Biochimica - Enzimi

BIOCHIMICA 19/11/2021 FRANCESCO

LOCCI

CONTINUO ENZIMI

Gli enzimi son dei catalizzatori biologici, presenti all'interno delle cellule, con la funzione di

accelerare le reazioni chimiche di numerosi ordini di grandezza.

Più precisamente hanno l'effetto di accorciare i tempi di reazioni che avverrebbero

comunque ma molto più lentamente. 1

Molti enzimi presentano in corrispondenza del sito catalitico, una molecola organica o

inorganica (ferro, zinco, vitamine), essenziale ai fini dell'attività catalitica.

Queste molecole son chiamate COFATTORI e son ulteriormente distinguibili in due

categorie: ioni metallici e coenzimi. Questi ultimi son molecole organiche divisibili in

cosubstrati (legame transitorio) e gruppi prostetici (si legano covalentemente all'enzima,

senza quindi dissociarsi). (NAD+ E FAD contribuiscono a reazioni redox)

Gli ENZIMI che utilizzano i cofattori sono attivi solo se legano la componente non proteica e

si identificano col nome di OLOENZIMA (attivo). Nel caso contrario gli si attribuisce il nome

di APOENZIMA (inattivo). 2

ZIMOGENI/PROENZIMI: classe di enzimi sintetizzati in forma inattiva e successivamente

trasformati nelle forme attive (come per numerosi enzimi digestivi). Devono perdere parti

della loro molecola per poter diventare funzionanti, son quindi dei tagli, questomeccanismo

evita fenomeni di azione idrolitica da parte degli enzimi, verso l'organo che li produce.

INTERAZIONI ENZIMA SUBSTRATO: 3

I substrati sono i reagenti che intervengono in una reazione catalizzata da un enzima.

Il sito attivo deve combaciare con il substrato e il modo in cui questo avviene è stato

spiegato per diversi anni attraverso il modello chiave-serratura, attualmente superato.

Infatti il modello oggi accettato è quello dell' adattamento indotto secondo cui l'enzima e il

substrato son strutture molecolari flessibili che non hanno strutture complementari ma lo

diventano quando, prendendo contatto, causano delle modificazioni conformazionali con

conseguente formazione del complesso enzima-substrato.

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CLASSIFICAZIONI DEGLI ENZIMI: 6 classi (in base al tipo di reazione)

1.Ossidoreduttasi: Reazioni di ossidoriduzione

2.Transferari: Trasferiscono gruppi funzionali

3.Idrolasi: Idrolisi ( usano acqua per rompere i legami (es. legame peptidico))

4.Liasi: Rompono i legami in una molecola (rottura eterolitica) formando doppi legami

5.Isomerari: Catalizzano le reazioni di isomerizzazione

6.Ligasi/Sintetasi: Catalizzano la formazione di legami col carbonio con C,S,O,N mediante

reazioni di condensazione accoppiate alla scissione di ATP . (Da non confondere con le

sintasi che formano legamisenza usare atp) 5

NUMERO EC

Ogni enzima viene ulteriormente classificato usando una nomenclatura internazionale che

fornisce una serie di 4 numeri di cui il primo indica la classe(1-6), poi viene la sottoclasse, la

sotto-sottoclasse e il numero dell'enzima nella sotto-sottoclasse così da riferirsi

specificamente ad un' enzima. (es. esochinasi -> fosforilazione dell' ossidrile del glucosio).

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SPECIFICITÀ ENZIMI

SPECIFICITÀ DI LEGAME

Maltasi: a livello intestinale cataliza l'idrolisi del maltosio, ma è inattiva sul cellobiosio

(scindibile solo dai ruminanti) la cui unica differenza è l'anomeria dei legami, nonostante

siano comunque due molecole di glucosio. 7

Proteasi: la tripsina taglia il legame peptidico selettivamente contribuendo alla formazione

del gruppo carbonilico all'estremità del peptide.

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Chimotripsina: responsabile della rottura di legami peptidici stericamente ingombranti.

Quindi l'azione sinergica di tutti questi enzimi porta al corretto compimento della digestione.

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-CATALISI ACIDO BASE: le catene laterali degli AA nel sito catalitico diventano accettori o

donatori di protoni

(esempio: seconda reazione della glicolisi, via in cui da una molecola di glucosio si ottengono

2 molecole di piruvato --> importante per gli eritrociti che non possiedono i mitocondri

quindi ricavano energia dalla glicolisi) 10

Per essere utilizzato il glucosio-6-fosfato viene isomerizzato a fruttosio-6-fosfato (da aldoso

a chetoso) dalla fosfo-esoso-isomerasi. In questo processo interviene un residuo di

glutammato presente nel sito catalitico dell'enzima, e si comporta prima come base

(deprotonando C2 che va a formare un intermedio enolico, caricando così l'ossigeno) e

successivamente come acido col suo gruppo carbossilico(deprotonato a ph fisiologico).

-CATALISI COVALENTE: tra le catene laterali, degli AA nel sito cataitico, ed il substrato, si

possono formare legami covalenti

Molti enzimi in corrispondenza del loro sito attivo presentano dei residui di lisina e di

cisteina che partecipano a reazioni di catalisi covalente.

I residui di lisina possono stabilire dei legami covalenti con gruppi aldeidici del substrato

(che è una base di schiff) ---> legame transitorio

I residui di cisteina, preesenti nel sito attivo, possono reagire con gruppi carbossilici del

substrato formando legami di tioestere. 11