Amminoacidi, peptidi e proteine

Amminoacidi, peptidi e proteine

Amminoacidi

Gli amminoacidi sono le unità monomeriche che formano le proteine. Hanno diverse funzioni: partecipano alla trasmissione nervosa; alla formazione di purine, pirimidine, porfirine e urea; alla comunicazione cellulare; e infine regolano la crescita cellulare.

Gli amminoacidi sono 20 e sono tutti α-amminoacidi. Al carbonio α si legano un gruppo amminico e un gruppo carbossilico, la differenza tra gli aa è nella catena laterale o gruppo R.

Tutti gli aa hanno il carbonio α asimmetrico, detto anche chiralico, perché si lega a 4 gruppi diversi, ossia un gruppo amminico, uno carbossilico, un gruppo R e un H. L’unica eccezione è data dalla glicina che lega un altro H al posto del gruppo R.

Siccome la disposizione dell’amminoacido nello spazio è tetraedrica, esso avrà due differenti forme, e quindi si parla di stereoisomeria ottica o enantiomeria, dove praticamente avremo due enantiomeri che sono immagini speculari ma non sovrapponibili (come le due mani). Per questo motivo Fisher ha stabilito la configurazione DL, dove gli L-amminoacidi hanno un gruppo α-amminico sulla sinistra, mentre gli D-amminoacidi ce l’hanno sulla destra. Gli amminoacidi delle proteine sono tutti L-amminoacidi, quelli D sono pochissimi.

A determinati valori di pH, tipo al pH del plasma sanguigno o al pH dell’ambiente intracellulare, i gruppi carbossilici sono sotto la forma ionizzata (R-COO‾), mentre i gruppi amminici sono sotto la forma protonata (R-NH3⁺). In questo modo gli aa possono comportarsi sia da acido che da base e per questo si parla di amminoacidi zwitterionici. Uno zwitterione è uno ione dipolare in grado di agire sia da acido che da base.

La carica di un amminoacido è fortemente influenzata dai valori del pH, infatti viene trattato il punto isoelettrico. Il punto isoelettrico è quel valore di pH in cui la carica netta dell’amminoacido è pari a zero. Quindi alla domanda “un amminoacido possiede carica?” la risposta è “dipende dal pH”, infatti se il pH è basso, la soluzione è acida, e quindi l’amminoacido sarà protonato; se il pH è alto, la soluzione è basica, e quindi l’amminoacido sarà deprotonato; se invece ci troviamo al punto isoelettrico, avremo lo zwitterione.

Il punto isoelettrico dell’alanina è 6, mentre quello dell’acido aspartico è 2,77. Quello della lisina è 9,74. Grazie alle differenze dei punti isoelettrici, tramite l’elettroforesi si possono separare i diversi amminoacidi.

Classificazione degli amminoacidi

• Gruppi R alifatici, non polari. Di questo gruppo fanno parte alanina, glicina, valina, leucina, isoleucina e metionina. La glicina è l’amminoacido più semplice. La metionina invece è uno dei due aa che contiene lo zolfo S. Gli altri sono tutti idrofobici.