Chimica e normativa dei prodotti alimentari - proteine

PROTEINE ALIMENTARI

Le proteine sono polimeri lineari formati da 20 diversi L-α-amminoacidi uniti da

legami peptidici.

Contengono C, H, O, N e spesso anche zolfo (S) (presente negli amminoacidi solforati

come cisteina e metionina).

Rappresentano circa il 16 % del peso corporeo umano.

Le proteine sono sostanze azotate, cioè ricche di azoto rispetto ad altri nutrienti.

Per questo motivo, la determinazione del contenuto proteico negli alimenti si e ettua

tramite dosaggio dell azoto (metodo Kjeldahl o Dumas) e si moltiplica il risultato per

un fattore di conversione (generalmente 6,25 → perché 100/16 = 6,25).

Amminoacidi: struttura generale

Ogni amminoacido possiede:

• un gruppo amminico ‒NH₂,

• un gruppo carbossilico ‒COOH,

• un atomo di idrogeno,

• e una catena laterale R che ne determina la natura.

Tutti questi gruppi sono legati allo stesso carbonio α, che è chirale, eccetto nella

glicina, dove R = H → non è chirale.

Gli amminoacidi possono quindi esistere in due con gurazioni L e D, ma quelli delle

proteine naturali sono tutti L.

La con gurazione è riferita all analogia con la L-gliceraldeide.

D-amminoacidi negli alimenti

Negli alimenti sono presenti in quantità minime anche D-amminoacidi, derivanti da:

• Attività microbica (fermentazioni) → pane, birra, yogurt, formaggi

◦ esempi: acido D-glutammico, D-alanina, D-aspartico

• Trattamenti termici prolungati → ca è tostato, latte UHT, prodotti da forno

(→ racemizzazione: conversione da L → D)

fi ff fi ff

La conversione D → L può avvenire parzialmente nell organismo, consentendo un

limitato utilizzo metabolico, che varia a seconda della specie animale e del tipo di

amminoacido.

Comportamento anfotero e punto isoelettrico

Gli amminoacidi sono anfoteri, cioè possono comportarsi da acidi o basi a seconda

del pH:

• a pH acido → prevale la forma cationica (NH₃⁺‒CHR‒COOH)

• a pH basico → prevale la forma anionica (NH₂‒CHR‒COO⁻)

• al punto isoelettrico (pI) → la molecola è zwitterione (carica netta = 0)

Al punto isoelettrico le proteine mostrano minima solubilità perché la carica netta

nulla riduce la repulsione elettrostatica → tendenza a precipitare.

Questo principio è sfruttato nell industria alimentare, per esempio nella coagulazione

delle caseine nella produzione dei formaggi.

Legame peptidico

Gli amminoacidi si uniscono tramite un legame peptidico, un legame ammidico tra:

• il gruppo carbossilico (‒COOH) di un amminoacido

• e il gruppo amminico (‒NH₂) di un altro

→ con eliminazione di una molecola d acqua (H₂O).

Questo legame è covalente, rigido e planare, conferisce stabilità e impedisce libera

rotazione attorno al C‒N.

Classi cazione in base al numero di amminoacidi

Numero

Tipo Esempio

amminoacidi

Oligopeptid ≤ 10 Glutatione (3 aa)

i Insulina (51 aa → al

Polipeptidi 10 – 50 confine)

Proteine > 50 Emoglobina (574 aa)

Classi cazione e caratteristiche dei 20 amminoacidi proteici

Conoscere la struttura e la funzione dei gruppi laterali è fondamentale:

Gruppo Esempi Caratteristiche

Apolari Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Non polari, stabilizzano la

(idrofobici) Fenilalanina, Metionina struttura interna

Serina, Treonina, Asparagina, Glutammina,

Polari neutri Formano legami H

Tirosina

Acidi Acido Aspartico, Acido Glutammico Due gruppi –COOH

Due gruppi amminici o anelli

Basici Lisina, Arginina, Istidina basici

Solforati Cisteina, Metionina Contengono S, legami disolfuro

Anello aromatico, assorbono

Aromatici Fenilalanina, Tirosina, Triptofano UV

Amminoacidi essenziali e condizionatamente essenziali

Essenziali (9):

Leucina ‒ Isoleucina ‒ Valina ‒ Treonina ‒ Triptofano ‒ Fenilalanina ‒ Lisina ‒ Metionina

‒ Istidina

Devono essere introdotti con la dieta perché l organismo non li sintetizza o lo fa in

quantità insu cienti.

Condizionatamente essenziali:

Tirosina (da Fenilalanina) e Cisteina (da Metionina).

Nei neonati anche queste due sono considerate essenziali, per immaturità enzimatica.

fi

fi ffi Alcuni amminoacidi sono limitanti negli alimenti vegetali:

• Lisina nei cereali,

• Metionina nei legumi,

• Triptofano nel mais.

Per questo è utile combinare fonti vegetali diverse (complementarietà

proteica).

Fenilchetonuria (PKU)

Malattia genetica dovuta a de cit di fenilalanina idrossilasi, enzima che converte

fenilalanina → tirosina.

• E etti biochimici:

↑ Fenilalanina → ↓ Tirosina → ↓ melanina, serotonina, dopamina e GABA.

Accumulo di fenilchetoni nelle urine.

• Sintomi:

Ritardo mentale, microcefalia, ipertonia, irritabilità, disturbi della

deambulazione.

• Diagnosi:

Test neonatale con dosaggio dei metaboliti urinari.

• Dieta:

Esclus