Amminoacidi

Amminoacidi, peptidi e proteine

Le proteine sono le macromolecole più abbondanti dopo l’acqua. Le proteine sono polimeri di amminoacidi in cui ogni residuo amminoacidico è unito a quello vicino da un legame peptidico. Gli amminoacidi sono 20, tutti sono α-amminoacidi. In tutti, il carbonio è legato a quattro gruppi differenti: un gruppo carbossilico (COO⁻), un gruppo amminico (NH₃⁺), un atomo di idrogeno e differiscono l’uno dall’altro per la catena laterale (gruppo R) che si differenzia per struttura, dimensione e carica.

Chiralità degli amminoacidi

Quasi tutti i composti biologici con un centro chirale sono presenti in natura solo in una forma stereoisomerica, L o D. I residui amminoacidici nelle proteine sono tutti stereoisomeri L, gli amminoacidi della serie D sono presenti solo in pochi peptidi.

Classificazione degli amminoacidi

Gli amminoacidi possono essere classificati in base al loro gruppo R:

• Gruppi R alifatici, non polari: sono polari e quindi idrofobici.
• Gruppi R polari, non carichi: molto più solubili in acqua, più idrofilici, perché contengono gruppi funzionali che formano legami idrogeno con l’acqua.
• Gruppi R aromatici: relativamente non polari (idrofobici).
• Gruppi R carichi positivamente (basici): molto idrofilici.
• Gruppi R carichi negativamente (acidi): la carica dipende dal pH della soluzione.

La prolina è l’unico amminoacido a catena chiusa con grosso ingombro sferico.

Amminoacidi essenziali e non essenziali

Amminoacidi essenziali: il nostro corpo non li sintetizza, bisogna introdurli con la dieta:

• Fenilanina
• Isoleucina
• Istidina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Triptofano
• Treonina
• Valina

Amminoacidi non essenziali:

• Alanina
• Arginina
• Asparagina
• Aspartato
• Cisteina
• Glutammato
• Glutammina
• Glicina
• Prolina
• Serina
• Tirosina

La cisteina è un caso particolare: è un acido debole, per cui può formare legami idrogeno deboli con l’ossigeno e l’azoto. La cisteina è facilmente ossidabile e forma, mediante una cistina, un legame covalente, un dimero in cui i due monomeri sono uniti da un ponte disolfuro.

Modificazioni post-traduzionali

Oltre ai 20 amminoacidi comuni, le proteine possono contenere dei residui amminoacidici, formati per modificazione chimica dei residui già incorporati in un polipeptide.

• 6-N-metillisina: si trova nella miosina, una proteina contrattile del muscolo. Ha importanza nelle proteine istoniche e dà l’informazione se il DNA è stato tradotto o no.
• γ-carboxiglutammato: presente nella protrombina.