Proteine muscolari e contrazione

Le proteine muscolari

Sono organizzate in lamen , riescono ad operare movimen meccanici: la contrazione è l’accorciamento di

unità morfo-funzionali e biochimiche del muscolo, i sarcomeri.

Le cellule del tessuto muscolare sono cellule allungate, contra li ed ele ricamente eccitabili. Il tessuto

muscolare è vascolarizzato e innervato. Ed esistono 3 pi di tessuto muscolare:

1. Tessuto muscolare striato scheletrico: cos tuito da tante bre (o brocellule) muscolari disposte in

parallelo. Ciascuna bra muscolare cos tuisce una unità cellulare e ciascuna bra è innervata da un

motoneurone. La giunzione neuromuscolare (placca motrice) è il punto di conta o, tra un

motoneurone e una bra muscolare. E la placca motrice è cara erizza da più sinapsi, cioè da più

even di conta o tra il motoneurone e la brocellula, e tu e insieme vanno a cos tuire un’ unità

motrice. Ogni bra muscolare riceve una sola placca motrice e ciascun motoneurone rami ca e

conta a molte bre muscolari (unità motrice). La brocellula muscolare è formata da un insieme di

mio brille disposte in parallelo, che si uniscono a formare un sincizio. Inoltre, a loro volta, le

mio brille sono cos tuite da lamen intracellulari di ac na e miosina. MUSCOLO->FIBROCELLULA-

>MIOFIBRILLA->FILAMENTI

2. Tessuto muscolare cardiaco: tessuto muscolare involontario e fortemente specializzato, presenta le

cosidede e strie intercalari (porzioni di conta o tra membrane plasma che adiacen

organizza ssime in sistemi di giunzione di membrana che garan scono la propagazione dell’impulso

ele rico: infa il cuore va incontro a contrazione ritmica spontanea);

3. Tessuto muscolare liscio: non presenta l’organizzazione delle mio brille sistema camente perfe e

ed è un muscolo involontario.

Il sarcoplasma, cioè il citoplasma racchiuso dal sarcolemma (la membrana plasma ca della brocellula), è

prevalentemente occupato da:

Mio brille e mitocondri (stru ure contra li);

• Gocce lipidiche e granuli di glicogeno (riserva energe ca);

• Mioglobina (riserva di ossigeno);

• Re colo sarcoplasma co (accumulo di ioni calcio).

•

A loro volta le mio brille sono organizzate in maniera modulare: i sarcomeri, cos tui da mio lamen di

ac na e miosina.

MUSCOLO -> FIBROCELLULA -> MIOFIBRILLA -> FILAMENTI -> SARCOMERO: ac na e miosina.

Il sarcomero è l’unità funzionale e fondamentale di un muscolo scheletrico .

La miosina

È una proteina abbastanza pesante: è un esamero cos tuito da 2 catene pesan e 4 catene leggere, uguali

a due a due. Sono disposte in modo estremamente simmetrico. La pica stru ura della miosina consiste

essenzialmente in due domini, de ni testa e coda:

la testa è una regione globulare deputata al legame con i lamen di ac na, oltre che al sito

• di idrolisi dell'ATP. Questa reazione chimica perme e l'avvicinamento dell'estremità + del lamento

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di ac na verso la linea M, tramite cambiamen conformazionali dovu alla diversa a nità della

proteina per le molecole che può legare (ATP, ac na, ADP in ordine decrescente di a nità).

la coda è un dominio di stru ura allungata che generalmente media le interazioni con molecole

• trasportatrici e subunità di miosina.

La porzione biochimicamente funzionale è la testa della miosina.

La tripsina riesce a scindere la miosina in 2 par : la meromiosina leggera e la meromiosina pesante (che è

quella che con ene teste con ATPasica e si d’aggancio con l’ac na). Un secondo enzima idrolizza la

meromiosina pesante in una piccola parte bastoncellare priva di a vità catali ca.

Tra la parte brillare (la coda) e quella globulare (la testa) vi è una regione (regione a cerniera) che riesce a

svolgere il movimento di scivolamento dei lamen di ac na sulla miosina a seguito dell’impulso

neuromuscolare -> dato dall’idrolisi dell’ATP che trasforma l’energia chimica in energia meccanica,

su ciente per generare questo movimento.

ATP-> ADP+Pi

L’actina

È una proteina globulare. I monomeri sono indica come g-ac na e sono capaci di polimerizzare formando

una stru ura simile ad una collana di perle della f-ac na. Sono due lamen polimerizza si intrecciano a

due a due a spirale formando i micro lamen raggruppa in fasci. L’a vità biologica dell’ac na è quella di

interagire con le teste di miosina e di s molare l’a vità ATPasica delle teste di miosina.

La g-ac na u lizza il calcio per polimerizzare: l’ac na ha sedi di legame di riconoscimento dell’ATP e dell’ADP,

quindi lungo il lamento di ac na ci sono delle porzioni che legano questo nucleo de e al momento della

polimerizzazione n monomeri di g-ac na legano ATP e ioni Ca e si forma un grande complesso: n g-ac na-

ATP-Ca. In un secondo momento l’idrolisi dell’ATP garan rà l’energia necessaria per la costruzione del

lamento di g-ac na : l’ATP sarà idrolizzata in ADP+Pi e il Ca sarà rilasciato; quindi il prodo o nale della

reazione sarà il dimero di ac na legato all’ADP. Invece, l’ac na globulare è un ac na che lega l’ATP. L’idrolisi

dell’ATP serve solo alla costruzione del lamento e non a fornire energia per la contrazione muscolare. Il

Ca ha la funzione di consen re:

2+

1- il legame dell’ac na all’ATP

2- l’idrolisi dell’ATP in ADP.

La tropomiosina

Proteina brosa molto so le e lamentosa. È cos tuita da 2 catene alfa e 2 catene beta avvolte ad elica.

I lamen di tropomiosina sono alloggia in solchi di f-ac na ed è a conta o con 7 monomeri di g-ac na.

Ha un azione regolatrice sull’interazione dell’f-ac na con la miosina: inibisce l’associazione acto-miosinica

proprio perche si interpone tra i lamen di f-ac na.

Le troponine

Hanno un’importan ssima funzione meccanica e una funzione biochimica nella contrazione. Esistono

diverse isoforme delle troponine, a livello muscolare abbiamo le troponine del muscolo striato, che sono 3

isoforme di un’unica proteina (il complesso della troponina):

fi fi ffi ti ti tt ti fi fi ti ti fi ti ti ti tti tt

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Troponina C: lega sele vamente lo ione Ca

• 2+

Troponina T: lega la tropo miosina;

• Troponina I: inibisce totalmente il motore acto-miosinico, quindi il momento della contrazione in

• cui avviene il legame fra i due lamen (miosina e ac na).

La troponina C avrà conta sia con la troponina T che con la troponina I, perche si trova al centro tra queste

due e vedremo che nel momento in cui la troponina C legherà il Ca andra a condizionare i meccanismi della

troponina T e il meccanismo inibente della troponina I. quindi, quello che si veri ca all’a o della

contrazione è un evento meramente chimico perché tu o viene innescato dalla liberazione di un elevata

concentrazione di ioni Cada parte del re colo endoplasma co. Quindi nell’innesco della contrazione le

concentrazioni di Ca all’interno del sarcoplasma si elevano notevolmente e questo causa il cambio di

conformazione della troponina C, che a sua volta provoca:

1) A livello della troponina T-> provoca lo spostamento della troponina T, che a sua volta causa lo