3) Lezione acqua

Lezione 3. Le proteine

La lezione scorsa abbiamo visto i componenti della parete cellulare, che è composta da una fase microfibrillare, rappresentata dalla cellulosa, e da una fase chiamata matrice, in cui abbiamo le emicellulose, le pectine, le proteine e i fenoli. Abbiamo caratterizzato le pectine e le emicellulose e abbiamo visto la variabilità di questi composti all’interno della parete cellulare. Oggi invece parliamo della componente proteica della parete cellulare, che fino a 10-15 anni fa non si conosceva, perché tutti pensavano che fosse di natura microfibrillare o solo la matrice fosse costituita da zuccheri.

Componente fenolica

Poi c’è questa componente che viene attivata dal metabolismo secondario delle piante ed ha un riscontro nelle cause farmaceutiche, dove tutti i farmaci di origine vegetale, soprattutto quelli anti-cancro, partono dai fenoli.

Le proteine

Le proteine sono dei polimeri costituiti da monomeri, che sono rappresentati dagli amminoacidi. Gli amminoacidi sono molecole che presentano un gruppo amminico (-NH₂) ed un gruppo carbossilico (-COOH), e questi si legano tra di loro attraverso un legame peptidico. Esistono 20 diversi amminoacidi. La loro sequenza lineare definisce la struttura primaria di una proteina.

Questa catena lineare che si è venuta a creare può formare anche delle pieghe o delle eliche e viene detta struttura secondaria. Infatti, si forma quando tra gli amminoacidi della struttura primaria si instaurano legami idrogeno che ne provocano la torsione. La struttura terziaria è prodotta dall’interazione tra amminoacidi posti in punti diversi nella struttura secondaria. Quindi è la forma che la proteina prende in seguito alla formazione di eliche e pieghe.

Quando due o più catene polipeptidiche a struttura terziaria si uniscono, si intrecciano, formano la struttura quaternaria. Queste cose le avete già fatte in biochimica, e non vi dico di più.

Classificazione delle proteine

Esistono proteine strutturali, che contribuiscono alla formazione ed all’organizzazione delle strutture dei tessuti cellulari, e proteine enzimatiche, che fungono da catalizzatori per le reazioni biochimiche (accelerano le reazioni senza modificarle). Le proteine possono essere classificate in:

• Proteine globulari, che hanno una forma tondeggiante.
• Proteine fibrose, che hanno una forma di filamenti.

Proteine strutturali della parete cellulare

Quali sono le proteine strutturali della parete cellulare? Le proteine strutturali della parete cellulare sono glicoproteine modulari. Sono ricche di amminoacidi, ed il gruppo più importante delle proteine della parete cellulare è rappresentato dall’amminoacido idrossiprolina. Questo gruppo estremamente importante è chiamato estensine, che ha la caratteristica di avere l’idrossiprolina come amminoacido predominante nella loro struttura.

Abbiamo altri gruppi di proteine che hanno, invece, come amminoacido, la prolina, glicina o lisina. Esistono 4 gruppi di proteine strutturali della parete cellulare, e sono:

• HRGP
• GRP
• PRP
• AGP

Quindi abbiamo quattro gruppi strutturali, a seconda dell’amminoacido che li va a caratterizzare. Tutte le proteine che vanno a costituire la parete cellulare sono regolate con lo sviluppo e la loro espressione quantitativa varia sia in base alle funzioni che devono andare ad esplicare, sia a seconda dei tessuti che vanno a costituire, sia all’interno delle specie. Quindi possono essere utilizzati in botanica anche per caratterizzare le specie e quindi raggrupparli nei vari taxa. Tutte le proteine della parete cellulare vengono sintetizzate nel reticolo endoplasmatico.

Sintesi delle proteine della parete cellulare

La sintesi delle proteine della parete cellulare avviene all’interno del reticolo endoplasmatico, dove all’interno di questo ci sono alcune chaperonine, che prendono queste proteine e le convogliano verso la parete cellulare. Che cosa succede? Sul ribosoma arriva l’mRNA (ha l’informazione per la proteina), che inizia a sintetizzare circa 70 amminoacidi, ed è una coda che sporge all’esterno del ribosoma. I 70 amminoacidi rappresentano il peptide segnale, cioè grazie a questo peptide si capisce che sono proteine che devono andare verso il RE e che devono essere depositate a livello della parete cellulare.

Perché? Questo avviene perché c’è una proteina, che è chiamata proteina di riconoscimento del segnale (SRP), che riconosce il peptide segnale. Appena c’è questo peptide segnale, questa proteina SRP riconosce il peptide segnale. Una volta riconosciuto, si lega al peptide segnale e convoglia l’mRNA, per essere poi tradotto a livello del RE.

Importanza della proteina di riconoscimento del segnale

Perché è importante la proteina di riconoscimento del segnale? Perché sul RE viene riconosciuta solo questa proteina, perché c’è un recettore sul RE che riconosce soltanto la proteina di riconoscimento del segnale. La proteina si lega al recettore sul RE e si attiva il trasferimento dell’informazione, e quindi inizia la traduzione della proteina. Esistono alcune peptidasi che tagliano il peptide segnale, che viene inattivato. La proteina di riconoscimento del segnale si stacca dal suo recettore sul RE, che ritorna a cercare un altro peptide segnale, e viene tradotta la proteina. Questa proteina successivamente viene rilasciata, arriva la chaperonina, prende questa proteina e la convoglia verso la parete cellulare.

Ricordo del processo di sintesi

Ricapitolando. Abbiamo il ribosoma, l’mRNA che ha l’informazione per la proteina. Prima che l’mRNA arrivi sul RE, c’è già la traduzione di un peptide di circa 70 amminoacidi. Questo peptide sporge all’esterno del ribosoma e si chiama peptide segnale. Soltanto se c’è questo peptide segnale, si capisce che le proteine devono essere convogliate nel RE, perché devono andare a costituire le proteine della parete cellulare. C’è una proteina di riconoscimento del segnale che riconosce il peptide segnale, e si lega ad esso, convogliandolo verso il RE, perché sul RE c’è un recettore per la proteina che riconosce il peptide segnale, chiamata SRP. Se mai ci fosse solo il peptide segnale, questo non si può legare, non può essere tradotta la proteina a livello del RE perché il RE non la riconosce, ma riconosce soltanto il recettore SRP. Quando il recettore SRP lega il peptide segnale, va verso il RE, può iniziare la traduzione, ma la può iniziare solo perché riconosce il peptide segnale. Si lega al suo recettore, si stacca il peptide segnale ed inizia la sintesi della proteina. Questa proteina viene rilasciata a livello del RE e attraverso una chaperonina, la proteina viene legata ad essa e viene trasportata a livello della parete cellulare.

Biosintesi delle proteine e delle microfibrille

Abbiamo capito che la biosintesi delle proteine della parete cellulare avviene al livello del RE, grazie alla presenza del peptide segnale. Mentre sappiamo che la biosintesi delle microfibrille di cellulosa avviene nella membrana plasmatica.

Classi di proteine nella parete cellulare

Abbiamo detto che si sono 4 classi importanti di proteine nella parete cellulare. La classe più importante e più studiata sono le HRGP. Qual è la caratteristica di queste proteine? La caratteristica di queste proteine HRGP è la presenza di motivi (sequenze) ripetuti di idrossiprolina, quindi è l’amminoacido idrossiprolina che caratterizza questa classe. Quindi abbiamo motivi, di solito serina, abbiamo 4 ripetizioni di idrossiprolina, e poi possiamo avere altri amminoacidi che vanno a costituire queste proteine. Sono importanti per la struttura secondaria e terziaria della proteina. I residui di idrossiprolina hanno un’elevata glicosilazione (legano zuccheri), e soprattutto legano arabinosio. Hanno questa elevata glicosilazione perché a queste proteine sono legati tantissimi zuccheri, e soprattutto è legato l’arabinosio.