Fosforilazione ossidativa

Processo di trasporto degli elettroni nella fosforilazione ossidativa

Essi costituiscono una sorta di canale attraverso cui gli elettroni sono indirizzati verso l'accettore finale, che è l'ubichinone. +4H vengono traslocati nello spazio intermembrana per ogni NADH che è ossidato. I cambiamenti conformazionali indotti dalla variazione dello stato di ossidazione del complesso proteico (dal flusso spontaneo di e-) attivano il POMPAGGIO DI PROTONI. I valori di pKa dei residui amminoacidici specifici, che costituiscono la porzione transmembrana della proteina, subiscono cambiamenti, inducendo lo spostamento sequenziale di ioni H+ tra questi gruppi fino al loro rilascio verso l'esterno.

COMPLESSO II (4 subunità proteiche e 5 gruppi prostetici) (Succinato deidrogenasi o Succinato: Ubichinone ossidoreduttasi)

Il complesso II, noto anche come succinato-deidrogenasi, è uno dei componenti della catena di trasporto degli elettroni coinvolta nella fosforilazione ossidativa nelle membrane mitocondriali dei eucarioti. A differenza del

complesso I, il complesso II è coinvolto in una tappa del ciclo di Krebs (ciclo dell'acido citrico) e partecipa direttamente alla catena di trasporto degli elettroni. Ecco una descrizione del complesso II:

1. Succinato-deidrogenasi (FADH₂): Il complesso II è costituito da succinato-deidrogenasi, un enzima coinvolto nella conversione del succinato a fumarato nel ciclo di Krebs. Durante questo processo, il FAD (flavina adenina dinucleotide) presente nell'enzima accetta elettroni dal succinato, formando FADH₂.
2. FADH₂: Il FADH₂ generato nel complesso II trasferisce gli elettroni direttamente al complesso III della catena di trasporto degli elettroni.
3. Ubichinone (Q): Dopo aver ricevuto gli elettroni da FADH₂, l'ubichinone agisce come trasportatore mobile, trasferendo gli elettroni al complesso III.

Il complesso II non contribuisce direttamente alla creazione di un gradiente protonico attraverso la membrana mitocondriale interna, come avviene con il complesso I. Tuttavia,suo ruolo nella catena di trasporto degli elettroni è cruciale per il trasferimento di elettroni generati durante il ciclo di Krebs, contribuendo così alla produzione complessiva di ATP attraverso la fosforilazione ossidativa. Complesso III Il complesso III, conosciuto anche come ubiquinone:citocromo c ossidoreduttasi o citocromo bc1, è uno dei complessi della catena di trasporto degli elettroni coinvolta nella fosforilazione ossidativa all'interno delle membrane mitocondriali nei eucarioti. Ecco una descrizione del complesso III:

1. Ubichinone (Q): Il complesso III riceve elettroni dall'ubichinone, un trasportatore di elettroni mobile che è stato precedentemente ridotto dai complessi I o II della catena di trasporto degli elettroni.
2. Citocromo c: Gli elettroni vengono poi trasferiti dal complesso III al citocromo c, un piccolo citocromo solubile localizzato nello spazio intermembrana mitocondriale.
3. Trasferimento di protoni: Durante il processo, il complesso III trasferisce anche protoni attraverso la membrana mitocondriale interna, contribuendo così alla creazione di un gradiente elettrochimico che viene utilizzato per la sintesi di ATP.

complesso III pompa protoni attraverso lamembrana mitocondriale interna dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana. Questocontribuisce alla creazione di un gradiente protonico, un passo essenziale per la sintesi di ATP.

4. Ciclo redox: Il complesso III facilita un ciclo redox, alternando tra stati ridotti e ossidati, trasferendoelettroni dal citocromo c all'ubichinone e generando così un flusso continuo di elettroni lungo lacatena di trasporto.

Il complesso III rappresenta un importante punto di controllo nella catena di trasporto degli elettroni,contribuendo al trasferimento di elettroni e al pompare protoni, entrambi essenziali per il processo difosforilazione ossidativa e la produzione di ATP nelle cellule respiranti.e- +Complessivamente 2 sono trasferiti sul cit. c (vengono ridotte 2 molecole di cit c) e 4 H sono traslocatinello spazio intermembrana.

Ossidazione del QH nel complesso III21. La prima molecola di QH2 si lega in prossimità dell'eme bL,

rilascia gli elettroni e si ossida a Q, liberando 2 ioni H nello spazio intermembrana. COMPLESSO IV: Citocromo c ossidasi Il complesso IV, noto anche come citocromo c ossidasi, è uno degli ultimi componenti della catena di trasporto degli elettroni coinvolta nella fosforilazione ossidativa all'interno delle membrane mitocondriali nei eucarioti. Ecco una descrizione del complesso IV:

1. Accettazione di elettroni: Il complesso IV riceve gli elettroni dal citocromo c, una piccola proteina solubile situata nello spazio intermembrana mitocondriale, dopo che questi sono stati trasferiti dal complesso III.
2. Ossidazione di elettroni: Il complesso IV trasferisce gli elettroni su molecole di ossigeno molecolare (O2), riducendole a ioni ossigeno (O2-). Questa reazione è fondamentale per la respirazione aerobica, in quanto il complesso IV rilascia gli elettroni e si ossida a Q, liberando 2 ioni H nello spazio intermembrana.

Rappresenta l'ultimo stadio in cui gli elettroni possono essere ceduti prima di reagire con l'ossigeno.

3. Pompa protonica: Durante il processo di trasferimento degli elettroni al complesso IV, vengono pompati protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana. Questo contribuisce alla creazione di un gradiente protonico, che è utilizzato per la sintesi di ATP attraverso l'ATP sintasi.

4. Formazione di acqua: Gli ioni ossigeno prodotti nel processo vengono ulteriormente ridotti e combinati con protoni elettroni, formando molecole di acqua (H2O).

Il complesso IV svolge un ruolo fondamentale nella catena di trasporto degli elettroni, facilitando la trasferenza finale di elettroni e contribuendo al pompaggio protonico necessario per la sintesi di ATP. La formazione di acqua rappresenta l'ultima tappa nella catena di trasporto degli elettroni, completando così il processo di respirazione aerobica.

Passaggi completi:

La prima parte prevede

L'ossidazione degli atomi di carbonio avviene nel processo in cui il piruvato viene trasformato in acetil-CoA, eliminando la prima molecola di CO₂. Successivamente, l'acetil-CoA entra nel ciclo dell'acido citrico, producendo NADH e FADH₂. I coenzimi ridotti nel catabolismo del glucosio e delle altre macromolecole vengono riossidati nella catena respiratoria.

I coenzimi ridotti trasferiscono gli elettroni ai complessi della catena respiratoria, che a loro volta riducono l'ossigeno a formare acqua. Durante questo processo, il NADH si riossida a livello del complesso 1 tramite FMN e centri ferro-zolfo, riducendo l'ubichinone a ubichinolo. Questo trasferimento di elettroni è accompagnato da un trasferimento contro gradiente di 4 ioni H⁺.

Successivamente, l'ubichinolo trasferisce gli elettroni al complesso 3, che causa un altro passaggio contro gradiente di 4 ioni H⁺. Infine, gli elettroni vengono trasferiti dal citocromo C al complesso 4, che a sua volta riduce l'ossigeno a formare acqua.

L'ossigeno ad acqua. Per ogni elettrone che giunge nel complesso 4 viene trasferito contro gradiente uno ione H (dalla matrice allo spazio intramembrana). Il complesso 2 utilizza come coenzima il FAD. L'ubichinone si trasforma in ubichinolo, poi gli elettroni passano nel complesso 3 tramite il citocromo C e poi nel complesso 4. La differenza è che non c'è un contro gradiente dalla matrice allo spazio intramembrana perché non viene liberata una quantità elevata di energia per trasportare ioni H dalla matrice allo spazio intramembrana. Quindi nella riossidazione del FAD vengono trasferiti contro gradiente solo 6 ioni H. Per la riossidazione del FAD vengono trasferiti 10 ioni H; quindi si crea una differenza di carica; la matrice è carica negativamente mentre lo spazio intermembrana è positivo per il trasferimento di ioni H controgradiente. Quindi si è creato un potenziale elettrico oltre che un potenziale chimico.

Il potenziale chimico in associazione al potenziale elettrico stabilisce la corsa motrice protonica. Quando gli ioni H rientrano secondo gradiente nella matrice tramite un componente dell'ATP sintasi, questa energia viene sfruttata per produrre ATP dall'ADP + Pi.

L'ATP sintasi, o complesso V, è composto dalle componenti F1 e Fo. La parte F1 è orientata verso la matrice e consiste in 5 tipi di subunità: α, β, γ, δ, ε. All'interno, tre dimeri di subunità α e β si assemblano formando una struttura a forma di pomello, e le subunità α e β svolgono un ruolo catalitico cruciale, conducendo la sintesi di ATP a partire da ADP e Pi.

La componente Fo è inserita nella membrana e si compone di tre tipi di subunità: a, b, c, con la

subunità asituata nella membrana mitocondriale interna, due subunità b e un numero variabile di subunità c (da 8 a15). Le subunità c rappresentano le parti mobili della componente, fungendo da passaggio per gli ioni H+ edeterminando il movimento di γ, il quale, a sua volta, regola il movimento delle subunità α e β.

La subunità β è connessa a Fo attraverso le subunità γ e ε, oltre alla subunità δ che si collega tramite il doppio β2, il quale è ancorato ad a.

Il processo di sintesi dell'ATP è correlato al flusso protonico che avviene sia nella subunità a che nella subunità C. In ogni subunità C, esiste un sito di legame per gli ioni H+. La componente Fo è responsabile del passaggio dei protoni, mentre la componente F1 è coinvolta nella sintesi di ATP.

I protoni seguono il loro gradiente attraverso un canale di ingresso formato

dalla subunità a e raggiungono il cilindro c10. Quando una subunità c lega un H+, un altro H+ viene rilasciato nella matrice, lasciando un sito vuoto. Quindi, procedendo da a verso C e da C verso un canale in a, si verifica un ciclo continuo. In ogni istante, uno ione H occupa un sito di legame nelle catene laterali degli amminoacidi, mentre un altro H viene rilasciato. Quando viene rilasciato, le 10 subunità C ruotano, creando uno spostamento. Ad esempio, se la subunità 2 è vuota perché ha rilasciato l'ione, un altro ione H si lega alla subunità 2, e un altro H viene rilasciato dalla subunità 3. Questo movimento si ripete mentre le subunità si spostano e il ciclo continua. Durante il movimento di γ e β, γ entra in contatto con i dimeri α e β. In questa configurazione, rimangono fissi a, b2 e δ. Esistono tre siti catalitici, ciascuno dei quali può adottare tre diverseconformazioni: Ogni sito presenta tre diverse