Alimenti: appunti completi

LATTE E DERIVATI

Il latte è una miscela complessa costituita da più fasi:

• lipidi e vitamine liposolubili in emulsione
• proteine (caseine)
• carboidrati e proteine solubili, sali, vitamine idrosolubili in soluzione vera e propria
• cellule e microrganismi in sospensione

Il latte è quindi una fonte di quasi tutti i nutrienti necessari per l'alimentazione umana, ma è considerato completo solo nel primo periodo di vita. Il latte come alimento è rappresentato principalmente dal latte vaccino.

Lattosio: è uno zucchero presente nel latte, riducente (l'unità di glucosio, cil centro anomerico è libero).

D-galattosio + D-glucosio → legame beta-1,4

L'enzima lattasi (si trova nell'intestino tenue) scinde il legame.

PROTEINE DEL LATTE VACCINO

Le proteine del latte vaccino sono classificate in due gruppi:

• Caseine: rappresentano circa l'80% del totale. Le caseine sono fosfoproteine

Caratterizzate da un elevato contenuto di prolina e fosfoserina, le caseine sono difficilmente denaturabili con il calore perché mancano di una struttura terziaria ben definita e i residui di prolina le rendono termo-stabili ma sono precipitabili in ambiente acido.

Esistono 4 diverse strutture caseiniche: alfas1-caseina, alfas2-caseina, beta-caseina, k-caseina. L'alfas1-caseina è la più abbondante delle quattro, con 4 varianti, la più comune è la Bla. La beta-caseina è la seconda caseina più abbondante ed è la caseina più idrofobica, quindi la più insolubile. Dalla sua idrolisi si ottengono le gamma-caseine.

La k-caseina ha la proprietà di essere una glicoproteina perché contiene una parte zuccherina. È l'unica caseina solubile che non precipita neanche in presenza di ioni calcio.

L'acidificazione del latte porta alla precipitazione della frazione caseinica (es: fermentazione del latte si abbassa il pH per produrre yogurt).

oppure aggiungendo acido citrico per produrre mascarpone). Il fenomeno più sfruttato per ottenere la precipitazione delle caseine è la coagulazione enzimatica dove si usano enzimi proteolitici (quelli presenti nel caglio ottenuto dall'abomaso di vitello) che agiscono sulla kcaseina idrolizzando il legame peptidico, staccando il glicopeptide, inizia poi la fase di aggregazione e di precipitazione della micella. – Sieroproteine: rappresentano il restante 20% del totale. Sono più digeribili perché non coagulano nell'ambiente acido dello stomaco, coagulano però per riscaldamento. Le principali sieroproteine sono rappresentate dalle beta-lattoglobuline, alfa-lattoalbumina, albumina del siero, immunoglobuline. Alcuni enzimi, come la fosfatasi alcalina (è presente nel latte crudo quindi se è assente in quello pastorizzato vuol dire che il trattamento termico è avvenuto correttamente) e la perossidasi (è un enzima inattivato atemperature elevate quindi deve essere presente nell'atte fresco pastorizzato) sono utilizzati come marker dei trattamenti termici.

Le sieroproteine non sono stabili al calore per cui una parte è denaturata durante i processi termici obbligatori per la messa in commercio di latte.

Oltre alle proteine troviamo anche una frazione azotata non proteica rappresentata da amminoacidi liberi, basi azotate ecc..

Il latte materno è più ricco di sieroproteine rispetto alle caseine, contiene inoltre una maggiore quantità di lattoferrina ed è più digeribile.

Quando l'allattamento al seno non è possibile, il neonato deve essere alimentato con del latte artificiale ottenuto modificando il latte vaccino per renderlo quanto più simile al latte umano, va modificato mediante diluizione per ridurre il contenuto proteico e variazione del rapporto sieroproteine/caseine e mediante aggiunta di alfalattoalbumina.

Per i neonati allergici al latte vaccino posso

Usare formulazioni a base di latte vaccino sottoposte a trattamenti per abbassare allergenicità, formulazione a base di proteine di origine vegetale (soia). Vengono utilizzate miscele di amminoacidi liberi per la formulazione di latti adatti a neonati con patologie legate a deficit enzimatici nel metabolismo di specifici amminoacidi (latti a ridotto contenuto di fenilanlanina per lattanti fenilchetonurici).

PASTORIZZAZIONE → uccide i microrganismi

• A bassa T → 60/65°C per 30 min
• A alta T → 75/85°C per 2-3 min
• HTST → 75/85°C per 15-20s (high temperature short time)

Con la sterilizzazione non uccido solo i microrganismi ma anche le spore

• Sterilizzazione classica 118/120°C per 15-20s
• Latte sterilizzato UHT 140/150°C per 1-5s

Riscaldare il latte può avere delle conseguenze → reazione di Maillard si forma idrossimetilfurfurale.

Come si determina se è stata aggiunta acqua? Si misura la densità.

Che diminuisce. Se scremo il latte la densità aumenta, sgrassamento e annaquamento agiscono in due versi opposti (frode). Punto di congelamento del latte → più basso dell'acqua, se annacquo si avvicinerà allo zero.

INTOLLERANZA AL LATTOSIO
L'intolleranza al lattosio si verifica quando un soggetto non è in grado di digerire gli alimenti che lo contengono, a causa della mancanza o carenza dell'enzima lattasi. Quindi il lattosio non viene idrolizzato e raggiunge il colon dove è aggredito dalla flora batterica con un processo fermentativo produce acidi grassi a catena corta e gas come CO2, H2 e CH4, responsabili dei sintomi come nausea, gonfiore, flatulenza che si manifestano dopo 30 minuti dall'ingestione dell'alimento.

Esistono 2 tipi di intolleranza:
- Primaria: ha causa genetica → il gene che codifica l'enzima lattasi si chiama LCT e si trova sul cromosoma 2. L'attività dell'enzima lattasi muta durante lo sviluppo.

secondaria. è massima alla nascita e si riduce dopo lo svezzamento. Secondaria: è un'intolleranza transitoria e la sintomatologia scompare quando vengono eliminate le cause patologiche che l'hanno prodotta. È legata ad alcune patologie come infiammazioni e infezioni dell'intestino, allergie e irritazioni che possono danneggiare i villi. La diagnosi si basa su due metodi: - H2-breath test: che valuta la presenza di idrogeno nell'espirato prima e dopo la somministrazione di lattosio, non è invasivo ma possono esserci falsi negativi. È un test lungo ed e laborioso e non distingue se si tratta di una intolleranza primaria o secondaria. Se non si è intolleranti non si dovrebbe avere H2. - Test genetico: per intolleranza al lattosio, si studia la composizione genetica individuando isoggetti che potrebbero avere deficit enzimatico di lattasi. È un test molto specifico e sensibile e permette di distinguere se è forma primaria o secondaria.

secondarioTerapia: esclusione permanente di alimenti che contengono il lattosio.

Esistono diversi integratori di lattasi che vanno assunti poco prima dei pasti in cui si tema possa essere presente lattosio. In commercio esistono anche latti delattosati. Durante la stagionatura il lattosio viene fermentato dai batteri lattici e trasformato in acido lattico.

Galattosemia: assenza di uno degli enzimi che scinde il lattosio in galattosio → latte di soia

Come determino nel latte il contenuto proteico? Kjeldahl

Il Kjeldahl mi permette di determinare l'azoto totale, se voglio determinare l'azoto proteico devo precipitare con l'acido tricloroacetico che mi fa precipitare solo la parte proteica.

Fattore di conversione è 6.25 mentre per tutti gli altri alimenti è 6.38 perché nel latte, rispetto agli altri alimenti, il contenuto di azoto proteico è minore.

CARNE: è il prodotto di complesse modificazioni biochimiche che si realizzano a carico del

tessutomuscolare dopo la morte dell'animale. Le proteine della carne si dividono in tre categorie in base alla solubilità: - Proteine miofibrillari: determinano e regolano la contrazione muscolare e influenzano la ritenzione di acqua quindi la morbidezza della carne. - Proteine sarcoplasmatiche: importante la mioglobina, una proteina coniugata che contiene un anello eme in grado di legare il ferro, la sua quantità determina il colore della carne, oltre al contenuto di mioglobina sono altri i fattori che determinano il colore della carne: lo stato redox del ferro, la mioglobina contenente ferro ridotto ha colore rosso/viola mentre quello ossidato ha colore rosso/marrone. L'assenza di un legante del ferro determina colorazione violacea mentre la presenza determina una colorazione rosso vivo. La mioglobina denaturata assume una colorazione rosa-marrone, la degradazione del nucleo porfirinico induce una colorazione verde/marrone/gialla. Le variazioni di colore nella carne dipendono quindi dalla presenza e dallo stato del ferro legato alla mioglobina.

Le alterazioni del colore della carne cruda sono dovute a fenomeni di ossidazione. Il colore bruno grigiastro delle carni cotte è dovuto alla denaturazione e alla contemporanea ossidazione della mioglobina, mentre una contaminazione microbica sulla superficie della carne può produrre una colorazione verde dovuta alla formazione di solfomioglobina.

Le proteine dello stroma, come il collagene e l'elastina, hanno una funzione strutturale. Il collagene gelatinizza durante la cottura, quindi le carni ricche di collagene diventano tenere solo dopo trattamenti di cottura molto lunghi. L'elastina, invece, è una proteina resistente alla cottura e quindi determina direttamente il grado di durezza della carne.

I prodotti ittici si suddividono in: pesce di acqua dolce, pesci diadromi, pesci di acqua salata, molluschi e crostacei. La loro composizione è simile a quella della carne, ma le differenze riguardano le caratteristiche delle proteine e la presenza di acidi grassi polinsaturi omega-3. Inoltre, hanno una concentrazione maggiore di proteine.

miofibrillari e meno tessuto connettivo. La miosina nel pesce è più sensibile alla denaturazione termica.

I molluschi contengono la paramiosina che è in grado di formare gel elastici e coesivi. Le proteine del tessuto connettivo sono costituite principalmente da collagene che gelifica a T più basse rispetto al collagene dei fiammiferi quindi la carne dei pesci è più tenera rispetto a quella dei mammiferi.

Sono presenti sostanze azotate diverse dalle proteine:

• amminoacidi liberi: il più comune è l'istidina che produce l'istamina.
• Dipeptidi e oligopeptidi
• creatina e creatinina
• ossido di trimetilammina, sostanza responsabile dell'odore
• altre ammine derivate dalla decarbossilazione degli amminoacidi
• ammoniaca, urea

Le proteine del pesce hanno un elevato valore biologico, sono ad alta digeribilità.

UOVA

Dal punto di vista nutrizionale l'uovo fornisce proteine ad altissimo

Il valore biologico si riferisce alla capacità di un alimento di fornire tutti gli amminoacidi essenziali necessari per la sintesi delle proteine nel nostro corpo. Un alimento con un alto valore biologico contiene tutti gli amminoacidi essenziali in proporzioni bilanciate, rendendolo una fonte di proteine completa e di alta qualità.

La digestibilità di un alimento si riferisce alla facilità con cui può essere digerito e assorbito dal nostro sistema digestivo. Un alimento con una buona digestibilità viene scomposto facilmente in nutrienti che possono essere assorbiti dal nostro corpo.