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Funzione vitaminica
• Vitamina E (tocoferolo): sempre polimero dell'isoprene, ha funzionalità antiossidante, si trova nell'olio di germe, oli vegetali e frutta secca.
• Vitamina K (fillochinone): presente nelle verdure a foglia, ha un'importante funzione antiemorragica, in quanto necessaria alla sintesi della protrombina (fattore di coagulazione).
Funzione di trasporto
Trasporto di elettroni nella respirazione, che avviene nei mitocondri e nella fotosintesi, tramite il trappolamento dell'energia luminosa nei carboidrati:
• Ubiquinone: trasportatore di elettroni presente nel mitocondrio.
• Plastoquinone: trasportatore di elettroni presente nel cloroplasto.
I cloroplasti e i mitocondri sono gli organelli che sono coinvolti nel processo di ossidazione e in quello di fotosintesi.
Altri lipidi a livello strutturale dei tessuti sono: Cutina, Suberina e Cere. Miscele complesse eterogenee di alcoli a lunga catena esterificate con acidi grassi a lunga catena, con struttura simile per i.
trigliceridi. Sono miscele complesse che si depositano nello strato più esterno della parete cellulare di alcuni tessuti, impedendo la fuoriuscita di acqua dal tessuto verso l'ambiente esterno, l'acqua presente all'interno delle cellule è maggiore (epidermide delle foglie) rispetto a quella presente al di fuori (funzione impermeabile), quindi una barriera che previene la fuoriuscita dell'acqua.
La suberina come la lignina, polimero complesso di monomeri fenolici, molecole organiche cicliche derivanti dal benzene.
La cera è una molecola complessa, caratterizzata da lunga catena di alcoli esterificati con alcoli (pensa alle mele rosse).
LE PROTEINE
Composti azotati, presenti (N+C+H+O) elevato peso molecolare e importanti per i ruoli importanti che esercitano, da un punto di vista strutturale e funzionale (gli enzimi, molecole con ruolo fondamentale per il biochimismo degli esseri viventi, catalizzatori che partecipano alle reazioni non come reagenti o prodotto.
Garantendo che la reazione avvenga nei tempi e sequenze funzionali coerenti, in tempi e modi definiti e opportuni, sono fondamentali per tutti i processi vitali. Hanno un ruolo nutrizionale, garantiscono il rinnovamento e sostituzione delle cellule e componenti proteici, sono considerati alimenti plastici, indispensabili per gli organismi in crescita.
Le proteine sono costituite da unità, alcuni possono essere polimeri, ovvero gli amminoacidi, contengono gruppo amminico e gruppo acido, sono 20, distinti in base al gruppo R.
Struttura fondamentale di un amminoacido:
Il gruppo - R, caratterizza i singoli amminoacidi, conferendo proprietà differenti. Gruppi funzionali COOH(COO-) e NH2(NH3+) legati a C alfa. Carbonio alfa= carbonio chirale (ha legato a se 4 gruppi chimici differenti) può dare origine a forme speculari, attaccato ad esso è presente un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un H e gruppo r (generico, determina l'amminoacido).
Gli amminoacidi esistono in
Due formule, una condizione non ionizzata, ovvero gruppo amminico e gruppo carbossilico non sono dissociati e una forma ionizzata, in cui il gruppo carbossilico ha liberato un protone e il gruppo amminico lo ha acquisito, diventando quindi una particella carica (gruppo carbossilico con carica netta negativa e gruppo amminico con carica netta positiva).
Quindi vi sono 20 diversi tipi di amminoacidi, distinti in base al gruppo R. Esistono amminoacidi non polari definiti idrofobi: con R non polare, la glicina (pesa di meno di tutte) che ha come R l'Idrogeno (il carbonio in questo caso non è chirale), alanina (gruppo R: CH3), altro amminoacido molto semplice, la valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina, triptofano.
Quelli polari (idrofili), senza carica: serina, treonina, cisteina, tirosina, asparagina, glutammina.
Quelli polari con carica: aspartato, glutammato.
Polari con carica positiva (idrofili): lisina, arginina e istidina.
Gli amminoacidi si...
può avvenire un'altra reazione di condensazione, man mano ottenendo peptidi più grandi. Negli animali, vari sono gli ormoni di natura proteica:
- Ossitocina: piccolo polipeptide formato da 9 AA, si occupa della contrazione della muscolatura liscia (durante il parto) e anche nel meccanismo di contrazione del latte.
- Insulina: composta da 51 AA, prodotta da alcune cellule del pancreas, regola il metabolismo del glucosio. Gli squilibri di tale ormone provocano il diabete, una grave patologia metabolica.
LA STRUTTURA DELLE PROTEINE
Le proteine possiedono strutture correlate alle funzioni, tali strutture dipendono dalla sequenza e tipologia di AA. Tale sequenza è definita "struttura primaria" (1 livello di struttura).
Es. glucagone, la sequenza e tipologia di amminoacidi è fondamentale per rappresentare tale proteina e le sue funzioni. Piccole variazioni possono comprometterne la sua funzione (sequenza amminoacidica).
In seguito vi è un secondo
livello di organizzazione, dipendente dal primo livello, tale struttura è la "struttura secondaria" che implica una forma tridimensionale della catena polipeptidica (struttura che si forma, che viene assunta a seguito della formazione di ponti idrogeno, che si formano per la presenza porzioni a polarità opposta (carica parziale opposta), che coinvolgono gruppi impegnati nei legami peptidici. Può essere di due tipologie: alfa-elica o beta-foglietti ripiegati (i ponti a idrogeno in questo caso si formano in gruppi a polarità opposta, fra catene polipeptidiche differenti oppure tra tratti della stessa catena polipeptidica che sono affiancati, creando dei ripiegamenti, si ritrovano quindi affacciati due lembi della stessa catena polipeptidica, le quali instaurano tra di loro legami deboli (ponti a idrogeno) formando strutture a foglietto). La struttura secondaria include per completezza i "loop", ovvero ripiegamenti/anse, porzioni apparentemente.Disorganizzate che possiedono una lunghezza variabile a seconda del polipeptide, sono quei tratti che collegano i tratti con struttura secondaria ad alfa-elica a tratti con struttura secondaria beta-foglietto ripiegato.
Alfa-elica e beta-foglietto o loop sono determinati preferenzialmente da AA differenti:
Solitamente nell'alfa-elica: alanina, leucina, cisteina, metionina, acido glutamminico, glutammina, istidina e lisina
Nel beta-foglietto: valina, isoleucina, fenilalanina, tirosina, triptofano e treonina
Loops: serena, glicina, acido aspartico, asparagina e prolina
La struttura terziaria è invece data da un ulteriore ripiegamento nello spazio della molecola proteica, che a sua volta ha un organizzazione alfa elica, beta foglietto, loop.
Si viene solitamente a generare un ulteriore agglomerato, acquisendo un ulteriore grado di organizzazione tridimensionale, dovuto alla comparsa di legami deboli e di ponti di solfuro (legami forti, covalenti), che stabilizza la struttura.
terziaria è possibile perdere la struttura terziaria di una proteina, tramite disattivazione. Il processo viene riconosciuto come "denaturazione", che può essere provocata da sostanze chimiche come urea, agenti riducenti, alte concentrazioni saline, estremi di pH, solventi organici, alte temperature. Da un punto di vista biologico la proteina denaturata non è più in grado di svolgere la sua funzionalità. (Es. Cottura dell'uovo, denaturazione dell'albumina tramite passaggio di stato) Esiste inoltre un'altra struttura, ovvero quella quaternaria, non è presente in tutte. Alcune sono costituite dall'assemblaggio di più strutture polipetidiche es, la rubisco (formata da 16 catene polipetidiche differenti), emoglobine formate da 4 subunità (la proteina è l'insieme delle tali subunità), si parla quindi di struttura quaternaria. Per far si che tale struttura funzioni, devono essere nella
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