Amminoacidi

Amminoacidi, peptidi e proteine

Le proteine sono le macromolecole più abbondanti dopo l’acqua.

Le proteine sono polimeri di amminoacidi in cui ogni residuo amminoacidico è unito a quello vicino da un

legame peptidico. Gli amminoacidi sono 20, tutti sono -amminoacidi. In tutti il carbonio è legato a

α α

−¿

quattro gruppi differenti: un gruppo carbossilico ( ), un gruppo amminico (

¿

COO

+¿ ), un atomo di idrogeno e differiscono l’uno dall’altro per la catena laterale

¿

H N

3 R)

(gruppo che si differenzia per struttura, dimensione e carica.

Quasi tutti ci composti biologici con un centro chirale sono presenti in natura

soltanto in una forma stereoisomerica, L o D. I residui amminoacidici nelle

proteine sono tutti steroisomeri L, gli amminoacidi della serie D sono presenti

solo in pochi peptidi.

Gli amminoacidi possono essere classificati in base al loro gruppo R:

Polarità = tendenza a interagire con l’acqua a pH fisiologico.

Gruppi R alifatici, non polari: sono polari e quindi idrofobici.

Gruppi R polari, non carichi: molto più solubili in acqua, più idrofilici,

perché contengono gruppi funzionali che formano legami idrogeno con

l’acqua.

La prolina è l’unico amminoacido a catena chiusa grosso ingombro

→

sferico.

Gruppi R atomatici: relativamente non polari (idrofobici).

Gruppi R carichi positivamente (basici): molto idrofilici

Gruppi R carichi negativamente (acidi)

La carica dipende dal pH della soluzione.

Amminoacidi essenziali il nostro corpo non li sintetizza, bisogna introdurli con la dieta: fenilanina,

→

isoleucina, istidina, leucina, lisina, metionina, triptofano, treonina, valina.

Amminoacidi non essenziali: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteina, glutammato, glutammina,

glicina, prolina, serina, tirosina. La cisteina è un caso particolare: è un acido debole, per cui

può formare legami idrogeno deboli con l’ossigeno e l’azoto.

La cisteina è facilmente ossidabile e forma, mediante un

cistina,

legame covalente, un dimero chiamato in cui i due

monomeri sono uniti da un ponte disolfuro.

Oltre ai 20 amminoacidi comuni, le

proteine possono contenere dei

residui amminoacidici, formati per

modificazione chimica dei residui già

incorporati in un polipeptide.

6-N-metillisina

- si trova nella

miosina, una proteina

contrattile del muscolo. Ha

importanza nelle proteine

istoniche e da l’informazione se

il DNA è stato tradotto o no.

-carbossilglutammato

- :

γ

presente nella protrombina,

una proteina che partecipa alla coagulazione del sangue e in altre proteine che legano il calcio per

svolgere funzioni metaboliche.

Forme in cui si trovano gli amminoacidi proteici nell’organismo:

- Liberi: non legati tra loro con legame peptidico (solubili in acqua ma passaggio attraverso

membrane regolato);

- Peptidi

- Proteine

Ruoli biologici degli amminoacidi:

- Costituenti di peptidi e proteine;

- Specifici ruoli biologici (es. L-glutammato è un neurotrasmettitore)

- Precursori di altri metaboliti (es. eme, neurotrasmettitori, sfingolipidi, sali biliari, ormoni, nucleotidi,

ammine biogene.

creatina, vitamine ecc.). Molti di questi metaboliti sono definiti

- Energetico: molto diverso a seconda del tipo di organismo e stato metabolico.

Amminoacidi non proteici: forme in cui non sono costituenti delle proteine.

- Liberi: D-aspartato (neurotrasmettitore, signaling neuronale), taurina, GABA (acido -ammino

γ

butirrico), ornitina, citrullina legame

Nei peptidi e nelle proteine gli amminoacidi sono legati con un

peptidico. Questo legame si forma attraverso una reazione di

condensazione: viene eliminata una molecola d’acqua dal gruppo

carbossilico di un amminoacido e una dal gruppo amminico dell’altro.

Peptidi:

I peptidi contengono un solo gruppo -amminico libero e un solo gruppo -carbossilico libero, posti alle

α α

estremità della catena.

- Ossitocina ha un ruolo nella contrazione muscolare;

- Vasopressina o ADH è un peptide con funzioni di ormone, neurotrasmettitore e modulatore della

trasmissione nervosa;

- Glutatione ha funzione antiossidante: blocca i radicali liberi (ROS). Il NADPH è il cofattore ossido-

reduttivo importante per l’enzima glutatione reduttasi (GSR). L’enzima rigenera il glutatione ridotto a

partire dal glutatione ossidato attraverso gli elettroni ceduti dal NADPH al glutatione ossidato.

Radicali liberi molecole o atomi particolarmente reattivi che presentano un elettrone spaiato.

→ oxygen species)

I radicali liberi più conosciuti sono quelli contenenti l’ossigeno, ROS (reactive come

−¿ H O

l’anione superossido ( ) e il perossido d’idrogeno ( ).

¿

O 2 2

2