Appunti biochimica

Biochimica

ESERCITAZIONI: mercoledì o venerdì

• 16-18 MAS
• 14-16 PM2

dall’11 marzo al 22 maggio

SCRITTO: 30 quesiti, risposta multipla.

• 15 biologia
• 15 biochimica

ORALE: biologia, biochimica o entrambe.

ESONERI: 2 prove, 1 recupero dopo i due esoneri.

PERCHÈ STUDIARE LA BIOCHIMICA?

Studia le fasi molecolari, le reazioni che avvengono nella cellula.

IL METABOLISMO ENERGETICO

Dobbiamo capire da dove deriva l’energia che ci serve per fare le varie attività. Bisogna conoscere i meccanismi che stanno alla base della produzione di energia. Vengono utilizzate le principali vie metaboliche necessarie al rifornimento energetico, al mantenimento dell’omeostasi del glucosio.

Durante tutta la giornata il nostro corpo non necessita sempre della stessa quantità di energia, e per questo deve esserci un controllo della quantità di energia che si produce, modulando l’energia prodotta sulla base dell’andamento della giornata e in base allo stato nutrizionale.

È importante definire quali sono le molecole che fungono da substrato energetico (macronutrienti).

MACRO

• L’organismo ne richiede in grande quantità
• PROTEINE 10%
• LIPIDI 25%
• CARBOIDRATI 60%

ACQUA: Racchiude tutte le molecole

MICRO

• L’organismo ne richiede in piccole quantità
• VITAMINE
• SALI MINERALI 5%

Le vie metaboliche funzionano al minimo e al massimo, ma non si chiudono mai (cioè un momento in cui si chiudono, ma funzionano).

In un momento in cui si brucia di meno: ciò che cambia è il flusso con cui noi produciamo ATP.

L’ATP NON SI CONSERVA, ma si produce continuamente.

L’ATP si produce durante il catabolismo delle proteine e dei lipidi e dei glucidi che convergono tutte in un’unica via metabolica “ciclo di KREBS” che dà l’altro stato di trasporto di elettroni (Fosforilazione ossidativa) che ci produce ATP. Vi è un altro punto di intersezione in cui l’ossidazione dell’acido piruvico avviene fino alla Fosforilazione ossidativa.

I cheridati di ATP rilasciano una grande quantità di energia. ATP è una molecola energetica.

CATABOLISMO:

ATP serve a tutte le reazioni biologiche necessarie per la sopravvivenza (trasporto, contrazione).La richiesta di ATP segue un’onda durante sforzi fisici. L’organismo risponde più velocemente all’aumento richieste di base durante allenamento => che allenato risponde al mero allentamento a queste richieste. Rapido ed efficacia risposta a chi che e godaccio.

Fatto attività intensa (lungo) e si allunga le attività biologiche.Caratteristica dei dimidiati di ATP, strutture molecolare ben definite e altri piccoli soggetti.

Per sostenere esercizio fisico è necessario un continuo approfittamento di energia sotto una forma chimica facile da utilizzare. La quantità di ATP nelle cellule è molto limitata per cui è necessario che venga continuamente prodotta in larga quantità. Questa ripiana quella diapica oscenza di dinimunizie di ATP muscolare nelle cellule (fatica e bisogno di recupero).

L’ATP è prodotta attraverso 3 tipi di meccanismi diversi. Che fanno produrre più o meno velocemente riforniscono utilità di base alla durata e l’intensità dell’esercizio.

• 1) Anaerobico alattacido (creatina/fosfocreatina) – sistema molto intensa e breve
• 2) Anaerobico lattacido (glicolis. anaerobia) – sistema molto intensa e breve
• 3) Aerobico (carboidrati, lipidi) – attività lunga durata

Tutte le vie sono attive e si va di interfaccia una via piuttosto che un’altra in base a ciò che è necessario per l’organismo.

La capacità di produzione energetica è diverse nei 3 sistemi:anaerobico alattacido è molto scarsa ma molto esplosiona anaerobico lattacido e scarsa e aerobico è molto alta la capacità di energia.

Vi sono delle stategie di allenamento che promettono l’alamenti anche del sistema non chiamate perché "recupero + sempre aerobico anche se sono stati utilizati sistemi anaerobici."

- Perché respiriamo? Per prendere ossigeno che servirei dal punto di vista chimico, nella fosforilazione ossidativa.

- Come vengono trasportati l’ossigeno e anidride carbonica? Vi sono delle molecole desinate a questa funzione (emoglobina).

- Proteine consuate e come interagiscono nella contrazione muscolare? Miosina e actina

- Ormon che controllo la glicemia e lipidi?

- Tutte le vie metaboliche

REGOLAZIONE ALLOSTERICA:

È un effetto allosterico per legami di un enzima e attacca a regioni che determinano la struttura terziaria, mutare la conformazione del sito attivo. In questo modo si decide l'attività del sito attivo, aumentando dell'enzima (fosfofruttochinasi), il contatto dell'utilizzo del glucosio avviene attraverso una modifica chimica dovuta alla fosforilazione vera e propria di tutto il complesso.

MODIFICAZIONE COVALENTE:

Fosfofruttochinasi 1

ATTIVATORI: AMP, ADP, fruttosio 2,6 bisfosfato

INIBITORI: ATP, citrato (ciclo di Krebs)

(È il prodotto finale di una via metabolica; quando prodotta in quantità adeguate, può agire come inibitore a monte di quella sequenza)

Le modificazioni covalenti avvengono mediante l'aggiunta sull'enzima di un gruppo fosfato che struttura la distribuzione per reazioni importanti; es: è l'uso del sito d'enzima chiusa che attraverso il legame di un gruppo fosfato cambia l'ATP in AMPP, l'enzima diventa più o meno attivo, e anche ci sono situazioni opposte, nel distacco del gruppo fosfato nei enzimi, (formazione di ATP ma rimane libero fosfato)

CLASSIFICAZIONE ENZIMI:

In base al tipo di reazione catalizzata. Ci sono 6 gruppi di enzimi che a seconda diranno la reazione catalizzata, il suffisso -ASI che indica l'attività di quel enzima; il substrato che va a lavorare da classe dice a quale reazione è stabilizzata.

• OSSIDOREDUTTASI: catalizzano reazioni di ossidoriduzione. ➔ S+2alata, deidrogenasi. substrato
• TRANSFERASI: catalizzano il trasferimento di gruppi chimici. (C, N, P) sono transferasi tutti gli enzimi che finiscono con chinasi, fanno parte di questo gruppo.
• IDROLASI: catalizzano la scissione di legame mediante l'addizione di acqua (ureasi).
• LIASI: catalizzano le taglio modificazioni molecolare (es: adizione gruppo) (-C+S-C, C-S, C-N (covalenti) senza aggiunta acqua).
• ISOMERASI: catalizzano ricombinamenti intramolecolari (trasferitori o mutomerasi). Isomerasi tra gruppo
• LIGASI: catalizzano la formazione di legami covalenti.

Ossidoreductasi sono reazioni di ossidoriduzione in questa categoria; ci sono le deidrogenasi (hanno coenzima NAD e FAD).

Transferasi sono reazioni di trasferimento di gruppi funzionali. Amminotransferasi: trasferimento gruppo ammina o gruppo carbossile enzima amino trasferasi (metabolismo ammi)

E sempre anche le chinasi: enzima che trasferiscono gruppo fosfato da ATP a proteine/glucosilasi (fosforilazione e glucosio) da glucosio ---------> glucosio-6-fosfato

Enolasi: reazione di riduci ➔ arganasan

Isomerasi: catalizzano ricomposimenti intermolecolari . TRIOSO FOSFATO (ISOMERASI)

Ligasi: formazione di legami . (C-C, C-O, C-C, C-N con uso di ATP privato per carbossilasi (glucogenogenesi) colabora, ossigeno, solfo, azoto