operatore-repressore reprime la trascrizione. Il batterio è capace di bloccare la sintesi di

un enzima in risposta all'accumulo dei prodotti finali della reazione da esso catalizzata.

L'amminoacido TRP è un costituente essenziale delle proteine; quando è presente in concentrazioni

elevate, la cellula sospende la produzione di enzimi coinvolti nella sua sintesi. L'operone trp controlla

la sintesi del triptofano: il repressore può bloccare il proprio operatore solo se prima si è legato a un

corepressore, che può esesre in questo caso lo stesso triptofano.

→ MECCANISMI DI ADESIONE CELLULARE

CELLULE: entità isolate che terminano a livello della loro membrana plasmatica ma comunque comunicano tra di loro.

La loro integrazione e aggregazione forma tessuti e organi.

Inoltre le cellule si COME FANNO LE CELLULE DELLO STESSO TIPO A RICONOSCERSI??

ancorano ad un Grazie ad un complesso di proteine sulla superficie cellulare, chiamate recettori adesivi. I recettori

substrato comune che adesivi formano diversi tipi di interazione:

permette ulteriore  interazione omofilica; legame tra due proteine identiche poste su cellule diverse

stabilizzazione

dell'aggregato  riconoscimento eterofilico; inteso come legame tra proteine di tipo diverso, ma che si

tissutale: la MATRICE

EXTRACELLULARE, completano (sfera cava e sfera piana)

un intreccio di  legame mediato da una molecola bifunzionale che fa da ponte tra due recettori su cellule

proteine, glicoproteine adiacenti

e carboidrati. Le associazioni tra cellule richiedono anche la presenza di strutture specializzate definite

GIUNZIONI CELLULARI. Ne esistono tre tipi:

1. GIUNZIONI OCCLUDENTI o STRETTE: non lasciano spazio tra le membrane delle cellule,

sono sigillate e servono per separare due compartimenti nel nostro corpo.

--> percorrono l'intero perimetro di cellule adiacenti che rivestono la cavità o la superficie di

un organo

--> impediscono il transito molecolare

2. GIUNZIONI ADESIVE: legano il citoscheletro di una cellula a quello della cellula adiacente,

garantiscono la resistenza agli insulti meccanici. Ne esistono tre tipi

◦ giunzioni aderenti; percorrono l'intera circonferenza e sono costituite da un legame

omofilico tra molecole di caderina

◦ desmosomi, punti di contatto non continui tra cellule, distribuiti sulla superficie come

piccole aree di adesione. Le membrane plasmatiche di due cellule risultano parallele

e separate da uno spazio, chiamato cuore del desmosoma, mentre una placca

spessa e densa è presente sul versante citoplasmatico subito al di sotto della

membrana di ciascuna cellula

◦ emidesmosomi, negli epiteli, simile al desmosoma, ma connette la membrana

basale di una cellula alla lamina basale sottostante

3. GIUNZIONI COMUNICANTI: le membrane delle cellule sono molto vicine e viene messo in

comunicazione anche il citoplasma, con la possibilità di scambio di ioni e piccole molecole.

Ogni lato della membrana possiede un connessone, una struttra simile ad un cilindro

formato da unità di proteina connessina. Questa struttura attraversa la membrana

plasmatica e sparge nello spazio tra le cellule; si appaia al connessone della cellula

adiacente così da formare una cavità continua che mette in comunicazione le due cellule.

→ MEMBRANE E MECCANISMI DI TRASPORTO

MEMBRANA PLASMATICA: regola il flusso di ioni e molecole dall'interno all'esterno della cellula e viceversa.

--> è selettivamente permeabile: permettono il libero passaggio di gas (ossigeno e anidride carbonica) e piccole

melecole liposolubili prive di carica (ammoniaca e urea).

--> è una barriera insormontabile per tutti gli altri tipi di molecole.

Diffusione semplice e Le strategie per far passare molecole sia grandi che piccole:

diffusione facilitata  DIFFUSIONE SEMPLICE: prodotta dal movimento casuale delle molecole.

sono trasporti passivi Va dal compartimento ad alta concentrazione a quello a bassa concentrazione e prosegue

perchè non utilizzano fino al raggiungimento di un equilibrio.

ATP. Il passaggio si ipotizza avvenga attraverso gli spazi intermolecolari tra le catene degli acidi

grassi dei fosfolipidi, dove sono presenti dei punti di insaturazione che causano piegatura

dell'acido grasso.

◦ L'osmosi è un tipo di diffusione semplice, ma dove non passano le molecole ma passa

l'acqua. Quando due soluzioni acquose, contenenti quantità diverse di soluto, son

separate da membrana semipermeabile (che permette il passagio del solvente acqua,

ma non quella del soluto), essa comincia a passare dalla soluzione meno concentrata a

quella più concentrata, fino al raggiungimento dell'equilibrio.

EQUILIBRIO: le due concentrazioni sono le stesse e le due soluzioni sono isotoniche.

Se la cellula è immersa in una soluzione più concentrata (ipertonica) si avrà un flusso

di acqua verso l'esterno e la cellula si raggrinsisce; se la cellula viene messa in una

soluzione ipotonica (meno concentrata), si ha un flusso di acqua all'interno e la cellula

si gonfia.

 DIFFUSIONE FACILITATA: vengono utilizzati particolari proteine per trasportare molecole

più grandi, anche polari e ioni. Vengono utilizzate:

◦ proteine trasportatrici (carrier): proteine inglobate nella membrana che accelerano il

movimento delle molecole, che va sempre verso gradiente di concetrazione

ESEMPIO: GLUT 1 nei globuli rossi sono proteine adibite al trasporto di glucosio dal

circolo ematico all'interno della cellula e viceversa: il glucosio si lega al carrier -->

cambio conformazionale della proteina --> il glucosio viene rilasciato all'interno -->

ritorno alla conformazione iniziale.

◦ canali ionici: conducono ioni con alta specificità (altamente selettivi per quello ione).

Di solito esiste un meccanismo di apertura e chiusura (gating) che può essere regolato

da:

▪ recettori (quindi sono canali ROC)

▪ secondi messaggeri (canali SMOC)

▪ potenziale elettrico di membrana (canali VOC)

Il trasporto attivo ▪ stimoli meccanici

invece utilizza ATP

(che viene idrolizzata).  TRASPORTO ATTIVO: mantiene una diversa distribuzione di specie ioniche sui due lati

della membrana; è un trasporto contro gradiente di concentrazione.

IDROLIZZAZIONE Il trasporto è mediato da proteine intrinseche di membrana che legano in maniera selettiva

dell'ATP: gli si stacca il un particolare soluto e lo trasportano attraverso la membrana a seguido dell'idrolisi dell'ATP.

terzo fosfato e lo si

lascia attaccato alla Quindi le proteine sono pompe ATP dipendenti (o ATPasi)

proteina. Il trasporto attivo è spesso associato ad un cotrasporto con ioni sodio.

Esempi di trasporto attivo:

◦ +

pompa H ATPasi: caratteristica della membrana plasmatica, delle cellule vegetali,

+

batteriche e funghi; trasporta ioni H contro gradiente di concentrazione, continuamente

prodotti dai diversi processi metabolici.

+ +

◦ pompa Na /K ATPasi: è costituita da 4 subunità (tetramero), due α e due β.

La α è un polipeptide transmembranario, responsabile sia dell'idrolisi dell'ATP che del

trasporto degli ioni (versante intracellulare). La β è un una proteina glicosilata,

localizzata nella parte della membrana extracellulare. +

Per ogni molecola di ATP idrolizzata, la pompa trasporta fuori dalla cellula 3 ioni Na e

+

dentro 2 ioni K , contribuendo al mantenimento della diversa distribuzione di cariche

(pompa elettrogenica). Questa differenza di cariche costituisce la base per la

generazione dell'impulso nervoso nei neuroni e nelle cellule muscolari.

--> All'inizio la proteina si trova in una conformazione E1, dove espone verso l'interno

della cellula tre siti di legame ad alta affinità per il sodio Na, sebbene la sua

concetrazione citosolica sia molto bassa. Il legame tra gli ioni e la pompa induce il

legame dell'ATP alla subunità α, la sua idrolisi, e il successivo trasferimento del fosfato

inorganico su α. La fosforilazione di α determina un cambiamento conformazionale, da

E1 a E2, extracellulare, dove i siti di legame hanno bassa affinità per il sodio Na, che si

stacca. In questo modo vengono esposti i siti di legame ad alta affinità per il potassio K

che quindi si legherà facilmente alla pompa, sebbene la sua concentrazione

extracellulare sia molto bassa. Il legame della pompa con il potassio K induce la

defosforilazione di α: il fosfato inorganico se ne va e α torna alla conformazione E1,

rilasciando gli ioni potassio.

◦ 2+

pompa Ca ATPasi: si trovano sia sulla membrana plasmatica (PMCA) che sulle

membrane del reticolo endoplasmatico liscio (SERCA).

Il ruolo è quello di regolare il trasporto attivo degli ioni calcio Ca verso lo spazio

extracellulare e il lume del RE, così da mantenere bassa la concentrazione citosolica. Il

calcio, anche in piccole quantità, innesca diverse risposte cellulari, come trasduzione del

segnale e contrazione muscolare, ed è bene tenerlo sotto controllo.

La pompa è un tetramero, costituita da due subunità α e due β. La subunità α, oltre a

presentare il sito per l'ATP e per lo ione calcio, è associata alla calmodulina, una

proteina regolatrice che si lega al calcio.

--> quando aumenta la concentrazione di calcio nel citoplasma, gli ioni si legano alla

2+

calmodulina, che a sua volta attiva la pompa Ca ATPasi, in modo da accelerare

l'espulsione degli ioni calcio.

→ MECCANISMI DI SEGNALAZIONE CELLULARE

RAPPORTO SOCIALE TRA CELLULE: le cellule comunicano tra loro con un processo definito SEGNALAZIONE

CELLULARE; vengono prodotti e rilasciati segnali chimici o elettrici che vengono veicolati nelle cellule bersaglio,

permettendo lo scambio di informazioni e la modifica delle attività metaboliche (motilità, espressione genica,

proliferazione e differenziamento)

Tipi di segnalazione:

 AUTOCRINA: prevede che una cellula secerna una molecola segnale che va ad agire sulla

stessa cellula che l'ha prodotto.

 PARACRINA: una sostanza rilasciata da una cellula va a finire su una cellula nelle

immediate vicinanze.

 ENDOCRINA: le sostanze prodotte sono dirette a cellule bersaglio distanti e per questo

utilizzano il circolo ematico per arrivare a destinazione.

Nel sangue i lipidi La segnalazione è operata da molecole chiamate fattori solubili, che possono essere

vengono trasportati  neurotrasmettitori, alcuni anche di natura amminoacidica

grazie a delle speciali  ormoni, fattori di crescita e citochine (tutti e tre di natura proteica e lipidica)

proteine di traporto.

I fattori solubili proteici

invece viaggiano liberi REGOLAZIONE DELLE ATTIVITA' ENZIMATICHE

nel circolo ematico. Con l'interazione ligando-recettore, quest'ultimo subisce delle modificazioni conformazionali che


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DETTAGLI
Esame: Biologia
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze motorie e sportive (Facoltà di Medicina e Chirurgia, di Scienze della Formazione)
SSD:
Università: Perugia - Unipg
A.A.: 2018-2019

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher jessypierm di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biologia e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Perugia - Unipg o del prof Mezzasomma Letizia.

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