3) Lezione acqua

AMMINOACIDI

gruppo più importante delle proteine

della parete cellulare è rappresentato

dall’amminoacido IDRISSIPROLINA.

Questo gruppo estremamente

importante è chiamato , che

ESTENSINE

ha la caratteristica di avere

l’idrossiprolina, come amminoacido

predominante nella loro struttura.

Abbiamo altri gruppi di proteine che hanno, invece, come amminoacido, la: , , o

PROLINA GLICINA

.

LISINA

Esistono 4 gruppi di proteine strutturali della parete cellulare, e sono:

HRGP

1. GRP

2. PRP

3. AGP

4.

Quindi abbiamo quattro gruppi strutturali, a seconda dell’amminoacido che li va a caratterizzare.

Tutte le proteine che vanno a costituire la parete cellulare, sono regolate con lo sviluppo e la loro

espressione quantitativa varia sia in base alle

funzioni che devono andare ad esplicare, sia a

seconda dei tessuti che vanno a costituire, sia

all’interno delle specie.

Quindi possono essere utilizzati in botanica anche

per caratterizzare le specie, e quindi raggrupparli nei

vari taxa.

Tutte le proteine della parete cellulare vengono sintetizzate nel .

RETICOLO ENDOPLASMATICO

Quindi la sintesi delle proteine della parete cellulare, avviene all’interno del reticolo

endoplasmatico, dove all’interno di questo ci sono alcune , che prendono queste

CHAPERONINE

proteine e le convogliano verso la parete cellulare.

Che cosa succede?

Sul ribosoma arriva l’m (ha l’informazione per la proteina), che inizia a sintetizzare circa 70

RNA

amminoacidi, ed è una coda che sporge all’esterno del ribosoma.

I 70 amminoacidi rappresentano il cioè grazie a questo peptide si capisce che

PEPTIDE SEGNALE,

sono proteine che devono andare verso il RE e che devono essere depositate a livello della parete

cellulare.

Perchè?

Questo avviene perché c’è una proteina, che è chiamata PROTEINA DI RICONOSCIMENTO DEL

(SRP), che riconosce il peptide segnale.

SEGNALE

Appena c’è questo peptide segnale, questa proteina SRP riconosce il peptide segnale.

Una volta riconosciuto, si lega al peptide segnale, e convoglia l’m , per essere poi tradotto a

RNA

livello del RE.

Perchè è importante la proteia di riconoscimento del segnale?

Perché sul RE viene riconosciuta solo questa proteina, perchè c’è un sul RE che

RECETTORE

riconosce soltanto la proteina di riconoscimento del segnale.

La proteina si lega al recettore sul RE e si attiva il trasferimento dell’informazione, e quindi inizia la

della proteina.

TRADUZIONE

Esistono alcune che tagliano il peptide segnale , che viene inattivano.

PEPTIDASI

La proteina di riconoscimento del segnale si stacca dal suo recettore sul RE, che ritorna a cercare

un altro peptide segnale, e viene tradotta la proteina.

Questa proteina successivamente viene rilasciata, arriva la , prende questa proteina

CHAPERONINA

e la convoglia verso la .

PARETE CELLULARE

Ricapitolando.

Abbiamo il ribosoma, l’mRNA che ha l’informazione per la proteina. Prima che l’mRNA arrivi sul RE,

c’è già la traduzione di un peptide di circa 70 amminoacidi.

Questo peptide sporge all’esterno del ribosoma, e si chiama peptide segnale.

Soltanto se c’è questo peptide segnale, si capisce che le proteine devono essere convogliate nel

RE, perchè devono andare a costituire le proteine della parete cellulare.

C’è una proteina di riconoscimento del segnale che riconosce il peptide segnale, e si lega ad esso,

convogliandolo verso il RE, perchè sul RE c’è un recettore per la proteina che riconosce il peptide

segnale, chiamata SRP.

Se mai ci fosse solo il peptide segnale, questo non si può legare, non può essere tradotta la

proteina a livello del RE perchè il RE non la riconosce, ma riconosce soltanto il recettore SRP.

Quando il recettore SRP lega il peptide segnale, va verso il RE, può iniziare la traduzione, ma la può

iniziare solo perchè riconosce il peptide segnale. Si lega al suo recettore, si stacca il peptide

segnale, ed inizia la sintesi della proteina. Questa proteina viene rilasciata a livello del RE e

attraverso una chaperonina, la proteina viene legata ad essa e viene trasportata a livello della

parete cellulare.

Abbiamo capito che la della parete cellulare avviene al livello del RE,

BIOSINTESI DELLE PROTEINE

grazie alla presenza del peptide segnale.

Mentre sappiamo che la di cellulosa avviene nella

BIOSINTESI DELLE MICROFIBRILLE MEMBRANA

.

PLASMATICA

Abbiamo detto che si sono 4 classi importanti di proteine nella parete cellulare.

La classe più importante e più studiata sono le HRGP.

Qual è la caratteristica di queste proteine?

La caratteristica di queste proteine HRGP è la

presenza di motivi (sequenze) ripetuti di

quindi è l’amminoacido

IDROSSIPROLINA,

idrossiprolina che caratterizza questa classe.

Quindi abbiamo motivi, di solito SERINA, abbiamo 4

ripetizioni di idrossiprolina, e poi possiamo avere altri

amminoacidi che vanno a costituire queste proteine.

Sono importanti per la struttura secondaria e

terziaria della proteina.

I residui di idrossiprolina hanno un’elevata

(legano zuccheri), e soprattutto legano .

GLICOSILAZIONE ARABINOSIO

Hanno questa elevata glicosilazione perchè a queste proteine sono legati tantissimi zuccheri, e

soprattutto è legato l’arabinosio.

Le ripetizioni dei residui di idrossiprolina predicono una struttura simile ad un bastoncino.

I residui di serine sono di solito con il .

GLICOSILATE GALATTOSIO

All’interno di questa grande famiglia, c’è una classe di proteine che rappresentano le , che

HRGP

sono l’ .

ESTENSINE

Tra poco vedremo anche una

proteina che si chiama ,

ESPANSINA

e sono due cose completamente

diverse perchè spesso faccio

questa domanda all’esame e mi

rispondete l’espansine piuttosto

che le estensine.

La risposta è che l’ sono

ESTENSINE

le più importanti proteine

strutturali della parete cellulare,

tipica dei dicotiledoni, codificata

da una famiglia multigenica delle

HRGP; mentre l’ sono enzimi che si trovano all’interno della parete cellulare.

ESPANSINE

L’ estensine fanno parte delle HRGP, e la loro caratteristica è che hanno un motivo ripetuto di

.

IDROSSIPROLINA

Sono codificate da una famiglia multigenica delle HRGP.

Il motivo è almeno ripetuto 4 volte ( Ser - (Hyp) ), importante per la

SERINA - IDROSSIPROLINA 4

struttura secondaria e terziaria.

L’idrossiprolina deriva dalla , attraverso un processo di idrossilazione post-traduzionale.

PROLINA

Al si attaccano catene laterali di alcuni zuccheri, che possono essere

PENTAPEPTIDE

l’ , lo , perchè sono molto glicosilate.

ARABINOFURANOSIO XILOSIO

Quali sono le funzioni?

Purtroppo non si conoscono benissimo le funzioni delle proteine della parete cellulare, ma di

questa classe si conosce abbastanza bene.

Le delle estensine sono:

FUNZIONI che grazie all’estensine è limitata l’estensione

1. LIMITAZIONE DELL’ESTENSIONE CELLULARE,

cellulare, altrimenti accrescerebbero all’infinito, ed è impossibile.

2. RESISTENZA A PATOGENI

3. RAFFORZAMENTO DELLA PARETE SECONDARIA

4. SEMBRANO ESSERE I CENTRI DI NUCLEAZIONE PER LA LIGNIFICAZIONE, DURANTE LA FORMAZIONE

. Quindi grazie a queste proteine che si attiva anche la biosintesi di

DELLA PARETE SECONDARIA

lignina, che è una struttura di parete secondaria delle cellule vegetali.

L’estensine inoltre che caratteristica hanno?

La che hanno l’estensine è che:

CARATTERISTICA - Appena secrete sono relativamente

solubili.

- Diventano sempre più insolubili

durante la maturazione cellulare o a

seguito di ferite o attacco dei

patogeni. Devono essere molto forti

per far in modo che la parete sia

comunque una barriera importante

non solo per i patogeni, ma per

qualsiasi stress. Per questo, man

mano che si accrescono, diventano

sempre più insolubili.

- Si ritiene che il processo di insolubilizzazione sia dovuto alla formazione di legami

intramolecolari, quindi attraverso i ponti di fenolici che ci sono all’interno di queste proteine, tra le

(fanno parte della struttura primaria della parete) insieme con e , che

TIROSINE VALINA LISINA

comunque fanno parte della struttura primaria.

- Le ferite, l’attacco di patogeni ed il trattamento con elicitori (molecole che attivano le risposte di

difesa, per cui non necessariamente una pianta deve essere attaccata da un patogeno, ma ci sono

alcuni prodotti chimici, anche quando spruzziamo l’insetticida, che non fanno morire solo

l’animale, ma le piante riconoscono questa struttura chimica, e attivano comunque dei

meccanismi di difesa anche quando sentono l’insetticida perchè rilascia dei prodotti chimici, e gli

elicitori sono delle molecole che attivano delle risposte, e non necessariamente devono essere

patogeni), inducono l’espressione dei geni che codificano per queste proteine.

Le GRP sono il secondo gruppo, ed hanno la caratteristica di avere una struttura primaria formata

da elementi che si ripetono, che contenengono

circa il 70% di .

GLICINA

Sembrano avere una struttura a foglietti-

ripiegato, antiparalleli.

Qual è la loro funzione?

La delle GRP non si conosce, e si

FUNZIONE

pensa che anche loro hanno dei punti di

nucleazione per la lignina, quindi sono

importanti per l’attivazione della parete

secondaria.

Le PRP sono il terzo gruppo, ed hanno una struttura conformazionale che non è nota, ma si pensa

che possono essere delle proteine, come le

estensine, a forma di bastoncino, proprio per

la loro somiglianza con l’estensina, perché

hanno residui di , invece le estensine

PROLINA

hanno residui di che deriva

IDROSSIPROLINA

dalla prolina.

Le unità ripetitive sono - -

PROLINA PROLINA

poi qualsiasi amminoacido ci possa essere

quindi (amminoacido) - (amminoacido) -

X X

e sempre residui di : (Pro - Pro - X - X -

LISINA

- Lys).

La caratteristica di questo gruppo è che, a differenza delle estensine, non sono molto glicosilate.

La classe più importante delle proteine sono le HRGP, perchè fanno parte di questa classe le

estensine.

Le AGP sono il quarto gruppo, e vengono chiamate anche , perchè hanno un

PROTEOGLICANI

altissimo contenuto di zuccheri.

Quindi sono molto glicosilate se non per qualche

amminoacido presente all’interno della ca