Proteine globulari e immunoglobuline

Le proteine globulari o sferoproteine. Sono prot con forma sferica o

globulare. Sono solubili in acqua, a differenza delle prot fibrose e di

quelle di membrana integrali. Infatti gli aa apolari si trovano all interno

a formare il core idrofobico, mentre gli aa polari si trovano sulla

superficie est in modo da interagire con il solvente acquoso che è

polare attraverso interazioni di tipo dipolo-dipolo (vdw/leg H). Nelle

prot glob di solito c è un mix di strutt sec, alpha eliche e beta sheets, a

differenza delle prot fibrose. Possono svolgere diverse funzioni, come la

catalisi enzimatica, messaggeri, trasportatori come l emoglobina,

proteine strutturali come la G-actina che polimerizza in F-actina.

Esempi:

Le immunoglobuline o anticorpi sono delle proteine globulari

prodotte dal sistema immunitario, che sono in grado di legarsi a

sostante riconosciute come estranee o not self ovvero gli antigeni.

Usata nella cromatografia per affinità, nella fase stazionaria. Nell

ELISA kit per misurare la concentrazione proteica.

Gli anticorpi sono prodotti dal sistema immunitario adattativo, che è

costituito da linfociti, in particolari di due tipi, i linfociti B e T:

I linfociti B sono così chiamati perché provengono dal midollo

 osseo (bone marrow). Quando riconoscono degli antigeni, si

attivano e producono e secernono le Ig. Queste Ig vengono

prodotte dalle plasma cellule, che sono il

risultato della divisione cell di linf B per attivazione dei macrofagi

e del sistema del complemento. La divisione cell dà vita anche alle

cell della memoria che formano l immunità adattativa.

I linfociti T sono chiamati così perché provengono dalla

 ghiandola del timo. Sono specifici della risposta ai virus. Sono

attivati quando riconoscono i frammenti di antigene esposti dalle

Antigen Presenting Cells APC come macrofagi e cell dendritiche.

Esistono 5 classi di Ig:

IgM. Sono le prime che si attivano quando è in corso una nuova

 infezione o viene riconosciuto un nuovo antigene not self.

Costituiscono la prima forma di protezione ma a breve termine.

Quindi la loro [] aumenta all inizio e diminuisce quando inizia la

produzione di IgG, che sono +specifiche.

IgG. Rappresentano quelle +presenti nel sangue, con una % dell

 70-80%. Sono prodotte dai linfociti T. All inizio dell infezione la loro

[] aumenta e si trovano libere nel sangue, poi diminuisce e si

stabilizza. L organismo possiede un catalogo di IgG che possono

essere riprodotte velocemente quando esposte allo stesso

antigene, qunidi sono la difesa a lungo termine contro i

microorganismi. Sono le uniche Ig che possono attraversare la

placenta e ragginugere il feto, così da proteggerlo. Contengono

4 sottoclassi IgG1-2-3-4, le differenze riguardano la regione che

riconosce l antigene.

IgA. Si trovano sia nel sangue che nei liquidi prodotti dalle mucose

 come saliva lacrime succhi gastrici e intestinali e latte

materno. Infatti sono volti a proteggere le zone mucose

ovvero il tratto respiratorio e digerente, che sono

direttamente esposte a composti provenienti dall est. Durante l

allattamento passano da madre a neonato in modo da

proteggerne il tratto digerente perché il neonato inizia a produrre

igA solo dopo 6 mesi. Ne esistono due sottoclassi, IgA1-2.

IgE. Sono collegate alle reazioni allergiche e alle infezioni

 parassitarie. Sono misurate durante i test allergici.

IgD. Il loro ruolo non è ancora chiaro.



Le IgG sono prot dotate di s quat, formate da 4 cat, 2 cat lunghe e

pesanti (H) e 2 catene corte e leggere (L). Queste catene sono

formane da foglietti beta che formano degli strand/rod. E le catene

sono tra loro legate da ponti disolfuro.

Quando l IgG viene idrolizzata dall enzima papaina, l anticorpo viene

diviso in due frammenti:

Fab è il frammento antigen-binding, che riconosce e lega l

 antigene. Può variare molto anche all interno della stessa

sottoclasse es ig1234, perché le sottoclassi individuano famiglie di

antigeni simili, ma poi all interno di ciascuna si trovano igG ancora

+specifiche fino al singolo antigene. È costituito da una cat leggera

e circa metà di una cat pesante, dalla parte N-terminale. La zona

+interna è un dominio costante (CL e CH1), mentre quella

+esterna è quella variabile (VL e VH) che riconosce alcuni

specifici antigeni, e al suo interno nella parte finale si trova la

regione ipervariabile che riconosce 1 singolo antigene

specifico.

Fc è il frammento C-terminale. È costituito dalle altre metà delle

 cat pesanti, all estremità C-terminale. È un dominio costante

(CH2) e quindi non entra in gioco nel riconoscimento degli antigeni.

E’ condiviso all interno di una stessa sottoclasse di ig.