Amminoacidi

PROTEASI PANCREATICHE

• Elaborate dal pancreas esocrino

• L’attività delle proteasi è controllata mediante due meccanismi:

o Conversione zimogeno

o Inibizione della tripsina da parte dell’inibitore pancreatico (vedi dopo)

• Questi due meccanismi salvaguardano il pancreas dall’autolisi che si verifica nella pancreatite acuta

• La secrezione è controllata dalla pancreozimina, un ormone prodotto dalle cellule mucose del

primo tratto dell’intestino e che viene riversato in circolo quando nel duodeno sono presenti

sostanza alimentari proteiche

Tripsina, Chimotripsina ed Elastasi

• Hanno una notevole analogia nella sequenza degli amminoacidi costituenti

• Inoltre, sono caratterizzate dalla presenza nel sito attivo di un residuo di serina, essenziale per

l’attività catalitica

o Per questo sono chiamati enzimi serinici

Tripsina (endopeptidasi)

• Idrolizza i legami carboammidici di arginina e lisina

• Particolarmente attiva sui prodotti della digestione peptica ma idrolizza anche alcune proteine

(istoni e protamine) che non sono attaccate dalla pepsina

• Deriva dal precursore tripsinogeno per azione della enteropeptidasi, un enzima elaborato dalla

mucosa duodenale che inizia il processo di attivazione che continua in autocatalisi dalla tripsina

neoformata

• Catalizza anche la conversione di altri ziminogeni pancreatici, quindi innesca simultaneamente

l’intero processo proteolitico dipendente dalle proteasi pancreatiche

• Il pancreas elabora anche un inibitore della tripsina capace di legarsi specificamente al sito attivo

dell’enzima prevenendone l’azione catalitica

Chimotripsina (endopeptidasi)

• Agisce su ogni legame carboammidico degli amminoacidi aromatici (fenilalanina, tirosina e

triptofano)

• Deriva dal chimotripsinogeno, per azione della tripsina

Elastasi (endopeptidasi)

• Elaborata dal pancreas in forma di proelastasi che viene attivata ad elastasi sempre dalla tripsina

• Agisce idrolizzando i legami carboammidici di un’ampia gamma di proteine (glicina, serina, valina,

alanina)

• A differenza di tripsina e chimotripsina è capace di digerire l’elastina

Carbossipeptidasi A e B (Esopeptidasi)

• Distaccano idroliticamente l’amminoacido C-terminale dalle proteine e dai peptidi

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