Parte I Alimentazione e nutrizione - Fisiologia

SI

salivazione ( ), mentre il suono di una campanella è uno

risposta incondizionata, RI

stimolo condizionato ( ), non evoca alcuna risposta in quanto neutro di per sé. Se i

SC

due stimoli sono opportunamente accoppiati, dopo alcune sessioni di allenamento, si

verifica il processo di condizionamento, per cui il solo stimolo condizionato è in grado

di evocare una risposta condizionata ( ), cioè la salivazione.

RC

Il metodo più efficace per ottenere un condizionamento classico consiste nel

presentare in sequenza prima lo SC e poi lo SI entro un determinato intervallo

temporale, mentre la presentazione simultanea dei due stimoli riduce l'efficacia del

condizionamento. Se lo SI precede lo SC non si ottiene alcun condizionamento.

Le membrane biologiche, formate dal doppio foglietto fosfolipidico, hanno una

composizione chimico-fisica tale che non sarebbero permeabili alle sostanze idrofile. I

fosfolipidi hanno una struttura che presenta delle teste polari idrofiliche ( possono esser

) e delle porzioni di catene alifatiche

costituite da colina, etanolamina, inositolo e serina

( ) apolari ed idrofobiche. Le code apolari si

ripiegate se presenti ac. grassi insaturi

organizzano strutturalmente per stare a contatto tra di loro piuttosto che con l'acqua,

le teste polari invece sono esposte verso l'ambiente intracellulare ed extra cellulare.

Non tutte le molecole anfipatiche hanno la stabilità termodinamica di organizzarsi in

questa maniera, devono possedere una giusta proporzione tra parte idrofila ed

idrofoba. Le molecole lipofile possono attraversare la membrane per diffusione

semplice, come la vitamina D, E e K ( la vit. D trova il problema opposto, cioè come faccia a

).

raggiungere le teste che sono a contatto con l'acqua, infatti è attiva con dei trasportatori

Per quanto riguarda i gas, O e CO si diffondono liberamente secondo i propri

2 2

gradienti di concentrazione ( ).

passano da dove sono più concentrati a dove lo sono meno

Per permettere ai nutrienti ( ) di attraversare la membrana, alcune proteine

ionici

intrinseche di membrana ( ) intervengono

formate da aa con catene laterali lipofile

formando dei pori idrofili ( ) che attraversano il doppio foglietto. Le

apribili e chiudibili

proteine estrinseche spesso sono dei recettori specifici per inviare informazioni

all’effettore ( ).

proteine, enzimi, trasportatori e canali ionici

Per esempio, nella cellula epatica esiste un trasportatore per il glucosio che è aperto

dall'insulina: in caso di iperglicemia, il sensore che è presente nel pancreas dà l’ordine

alle cellule β pancreatiche di secernere insulina, ormone che determina l'apertura dei

trasportatori del glucosio rendendo così permeabili le membrane al glucosio che

seguirà il gradiente di concentrazione ed entrerà nella cellula, abbassando il livello

della glicemia. Gli eventi di passaggio dell'informazione che avvengono tra il recettore

e l'effettore e quindi poi il reale ingresso della molecola all'interno della cellula, si

definiscono trasduzione del segnale. Le membrane presentano contemporaneamente

moltissimi recettori, e all'arrivo del definito segnale si accendono degli eventi

biochimici sulla cellula che determinano la traduzione dell'informazione e quindi

l'apertura o chiusura dei canali o dei trasportatori.

Il colesterolo è una molecola lipofila e funge da fluidificante delle membrane.

PROTEINE

possono essere descritte a vari livelli:

Struttura primaria

• emplice successione di amminoacidi lungo la sua catena legati

: s

fra loro grazie a un legame peptidico tra il gruppo α-amminico di un amminoacido e

α-carbossilico dell’altro, espongono le catene laterali nello spazio. Questa struttura,

però, non riesce a giustificare le molteplici funzioni delle proteine e quindi è necessario

osservare come queste strutture si organizzano nello spazio.

Struttura secondaria le catene degli amminoacidi si organizzano a formare delle

• :

strutture che possono essere a α-elica o a β-foglietto.

Struttura terziaria

• le strutture secondarie, a loro volta, si distribuiscono nello spazio

:

a formare la struttura terziaria attraverso le interazioni presenti fra le catene laterali

degli amminoacidi.

Struttura quaternaria solo alcune proteine la possiedono e sono strutture multi-

• :

proteiche (quindi ammassi di più proteine).

I 20 amminoacidi sono tutti caratterizzati da un gruppo carbossilico e da un gruppo

amminico. Dalla combinazione di questi è possibile formare un numero illimitato di

proteine. Gli aa si formano oligopeptidi, polipeptidi e proteine tramite condensazione,

infatti il legame peptidico tra il gruppo carbossilico di un aa e quello α-amminico di un

altro prevede la perdita di una molecola di H O. Gli aa si differenziano nella catena

2

laterale, che può essere molto semplice, come nel caso della glicina ( ), o molto

–H

complessa, come nel triptofano dove è presente una struttura aromatica, o come nella

lisina dove è presente una struttura carica positivamente. In questo caso, infatti,

quando la lisina è inserita in un legame peptidico, espone alla fine della catena laterale

un’ammina che ha carica positiva. Altri amminoacidi sono carichi negativamente,

come l’aspartato e il glutammato, poiché espongono un gruppo carbossilico sulla

catena laterale. Un altro amminoacido importante è sicuramente la cisteina, poiché

possiede un gruppo tiolico finale ( ) che è fondamentale per la formazione di legami

-SH

disolfuro.

In particolari, gli 8 amminoacidi essenziali si distinguono in base delle differenze

presenti nella catena laterale:

Catena laterale idrofobica:

• leucina, valina e isoleucina;

Catena laterale con carica positiva:

• lisina;

Catena laterale di tipo aromatico:

• fenilalanina e triptofano;

Catena laterale con zolfo:

• metionina;

Catena laterale con gruppo ossidrilico:

• treonina.

Un caso particolarmente interessante è quello degli amminoacidi che hanno la catena

laterale formata da soli carboni e che quindi sono lipofili. Le proteine intrinseche ( o di

) attraversano totalmente la membrana grazie alle α-eliche idrofobiche,

membrana

costituite da residui amminoacidici con catene laterali lipofile che interagiscono con

la barriera lipidica del doppio strato della membrana.

Le α-eliche sono rappresentate come cilindri, i filamenti β invece come frecce.

a. proteina che attraversa la membrana solo una volta;

b. proteina che forma ( ) 7 eliche transmembrana connesse da anse idrofile;

per es.

c. proteina con filamenti β transmembrana;

d. proteina associata alla membrana mediante un'elica parallela alla membrana;

e. proteina associata alla membrana con un'ancora idrofoba;

f. proteina globulare legata a una proteina transmembrana.

Le proteine estrinseche presentano in genere una struttura del tipo d, e ed f ( figura

), spesso sono specifici recettori che inviano informazioni all’effettore

precedente

( ).

trasportatori e canali ionici

Moltissime proteine presentano una struttura tetramerica, cioè formata da 4 domini

contenenti ciascuno uno o più eliche transmembranali. In particolare, l’ansa

idrofobica compresa tra la penultima e l’ultima elica presenta una rientranza che

rappresenta ¼ del poro del canale.

Nel processo di digestione, a livello dell’intestino, le peptidasi idrolizzano le proteine

( ) ingerite permettendo all’epitelio intestinale di

macromolecole, principi alimentari

assorbire gli amminoacidi ( ) e renderli disponibili al sistema circolatorio per

nutrienti

essere utilizzati da parte del nostro organismo.

Le proteine hanno innumerevoli funzioni, tra cui:

• Strutturale: modificando la loro forma riescono a posizionarsi l’una accanto

all’altra e a formare degli epiteli, grazie ai quali avvengono importanti fenomeni

tra cui l’assorbimento ;

• Enzimatica: hanno delle strutture che riescono a favorire alcune reazioni chimiche,

sono quindi catalizzatori che abbattono vincoli cinetici (se non ci fossero, il glucosio,

ad esempio, da un punto di vista termodinamico tenderebbe a degradarsi e a formare

).

CO incendiandosi

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• Recettori: riconoscono in maniera specifica la controparte secondo una sorta di

rapporto selettivo del tipo chiave-serratura, dovuto alla versatilità di queste

proteine nella loro configurazione tridimensionale, nella loro disposizione nello

spazio, nella loro struttura secondaria e terziaria. Un esempio molto calzante è

quello del recettore per insulina negli epatociti;

• Canali ionici e trasportatori: proteine che aiutano i nutrienti ad attraversare la

membrana formando dei pori che garantiscono continuità tra l’ambiente

extracellulare e quello intracellulare. I canali ionici sono strutture proteiche in

+

grado di far passare molecole molto cariche come Na che altrimenti non

riuscirebbero ad attraversare il muro lipofilo della membrana. Alcuni di questi si

+ + ++

sono specializzati selettivamente per Na . Altri canali fanno passare solo K o Ca .

A livello genetico, ci sono ben 100 geni che codificano per il canale potassio e

quindi ben 100 proteine differenti che lasciano passare questo ione.

Tutta la cellula è circondata e sostenuta da impalcature citoscheletriche proteiche che

caratterizzano, inoltre, anche gli organuli che si trovano dentro la cellula. Queste

proteine citoscheletriche si organizzano a formare vari tipi di impalcature:

microtubuli, microfilamenti di actina, filamenti intermedi.

Le membrane sono una specie di setaccio molecolare ionico: nel nostro organismo

sono presenti molti cationi (s ) e anioni (

odio, potassio, calcio, magnesio etc cloruro,

) che a livello macroscopico sono sempre associati, essendo la materia

carbonato etc

elettroneutra. A livello microscopico invece è possibile vedere queste separazioni di

carica, sulle membrane si vengono a creare delle separazioni di carica e, sebbene al di

fuori l’anione e il catione siano associati, nel canale il catione passa da solo poiché

all’interno sono presenti delle cariche negative che fanno sì che l’anione non possa

entrare. Ma questo non giustifica la selettività per il solo ione potassio, ad esempio.

I canali, sebbene possano essere codificati da geni diversi e siano di differenti tipi,

appartengono a un’unica grande superfamiglia, derivano probabilmente da un solo

tipo di canale ancestrale. Presentano infatti il gruppo amminoterminale all’interno e

6 segmenti transmembrana. Il gruppo carbossiterminale o quello amminoterminale

andrà a legarsi con un altro