Appunti esame biochimica

Propedeutica, lezione 1

25/09/20

Cellula animale

• citoplasma = soluzione acquosa
• nucleo con acido deossiribonucleico (DNA)
• membrana nucleare
• organelli con membrana plasmatica

La cellula vegetale presenta vacuoli e cloroplasti (per la fotosintesi)

La cellula è costituita da macromolecole

• DNA formato da lunghe catene di DNA
• polimero formato da tanti nucleotidi
• membrana plasmatica formata da proteine/lipidi
• compilite da amminoacidi
• parete cellulare formata di cellulosa
• a sua volta formata da zuccheri

Elementi degli organismi viventi

• C, N, O, P, H, S, Cl, Na, Ca, K

Mg, Fe, Cu, ecc... sono in quantità più limitate

Carbonio

si ibridizza

• 4 orbitali sp³ equivalenti per energia
• 3 orbitali sp² + 1 orbitale p non ibridato
• 2 orbitali sp + 2 p

C + H -> CH

C : -> C=O

C : N : -> C≡N

C ibridato sp²

Isomeri => quando ci sono doppi legami C=C

Isomeri chirali => quando C ibridato sp³ ha 4 assi diversi

Principali gruppi funzionali in biochimica

• -CH₃ (metile)
• -C₂H₅ (etile)
• -Fenile

guanidinico -> -N-C-N⁺

imidazolo ->

fosforilico

fosfoanidride

Anidride mista

• estere
• anidride
• ammine
• ammide
• immide
• sulfidrilico
• disolfuro
• triestere

Se ΔE(elettroneg) < 0,4 ⇒ gruppi funzionali apolari ⇒ CH, CS, CC, SS

Se λE ≥ 0,4 ⇒ gruppi funz. polari

δ+ δ- PO, SO, N-H, C-O, C-N, S-H

Amminoacidi non polari (contengono CH e CS)

• Glicina
• Alanina
• Prolina
• Valina
• Leucina
• Isoleucina
• Metonina

(R=H) (R=CH₃) (R=isopropile) (R=CH₂-CH₂-S-CH₃)

In H₂O non reagiscono e si accidulano tra loro

Possono avere più ingombro sterico → Prolina ha anello

Amminoacidi aromatici (in R c'è anello aromatico)

• Fenilalanina
• Tirosina
• Triptofano (anello insaturo)

Anello endocico

Tirosina e triptofano assorbono luce ultravioletta a 280 nm

Si verifica tramite lo spettrofotometro

Assorbanza = log I₀/I = ε · C · l

(I₀ - I)

I₀ → luce intensa

ε = cost. di estinzione molec (mol/L)

Assorbanza = frazione di luce assorbita

ε=idrofilo

Amminoacidi E polari, non carichi (con O, N, St)

• Serina
• Treonina
• Cisteina
• Asparagina
• Glutamina

(R=CH₂OH) (R=CH(CH₃)OH) (R=CH₂(SH)) (R=ammidi)

Interagiscono bene con H₂O grazie ai loro gruppi polari

Acqua

Simile all'angolo TETRAEDRICO

La molecola è quindi asimmetrica => dipolo = polare

Può formare interazioni elettrostatiche con altre molecole

Esempio: legame a H

è un legame DIREZIONALE (debole)

Le molecole d'acqua formano 4 legami a H con altre molecole di H₂O.

Nel ghiaccio...

Nell'acqua liquida ne formano ≃ 3

Legame a H => (nella sezione perpendicolare Z)

Esempio: alcool + H₂O

chetone + H₂O

Se in H₂O sciolgo una sostanza ionica es. (NaCl) essa viene solvata.

Facilmente portato in soluzione

[OH⁻] => -log

Molto importante nel nostro organismo

Organizzazioni stabili costituite da più elementi di una struttura III

• Cappio β-α-β
• Ansa α-α
• Connessione destra-sinistra tra 2 catene β
• Foglietto β avvolto
• Barile β

Struct. III

Struct. supersecondarie

Struct. III

Tratto catena polip. e ripiegat.

Proteine globulari

Si ripiegano tante volte per originare una forma compatta quasi sferica.

Quasi tutte solubili in H₂O

Albumina

Si trova nel plasma

Una lunga catena polipeptidica tirata come un foglietto β (2000 x 5 Å)

Se la si dispone come elica => 300 x 11 Å

A sua volta questa lunga catena si ripiega tante volte fino a diventare quasi sferica.

Le catene polip. si ripiegano a seconda dei residui amminoacidici

Che ci sono al suo interno si dividono in:

• Apolari
• Polari

Si solleccano al contatto con H₂O

Quindi al centro ci saranno i residui: apolari e di lato quelli polari.

Struttura terziaria

Dovuta a:

• Interazioni idrofobiche (superf.)
• Interazioni tra residui lontani nella seq. primaria*

È la struttura ⓘ che detta le regole del ripiegamento

Malattia da prione

(o encefalopatia)

• La proteina globulare PrP^C subisce un ripiegamento sbagliato
• sono α-eliche diventano foglietti β
• si forma la proteina anomala PrP^SC e
  • si accumulano fra loro
  • Amiloidi

Questo ripiegam. sbagliato è dovuto a mutazioni genetiche ereditarie

oppure all'alimentazione con derivati di animali infetti.

Effetto Bohr

H⁺ + HbO₂ ⇄ HHb⁺ + O₂

Abbassando pH emoglobina lega più H⁺ e meno O₂ (pH 6,5) rispetto al sangue con pH più alto.

2,3-bisfosfoglicerato (BPG) favorisce il rilascio di O₂ da parte dell'emoglobina mediante regolazione allosterica.

Si lega a Hb Tesa (nella cavità centrale) stabilizzandola e riducendo affinità per O₂.

BPG è molto importante perché altrimenti si perderebbe la capacità di rilasciare O₂. Hb diventerebbe solo deposito di O₂.

È molto importante anche per l'adattamento fisiologico a bassa pO₂ polmonare (es ad alta quota) o per ipossia (Tessuti non irrorati).

[D2] diminuisce O₂ rilasciato ai tessuti non è sufficiente.

pO₂ nei tessuti

pO₂ nel polmone (a livello del mare)

Δ = 0,38 quantità di ossigeno rilasciata nei tessuti

4)

Molto utilizzati anche nell'industria alimentare, durante produzione o come additivi (es. amilasi, lipasi, proteasi)

rimuovono amidi, proteine, grassi

5)

Molto utilizzati anche nelle altre industrie (tessile, pelli, detersivi e prodotti per l'igiene...)

Enzimi

catalizzano il trasferimento di e^-, atomi o gruppi funz.

Nome sistematico dell'enzima identifica la reaz. catalizzata

es. ATP glucosio fosforilasi

catalizza trasferim. gruppo fosfato da ATP a glucosio

Alternativa

Codice numerico a 4 cifre

1. classe enzimatica
2. sottoclasse
3. tipi di gruppi implicati nella reazione
4. identifica enzima

es. E.C. 2.7.1.1.

Classific. europea

Classe 2 della Transferasi

è quella delle fosfo-

Sottoclasse 7 è quella delle transferasi

• glucosio come accettore
• accettore è l'OH

Classi:

1. Ossidoreduttasi (trasferimento e^-, H⁺ o H₂O₂H)
2. Transferasi (trasferim. gruppi chimici)
3. Idrolasi (trasferim. di gruppi funzionali a H₂O)