Appunti Biologia

Struttura dell'atomo

L'atomo è formato da varie particelle subatomiche, le più importanti sono:

• Elettroni → particella con carica elettrica negativa (e)
• Protoni → particella con carica elettrica positiva (P)
• Neutroni → particella priva di carica (N)

Elettroni e protoni hanno lo stesso numero di particelle. Il numero anatomico (Z) di un elemento è definito come il numero di protoni, indicato in basso a sinistra: _ZX. La massa atomica (A) è pari alla somma del numero di protoni e neutroni, indicato in alto a sinistra: ^AX, l'unità di misura è UMA definita come 1/12 esatto della massa dell'atomo di carbonio 12. Se un atomo non è neutro, quindi ha una o più unità di carica elettrica, è detto ione. Gli isotopi hanno lo stesso numero anatomico, ma diverso numero di neutroni (A).

Comportamento degli elettroni

Gli elettroni si muovono sugli orbitali che corrispondono a livelli energetici e si saturano con 2 elettroni ciascuno. Il 1° livello ha un solo orbitale 1s = 2 elettroni; gli strati/livelli successivi hanno 4 orbitali: uno 2s e tre 2p = 8 elettroni. Il comportamento di un atomo è determinato dal numero di elettroni del suo livello energetico esterno, facilmente ricavabile dal numero anatomico. Per saturare il suo livello energetico esterno, un atomo può reagire:

• Ossidandosi, cioè cedendo elettroni → ione + = Catione;
• Riducendosi, cioè acquistando elettroni → ione - = Anione;
• Mettendo in comune elettroni con altri atomi.

Legami chimici

Esistono 3 legami forti:

• Legame ionico, quando si attraggono cationi e anioni avendo carica elettrica opposta. Sono reazioni ossidoriduzione. La caratteristica principale è l'elettronegatività che è la capacità di un atomo di attrarre elettroni verso di sé all'interno di un legame chimico.
• Legame covalente, quando un atomo, per saturare il suo livello energetico, mette in comune elettroni con altri atomi. Può essere semplice (una coppia di elettroni viene condivisa tra due atomi), doppio (due coppie di elettroni vengono condivise tra due atomi) e triplo (tre coppie di elettroni vengono condivise tra due atomi). Tra atomi a pari elettronegatività è omopolare/apolare; tra atomi a diversa elettronegatività è eteropolare/polare.
• Legame dativo, quando un elemento datore mette in comune un doppietto elettronico con un elemento accettore che si limita ad accettarlo, ma senza mettere in comune elettroni da parte sua.

Abbiamo anche 2 legami deboli:

• Forze di Van der Waals che si distinguono in 3 tipi:
• Forze ione-dipolo, tra uno ione e la carica parziale localizzata sull'estremità di una molecola polare (molecola polare = dipolo);
• Forze dipolo-dipolo, molecole polari si attraggono quando l'estremità positiva di una molecola si trova vicino all'estremità negativa di un'altra molecola;
• Forze di dispersione di London/dipolo istantaneo-dipolo indotto, si formano per temporanea polarizzazione di molecole apolari. La densità elettronica può essere asimmetrica con un addensamento disomogeneo di carica delle due estremità, diventando un dipolo istantaneo che influenza la densità elettronica della particella vicina che diventa un dipolo, ciò è un processo indotto.
• Legame a idrogeno, tra un atomo H impegnato in un legame covalente polare (F, O, N) e un altro atomo molto elettronegativo. Sono altamente instabili, ma molti. Determinano strutture dipolari. Variano da 4 KJ/mol a 25 KJ/mol. Sono più deboli dei legami covalenti, ma più forti delle forze dipolo-dipolo. Questo legame è una caratteristica che rende l'acqua un solvente polare che costituisce la maggior parte del corpo.

Tavola periodica

La tavola periodica è stata ideata dal chimico russo Mendeleev nel 1869 ed è lo schema con il quale vengono ordinati gli elementi sulla base del loro numero anatomico. Essa è composta da:

• Gruppi (colonna) che comprendono gli elementi che hanno la stessa configurazione esterna. Gli elementi di ogni gruppo hanno caratteristiche simili.
• Periodi (riga) che inizia con un elemento il cui atomo ha come configurazione elettronica esterna un elettrone di tipo s, e precede verso gli atomi successivi nel periodo. Il numero anatomico (Z) aumenta di una unità ogni passaggio.

Da cosa è costituita una cellula?

Una cellula è costituita al 70% da acqua, 30% macromolecole informazionali (acidi nucleici e proteine), macromolecole energetiche (glucidi e lipidi) e ioni inorganici.

Caratteristiche dell'acqua

L'acqua è formata da due legami covalenti tra l'ossigeno e l'idrogeno (legame a idrogeno tra molecole d'acqua). Gli stati principali dell'acqua sono:

• Solido, ghiaccio in cui si forma un reticolo cristallino ordinato grazie ai legami a idrogeno che provocano diversi spazi vuoti all'interno del reticolo e determinano il fatto che il ghiaccio sia più leggero;
• Liquido, legami a idrogeno più labili e meno numerosi, il reticolo collassa e i vuoti possono essere invasi con un aumento di densità;
• Gassoso, molecole d'acqua disperse senza legami di idrogeno che le tenevano unite.

Le caratteristiche dell'acqua sono:

• Coesione, attrazione reciproca tra legami di acqua attraverso legami a idrogeno, cioè le molecole d'acqua tendono a stare unite;
• Adesione, l'affinità chimica delle molecole d'acqua con il vetro, da ciò deriva la capillarità: in un tubo stretto si verifica adesione tra le molecole d'acqua e la parete di vetro del tubo, le molecole d'acqua vengono tirate su dalla forza coesiva dovuta dalla presenza dei legami a idrogeno. In un tubo con diametro più grande, una percentuale di molecole d'acqua riveste le pareti di vetro del tubo, le forze adesive non sono abbastanza forti da superare quelle coesive tra le molecole d'acqua; quindi, non si avrà l'acqua che sale verso il capillare.
• Alto calore specifico che porta a una stabilità termica, se innalziamo la temperatura dell'acqua bisogna impiegare molta energia.
• Calore di evaporazione, come quantità di energia termica necessaria per far passare un grado di una sostanza dallo stato liquido a quello gassoso;
• Calore specifico, come quantità di energia termica necessaria per far aumentare di un grado la temperatura di un grammo di una sostanza.

Il potere solvente determina la solvatazione (idratazione) di sostanze idrofile (composti ionici come sali, composti covalenti polarizzati come acidi e composti polari come alcoli), cioè in acqua si sciolgono. Composti idrofobi (apolari) sono insolubili in acqua, come l'olio - i lipidi. Composti anfipatici sono sia idrofili sia idrofobi, come i fosfolipidi.

PH e sistemi tampone

Il PH = -log della concentrazione idrogenionica che dipende dall'associazione dell'acqua da ioni H⁺ e ioni OH^-. La concentrazione molare è di 10^-7, quindi se l'acqua è pura si avrà una concentrazione equivalente tra ioni idrogeno e ioni ossidrili, quindi pH = 7. Se nell'acqua si pone un acido, la concentrazione degli ioni idrogeno sarà maggiore degli ioni ossidrili, quindi il pH sarà tra 7 e 14.

Da 0 a 6 = PH basico. Può essere forte, in acqua è dissociato nei suoi ioni, o debole, in acqua è parzialmente dissociato. Da 8 a 14 = PH acido. Può essere forte o debole anch'esso. Il sistema tampone/soluzioni tampone mantiene costante il pH tra 6 e 8. Sono composti donatori e accettori di ioni idrogeno (acidi base deboli), provano a rispondere a un aumento di pH con una parziale dissociazione.

I sali e gli elettroliti

I sali, quando si mescola un acido e una base in acqua, gli ioni H⁺, provenienti dall'acido, formano con gli ioni OH^-, provenienti dalla base, una molecola d'acqua. Ciò che rimane dell'acido (anione) si combina con ciò che rimane della base (catione) formando un sale (NaCl):

HCl + NaOH → H₂O + NaCl

Quando un sale, un acido o una base vengono sciolti in acqua, le loro particelle cariche dissociate possono condurre corrente elettrica: queste sostanze sono chiamate elettroliti. Zuccheri, alcoli e molte altre sostanze non formano ioni in soluzione, quindi non conducono corrente elettrica: queste sostanze sono chiamate non elettroliti.

Chimica del carbonio/chimica organica

Il carbonio ha nel suo livello energetico esterno 4 elettroni che sono in grado di formare 4 legami:

• Metano, CH₄ (4 legami covalenti)
• Idrocarburi sono composti formati da idrogeno e carbonio, formano lunghe catene, CH₃ - (CH₂)_n - CH₃. Può fare singoli o doppi legami.

Gli isomeri sono composti con la stessa formula molecolare, ma con strutture diverse. Possono essere:

• Strutturali, composti che differiscono nella disposizione degli atomi;
• Geometrici, composti che differiscono nello spazio in cui sono disposti;
• Enantiometri, composti speculari (a specchio).

Gruppi funzionali

I gruppi funzionali sostituiscono uno o più atomi di idrogeno legati allo scheletro carbonioso di una molecola organica. Possono essere:

• Gruppo alcolico/ossidrile (OH), caratteristico degli alcoli. È polare a causa della presenza di un atomo di ossigeno fortemente elettronegativo;
• Gruppo carbossilico (COOH), caratteristico degli acidi. È formato da un atomo di carbonio legato mediante un doppio legame covalente a un atomo di ossigeno e da un legame covalente singolo a un altro atomo di ossigeno. Sono debolmente acidi e sono costituenti degli aminoacidi;
• Gruppo amminico (NH₂) è costituito da un atomo di azoto legato covalentemente a due atomi di idrogeno. Sono debolmente basici, possono accettare uno ione idrogeno (protone) acquistando una carica positiva. Sono componenti degli aminoacidi e degli acidi nucleici;
• Gruppo carbonilico (CO) è polare a causa dell'elettronegatività dell'ossigeno. È costituito da un atomo di carbonio che lega con un doppio legame covalente un atomo di ossigeno, può essere:
• Aldeico, posizionato alla fine dello scheletro carbonioso, R-CHO;
• Chetonico, posizionato interno, tra due gruppi, R-(CO)-R.
• Gruppo metilico idrocarburico apolare (CH₃)
• Gruppo fosfato (PO₄H₂) è debolmente acido. L'attrazione degli elettroni da parte degli atomi di ossigeno può determinare il rilascio di uno o due ioni idrogeno producendo le forme ionizzate con una o due unità di carica negativa. Sono costituenti degli acidi nucleici e di alcuni lipidi;
• Gruppo sulfidrilico (SH) è costituito da un atomo di zolfo legato covalentemente a un atomo di idrogeno, è presente in molecole dette tioli. Gli aminoacidi che lo contengono possono dare notevoli contributi alla struttura delle proteine.

Tutti i gruppi funzionali sono legati a un gruppo R.

Quando parliamo di molecole o macromolecole biologiche si tratta di polimeri che sono l'unione di più monomeri che si formeranno attraverso delle reazioni di condensazione. I polimeri possono essere degradati nei monomeri attraverso delle reazioni di idrolisi. Entrambe le reazioni sono regolarizzate da un enzima.

Glucidi/carboidrati/zuccheri

Possono distinguersi in:

• Monosaccaridi, formula generale = (CH₂O)_x. X rappresenta gli atomi di carbonio che per i monosaccaridi il numero degli atomi va da 3 a 7. Se il gruppo carbonilico è in posizione terminale è un'aldeide, se è di un'altra posizione nella catena è un chetone. Esempi di monosaccaridi:
• Glucosio, il gruppo aldeico chiamato C glicosidico reagisce con il 5° atomo di carbonio assumendo due possibili configurazioni:
• Tipo β, se il gruppo ossidrilico è dalla stessa parte del piano dell'anello rispetto al gruppo laterale -CO₂OH;
• Tipo α, se il gruppo ossidrilico è dal lato opposto del piano dell'anello rispetto al gruppo laterale -CO₂OH.
• Fruttosio, il gruppo chetonico formando anche lui una forma ciclica.
• Disaccaridi costituiti da due monosaccaridi uniti mediante un legame glicosidico. Possono essere:
• naturali con reazione di eliminazione di una molecola d'acqua (condensazione). Sono:
• Saccarosio → Glucosio + Fruttosio
• Lattosio → Glucosio + Galattosio
• prodotti di demolizione di polisaccaridi con la reazione di idrolisi. Sono:
• Maltosio → Glucosio + Glucosio
• Cellobiosio → Glucosio + Glucosio
• Polisaccaridi formati da più di due monosaccaridi. I principali sono:
• Cellulosa si trova nelle piante, costituita da molte molecole di β-Glucosio e i legami sono β 1-4 glicosidici;
• Amido è la riserva dei vegetali, costituito da un polimero di α-glucosio unite mediante legami α 1-4. Le cellule vegetali accumulano l'amido in organuli specializzati chiamati amiloplasti. È presente sotto due forme:
• Amilosio, semplice e non ramificata;
• Amilopectina, più comune e ramificata.
• Glicogeno, amido animale, formato da unità di glucosio mediante legami α 1-4. È più idrosolubile dell'amido ed ha una struttura ramificata. Viene immagazzinato come fonte di energia, soprattutto nel tessuto epatico e nelle cellule muscolari.

Lipidi

I lipidi sono molecole energetiche che formano sostanze untuose, insolubili in solventi acquosi, associate a strutture e funzioni diverse. Funzioni:

• Riserva energetica, la principale;
• Componenti strutturali nelle membrane e nel tessuto nervoso;
• Sotto forma di colesterolo nelle vie metaboliche;
• Formano molecole di segnalazione cellulare: ormoni, cortisolo e steroidi.

Sono:

• Acidi grassi, formula generale CH₃(CH₂)_nCOOH. Non sono solubili in acqua e possono essere distinti in:
• Saturi, non hanno doppi legami tra atomi di carbonio;
• Insaturi, presentano doppi legami, un solo doppio legame è detto monoinsaturo; più di un doppio legame è detto polinsaturo.
• Trigliceridi/grassi formati da 3 acidi grassi e glicerolo (formato da 3 atomi di carbonio legati da gruppi ossidrilici/alcolici con reazione di condensazione, in particolare esterificazione, si tolgono 3 molecole d'acqua con la formazione di esteri).
• Fosfolipidi formati da una molecola di glicerolo legata a due acidi grassi e un gruppo fosfato. Si trovano nella membrana plasmatica. Sono molecole anfipatiche costituite da una coda idrofobica (acidi grassi, verso l'interno) e la testa idrofila polare (gruppo fosfato, verso l'esterno/l'acqua).

Proteine

Le proteine sono macromolecole complesse e variabili, hanno funzioni di tipo:

• Strutturale, componenti strutturali della cellula;
• Funzionale = enzimi coinvolti nel metabolismo cellulare, nella sintesi, DNA, trascrizione, catalizzano specifiche reazioni chimiche;
• Proteine di trasporto che trasportano specifiche sostanza tra cellule;
• Proteine di segnalazione, ormoni;
• Proteine di riserva;
• Proteine di regolazione che controllano le attività di proteine, geni, cellule e tessuti;
• Proteine di movimento che partecipano al movimento cellulare;
• Proteine di difesa che proteggono da agenti estranei, anticorpi;
• Proteine transmembrana che facilitano il trasporto da un ambiente esterno a un ambiente interno, e viceversa;
• Proteine di sostegno meccanico;
• Proteine coinvolte nella trasmissione degli impulsi nervosi;
• Proteine coinvolte nel controllo della crescita e differenziamento.

Sono composte da unità molecolari, gli aminoacidi introdotti con l'alimentazione (digestione delle proteine) e organizzati dal DNA in polipeptidi nel processo di sintesi proteica. Le proteine hanno un valore energetico, utilizzate solo in condizioni critiche. L'aminoacido presenta diversi gruppi funzionali (a sinistra gruppo amminico -NH₂, a destra gruppo carbossilico -COOH) legati a un carbonio centrale, detto carbonio alfa, legato a un atomo di idrogeno e a un gruppo R (=catena laterale) che sarà diverso a seconda dell'aminoacido preso in considerazione.

Ci sono aminoacidi non essenziali (prodotti dal nostro organismo) ed essenziali (introdotti dal cibo), in tutto sono 20. Un aminoacido può essere:

• Polare, è idrofilico, può essere neutro (non ha carica sul gruppo R). È con carica positiva quando ha più gruppi amminici rispetto a quelli carbossilici, quindi l'aminoacido è più basico e ha carica positiva sul gruppo R; è con carica negativa quando ha più gruppi carbossilici rispetto a quelli amminici, quindi l'aminoacido è più acido e ha carica negativa sul gruppo R.
• Non polare, è idrofobico, ha numero uguale di gruppi carbossilici e di gruppi amminici, quindi ha carica neutra.

Gli aminoacidi si uniscono l'uno all'altro mediante unione dell'OH del gruppo COOH (carbossilico) del primo con un H del gruppo NH₂ (amminico) del secondo, si elimina una molecola di H₂O e si forma un legame peptidico. Due aminoacidi = dipeptide; catena di aminoacidi = polipeptide. La catena procede da un'estremità amino-terminale a un'estremità carbossi-terminale.

Si hanno diversi livelli di organizzazione che dipendono dalla struttura primaria che determinerà le altre strutture e le proteine stesse:

• Struttura primaria: sequenza amminoacida di una catena polipeptidica;
• Struttura secondaria: ripiegamenti formati a partire dalla struttura primaria che potrà essere:
• α-elica, forma un avvolgimento elicoidale uniforme;
• β-foglietto, è quasi completamente estesa.